Разное

В ходе катаболизма происходит: 1. В ходе катаболизма происходит а) синтез белков б) потребление энергии в) синтез нуклеиновых кислот г) распад органических веществ и высвобождение энергии 2. Образование АТФ происходит в процессе а)…

Содержание

1. В ходе катаболизма происходит а) синтез белков б) потребление энергии в) синтез нуклеиновых кислот г) распад органических веществ и высвобождение энергии 2. Образование АТФ происходит в процессе а)…

Вопрос по биологии:

1. В ходе катаболизма происходит

а) синтез белков

б) потребление энергии

в) синтез нуклеиновых кислот

г) распад органических веществ и высвобождение энергии

2. Образование АТФ происходит в процессе

а) анаболизма

б) энергетического обмена

в) пластического обмена

г) ассимиляции

3. Процесс биосинтеза белка можно изобразить схемой

а) ДНК  и-РНК  белок

б) и-РНК  белок  ДНК

в) т-РНК  и-РНК  белок

г) и-РНК  ДНК  белок

4. Трансляция — это

а) процесс сборки молекулы белка в рибосомах

б) репликации ДНК

в) синтез и-РНК на основе ДНК

г) синтез р-РНК

5. Метаболизм – это

а) процесс удвоения ДНК

б) первый этап биосинтеза белка

в) обмен веществ и превращение энергии

г) способность клетки делиться

6. Роль рибосом в синтезе белка состоит в

а) синтезе т-РНК

б) сборке полимерных молекул белка

в) синтезе и-РНК

г) синтезе аминокислот

7. Один триплет ДНК содержит информацию

а) о последовательности аминокислот

б) об одном признаке организма

в) об одной аминокислоте

г) о начале синтеза и-РНК

8. Какие слова пропущены в тексте? Впишите на месте пропусков соответствующие буквы (форма слов изменена)

(1) Биосинтез белка осуществляется в процессе … обмена. (2) Участок ДНК, содержащий информацию о первичной структуре белка, называется … . (3) Белок состоит из … . (4) Они доставляются к месту сборки белка с помощью … . (5) Процесс сборки белка осуществляется в … клетки.

а) энергетический д) аминокислоты

б) ген е) пластический

в) признак ж) т-РНК

г) нуклеотиды з) цитоплазма

и) ядро

32. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их, укажите номера предложений, в которых они сделаны, запишите эти предложения без ошибок.

1. В круговороте веществ в биосфере принимают участие растения и животные, которые осуществляют фотосинтез и дыхание. 2. В процессе фотосинтеза растения выделяют кислород. 3. В процессе дыхания животные использую кислород, а растения- углекислый газ. 4. Фотосинтез у растений протекает в 2 фазы: световую и темновую. 5. В световой фазе фотосинтеща происходит фотолиз воды и синтез глюкозы. 6. В темновой фазе фотосинтеза растения усваивают углекислый газ.

Ответ: 1) 1- животные не осуществляют фотосинтез.

2) 3- в процессе дыхания и животные, и растения используют кислород.

3) 5- синтез глюкозы осуществляется в темновой фазе.

33. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их, укажите номера предложений, в которых они сделаны, запишите эти предложения без ошибок.

1. В ходе анаболизма в клетке происходит биосинтез сложных органических веществ и накопление энергии. 2. К процессам анаболизма относятся биосинтез белка, фотосинтез и хемосинтез. 3. В биосинтезе белка выделяют два основных этапа: гликолиз и трансляцию. 4. Для биосинтеза белка на этапе трансляции матрицей является молекула ДНК. 5. Трансляция осущетсвляется в рибосомах, в состав которых входят белки и р-РНК. 6. К месту «сборки» белковой молекулы аминокислоты доставляются т-РНК.

Ответ: 1) 1- в ходе анаболизма энергия расходуется.

2) 3- гликолиз- это второй этап энергетического обмена, а первый этап пластического обмена назвывается транскрипцией.

3) 4- на этапе трансляции матрицей для биосинтеза белка является молекула и-РНК.

34. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их, укажите номера предложений, в которых они сделаны, запишите эти предложения без ошибок.

1. В ходе катаболизма в клетке происходит распад органических веществ, который сопровождается выделением энергии. 2. Вся выделевшаяся энергия запасается в молекулах АТФ. 3. Катаболизм протекает в три этапа: подготовительный, гидролиз и кислородный. 4. Кислородный этап протекает в митохогдриях. 5. А предшествующий ему этап- в пищеварительных вакуолях с участием ферментов лизосом. 6. В результате энергетического обмена органические вещества распадаются до СО2 и Н2О.

Ответ: 1) 2- в молекулах АТФ запасается только часть энергии, а остальная рассеивается в виде тепла.

2) 3- второй этап катаболизма бескислородный, или гликолиз.

3) 5- второй этап катаболизма протекает в цитоплазме без участия кислорода.

35. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их, укажите номера предложений, в которых они сделаны, запишите эти предложения без ошибок.

1. Биосинтез белка осущетсвляется в три этапа: гликолиз, транскрипция и трансляция. 2. Транскрипция — это синтез и-РНК, который осуществляется в ядре. 3. В процессе транскрипции ДНК подвергается сплайсингу. 4. В цитоплазме еа рибосомах идет сборка белковой молекулы- трансляция. 5. При трансляции энергия АТФ не используется.

Ответ: 1) 1- биосинтез белка осуществляется в два этапа: транскрипция и трансляция.

2) 3- сплайсингу подвергается и-РНК.

3) 5- трансляция идет за счет энергии АТФ.

Тематические задания | Тест по биологии (8 класс) по теме:

                Работа по теме «Вид, его критерии. Популяции» — 11 класс

1.Выбери правильные утверждения:

А) вид – это категория, не существующая в природе, но принятая учёными для выявления различий между организмами;

Б) вид – реально существующая категория изменяющихся организмов;

В) вид – реально существующая категория неизменных организмов.

2. Какое из качеств вида наиболее точно соответствует его определению?

А) вид представляет собой совокупность особей, объединённых общим ареалом;

Б) вид представляет собой генетически единую систему нескольких популяций;

В) вид представляет собой совокупность  популяций, изолированных друг от друга.

3. Основной причиной для выделения группы особей в популяцию является

А) внешнее отличие групп друг от друга;

Б) внутренние  отличия групп друг от друга;

В) изоляция групп друг от друга.

4. Кто из перечисленных организмов не может эволюционировать?

А) самка пчелы;

Б) популяция лисиц;

В) стая голубей.

5. Певчий дрозд и чёрный дрозд, обитающие в одном лесу, составляют

А) одну популяцию одного вида;

Б) две популяции двух видов;

В) две популяции одного вида.

6. Какие группы являются популяциями?

А) группа гепардов Московского зоопарка;

Б) семья волков;

В) караси в озере;

Г) рожь на поле;

Д) птичий базар;

Е) колония чаек;

Ж) стадо зебр;

З) все растения дубравы;

И) бурые медведи на острове Сахалин.

7. Особи двух популяций одного вида:

А) могут скрещиваться и давать плодовитое потомство;

Б) могут скрещиваться, но плодовитое потомство не дают;

В) не могут скрещиваться.

8. Две популяции одного вида эволюционируют:

А) независимо друг от друга;

Б) сходным образом;

В) эволюция одной популяции зависит от направления эволюции другой популяции.

9. Факторы, способные регулировать численность популяции:

А) хищники;

Б) температура среды;

В) паразиты;

Г) дожди и пожары;

Д) конкуренция;

Е) обеспеченность пищей;

Ж) убежища;

З) внутривидовая агрессия;

И) землетрясение.

10  Основным  критерием возникновения нового вида является:

А) появление внешних различий;  

Б) географическая изоляция популяций;

В) репродуктивная изоляция популяций (невозможность скрещиваться).

Ответы: 1-Б, 2-В, 3-В, 4-А, 5-Б, 6-В,И, 7-А, 8-А, 9-А,В,Д,Е,З,  10-В.

 

Метаболизм | справочник Пестициды.ru

Cхема метаболических процессов

Cхема метаболических процессов


Процессы метаболизма

Метаболизм включает две группы жизненно важных процессов – катаболизм (энергетический обмен) и анаболизм (биосинтез, или пластический обмен).[3]

  • Катаболизм – это совокупность процессов расщепления питательных веществ, которые происходят в основном за счет реакций окисления. В результате выделяется энергия. Основными формами катаболизма у микроорганизмов являются брожение и дыхание. При брожении происходит неполный распад сложных органических веществ с выделением небольшого количества энергии и накоплении богатых энергией конечных продуктов. При дыхании (аэробном) обычно осуществляется полное окисление соединений с выходом большого количества энергии.[3]
  • Анаболизм
    объединяет процессы синтеза молекул из более простых веществ, которые присутствуют в окружающей среде. Реакции анаболизма связаны с потреблением свободной энергии, которая вырабатывается в процессах дыхания, брожения. Для протекания пластического обмена необходимо поступление в организм питательных веществ, на основе которых при участии выделенной в ходе катаболизма энергии обновляются структурные компоненты клеток, происходит рост и развитие.[3]

Катаболизм и анаболизм протекают параллельно, многие их реакции и промежуточные продукты являются общими. Тем не менее, на протяжении разных периодов существования интенсивность пластического и энергетического обмена неодинакова. Так, у насекомых в период размножения, линьки, во время ранних фаз развития (яйцо, личинка) синтетические процессы преобладают над процессами распада. В тоже время, определенные дегенеративные изменения в организме (старение, заболевания) способны приводить к преобладанию интенсивности катаболизма над анаболизмом, что порой угрожает гибелью живому объекту.

[3](фото)

Превращение сульфооксида в сульфон

Превращение сульфооксида в сульфон


Использовано изображение:[2]

Метаболизм пестицидов

Метаболизм пестицидов – превращения пестицидов под влиянием продуктов жизнедеятельности различных живых организмов – бактерий, грибов, высших растений и животных.[4]

В результате биотрансформации токсичных веществ в большинстве случаев образуются менее токсичные продукты (метаболиты), более растворимые и легко выводимые из организма. В некоторых случаях токсичность метаболитов оказывается выше, чем попавших в организм веществ. Обмен промышленных ядов возможен за счет реакций окисления, восстановления, гидролитического расщепления, метилирования, ацилирования и др.

[1]

В метаболизме пестицидов большое значение имеют реакции окисления атома серы в молекулах некоторых веществ, что характерно, например, для инсектицидов из группы производных карбаминовой и фосфорной кислот. Окисление серы у этих соединений происходит независимо от структуры остальной части молекулы, при этом вначале образуется соответствующий сульфооксид, а затем сульфон: (фото) Продукты окисления не отличаются по токсичности от исходного вещества, но они значительно более стойки к гидролизу.

Окисление тионофосфатов

Окисление тионофосфатов


А — тионофосфат, В – фосфат, 1 и 2- свободные радикалы,  3 — кислотный остаток

Использовано изображение:

[2]

Реакции метаболизма, происходящие в растениях, обусловливают длительное инсектицидное действие для ряда эфиров фосфорных кислот с тиоэфирным радикалом. Окисление тионофосфатов в различных организмах рассматривается как активирующая ступень в процессах метаболизма этих веществ.[2](фото)

Токсичность продукта реакции для млекопитающих и насекомых увеличивается в десятки и сотни раз по сравнению с исходным веществом. Однако эти токсичные метаболиты легко гидролизуются и поэтому сохраняются в биологических средах непродолжительное время.[2]

Близкие статьи

Ссылки:

Все статьи о токсикологии в разделе: Основы токсикологии

 

Статья составлена с использованием следующих материалов:

Литературные источники:

1.

Голдовская Л.Ф. Химия окружающей среды. М.: Мир; БИНОМ. Лаборатория знаний, 2007. – 295 с

2.

Груздев Г.С. Химическая защита растений. Под редакцией Г.С. Груздева — 3-е изд., перераб. и доп. — М.: Агропромиздат, 1987. — 415 с.: ил.

3.

Липунов И.Н., Первова И.Г. Основы микробиологии и биотехнологии: курс лекций. – Екатеринбург: Урал. гос. лесотехн. Университет, 2008. – 231 с

4.

Мельников Н.Н., Новожилов К.В., Белан С.Р., Пылова Т.Н. Справочник по пестицидам — М.: Химия, 1985. — 352 с.

Свернуть Список всех источников

Биология клетки — Департамент физической культуры и спорта

В. Н. Селуянов, В. А. Рыбаков, М. П. Шестаков

Глава 1. Модели систем организма

1.1.1. Биология клетки

Клетка — основная структурная единица всех живых организмов, элементарная живая целостная система, которая обладает рядом свойств: воспроизведение, синтез (анаболизм), катаболизм, производство энергии, поглощение, выделение, специфические функции.

Она представляет собой протоплазму, окруженную мембраной. В протоплазме расположено ядро, в котором содержится гены (наследственная информация) в виде молекул ДНК. В протоплазме имеются следующие структурные образования, их еще называют органеллами или органоидами:

    — рибосомы (полирибосомы) — с помощью РНК производится строительство белка, иными словами, разворачиваются анаболические процессы;

    — митохондрии — энергетические станции клетки, в них с помощью кислорода идет превращение жиров или глюкозы в углекислый газ (СО2), воду и энергию, заключенную в молекулах АТФ;

    — эндоплазматическая сеть — или саркоплазматический ретикулум является органеллой, состоящей из мембран и ферментативных систем, прикрепленных к ней;

    — комплекс Гольджи — система мембран, образующих совокупность мешочков и пузырьков, служит для синтеза и выделения веществ из клетки;

    — лизосомы — органеллы в форме пузырьков, содержат ферменты, разрушающие белки до простейших составляющих аминокислот, эти органеллы еще называют пищеварительным аппаратом клетки;

    — глобулы гликогена — источник углеводов в клетке;

    — капельки жира — источник жиров в клетке;

    — специализированные органеллы — структурные компоненты клетки, присущие определенным видам клеток, например, миофибриллы мышечным волокнам.

В клетке разрешается главное противоречие — основа жизнедеятельности, динамическое равновесие между процессами анаболизма и катаболизма. Анаболизм связан с функционированием наследственного аппарата клетки, который управляет синтезем новых органелл, а лизосомы отвечают за катаболизм — разрушение органелл клетки, который существенно усиливается при повышении концентрации ионов водорода в цитоплазме.

Важно заметить, что все процессы анаболизма предопределяются стероидными гормонами. Они соединяются с рецепторами на мембранах клетки, образуют ансамбль «гормон-рецептор», который проникает в ядро и вызывает транскрипцию (расшифровку и считывание) наследственной информации. Так происходит управление анаболизмом. Катаболизм в клетке связан с активностью лизосом, лизосомы усиливают активность с ростом концентрации ионов водорода. В ходе физических упражнений образуется молочная кислота, именно она является ускорителем катаболизма в клетках.



— этапы катаболизма — Биохимия

Метаболизм представляет собой высоко координированную и целенаправленную клеточную активность, обеспеченную участием многих взаимосвязанных ферментативных систем, и включает два неразрывных процесса анаболизм и катаболизм. 

Он выполняет три специализированные функции:

  1. Энергетическая – снабжение клетки химической энергией,
  2. Пластическая – синтез макромолекул как строительных блоков,
  3. Специфическая – синтез и распад биомолекул, необходимых для выполнения специфических клеточных функций.

Анаболизм

Анаболизм – это биосинтез белков, полисахаридов, липидов, нуклеиновых кислот и других макромолекул из малых молекул-предшественников. Поскольку он сопровождается усложнением структуры, то требует затрат энергии. Источником такой энергии является энергия АТФ.

Цикл НАДФ-НАДФН

Также для биосинтеза некоторых веществ (жирные кислоты, холестерол) требуются богатые энергией атомы водорода – их источником является НАДФН. Молекулы НАДФН образуются в реакциях окисления глюкозо-6-фосфата в пентозосфатном пути или декарбоксилирования яблочной кислоты малик-ферментом. В реакциях анаболизма НАДФН передает свои атомы водорода на синтетические реакции и окисляется до НАДФ. Так формируется НАДФ-НАДФНцикл.

Катаболизм

Катаболизм – расщепление и окисление сложных органических молекул до более простых конечных продуктов. Оно сопровождается высвобождением энергии, заключенной в сложной структуре веществ. Большая часть высвобожденной энергии рассеивается в виде тепла. Меньшая часть этой энергии «перехватывается» коферментами окислительных реакций НАД и ФАД, некоторая часть сразу используется для синтеза АТФ.

Атомы водорода, высвобождаемые в реакциях окисления веществ, в основном используются клеткой по двум направлениям:

  • на анаболические реакции в составе НАДФН (например, синтез жирных кислот и холестерина),
  • на образование АТФ  в митохондриях при окислении НАДН и ФАДН2.
Необходимо заметить, что молекулы НАДФН могут идти не только на реакции анаболизма. Например, они активно привлекаются к реакциям антиоксидантной защиты для нейтрализации свободных радикалов, а в фагоцитирующих клетках, наоборот, требуются для синтеза супероксид анион-радикала, используются для нейтрализации аммиака в реакции синтеза глутамата в реакции восстановительного аминирования и в ряде других процессов.

Весь катаболизм условно подразделяется на три этапа, включающие реакции общих и специфических путей.

Первый этап

Происходит в кишечнике (переваривание пищи) или в лизосомах (самообновление клеток) при расщеплении уже ненужных или лишних молекул. При этом освобождается около 1% энергии, заключенной в молекуле. Она рассеивается в виде тепла.

Второй этап

Вещества, образованные при внутриклеточном гидролизе или проникающие в клетку из крови, на втором этапе обычно превращаются

Локализация второго этапа – цитозоль и митохондрии. На этом этапе выделяется около 30% энергии, заключенной в молекуле, и при этом запасается около 13% от всей энергии вещества (или примерно 43% от выделенной на этом этапе энергии). 

Схема общих и специфичных путей катаболизма

(более подробная схема представлена здесь)

Под специфичными путями катаболизма понимают реакции, осуществляемые специфичными ферментами в специфичных, для разных классов веществ, реакциях 1 и 2 этапов. После того, как эти процессы закончатся, образуются пируват и ацетил-SКоА (в основном) и начинаются общие пути превращений. Подразумевается, что независимо от источника происхождения пирувата и ацетил-SKoA (из аминокислот, жирных кислот или моносахаридов) они  попадают в общий путь катаболизма – 3 этап биологического окисления.  

Третий этап

Все реакции этого этапа идут в митохондриях. Ацетил-SКоА (и кетокислоты) включается в реакции цикла трикарбоновых кислот, где углероды веществ окисляются до углекислого газа. Выделенные атомы водорода соединяются с НАД и ФАД, восстанавливают их и после этого НАДН и ФАДН2 переносят водород в цепь ферментов дыхательной цепи, расположенную на внутренней мембране митохондрий. Сюда же отдают свои атомы водорода молекулы НАДН и ФАДН2, образованные на втором этапе (гликолиз, окисление жирных кислот и аминокислот). В третьем этапе выделяется до 70% всей энергии вещества. Из этого количества усваивается почти две трети (66%), что составляет около 46% от общей. Таким образом, из 100% энергии окисляемой молекулы клетка запасает больше половины – 59%.

Соотношение выделенной и запасенной энергии

при биологическом окислении

На внутренней мембране митохондрий в результате процесса под названием «окислительное фосфорилирование» образуется вода и главный продукт биологического окисления – АТФ

Роль АТФ

Энергия, высвобождаемая в реакциях катаболизма, запасается в виде связей, называемых макроэргическими. Основной и универсальной молекулой, которая запасает энергию и при необходимости отдает ее, является АТФ.

Все молекулы АТФ в клетке непрерывно участвуют в каких-либо реакциях, постоянно расщепляются до АДФ и вновь регенерируют.

Существует три основных способа использования АТФ:

  • биосинтез веществ,
  • транспорт веществ через мембраны,
  • изменение формы клетки и ее движение.

Эти процессы вкупе с процессом образования АТФ получили название АТФ-цикл:

Кругооборот АТФ в жизни клетки

Метаболический баланс

Комплексный анализ, направленный на оценку основных показателей обмена веществ организма человека.

Синонимы русские

Метаболизм; обмен веществ.

Синонимы английские

Metabolism; metabolic balance.

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Исключить из рациона алкоголь в течение 24 часов до исследования.
  • Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования, можно пить чистую негазированную воду.
  • Исключить (по согласованию с врачом) прием стероидных и тиреоидных гормонов в течение 48 часов до исследования.
  • Полностью исключить (по согласованию с врачом) прием лекарственных препаратов в течение 24 часов перед исследованием.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 24 часов до исследования.
  • Не курить в течение 3 часов до исследования.

Общая информация об исследовании

Процесс обмена веществ, или метаболизма, представляет собой ряд биохимических и молекулярных реакций и взаимодействий, необходимых для нормального функционирования организма. Различают углеводный, белковый, жировой (липидный) обмены веществ, обмен гормонов и биологически активных веществ, а также обмен микроэлементов. В норме обмен веществ в организме человека сбалансирован и обеспечивает стабильное функционирование систем и органов. Метаболизм включает как процессы распада веществ (катаболизм), так и процессы синтеза (анаболизм). При патологическом изменении процессов метаболизма отмечаются нарушения на молекулярном, клеточном, тканевом уровнях с дальнейшей дисфункцией органов и организма в целом. Для оценки показателей обмена веществ, функционирования систем и органов используется определение спектра лабораторных диагностических параметров.

Печень является одним из жизненно важных органов организма человека и играет большую роль в поддержании различных видов обмена веществ. Это центральный орган, где проходят процессы синтеза, распада и превращения углеводов, жиров, аминокислот, расщепление потенциально токсичных соединений, образующихся в ходе обмена веществ. Аланинаминотрансфераза (АЛТ) и аспартатаминотрансфераза (АСТ) – это ферменты, относящиеся к группе аминотрансфераз. Фермент АЛТ обнаруживается в цитоплазме гепатоцитов, почках, в незначительном количестве в клетках сердца, скелетных мышцах и эритроцитах. Фермент АСТ главным образом содержится в кардиомиоцитах, в меньшем количестве – в печени (в цитоплазме и митохондриях гепатоцитов), скелетных мышцах, головном мозге и почках. У здоровых пациентов уровни АЛТ и АСТ в крови сравнительно низки. При поражении печени, мышц и других тканей может отмечаться нарастание уровня данных показателей. Выявление уровня данных ферментов в сыворотке крови позволяет оценить выраженность цитолитического синдрома при диагностике и мониторинге заболеваний печени. Гамма-глютамилтранспептидаза (ГГТП) – это фермент, который обнаруживают в желчных канальцах и эпителиальных клетках, выстилающих желчный проток. Он является катализатором переноса аминокислот из плазмы крови в клетки, а также их реабсорбции из желчи в кровь. В кровеносном русле она не содержится, только в клетках, при разрушении которых их содержимое попадает в кровь. Щелочная фосфатаза – это фермент, который находится в эпителиоцитах желчных протоков, в гепатоцитах, остеобластах, слизистой оболочке кишечника, в легких и почках. Повышение уровней представленных ферментов может свидетельствовать о патологических процессах печени и желчевыводящих путей. Их определение важно при холестазе, циррозе и онкологических процессах печени, при токсическом воздействии на печень.

Билирубин является продуктом распада гемоглобина и других гемсодержащих белков в печени, селезенке и клетках ретикулоэндотелиальной системы. В сыворотке крови он представлен в виде двух фракций: прямого и непрямого, составляющих общий билирубин. Выявление билирубина используется для диагностики и мониторинга желтух различной этиологии, для выявления заболеваний печени, обтурации внутри- и внепеченочных протоков, холестаза.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. Он наиболее активен в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах. Является маркером повреждения тканей и разрушения клеток и используется в диагностике большого количества заболеваний. Креатинкиназа – фермент, который катализирует фосфорилирование креатина и его дефосфорилирование с образованием молекулы АТФ. Его наибольшая активность отмечается в скелетных мышцах и миокарде, меньшая – в клетках головного мозга, гладких мышцах, плаценте и других. Определение фермента является важным при цитолитических процессах при заболеваниях миокарда, скелетных мышц, при инсульте и др.

Фермент амилаза в основном секретируется клетками слюнных желез и поджелудочной железы. Он участвует в гидролитическом расщеплении полисахаридов. Липаза – это фермент, участвующий в гидролизе триглицеридов и входящий в состав секрета поджелудочной железы. Выявление данных показателей используется для диагностики патологических процессов, затрагивающих поджелудочную железу, заболевания слюнных желез и протоков, а также другие компоненты пищеварительной системы.

Почки являются главными органами мочевыделительной системы и играют важную роль в поддержании постоянства метаболизма в организме человека. Для оценки функционального состояния почек, в частности оценки сохранности процессов клубочковой фильтрации, используется определение уровней мочевины и креатинина в сыворотке крови, а также оценка скорости клубочковой фильтрации. Креатинин – это продукт неферментативного распада креатина и креатина фосфата, образующийся в мышцах. Мочевина – один из основных продуктов белкового метаболизма, содержащий азот. В норме данные метаболиты выводятся из организма человека с мочой. При их повышенном содержании можно судить о наличии патологических процессов почек, нарушающих нормальное функционирование почечного фильтра, проявляющихся как увеличением их выведения, так и избыточным накоплением. Косвенным параметром, отображающим функционирование почек, является уровень мочевой кислоты в сыворотке крови. Избыточное её накопление может свидетельствовать о снижении функционирования почечного фильтра, а также увеличении клеточной гибели в организме.

Жировой обмен веществ базируется на выявлении определенных компонентов, их количестве и соотношении в норме и патологии. Холестерол (холестерин) – это многоатомный циклический спирт, жизненно важный компонент органов и тканей человеческого организма. Он участвует в образовании мембран клеток, является исходным субстратом для синтеза половых гормонов, глюкокортикоидных гормонов, которые участвуют в росте, развитии организма и реализации функции воспроизведения. Из него образуются желчные кислоты, которые входят в состав желчи, витамин D. Холестерол нерастворим в воде, поэтому транспортируется в крови в составе липопротеинов, представляющих собой комплекс холестерол + аполипопротеин). Триглицериды являются основным источником энергии для организма, нерастворимы в воде и переносятся в крови с белком в виде комплекса, который называется липопротеином. Известно несколько типов липопротеинов, различающихся пропорциями входящих в их состав компонентов: липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП), липопротеины высокой плотности (ЛПВП). Выявление общего холестерола и фракций липопротеинов используется для оценки риска развития атеросклероза, сердечно-сосудистых заболеваний, диагностики нарушений липидного обмена, метаболического синдрома.

Глюкоза является моносахаридом, который является основным энергетическим субстратом большинства тканей организма человека. Определение концентрации глюкозы играет основную роль в оценке углеводного обмена. Уровень глюкозы важен при диагностике гипер- и гипогликемии, нарушении толерантности к глюкозе, диагностике и мониторинге течения сахарного диабета, в комплексной диагностике метаболического синдрома.

Общее содержание белка в сыворотке крови отражает состояние белкового обмена. Белки сыворотки крови имеют разные размеры, заряд молекулы и относятся к альбуминам или глобулинам. Отклонение уровня общего белка от нормы может быть вызвано рядом физиологических состояний (непатологического характера) или являться симптомом различных заболеваний.

С-реактивный белок – это гликопротеин, вырабатываемый печенью и относящийся к белкам острой фазы воспаления. Он участвует в активации каскада воспалительных реакций на поверхности эндотелия сосудов, связывании и модификации липидов низкой плотности (ЛПНП), то есть способствует развитию атеросклероза. Повышенный уровень С-реактивного белка позволяет прогнозировать риск возникновения сердечно-сосудистой патологии (гипертонической болезни, инфаркта миокарда, инсульта, внезапной сердечной смерти), сахарного диабета 2-го типа и облитерирующего атеросклероза периферических сосудов.

Оценить состояние водно-электролитного обмена позволяет определение концентрации основных электролитов. К ним относятся калий (K), натрий (Na), кальций (Сa), железо (Fe). Они участвуют в поддержании водно-солевого баланса и кислотно-щелочного равновесия, работе сердечно-сосудистой, мышечной, нервной систем. Калий является основным внутриклеточным катионом. Натрий в большей концентрации, около 96 %, содержится во внеклеточной жидкости и крови. Данные микроэлементы участвуют в поддержании заряда мембран клеток, механизмах возбуждения мышечных и нервных волокон. Кальций относится к числу важнейших минералов организма человека. Около 99  % ионизированного кальция сосредоточено в костях и лишь менее 1  % циркулирует в крови. Он необходим для нормального сокращения сердечной мышцы, поперечно-полосатых мышц, для передачи нервного импульса, является компонентом свертывающей системы крови, каркаса костной ткани и зубов. Железо является микроэлементом, входящим в состав гемоглобина, миоглобина, некоторых ферментов и других белков, которые участвуют в обеспечении тканей и органов кислородом.

Клинический анализ крови позволяет оценить качественный и количественный состав крови по основным показателям: содержание эритроцитов и их специфических показателей, лейкоцитов и их разновидностей в абсолютном и процентном соотношении (лейкоцитарная формула), тромбоцитов.

Тиреотропный гормон (ТТГ) вырабатывается гипофизом и регулирует выработку гормонов щитовидной железы (тироксина и трийодтиронина) по «системе обратной связи», которая позволяет поддерживать стабильную концентрацию этих гормонов в крови. Гормоны щитовидной железы являются основными регуляторами расхода энергии в организме, и поддержание их концентрации на необходимом уровне крайне важно для нормальной деятельности практически всех органов и систем.

Для чего используется исследование?

  • Для оценки основных показателей обмена веществ;
  • для оценки функционирования систем и органов организма человека;
  • для оценки диагностических показателей углеводного, белкового, жирового обменов, обмена гормонов и биологически активных веществ, а также обмена микроэлементов;
  • для определения баланса показателей обмена веществ (метаболизма) в норме и при подозрении на развитие того или иного заболевания.

Когда назначается исследование?

  • При диагностике нарушений основных видов обмена веществ;
  • при оценке функционального состояния печени, почек и органов мочевыделения, пищеварительной системы, сердечно-сосудистой системы, нервной системы, эндокринной системы;
  • при подозрении на наличие патологического процесса или заболевания, сопровождающегося нарушением обмена веществ;
  • при профилактических осмотрах.

Что означают результаты?

Референсные значения

Причины повышения и понижения индивидуальны для каждого исследуемого показателя в комплексе. Рекомендуется оценивать полученные результаты как изолированно, так и совместно по исследуемым системам, органам при подозрении на ту или иную патологию.

Что может влиять на результат?

  • Несоблюдение диеты: прием жирной пищи или голодание могут искажать значения определяемых параметров;
  • применение многих лекарственных препаратов, биологически активных добавок, алкоголя;
  • интенсивная физическая нагрузка;
  • беременность.

26,5: Четыре стадии катаболизма

Цели обучения

  • Чтобы описать, как углеводы, жиры и белки расщепляются во время пищеварения.

Мы сказали, что животные получают химическую энергию из пищи — углеводов, жиров и белков — они питаются посредством реакций, которые в совокупности определяются как катаболизм . Мы можем представить себе катаболизм как происходящий в три стадии (рисунок \ (\ PageIndex {1} \)). На стадии I углеводы, жиры и белки распадаются на отдельные мономерные единицы: углеводы на простые сахара, жиры на жирные кислоты и глицерин, а белки на аминокислоты.Одна из частей I стадии катаболизма — это распад молекул пищи в результате реакций гидролиза на отдельные мономерные единицы, который происходит во рту, желудке и тонком кишечнике, и называется перевариванием.

На стадии II эти мономерные звенья (или строительные блоки) далее расщепляются по различным реакционным путям, один из которых производит АТФ, с образованием общего конечного продукта, который затем может быть использован на стадии III для производства еще большего количества АТФ. В этой главе мы рассмотрим каждую стадию катаболизма — как обзор, так и подробно.

Рисунок \ (\ PageIndex {1} \): Energy Conversions

Преобразование пищи в клеточную энергию (в виде АТФ) происходит в три этапа.

Переваривание углеводов

Переваривание углеводов начинается во рту (Рисунок \ (\ PageIndex {2} \)), где α-амилаза слюны атакует α-гликозидные связи крахмала, основного углевода, потребляемого человеком. При расщеплении гликозидных связей образуется смесь декстринов, мальтозы и глюкозы. Примешанная к пище α-амилаза остается активной по мере прохождения пищи через пищевод, но быстро инактивируется в кислой среде желудка.

Рисунок \ (\ PageIndex {2} \): Основные события и места переваривания углеводов

Основным местом переваривания углеводов является тонкий кишечник. Секреция α-амилазы в тонком кишечнике превращает любые оставшиеся молекулы крахмала, а также декстрины в мальтозу. Затем мальтоза расщепляется мальтазой на две молекулы глюкозы. Дисахариды, такие как сахароза и лактоза, не перевариваются, пока не достигнут тонкого кишечника, где на них действуют сахароза и лактаза соответственно.Основными продуктами полного гидролиза дисахаридов и полисахаридов являются три моносахаридных звена: глюкоза, фруктоза и галактоза. Они всасываются через стенку тонкой кишки в кровоток.

Переваривание белков

Переваривание белков начинается в желудке (Рисунок \ (\ PageIndex {3} \)), где под действием желудочного сока гидролизуется около 10% пептидных связей. Желудочный сок представляет собой смесь воды (более 99%), неорганических ионов, соляной кислоты, различных ферментов и других белков.

Боль при язве желудка, по крайней мере частично, вызвана раздражением язвенной ткани кислым желудочным соком.

Рисунок \ (\ PageIndex {3} \): Основные события и места переваривания белка

Соляная кислота (HCl) в желудочном соке секретируется железами в слизистой оболочке желудка. PH свежевыделенного желудочного сока составляет около 1,0, но содержимое желудка может поднять pH до 1,5–2,5. HCl способствует денатурированию пищевых белков; то есть он разворачивает белковые молекулы, чтобы подвергать их цепи более эффективному действию ферментов.Основным пищеварительным компонентом желудочного сока является пепсиноген, неактивный фермент, вырабатываемый клетками, расположенными в стенке желудка. Когда пища попадает в желудок после периода голодания, пепсиноген превращается в свою активную форму — пепсин — в несколько этапов, инициируемых падением pH. Пепсин катализирует гидролиз пептидных связей внутри белковых молекул. Он имеет довольно широкую специфичность, но действует преимущественно на связи, включающие ароматические аминокислоты триптофан, тирозин и фенилаланин, а также метионин и лейцин.

Переваривание белков завершается в тонком кишечнике. Панкреатический сок, поступающий из поджелудочной железы через проток поджелудочной железы, содержит неактивные ферменты, такие как трипсиноген и химотрипсиноген. Они активируются в тонком кишечнике следующим образом (Рисунок \ (\ PageIndex {4} \)): клетки слизистой оболочки кишечника секретируют протеолитический фермент энтеропептидазу, которая превращает трипсиноген в трипсин; Затем трипсин активирует химотрипсиноген до химотрипсина (а также завершает активацию трипсиногена).Оба этих активных фермента катализируют гидролиз пептидных связей в белковых цепях. Химотрипсин преимущественно атакует пептидные связи с участием карбоксильных групп ароматических аминокислот (фенилаланин, триптофан и тирозин). Трипсин атакует пептидные связи с участием карбоксильных групп основных аминокислот (лизина и аргинина). Сок поджелудочной железы также содержит прокарбоксипептидазу, которая расщепляется трипсином до карбоксипептидазы. Последний представляет собой фермент, который катализирует гидролиз пептидных связей на свободном карбоксильном конце пептидной цепи, что приводит к ступенчатому высвобождению свободных аминокислот с карбоксильного конца полипептида.

Рисунок \ (\ PageIndex {4} \): Активация некоторых ферментов поджелудочной железы в тонком кишечнике.

Аминопептидазы в кишечном соке удаляют аминокислоты с N-концевого конца пептидов и белков, обладающих свободной аминогруппой. Рисунок \ (\ PageIndex {5} \) иллюстрирует специфичность этих ферментов, переваривающих белок. Аминокислоты, которые высвобождаются при переваривании белка, всасываются через стенку кишечника в систему кровообращения, где они могут использоваться для синтеза белка.

Рисунок \ (\ PageIndex {5} \): Гидролиз пептида несколькими пептидазами

На этой диаграмме показано, где в пептиде различные обсуждаемые нами пептидазы могут катализировать гидролиз пептидных связей.

  • Переваривание липидов

    Переваривание липидов начинается в верхней части тонкой кишки (Рисунок \ (\ PageIndex {6} \)). Гормон, секретируемый в этой области, стимулирует желчный пузырь выделять желчь в двенадцатиперстную кишку. Основными составляющими желчи являются соли желчных кислот, которые эмульгируют большие нерастворимые в воде липидные капли, нарушая некоторые гидрофобные взаимодействия, удерживающие вместе липидные молекулы и суспендирующие образующиеся более мелкие глобулы (мицеллы) в водной пищеварительной среде.Эти изменения значительно увеличивают площадь поверхности липидных частиц, обеспечивая более тесный контакт с липазами и, таким образом, быстрое переваривание жиров. Другой гормон способствует секреции панкреатического сока, который содержит эти ферменты.

    Рисунок \ (\ PageIndex {6} \): Основные события и места переваривания липидов (в первую очередь триглицеридов)

    Липазы в соке поджелудочной железы катализируют переваривание триглицеридов сначала до диглицеридов, а затем до 2 ‑ моноглицеридов и жирных кислот:

    Моноглицериды и жирные кислоты проникают через слизистую оболочку кишечника в кровоток, где они повторно синтезируются в триглицериды и транспортируются в виде липопротеиновых комплексов, известных как хиломикроны.Фосфолипиды и сложные эфиры холестерина подвергаются аналогичному гидролизу в тонком кишечнике, а составляющие их молекулы также всасываются через слизистую оболочку кишечника.

    Дальнейший метаболизм моносахаридов, жирных кислот и аминокислот, высвобождаемых на стадии I катаболизма, происходит на стадиях II и III катаболизма.

    Сводка

    Во время пищеварения углеводы расщепляются на моносахариды, белки расщепляются на аминокислоты, а триглицериды расщепляются на глицерин и жирные кислоты.Большинство реакций пищеварения происходит в тонком кишечнике.

    Упражнения по обзору концепции

    1. Различайте каждую пару соединений.

      1. пепсин и пепсиноген
      2. химотрипсин и трипсин
      3. аминопептидаза и карбоксипептидаза
    2. Каковы основные конечные продукты каждой формы пищеварения?

      1. переваривание углеводов
      2. переваривание липидов
      3. переваривание белков
    3. В каком отделе пищеварительного тракта происходит большая часть переваривания углеводов, липидов и белков?

    Ответы

      1. Пепсиноген — неактивная форма пепсина; пепсин — активная форма фермента.
      2. Оба фермента катализируют гидролиз пептидных связей. Химотрипсин катализирует гидролиз пептидных связей, следующих за ароматическими аминокислотами, в то время как трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, следующих за лизином и аргинином.
      3. Аминопептидаза катализирует гидролиз аминокислот на N-конце белка, в то время как карбоксипептидаза катализирует гидролиз аминокислот на C-конце белка.
      1. глюкоза, фруктоза и галактоза
      2. моноглицериды и жирные кислоты
      3. аминокислот

    Упражнения

    1. Какие продукты пищеварения (или I стадия катаболизма)?

    2. Какой общий тип реакции используется при пищеварении?

    3. Укажите место действия и функцию каждого фермента.

      1. химотрипсин
      2. лактаза
      3. пепсин
      4. мальтаза
    4. Укажите место действия и функцию каждого фермента.

      1. α-амилаза
      2. трипсин
      3. сукраза
      4. аминопептидаза
      1. Что означает следующее утверждение? «Соли желчных кислот эмульгируют липиды в тонком кишечнике.”
      2. Почему важно эмульгирование?
    5. Используя химические уравнения, опишите химические изменения, которые триглицериды претерпевают во время пищеварения.

    6. Каковы ожидаемые продукты ферментативного действия химотрипсина на каждый аминокислотный сегмент?

      1. гли-ала-фе-тр-лей
      2. ала-иле-тыр-сер-арг
      3. вал-трп-арг-лей-цис
    7. Каковы ожидаемые продукты ферментативного действия трипсина на каждый аминокислотный сегмент?

      1. лей-тр-глу-лиз-ала
      2. phe-arg-ala-leu-val
      3. ala-arg-glu-trp-lys

    Ответы

    1. белков: аминокислоты; углеводы: моносахариды; жиры: жирные кислоты и глицерин

      1. Химотрипсин находится в тонком кишечнике и катализирует гидролиз пептидных связей, следующих за ароматическими аминокислотами.
      2. Лактаза находится в тонком кишечнике и катализирует гидролиз лактозы.
      3. Пепсин содержится в желудке и катализирует гидролиз пептидных связей, в первую очередь тех, которые возникают после ароматических аминокислот.
      4. Мальтаза находится в тонком кишечнике и катализирует гидролиз мальтозы.
      1. Соли желчных кислот способствуют пищеварению за счет диспергирования липидов в водном растворе в тонком кишечнике.
      2. Эмульгирование важно, потому что липиды не растворяются в воде; он разбивает липиды на более мелкие частицы, которые легче гидролизуются липазами.
      1. гли-ала-фе и тр-лей
      2. ала-иле-тыр и сер-арг
      3. val-trp и arg-leu-cys
  • Катаболизм — обзор | Темы ScienceDirect

    Некоторые косвенные индексы с использованием лимфоцитов и других факторов

    Индекс катаболизма / анаболизма: Он выражает относительную часть активности катаболизма организма по отношению к его анаболической активности.

    = генитально-тиреоидный индекс / GenitalratiocorrectedGenito-tyroidindex = нейтрофилы / лимфоциты = нейтрофилы / (генитальное соотношение × лимфоциты)

    индекс анаболизма: Он отражает уровень анаболической активности организма.

    = Индекс катаболизма / (Индекс катаболизма / анаболизма) = (Индекс катаболизма × Genitalratiocorrected × лимфоциты) / нейтрофилы

    Индекс анаболизма оценивает абсолютную скорость анаболизма как результат кортикотропной, гонадотропной и относительной активности .(см. индекс катаболизма-анаболизма в разделе «Косвенные индексы с использованием нейтрофилов» и индекс катаболизма в разделе «Косвенные индексы с использованием ЛДГ или КФК» для дальнейшего обсуждения). Низкая скорость катаболизма сама по себе не означает, что скорость анаболизма низкая. Каждый уровень активности может быть повышенным, низким или нормальным. Индекс анаболизма стремится оценить количественную скорость анаболизма. В числителе указан индекс катаболизма как количественная оценка катаболизма. Чем ниже абсолютный показатель катаболизма, тем выше может быть преобладание анаболизма.Однако относительная скорость катаболизма и анаболизма тем больше, чем выше преобладание анаболизма.

    Как отмечалось выше, чем выше уровень лимфоцитов, тем хуже адаптирована катаболическая активность щитовидной железы, и, следовательно, тем ниже будет скорость катаболизма. Чем больше скорректированное генитальное соотношение, тем больше преобладание андрогенов по сравнению с эстрогенами в адаптации, что способствует завершению анаболизма.

    Индекс апоптоза: Он выражает общий уровень апоптотической активности организма в целом.

    = индекс структурного расширения / индекс расширения мембраны Индекс структурного расширения = индекс анаболизма × индекс нуклеомембранной активности Расширение мембраны = индекс катаболизма × скорректированный индекс роста = (анаболизм × индекс нуклеомембранной активности) / (индекс катаболизма × скорректированный индекс роста)

    Впервые описан апоптоз в 1847 г. В течение 140 лет (1847–1987) изучение апоптоза носило морфологический характер. С 1988 года, с открытием белка bcl-2, генетические механизмы апоптоза были в центре внимания исследований. 367 С эндобиогенной точки зрения, поскольку эндокринная система управляет скоростью метаболизма клетки, она опосредует жизнь клетки и время апоптоза или некроза или их отсутствия, например, в случае раковых клеток.

    Множество про- и антиапоптотических сигнальных факторов — это средства регуляции апоптоза, и, хотя это интересно, они не определяют, когда и с какой степенью интенсивности апоптоз происходит (или не происходит). Достоверность такого индекса позволит применить глобальный подход к управлению апоптозом, который согласуется с общей схемой факторов, связанных с ростом рака, и далек от бесконечных поисков «серебряных пулей» в фармакотерапии — естественных или синтетических — которые в высшей степени важны. нацелены на конкретные механизмы апоптоза, но несут риск потенциально более серьезных побочных эффектов.

    Числитель состоит из индекса анаболизма и индекса нуклеомембраны. Чем больше числитель, тем выше скорость апоптоза. Рост клеток происходит в результате анаболизма, который требует повышенной активности на уровне ядра в отношении транскрипции белка (представленной индексом нуклеомембраны) по сравнению с активностью мембраны. Чем выше анаболическая активность клетки, тем скорее она достигнет конца запрограммированного числа делений и, следовательно, умрет от апоптоза.

    Знаменатель состоит из индекса расширения мембраны, который, в свою очередь, состоит из произведения катаболизма и скорректированных индексов роста. При преобладании катаболизма 368, 369 и / или повышенной активности IGF 370, 371 мембрана расширяется. 372 Более высокая скорость расширения мембраны по сравнению со структурной активностью означает, что больше энергии тратится на клеточную гиперплазию, чем на клеточные деления, следовательно, тем больше времени требуется клетке, чтобы умереть из-за достижения запрограммированного времени смерти.

    Таким образом, эндокринная система является регулятором апоптоза, а проапоптотические белки — механизмом апоптотической гибели клеток. С эндобиогенной точки зрения, эндокринный подход к оценке общей физиологической скорости апоптоза позволяет оценить причину апоптоза (или его недостаточности) и определить причинные факторы, и, таким образом, позволяет разработать клинический план устранения этих конкретных дисбалансов. . Напротив, простой подсчет количества активных про- или антиапоптозных факторов в настоящее время не предлагает пути клинического вмешательства.

    Катаболизм — клетки, молекулы, энергия и реакции

    Катаболизм — это распад больших молекул на маленькие. Его противоположный процесс — это анаболизм , соединение маленьких молекул в большие молекулы. Эти две клеточные химические реакции вместе называются метаболизмом . Клетки используют анаболические реакции для синтеза ферментов, , гормонов, , сахаров и других молекул, необходимых для поддержания самих себя, роста и воспроизводства.

    Энергия , высвобождаемая из органических питательных веществ во время катаболизма, сохраняется в молекуле аденозинтрифосфата (АТФ) в форме высокоэнергетических химических связей между второй и третьей молекулами фосфата. Клетка использует АТФ для синтеза клеточных компонентов из простых предшественников, для механической работы сокращения и движения , а также для транспорта веществ через ее мембрану .Когда эта связь разрывается, энергия АТФ высвобождается, превращая АТФ в аденозиндифосфат (АДФ).

    Клетка использует энергию, полученную в результате катаболизма, для подпитки анаболических реакций, которые синтезируют компоненты клетки.

    Хотя анаболизм и катаболизм происходят в клетке одновременно, их скорость контролируется независимо друг от друга. Клетки разделяют эти пути, потому что катаболизм — это так называемый «нисходящий» процесс, во время которого высвобождается энергия, в то время как анаболизм — это энергетически «восходящий» процесс, который требует ввода энергии.

    Различные пути также позволяют клетке контролировать анаболические и катаболические пути определенных молекул независимо друг от друга. Более того, некоторые противоположные анаболические и катаболические пути происходят в разных частях одной и той же клетки. Например, в печени жирные кислоты расщепляются до ацетил-КоА внутри митохондрий, в то время как жирные кислоты синтезируются из ацетил-КоА в цитоплазме клетки.

    И катаболизм, и анаболизм разделяют важную общую последовательность реакций, известную под общим названием цикл лимонной кислоты или цикл Кребса , который является частью более широкой серии ферментативных реакций, известных как окислительное фосфорилирование.Здесь глюкоза расщепляется с высвобождением энергии, которая сохраняется в форме АТФ (катаболизм), в то время как другие молекулы, производимые циклом Кребса, используются в качестве молекул-предшественников для анаболических реакций, которые создают белок, , жиры и углеводы (анаболизм). ).

    Клетки регулируют скорость катаболических путей с помощью аллостерических ферментов, активность которых увеличивается или уменьшается в ответ на присутствие или отсутствие конечного продукта серии реакций.Например, во время цикла Кребса активность фермента цитрат-синтазы замедляется за счет накопления сукцинил-КоА, продукта, образующегося на более поздних этапах цикла.


    В чем разница? — Клиника Кливленда

    Анаболизм и катаболизм могут звучать как супергерои из любимого телешоу вашего ребенка, но на самом деле эти термины пришли из мира здоровья. Врачи, диетологи, тренеры по здоровью и бодибилдеры используют свое понимание этих двух функций для создания диет и планов упражнений, которые могут повлиять на ваш метаболизм (то, как ваше тело использует энергию) и, в конечном итоге, на ваше общее состояние здоровья.

    Клиника Кливленда — некоммерческий академический медицинский центр. Реклама на нашем сайте помогает поддерживать нашу миссию. Мы не поддерживаем продукты или услуги, не принадлежащие Cleveland Clinic. Политика

    Но что такое анаболизм и катаболизм? Зарегистрированный диетолог Энтони ДиМарино объясняет, как работают эти процессы, и дает несколько полезных советов, чтобы ваш метаболизм работал на полной скорости.

    Что такое катаболизм?

    Когда вы думаете о катаболизме, думайте о пищеварении, — говорит ДиМарино.Этот процесс берет более крупные структуры, такие как белки, жиры или ткани, и разбивает их на более мелкие единицы, такие как клетки или жирные кислоты.

    Катаболизм возникает, когда вы перевариваете пищу. Например, это процесс, при котором кусок хлеба превращается в простые питательные вещества, которые ваше тело может использовать, например, глюкозу (сахар в крови). И если ваше тело не получает пищу и питательные вещества, необходимые для повседневной жизни, катаболизм — это механизм, который расщепляет мышцы и жир для получения энергии.

    Что такое анаболизм?

    Анаболизм противоположен катаболизму: это механизм, который берет более мелкие элементы, такие как питательные вещества, клетки или аминокислоты, и связывает их вместе, чтобы создать более крупные структуры.

    «Один из примеров анаболизма в действии — это когда ваше тело пытается залечить порез. Он добавляет ткани и структуры вокруг этой раны », — объясняет ДиМарино. «Это также процесс, связанный с ростом ребенка и укреплением мускулов».

    Как гормоны влияют на анаболизм и катаболизм?

    Гормоны действуют как посланники, сообщая вашему телу, какие функции нужно выполнять. Они вызывают анаболизм и катаболизм.

    Катаболические гормоны часто активируются при стрессе, например, при реакции типа «бей или беги».В их числе:

    • Адреналин.
    • Кортизол.
    • Глюкагон.
    • Цитокины.

    Анаболические гормоны отвечают за рост и восстановление тканей. В их числе:

    Могу ли я контролировать свой метаболизм?

    Множество неконтролируемых факторов, включая возраст, пол и генетику, определяют ваш метаболизм. Но, говорит ДиМарино, вы можете положительно повлиять на гормоны, которые играют роль в анаболизме и катаболизме, с помощью этих здоровых привычек:

    • Ешьте высококачественные белки, жиры и углеводы.
    • Избегайте обработанных пищевых продуктов.
    • Ограничьте употребление алкоголя и избегайте курения и употребления психоактивных веществ.
    • Спите не менее семи часов в сутки.
    • Найдите здоровые способы снять стресс.
    • Пейте много воды, чтобы избежать обезвоживания.
    • Регулярно выполняйте физические упражнения.

    Как еда влияет на анаболизм и катаболизм?

    Катаболизм действует независимо от того, что вы даете своему телу, — утверждает ДиМарино. Он расщепляет пищу, независимо от того, является ли она вредной или питательной.Все, что он не использует для получения энергии сейчас, он сохраняет на потом (привет, лишние килограммы).

    Но анаболизм — это совсем другое дело. Он функционирует должным образом только тогда, когда вы получаете достаточно питательных веществ из таких продуктов, как овощи, фрукты и нежирное мясо. Ваше тело нуждается в высококачественных строительных блоках, чтобы лечить, восстанавливать и расти.

    Что лучше для похудения: анаболические или катаболические тренировки?

    Различные типы упражнений считаются анаболическими или катаболическими, в зависимости от того, используют ли они энергию для создания или разрушения чего-либо.

    • Анаболические упражнения включают упражнения с отягощениями, такие как поднятие тяжестей, отжимания и приседания. Выполнение этих упражнений требует очень мало кислорода и энергии во время активности (хотя может показаться, что это требует много!). Однако этот вид упражнений вызывает крошечные разрывы мышечных волокон. После этого ваше тело тратит больше энергии на восстановление и укрепление тканей.
    • Катаболические упражнения включают аэробные упражнения, такие как бег, плавание и езда на велосипеде.Им требуется больше кислорода и энергии — сжигание глюкозы и жира — во время самой активности.

    «Было проведено множество исследований о том, какие упражнения лучше всего подходят для похудения. Сердечно-сосудистые тренировки (катаболические) отлично подходят для быстрого сжигания большого количества калорий. Но упражнения с весовой нагрузкой (анаболические) производят эффект дожигания, используя большее количество калорий в течение более длительного периода времени для восстановления мышц », — сообщает ДиМарино. «Мы обнаружили, что сочетание анаболических и катаболических тренировок является наиболее эффективным.”

    Анаболизм и катаболизм — важные части вашего метаболизма. Они подпитывают вашу повседневную деятельность, от бега трусцой до заживления порезов. Лучший способ поддержать эти процессы и ускорить метаболизм — это выработать здоровые привычки. Таким образом, вы будете в лучшей форме, чтобы справиться с любыми жизненными трудностями.

    Определение и примеры катаболизма — Биологический онлайн-словарь

    Катаболизм
    n., [Kəˈtæbəˌlɪzəm]
    Серия деструктивных химических реакций, которые расщепляют сложные молекулы на более мелкие единицы.
    Изображение предоставлено: Muessig, CC BY-SA 3.0.

    Определение катаболизма

    Катаболизм — это ветвь метаболического процесса, которая расщепляет сложные большие молекулы на более мелкие с получением энергии. Это деструктивная ветвь метаболизма, которая приводит к высвобождению энергии . Каждая живая клетка зависит от энергии для своего существования. Метаболизм — это совокупность основных видов деятельности, которые происходят в живом существе для его существования. Катаболизм и анаболизм вместе образуют обмен веществ.

    Итак, возникает вопрос, что такое катаболизм и анаболизм? По сути, есть две основные ветви метаболизма: деструктивная (или разрушающая ) ветвь, которая дает энергию, то есть катаболизм, и конструктивная или , строящая ветвь метаболизма, которая использует высвобождаемую энергию. , т.е. анаболизм.

    Каждая живая клетка проводит последовательный набор реакций, которые разрушают и производят молекулы.Эти последовательные реакции или пути известны как метаболических путей . Каждый этап этих последовательных реакций происходит под действием определенного фермента. Ферменты действуют на молекулы, называемые субстратами , тогда как молекула, образующаяся в химической реакции, известна как продукт . Большинство ферментов связываются с определенным субстратом.

    Вот некоторые общие черты всех метаболических реакций:

    • Все реакции катализируются ферментом.
    • Метаболические пути и реакции универсальны, и все организмы обнаруживают сходство основных путей.
    • Все метаболические пути используют очень мало химических реакций.
    • В метаболических реакциях участвует коферментов . Коферменты — это обычные субстраты, которые участвуют в ряде различных метаболических реакций, например, на НАДН или кофермент А.
    • Катаболические пути полностью отличаются от анаболических, что позволяет лучше контролировать метаболизм.
    • Ключевые регуляторные ферменты контролируют и модулируют эти метаболические реакции.
    • Большинство метаболических реакций происходит в определенных органеллах клетки.
    Биологическое определение:
    Катаболизм — это процесс, включающий серию деструктивных химических реакций, которые расщепляют сложные молекулы на более мелкие единицы, обычно с выделением энергии. Например, , большие молекулы, такие как полисахариды, нуклеиновые кислоты и белки, разбиты на более мелкие единицы, такие как моносахариды, нуклеотиды и аминокислоты, соответственно . Этимология: Греческое «катаболе», что означает «сбрасывать». Синонимы: деструктивный метаболизм. Вариант: катаболизм. Сравните: анаболизм

    Родственное слово — « катаболический ». Итак, что означает катаболизм? Определение катаболизма — это то, что отмечено или способствует катаболизму, то есть метаболическому процессу, включающему расщепление довольно сложной молекулы до ее более простой формы.

    Этапы катаболизма

    Катаболизм — это не одноэтапный процесс, происходящий в клетке. Важно понимать, где происходит катаболизм. Часть клетки, где в первую очередь происходит катаболизм, — это митохондрии. Это многоступенчатый процесс. Итак, давайте разберемся, каковы стадии катаболизма. Существует три основных стадии катаболизма:

    Стадия 1 — стадия переваривания

    Сложные органические молекулы, такие как белки, липиды и полисахариды, катаболизируются до более мелких компонентов или мономеров вне клеток. Эти сложные молекулы неабсорбируются в их сложном состоянии и, следовательно, для их поглощения важно, чтобы эти основные и важные молекулы распадались на легко усваиваемые и более мелкие мономеры .

    Стадия 2 — высвобождение энергии

    Меньшие молекулы или мономеров являются абсорбируемой формой и поглощаются клетками и далее превращаются в более мелкие молекулы, такие как ацетил-кофермент A (ацетил-КоА) и высвобождая энергию в процессе.

    Этап 3 — Сохранение энергии

    Наконец, ацетильная группа КоА окисляется до воды и диоксида углерода в цикле лимонной кислоты и цепи переноса электронов. В этом процессе накопленная энергия высвобождается за счет восстановления кофермента никотинамидадениндинуклеотида (NAD +) в NADH .

    Этапы катаболизма. Предоставлено: библиотеки LibreTexts, CC BY-NC-SA 3.0.

    Катаболизм против анаболизма

    А именно, цель двух ветвей метаболизма., катаболизм и анаболизм , полностью противоположны друг другу. Анаболические процессы — это построение процессов метаболизма, в которых простые молекулы преобразуются в сложные молекулы , тогда как катаболический процесс — это процессы распада, при которых сложные молекулы распадаются на простые молекулы вместе с высвобождением энергии . Основные различия между катаболизмом и анаболизмом перечислены в таблице ниже.

    Таблица 1: Ключевые различия между катаболизмом и анаболизмом
    Анаболизм Катаболизм
    Создание или конструктивная ветвь метаболизма Разрушение или деструктивная ветвь метаболизма более простые Сложные молекулы распадаются на более простые
    В этом процессе сохраняется энергия. При этом выделяется энергия
    Эндергоническая реакция i.е. поглощается тепло Экзергоническая реакция, т.е. выделяется тепло
    Кинетическая энергия преобразуется в потенциальную. Потенциальная энергия преобразуется в кинетическую.
    Это важно для роста, сохранения и хранения. Это необходимо для получения энергии для выполнения различных жизненно важных функций живых существ.
    Анаболизм не использует кислород, т.е. анаэробный Катаболизм использует кислород i.е., аэробный
    Функционален, даже когда тело находится в фазе отдыха или сна. Функционален, когда организм находится в активном состоянии
    Немногие прекурсоры образуют различные типы продуктов, т.е. расходятся реакции Большое количество сложных молекул упрощается до обычных типов малых и простых молекул, то есть сходящихся реакций
    Некоторые из анаболических гормонов — эстроген, тестостерон, гормоны роста и инсулин. Некоторые из катаболических гормонов — адреналин, цитокин, глюкагон и кортизол.
    Синтез полипептидов из аминокислот, гликогена из глюкозы и триглицеридов из жирных кислот — некоторые из анаболических процессов. Распад белков на аминокислоты, гликогена на глюкозу и триглицеридов на жирные кислоты являются одними из катаболических процессов.
    Обычно происходят реакции конденсации и восстановления Обычно встречающиеся реакции — гидролиз и окисление

    Образное представление анаболических и катаболических процессов.Источник: Мария Виктория Гонзага из Biology Online.

    Метаболизм относится ко всем химическим реакциям, участвующим в превращении одной молекулы в другую. Его можно разделить на две категории: катаболизм и анаболизм . Катаболизм относится к процессам, которые включают серию разрушающих химических реакций, которые расщепляют сложные молекулы на более мелкие единицы. При этом часто выделяет энергию. Таким образом, катаболизм включает деструктивные метаболические процессы.Напротив, анаболизм — это конструктивный метаболизм, поскольку он включает создание или синтез сложных молекул, которые в конечном итоге образуют ткани и органы.

    Катаболические гормоны

    Катаболизм — это механизм нарушения метаболических процессов. В катаболических процессах участвуют многие важные ферменты. Некоторые гормоны также обладают катаболическим действием. Это:

    • Адреналин : Также известен как эпинефрин .Этот гормон вырабатывается надпочечниками. Он ускоряет частоту сердечных сокращений и отвечает за реакцию «бей или беги» в стрессовых или чрезвычайных ситуациях.
    • Кортизол: Также известен как гормон стресса. Он также вырабатывается надпочечниками и выделяется при тревоге, нервозности. Повышает уровень сахара в крови и артериальное давление.
    • Глюкагон : Этот гормон вырабатывается поджелудочной железой. Этот гормон необходим для расщепления гликогена на глюкозу.Глюкагон хранится в печени. Снижение активности или состояния, требующие энергии, такие как борьба, упражнения, высокий уровень стресса. Печень стимулирует высвобождение гликогена
    • Цитокины : использование аминокислот для различных функций организма вызывает высвобождение цитокинов. Цитокины — это своего рода связывающие белки между клетками.

    Примеры катаболизма у эукариот

    Какие примеры катаболизма? По сути, во время катаболизма сложные молекулы, такие как белки, полисахариды и жиры, расщепляются на небольшие молекулы, такие как аминокислоты, моносахариды и жирные кислоты.Вот некоторые из основных или ключевых катаболических процессов:

    Цикл лимонной кислоты, гликолиз, липолиз, окислительное дезаминирование и окислительное фосфорилирование являются ключевыми примерами катаболических реакций, которые происходят во всех эукариотических клетках.

    • Цикл Кребса / Цикл лимонной кислоты / Цикл ТСА

    Цикл Кребса, названный в честь открывшего его ученого сэра Ганса Кребса (1900–1981), также известен как цикл трикарбоновой кислоты (ТСА). Сэр Ханс Креб был удостоен Нобелевской премии по медицине (1937).Цикл Креба — это 8-ступенчатая циклическая реакция, протекающая в митохондриальном матриксе эукариот и цитоплазме прокариот.

    Ключевым источником энергии в цикле TCA является ацетил-CoA, который окисляется до CO2 и h3O внутри митохондриального матрикса вместе с одновременным восстановлением NAD до NADH и FAD до FADH 2 . НАДН и ФАДН 2 известны как восстанавливающие эквиваленты в цикле ТСА.

    3 молекулы НАДН и одна молекула обоих впоследствии используются для генерации АТФ в цепи переноса электронов.

    При окислении НАДН приводит к образованию 3 молекул АТФ, тогда как FADH 2 дает 2 молекулы АТФ.

    Цикл TCA — это общий путь окисления углеводов, белков и жиров. Один цикл Креба или цикл TCA приводит к образованию семи продуктов: GTP, 3 NADH, 3FADH 2 , 2 CO 2 .

    Его также иногда классифицируют как амфиболический путь , поскольку он является частью как катаболического пути, так и анаболического пути.Процесс восполнения промежуточных звеньев цикла Креба известен как анаплероз , .

    Ключевые восемь промежуточных продуктов цикла Креба / цикла TCA: цитрат, изоцитрат, оксоглутарат, сукцинил-КоА, сукцинат, фумарат, малат, оксалоацетат (щавелевоуксусная кислота).

    Ключевыми ферментами, участвующими в цикле TCA / Kreb, являются яблочная дегидрогеназа, α-кетоглутаратдегидрогеназа, цитратсинтаза, фумараза, и конитаза .

    • Гликолиз или катаболизм сахара

    Гликолиз — это катаболический процесс, который происходит во всех эукариотических клетках.Разрушение или лизис глюкозы до пировиноградной кислоты в аэробных условиях, тогда как в анаэробных условиях глюкоза превращается в молочную кислоту. Анаэробный гликолиз также известен как путь Эмбдена-Мейерхофа (EMP).

    Когда уровень клеточного АТФ низкий, в цитозоле клетки инициируется гликолиз. Гликолиз далее делится на две стадии:

    1. Подготовительная фаза : Здесь одна молекула глюкозы превращается в две молекулы D-глицеральдегид-3-фосфата, который в конечном итоге превращается во фруктозо-6-дифосфат.Наконец, на стадии I фруктозо-6-дифосфат образует 2 молекулы глицеральдегид-3-фосфата.
    2. Энергетические фазы e: В этой фазе выделяется органический фосфат для синтеза АТФ. Глицеральдегид на первой стадии окисляется и фосфорилируется с образованием 1,3-дифосфоглицерата, который в конечном итоге образует пировиноградную или молочную кислоту в зависимости от наличия кислорода. 2 АТФ производятся при анаэробном гликолизе глюкозы, в то время как аэробный гликолиз может привести к образованию до 38 молекул АТФ.

    Метаболизм глюкозы с помощью этого пути происходит во всех клетках организма. Аэробный гликолиз происходит в головном мозге, тогда как анаэробный гликолиз происходит в эритроцитах из-за отсутствия митохондрий. Этот цикл в RBC также известен как цикл Rapaport-Lumbering . Распад гликогена запускает процесс гликолиза в мышцах человека. Однако клетки мозга не хранят гликоген и, следовательно, зависят от уровня глюкозы в крови, чтобы инициировать гликолиз.

    Скелетные мышцы человека подвергаются аэробному гликолизу почти 90% времени, а также в нормальных условиях. Однако сильные мышечные сокращения и упражнения вызывают анаэробный гликолиз.

    • Липолиз или катаболизм жирных кислот

    Липолиз — это расщепление триглицеридов с выделением энергии. В этом процессе триацилглицерин (ТАГ), хранящийся в каплях клеточных липидов, подвергается гидролитическому расщеплению с образованием неэтерифицированных жирных кислот. Эти неэтерифицированные жирные кислоты впоследствии используются в качестве субстрата для производства энергии, незаменимых предшественников для синтеза липидов и мембран или медиаторов клеточных сигнальных процессов.

    Липиды или триглицериды гидролизуются до свободных жирных кислот и глицерина. Полученный глицерин впоследствии становится частью гликолиза, в то время как образующиеся жирные кислоты далее расщепляются бета-окислением с высвобождением ацетил-КоА. Этот ацетил-Co-A является ключевым компонентом цикла лимонной кислоты.

    При окислении жирных кислот выделяется больше энергии, чем при окислении углеводов. Это потому, что углеводы содержат больше кислорода в своей структуре. Этот процесс имеет ключевое значение в энергетическом и липидном гомеостазе тела.

    Основными ферментами, участвующими в процессе липолиза, являются липопротеинлипаза и гормоночувствительная липаза . Эпинефрин , глюкагон или адренокортикотропный гормон (АКТГ) являются ключевыми гормонами, стимулирующими липолиз.

    Полное окисление жирных кислот, особенно триглицеридов, дает максимальное количество АТФ (энергии на грамм), и, следовательно, жирная кислота является основной формой хранения топлива для большинства животных.

    • Окислительное дезаминирование и трансаминирование (катаболизм белков)

    Катаболизм аминокислот происходит посредством трансаминирования и окислительного дезаминирования аминокислоты, что приводит к образованию метаболизируемой формы аминокислоты. Окислительное дезаминирование и трансаминирование являются двумя ключевыми стадиями катаболизма белков или аминокислот.

    Отделение аминогруппы от углеродного скелета аминокислот осуществляется в процессе трансаминирования.Передача аминогруппы происходит между аминокислотой и α-кетокислотой, что приводит к превращению α-кетокислоты в аланин, аспартат или глутамат соответственно. Процесс трансаминирования осуществляется трансаминазами или аминотрансферазами и коферментом пиридоксальфосфатом. Образовавшийся углеродный скелет в конечном итоге используется в анаболическом процессе.

    При окислительном дезаминировании удаление аминогруппы в аминокислоте приводит к образованию соответствующей кетокислоты. Эта реакция происходит в печени.Функциональная аминогруппа заменяется кетонной группой, и в качестве побочного продукта образуется аммиак.

    В конце концов, этот токсичный аммиак нейтрализуется в мочевину через цикл мочевины. Аминокислота глутаминовая кислота , конечный продукт многих реакций трансаминирования, подвергается действию фермента глутаматдегидрогеназы (GDH) вместе с коферментами NAD или NADP, что приводит к образованию α-кетоглутарата (α-KG ) и аммиак .

    Моноаминоксидаза — другой ключевой фермент окислительного дезаминирования моноаминов.

    • Окислительное фосфорилирование

    В митохондриях перенос электронов от НАДН или ФАДН 2 к О 2 с помощью ряда переносчиков электронов приводит к образованию АТФ. Этот процесс известен как окислительное фосфорилирование и является основным источником АТФ в аэробных организмах.

    • Разрушение мышечной ткани или катаболизм мышц

    Более высокая скорость разложения белка по сравнению с его синтезом стимулирует разрушение ткани скелетных мышц.Это полностью катаболическое состояние организма. Это может произойти в случаях старения, недоедания или болезненных состояний, таких как сепсис, рак, СПИД, диабет и почечная недостаточность.

    Продолжительное состояние разрушения мышечной ткани или мышечной атрофии может привести к отказу органа и быть опасным для жизни. Аминокислоты из запасов белка, особенно в мышечной ткани, попадают в кровь.

    Эти аминокислоты превращаются в печени в альфа-кетокислоты. Альфа-кетокислоты превращаются в глюкозу, чтобы удовлетворить потребность в глюкозе в крови.

    Примеры катаболизма у прокариот

    Прокариоты также нуждаются в энергии и углероде для своего существования. Большинство прокариот зависят от других организмов для получения энергии и углерода, то есть от хемогетеротрофов. Эти потребности в углероде и энергии прокариот удовлетворяются через:

    • Углеродный метаболизм: Создание органических молекул из углерода внутри клеток,
    • Энергетический метаболизм: Используется для роста

    На основе источника углерода прокариоты может быть классифицирован как

    • Автотрофы — используют углерод из углекислого газа. Фотоавтотрофы — производители еды, которую они готовят с помощью света.
    • Гетеротрофы — используют углерод других живых организмов
    • Литотрофы — используют неорганические субстраты

    На основе энергетического метаболизма прокариоты классифицируются как:

    • Фототрофные: утилизируют химические организмы в камерах.
    • Хемотрофные организмы : используют органические или неорганические молекулы для снабжения клетки энергией.

    Таким образом, все организмы можно разделить на четыре основные категории

    • Фотогетеротрофы : используют энергию солнечного света и преобразуют ее в химическую энергию в клетках, используя углерод других организмов. Примерами являются пурпурно-зеленые бактерии, несернистые бактерии и гелиобактерии.
    • Хемогетеротрофы : получают энергию и углерод из органических источников. (Этот режим распространен среди эукариот, например, людей.)
    • Фотоавтотрофы: используют солнечный свет и углекислый газ в качестве источника углерода, например.г. цианобактерии.
    • Хемоавтотрофы: используют неорганические молекулы для энергоснабжения клетки и диоксид углерода в качестве источника углерода. Примеры — прокариоты, которые расщепляют сероводород и аммиак.

    Примеры катаболизма у прокариот:
    1. Азот является макроэлементом, который необходим для всех жизненных процессов и компонентов, а именно белка, нуклеиновой кислоты и т. Д. Прокариоты перерабатывают органические соединения окружающей среды с образованием аммиака, ионов аммония, нитрата и т. Д. нитрит и газообразный азот с помощью многочисленных процессов.Прокариоты — важная часть азотного цикла. Растения с помощью прокариот переводят азот окружающей среды в пригодную для использования форму (аммиак). Этот процесс известен как азотфиксация. Почвенные микроорганизмы, называемые диазотрофами, которые включают такие бактерии, как Azotobacter и археи, осуществляют азотфиксацию.
    2. При разложении азотсодержащих органических соединений образуется аммиак. Некоторые прокариоты проводят нитрификацию путем анаэробной катаболизации аммиака с образованием N 2 .В основном при нитрификации аммоний превращается в нитрит и нитрат. Nitrosomonas — почвенная бактерия, осуществляющая нитрификацию. Nitrosomonas , Nitrobacter, и Nitrospira окисляют и превращают Nh5 + в нитрит (NO 2 -). В этом процессе реакции высвобождается энергия, которая используется бактериями. Обратный процесс также выполняется бактериями посредством процесса, известного как денитрификация, превращая нитраты из почв в газообразные соединения, такие как N 2 O, NO и N 2 .
    3. Бактерии и грибы осуществляют разложение растений и животных и их органических соединений и образуют семейство разложителей. Одним из основных источников углекислого газа в окружающей среде является микробное разложение мертвого материала.

    Попробуйте ответить на викторину ниже, чтобы проверить, что вы узнали о катаболизме.

    Следующий

    Катаболизм углеводов | Микробиология

    Цели обучения

    • Объясните, почему гликолиз не зависит от кислорода
    • Определите и опишите чистый выход трехуглеродных молекул, АТФ и НАДН в результате гликолиза
    • Объясните, как молекулы трехуглеродного пирувата превращаются в двухуглеродные ацетильные группы, которые могут попасть в цикл Кребса.
    • Определите и опишите чистый выход CO 2 , GTP / ATP, FADH 2 и NADH из цикла Кребса
    • Объясните, как промежуточные молекулы углерода цикла Кребса можно использовать в ячейке

    Существуют обширные ферментные пути расщепления углеводов для захвата энергии в связях АТФ . Кроме того, многие катаболические пути производят промежуточные молекулы, которые также используются в качестве строительных блоков для анаболизма .Понимание этих процессов важно по нескольким причинам. Во-первых, поскольку основные вовлеченные метаболические процессы являются общими для широкого круга хемогетеротрофных организмов, мы можем многое узнать о метаболизме человека, изучая метаболизм у более легко поддающихся обработке бактерий, таких как E. coli . Во-вторых, поскольку патогенами животных и человека также являются хемогетеротрофов , изучение деталей метаболизма этих бактерий, включая возможные различия между бактериальными и человеческими путями, полезно для диагностики патогенов, а также для открытия противомикробных препаратов, направленных на специфические возбудители.Наконец, конкретное изучение путей, участвующих в хемогетеротрофном метаболизме, также служит основой для сравнения других, более необычных метаболических стратегий, используемых микробами. Хотя химический источник электронов, инициирующих перенос электрона , отличается у хемогетерорфов и хемоавтотрофов , многие аналогичные процессы используются в обоих типах организмов.

    Типичный пример, используемый для ознакомления студентов с понятиями метаболизма, — катаболизм углеводов.Для хемогетеротрофов наши примеры метаболизма начинаются с катаболизма полисахаридов, таких как гликоген, крахмал или целлюлоза. Ферменты, такие как амилаза, расщепляющая гликоген или крахмал, и целлюлазы, расщепляющие целлюлозу, могут вызывать гидролиз гликозидных связей между мономерами глюкозы в этих полимерах, высвобождая глюкозу для дальнейшего катаболизма.

    Гликолиз

    Для бактерий, эукариот и большинства архей гликолиз является наиболее распространенным путем катаболизма глюкозы; он производит энергию, снижает количество переносчиков электронов и молекулы-предшественники для клеточного метаболизма.Каждый живой организм выполняет ту или иную форму гликолиза, что позволяет предположить, что этот механизм является древним универсальным метаболическим процессом. Сам процесс не использует кислород; однако гликолиз может сочетаться с дополнительными метаболическими процессами, которые являются либо аэробными, либо анаэробными. Гликолиз происходит в цитоплазме прокариотических и эукариотических клеток. Он начинается с одной молекулы глюкозы с шестью атомами углерода и заканчивается двумя молекулами трехуглеродного сахара, называемого пируватом. Пируват может расщепляться дальше после гликолиза, чтобы использовать больше энергии за счет аэробного или анаэробного дыхания, но многие организмы, включая многие микробы, могут быть не в состоянии дышать; для этих организмов гликолиз может быть единственным источником образования АТФ.

    Рисунок 1. Щелкните, чтобы просмотреть увеличенное изображение. Фаза инвестирования энергии в путь гликолиза Эмбдена-Мейерхофа-Парнаса использует две молекулы АТФ для фосфорилирования глюкозы с образованием двух молекул глицеральдегид-3-фосфата (G3P). Фаза выплаты энергии использует энергию молекул G3P, производя четыре молекулы АТФ, две молекулы НАДН и два пирувата.

    Тип гликолиза, обнаруживаемый у животных и наиболее часто встречающийся у микробов, — это путь Эмбден-Мейерхоф-Парнас (EMP) , названный в честь Густава Эмбдена (1874–1933), Отто Мейерхоф (1884–1951) и Якуба Парнаса. (1884–1949).Гликолиз с использованием пути ЭМП состоит из двух отдельных фаз (рис. 1). Первая часть пути, называемая фазой инвестирования энергии, использует энергию двух молекул АТФ для модификации молекулы глюкозы, так что молекула шестиуглеродного сахара может быть равномерно разделена на две фосфорилированные трехуглеродные молекулы, называемые глицеральдегид-3-фосфатом (G3P). ). Вторая часть пути, называемая фазой выплаты энергии, извлекает энергию, окисляя G3P до пирувата, производя четыре молекулы АТФ и восстанавливая две молекулы NAD + до двух молекул NADH, используя электроны, происходящие из глюкозы.(Обсуждение и иллюстрация полного пути EMP с химическими структурами и названиями ферментов приведены в Metabolic Pathways.)

    Молекулы АТФ, образующиеся во время фазы выплаты энергии при гликолизе, образуются фосфорилированием на уровне субстрата (рис. 2), одним из двух механизмов производства АТФ. При фосфорилировании на уровне субстрата фосфатная группа удаляется из органической молекулы и напрямую переносится на доступную молекулу АДФ, производя АТФ. Во время гликолиза высокоэнергетические фосфатные группы из промежуточных молекул добавляются к АДФ для образования АТФ.

    Рис. 2. АТФ, образующийся во время гликолиза, является результатом фосфорилирования на уровне субстрата. Здесь показана одна из двух ферментативных реакций в фазе выплаты энергии гликолиза Эмбдена Мейерхофа-Парнаса, которая таким образом производит АТФ.

    В целом, в этом процессе гликолиза чистая прибыль от распада отдельной молекулы глюкозы составляет:

    • две молекулы АТФ
    • две молекулы НАДН и
    • две молекулы пирувата.

    Другие гликолитические пути

    Когда мы говорим о гликолизе, если не указано иное, мы имеем в виду путь ЭМП, используемый животными и многими бактериями.Однако некоторые прокариоты используют альтернативные гликолитические пути. Одной из важных альтернатив является путь Entner-Doudoroff (ED) , названный в честь его первооткрывателей Натана Энтнера и Майкла Дудорова (1911–1975). Хотя некоторые бактерии, включая условно-патогенный грамотрицательный патоген Pseudomonas aeruginosa , содержат только путь ED для гликолиза, другие бактерии, такие как E. coli , могут использовать путь ED или путь EMP.

    Третий тип гликолитического пути, который происходит во всех клетках, который сильно отличается от двух предыдущих путей, — это пентозофосфатный путь (PPP) , также называемый фосфоглюконатным путем или шунт гексозо-монофосфат .Данные свидетельствуют о том, что PPP может быть самым древним универсальным гликолитическим путем. Промежуточные продукты из PPP используются для биосинтеза нуклеотидов и аминокислот. Следовательно, этот гликолитический путь может быть предпочтительным, когда клетка нуждается в синтезе нуклеиновой кислоты и / или белка соответственно. Обсуждение и иллюстрация полного пути ED и PPP с химическими структурами и названиями ферментов появляются в Metabolic Pathways.

    Подумай об этом

    • Когда организм может использовать путь ED или PPP для гликолиза?

    Реакция перехода, кофермент А и цикл Кребса

    При гликолизе образуется пируват, который можно дополнительно окислить для захвата большего количества энергии.Чтобы пируват вступил в следующий окислительный путь, он должен сначала декарбоксилироваться ферментным комплексом пируватдегидрогеназа до двухуглеродной ацетильной группы в реакции перехода , также называемой мостиковой реакцией (см. Метаболические пути и рисунок 3). В реакции перехода электроны также переносятся на NAD + с образованием NADH. Чтобы перейти к следующей фазе этого метаболического процесса, сравнительно крошечный двухуглеродный ацетил должен быть присоединен к очень большому соединению-носителю, называемому коэнзим A (CoA) .Реакция перехода происходит в митохондриальном матриксе эукариот; у прокариот это происходит в цитоплазме, потому что у прокариот отсутствуют заключенные в мембраны органеллы.

    Рис. 3. (a) Коэнзим A показан здесь без присоединенной ацетильной группы. (b) Коэнзим A показан здесь с присоединенной ацетильной группой.

    Цикл Кребса переносит оставшиеся электроны от ацетильной группы, образующейся во время реакции перехода, на молекулы-носители электронов, тем самым восстанавливая их.Цикл Кребса также происходит в цитоплазме прокариот вместе с гликолизом и реакцией перехода, но он имеет место в митохондриальном матриксе эукариотических клеток, где также происходит реакция перехода. Цикл Кребса назван в честь его первооткрывателя, британского ученого Ганса Адольфа Кребса (1900–1981) и также называется циклом лимонной кислоты или циклом трикарбоновых кислот (TCA) , поскольку лимонная кислота имеет три карбоксильные группы в своей структуре. . В отличие от гликолиза, цикл Кребса является замкнутым циклом: последняя часть пути регенерирует соединение, используемое на первом этапе (рис. 4).Восемь стадий цикла представляют собой серию химических реакций, которые захватывают двухуглеродную ацетильную группу (носитель CoA не входит в цикл Кребса) из переходной реакции, которая добавляется к четырехуглеродному промежуточному продукту в цикле Кребса, получение промежуточного шестиуглеродного промежуточного соединения — лимонной кислоты (что дает альтернативное название для этого цикла). Когда один оборот цикла возвращается к начальной точке четырехуглеродного интермедиата, цикл производит две молекулы CO 2 , одну молекулу АТФ (или эквивалент, такой как гуанозинтрифосфат [GTP]), продуцируемый фосфорилированием на уровне субстрата. , и три молекулы НАДН и одна из ФАДН 2 .(Обсуждение и подробные иллюстрации полного цикла Кребса приведены в «Метаболические пути».)

    Рис. 4. Цикл Кребса, также известный как цикл лимонной кислоты, кратко описан здесь. Обратите внимание, что входящий двухуглеродный ацетил приводит к основным выходам за один оборот двух молекул CO 2 , трех NADH, одной FADH 2 и одной молекулы АТФ (или GTP), образованных фосфорилированием на уровне субстрата. Два витка цикла Кребса необходимы для обработки всего углерода одной молекулы глюкозы.

    Хотя многие организмы используют цикл Кребса, как описано как часть метаболизма глюкозы, некоторые из промежуточных соединений в цикле Кребса можно использовать для синтеза широкого спектра важных клеточных молекул, включая аминокислоты, хлорофиллы, жирные кислоты и нуклеотиды; следовательно, цикл одновременно анаболический и катаболический (рис. 5).

    Рис. 5. Многие организмы используют промежуточные продукты цикла Кребса, такие как аминокислоты, жирные кислоты и нуклеотиды, в качестве строительных блоков для биосинтеза.

    Ключевые концепции и резюме

    • Гликолиз — это первая стадия расщепления глюкозы, приводящая к образованию АТФ, который продуцируется путем фосфорилирования на уровне субстрата ; НАДН; и две молекулы пирувата. Гликолиз не использует кислород и не зависит от кислорода.
    • После гликолиза трехуглеродный пируват декарбоксилируется с образованием двухуглеродной ацетильной группы, связанной с образованием НАДН.Ацетильная группа присоединена к крупному соединению-носителю, называемому коэнзимом A.
    • После стадии перехода кофермент A переносит двухуглеродный ацетил в цикл Кребса , где два атома углерода входят в цикл. За один оборот цикла одна ацетильная группа, полученная в результате гликолиза, дополнительно окисляется, образуя три молекулы НАДН, одну FADH 2 и одну АТФ за счет фосфорилирования на уровне субстрата и высвобождая две молекулы CO 2 .
    • Цикл Кребса можно использовать для других целей.Многие из промежуточных продуктов используются для синтеза важных клеточных молекул, включая аминокислоты, хлорофиллы, жирные кислоты и нуклеотиды.

    Множественный выбор

    Во время чего из следующего АТФ не образуется путем фосфорилирования на уровне субстрата?

    1. Дорога Эмбден-Мейерхоф
    2. Реакция перехода
    3. Цикл Кребса
    4. Дорога Entner-Doudoroff
    Показать ответ

    Ответ б. АТФ не образуется путем фосфорилирования на уровне субстрата во время реакции перехода.

    Какой из следующих продуктов образуется при гликолизе Эмбдена-Мейерхофа?

    1. NAD +
    2. пируват
    3. CO 2
    4. двухуглеродный ацетил
    Показать ответ

    Ответ б. Пируват образуется во время гликолиза Эмбдена-Мейерхофа.

    Что из следующего вырабатывается только в цикле Кребса во время катаболизма глюкозы?

    1. ATP
    2. NADH
    3. НАДФ
    4. FADH 2
    Показать ответ

    Ответ d.FADH 2 производится только в цикле Кребса?

    Какое из следующего не является названием цикла, приводящего к превращению двухуглеродного ацетила в один АТФ, два CO 2 , одну FADH 2 и три молекулы NADH?

    1. Цикл Кребса
    2. цикл трикарбоновых кислот
    3. Цикл Кальвина
    4. цикл лимонной кислоты
    Показать ответ

    Ответ c. Цикл Кальвина приводит к превращению двухуглеродного ацетила в одну молекулу АТФ, две молекулы CO 2 , одну FADH 2 и три молекулы NADH.

    Верно / Неверно

    Для протекания гликолиза требуется кислород или другой неорганический конечный акцептор электронов.

    Заполните бланк

    За один оборот цикла Кребса один ацетил окисляется, образуя молекулы ____ CO 2 , ____ ATP, ____ NADH и ____ FADH 2 .

    Покажи ответ

    За один оборот цикла Кребса один ацетил окисляется с образованием двух CO 2 , одной АТФ, трех NADH и одной FADH 2 молекул.

    Чаще всего гликолиз происходит по ________ путям.

    Покажи ответ

    Чаще всего гликолиз происходит по пути Embden-Meyerhof .

    Подумай об этом

    1. Что такое фосфорилирование на уровне субстрата? Когда это происходит при расщеплении глюкозы до CO 2 ?
    2. Почему цикл Кребса важен как для катаболизма, так и для анаболизма?
    3. Каковы будут последствия для клетки мутации, нарушающей синтез кофермента А?

    Биохимия, катаболизм белков — StatPearls

    Введение

    Катаболизм белков — это расщепление белков на абсорбируемые мономеры для дальнейшей деградации или повторной сборки.Катаболизм белков в просвете кишечника важен по нескольким причинам, одна из которых — мобилизация незаменимых аминокислот для всасывания. Незаменимые аминокислоты не могут быть синтезированы в организме человека, но они необходимы для биосинтеза жизненно важных белков, поэтому их единственный источник — расщепление полипептидов с помощью пищеварительных ферментов. Этот процесс начинается в желудке и продолжается в тонком кишечнике. Большие белковые цепи разбираются, чтобы в конечном итоге оставить свободные аминокислоты, которые могут попасть в кровь и транспортироваться к различным клеткам по всему телу для дальнейшего расщепления.

    Эндопептидазы в форме зимогена высвобождаются слизистой оболочкой желудка и экзокринной поджелудочной железой для расщепления полипептидной цепи между определенными аминокислотными остатками. Оказавшись в меньшей форме, экзопептидазы по одной удаляют последние аминокислоты с C- или N-конца дипептида или трипептида, способствуя абсорбции на микроворсинках. Клетки могут использовать эти аминокислоты для создания жизненно важных белков или в качестве субстратов для создания энергии. Белки, созданные внутриклеточно, также могут катаболизироваться по тем же причинам.Внутриклеточные белки, которые были неправильно свернуты или больше не функционируют в клетке, также подвергаются внутриклеточному катаболизму белков в лизосомах с помощью образования убиквитина и протеасом. Если клетка находится в низкоэнергетическом состоянии, свободные аминокислоты в цитозоле далее разлагаются с образованием промежуточных продуктов цикла лимонной кислоты и направляются туда для производства АТФ. В то время как углеродный каркас вступает в энергетические пути, азотный каркас модифицируется и выводится в основном через почки.

    Основы

    rКатаболический процесс начинается, когда протеолитические ферменты высвобождаются в форме зимогена из слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта. После секреции зимогены расщепляются на активные протеазы. Пепсин из слизистой оболочки желудка гидролизует более крупный полипептид на более мелкие полипептиды, которые позже могут быть расщеплены протеазами поджелудочной железы, высвобождаемыми в двенадцатиперстной кишке. Трипсин, химотрипсин, эластаза и карбоксипептидазы, синтезируемые экзокринной поджелудочной железой, могут расщеплять полипептид в определенных точках расщепления на аминокислоты и олигопептиды.Аминопептидазы, расположенные на щеточной кайме эпителиальных клеток кишечника, гидролизуют оставшиеся олигопептиды до аминокислот, которые затем всасываются в кровоток через трансмембранные транспортные системы. Существуют как облегченные, так и активные транспортные механизмы для транспортировки аминокислот в клетки.

    Катаболизм белков — важная часть клеточного обмена. Когда цитозольные белки, такие как сигнальные или структурные пептиды, больше не нужны, они должны расщепляться в лизосомах для создания новых белков, которые могут выполнять необходимые метаболические функции.Если полученные аминокислоты не используются для синтеза новых белков для жизненно важных внутриклеточных функций, они могут войти в цикл лимонной кислоты для выработки энергии. Когда запрограммированная смерть — это судьба клетки, катепсины и другие катаболические ферменты работают вместе в процессе апоптоза.

    Пептидазы желудка: главные клетки слизистой оболочки желудка секретируют пепсиноген. [1] С помощью соляной кислоты, высвобождаемой париетальными клетками желудка, пепсиноген изменяет конформацию в сильнокислой среде желудка и расщепляется на активную протеазу, пепсин.Кислота также денатурирует пищевые белки и частично разворачивает их для облегчения протеолиза. Пепсин обычно расщепляет пептидные связи, содержащие карбоксильную группу, от кислой или ароматической аминокислоты; однако его широкая специфичность позволяет ему расщеплять пептидные связи и в других местах. [2] Меньшие пептиды, а иногда и свободные аминокислоты, затем попадают в двенадцатиперстную кишку, чтобы встретить пептидазы, секретируемые поджелудочной железой.

    Пептидазы поджелудочной железы и кишечника: экзокринная поджелудочная железа секретирует различные пищеварительные ферменты, включая амилазу, липазу, колипазу, бикарбонат и неактивные протеазы.Бикарбонат, высвобождаемый в просвет кишечника, повышает pH и позволяет протеазам поджелудочной железы активироваться из их зимогенной формы. Одна конкретная протеаза, трипсин, является наиболее важной для процесса пищеварения, потому что она сама расщепляет белки, а также активирует другие протеазы из их неактивных форм. Трипсин отщепляется от его проферментной формы трипсиногена энтеропептидазой. Затем трипсин продолжает активировать химотрипсиноген, проэластазу и прокарбоксипептидазы в химотрипсин, эластазу и карбоксипептидазы соответственно.[3] Трипсин гидролизует пептидные связи с карбоксильной группой аргинина или лизина. Химотрипсин, с другой стороны, имеет тенденцию воздействовать на пептидные связи между гидрофобными аминокислотами. [4] Трипсин и химотрипсин относятся к сериновым протеазам и имеют аналогичный метод протеолиза. Они образуют каталитический тетраэдрический промежуточный продукт, располагая каталитическую триаду таким образом, что протоны, образующие водородные связи, могут разорвать пептидную связь между двумя аминокислотами белка-субстрата.[4] Эти два фермента также очень похожи по своему S1-связывающему карману, который содержит основную аминокислоту в трипсине и гидрофобную аминокислоту в химотрипсине. [4] Тем не менее, особенности и механизмы гораздо сложнее с их динамическими свойствами, а структурная гибкость является одним из наиболее важных.

    Эластаза, также сериновая протеаза, расщепляет эластин, а также белки с небольшими гидрофобными боковыми цепями, такие как глицин или аланин. Ацинарные клетки поджелудочной железы выделяют две формы эластазы, причем эластаза II имеет более широкую специфичность, чем эластаза I.[5] Нуклеофильная аминокислота в активном центре эндопептидазы гидролизует пептидную связь на более мелкие пептидные цепи, которые нуждаются в дальнейшей деградации; это может происходить через экзопептидазы, которые удаляют одну аминокислоту с конца белковой цепи. Примером экзопептидазы является активируемая трипсином протеаза поджелудочной железы карбоксипептидаза. Существует две формы этого протеолитического фермента, A и B. Карбоксипептидаза A имеет тенденцию отщеплять гидрофобные аминокислоты от пептидной цепи, а карбоксипептидаза B отщепляет основные аминокислоты от пептида.Эпителиальные клетки кишечника также содержат экзопептидазы на щеточной кайме, называемые аминопептидазами, которые выделяют отдельные аминокислоты, которые переносятся в клетки [6].

    Внутриклеточный обмен белков: белки в клетке также подвергаются катаболизму, чтобы пополнить пул внутриклеточных аминокислот. Хотя у всех белков есть период полураспада, некоторые из них разлагаются в течение нескольких минут, а некоторые — в течение часов или дней. Некоторыми примерами сильно синтезируемых и деградированных белков являются белки мышечных клеток, гемоглобин, эпителиальные клетки желудочно-кишечного тракта и сами протеолитические ферменты.Многие из этих белков расщепляются лизосомными протеазами, поэтому их аминокислотные составляющие могут использоваться для восстановления белков, потребности которых зависят от текущего физиологического статуса клетки. Например, в периоды голодания аминокислоты, высвобождаемые в результате катаболизма мышечных белков, могут проникать в глюконеогенез и действовать как источник энергии. В сытом состоянии или во время метаболического ацидоза глутамин может быть топливом для почечной системы. Скелетные мышцы могут абсорбировать аланин, аспартат и глутамат и посредством трансаминирования образовывать полезные промежуточные соединения цикла Кребса.

    Клеточный

    Трансмембранный транспорт: Работа эндопептидаз, химотрипсина, эластазы и карбоксипептидазы и экзопептидаз, карбоксипептидазы и аминопептидазы в конечном итоге дает свободные аминокислоты. Существуют механизмы облегченной диффузии и активного транспорта для поглощения этих соединений из просвета кишечника посредством вторичного активного транспорта [7]. Аминокислоты пересекают щеточную границу кишечных клеток через натрий-зависимую транспортную систему, в которой низкая внутриклеточная концентрация натрия способствует совместному поступлению натрия и аминокислоты.Натрий-калиевая АТФаза на базолатеральной мембране поддерживает низкую концентрацию натрия внутри клетки. Как только аминокислоты попадают в клетку на апикальной мембране, они транспортируются вниз по своему градиенту на базальной мембране в кровоток, обычно в портальную циркуляцию. Шесть различных натрий-зависимых аминокислотных переносчиков частично совпадают по своей специфичности в отношении аминокислот, которые они транспортируют через апикальную мембрану щеточной каймы; однако носители отдают предпочтение типам транспортируемых аминокислот.[7] Предпочтения включают нейтральные аминокислоты, кислые аминокислоты, основные аминокислоты, цистин, пролин и гидроксипролин. Натрий-зависимые аминокислотные переносчики на клетках просвета кишечника также существуют на почечном эпителии в различных формах изоферментов [8]. С другой стороны, облегченные транспортные системы на базальной стороне сопоставимы с системами, обнаруженными в других типах тканей. Аминокислоты могут также абсорбироваться из крови через эти облегченные переносчики и использоваться в качестве субстратов для цикла лимонной кислоты для выработки энергии — двунаправленность облегченных переносчиков помогает выживанию кишечного эпителия во время голодания.

    Транспортеры на апикальной поверхности мышц, печени и других тканей поглощают аминокислоты из крови и концентрируют их. Хотя эти переносчики сходны с люминальными натрий-зависимыми переносчиками аминокислот на кишечном эпителии, они различаются по своим генетическим основам, белковому составу и специфичности [8]. Многие ткани экспрессируют A-систему, ASC-систему и L-систему для транспорта аминокислот в клетку; однако из них L-система — единственная без натрий-зависимого механизма.Клетки кишечника и почек экспрессируют B-систему, X-систему и иминосистему. [9] Конкретный тип ткани может содержать конкретный тип переносчика аминокислот, не обнаруживаемый в других тканях, например, экспрессия N-системы в печени и ее специфичность в отношении абсорбции глутамина. Изоформа N-системы для поглощения глутамина может экспрессироваться в другом типе ткани. Однако его свойства и состав будут отличаться от того, что содержится в печени. Каждая система отличается своей специфичностью в отношении аминокислот и имеет значение для множества различных патологий.

    Лизосомная деградация: если белки больше не нужны или синтезируются неправильно, внутриклеточные белки расщепляются с использованием лизосом и протеасомного комплекса. Белки попадают в лизосомы посредством аутофагии — строго регулируемого процесса, при котором везикулы сливаются с лизосомной мембраной. [10] Аутофагии могут способствовать состояния низкой энергии, такие как низкий уровень АТФ или высокий уровень АМФ в клетке. Поскольку АМФ-активированная протеинкиназа активируется при высоких уровнях АМФ, она может фосфорилировать комплекс 1 и 2 туберозного склероза, что приводит к активации Rheb-GTPase.[11] Эта активация важна, потому что она инактивирует Rheb и, таким образом, также инактивирует mTOR, главный ингибитор аутофагии; вот как низкоэнергетические состояния способствуют катаболизму белков. Напротив, активация комплекса 1 и 2 туберозного склероза инсулином через киназу Akt приводит к активному mTOR. [11] Активированный mTOR способствует синтезу белка, а не деградации.

    Убиквитинирование — это процесс, при котором молекула убиквитина становится ковалентно прикрепленной к расщепляемым белкам и взаимодействует с протеасомой внутри лизосомы для расщепления указанного белка с использованием АТФ-зависимого процесса.[12] Убиквитин сначала должен активироваться через E1, E2 и E3, прежде чем он ковалентно присоединится к эпсилон-аминогруппе боковых цепей лизина через ферментный комплекс. [13] Обычно белок получает больше молекул убиквитина на конце лизина, образуя хвост. После формирования хвоста убиквитинированный белок отделяется от комплекса лигирующих ферментов и перемещается в протеасому. Протеасома представляет собой цилиндрический комплекс протеазы 26S с несколькими каталитическими центрами внутри. Комплекс 26S протеасом имеет два альфа- и два бета-кольца, содержащих три внутренних каталитических сайта, подобных трипсину, химотрипсину и постглутамилпептидилгидролазе.Конструкция четырехкольцевой структуры такова, что альфа-кольца играют стабилизирующую роль, тогда как бета-субъединицы являются активными каталитическими частями комплекса. [13] Он сохраняет молекулы убиквитина, но использует гидролиз АТФ, чтобы развернуть и продвинуть белок глубже в комплекс и высвободить свободные аминокислоты. [10] Белки, гидролизуемые этим процессом, известны как последовательности PEST, названные так в честь общих аминокислот, включенных в цепь. Аминокислоты пролин, глутамат, серин и треонин находятся в высоких концентрациях в белках последовательности PEST.[14]

    Попав внутрь лизосомы, лизосомальные протеазы, называемые катепсинами, также могут разрушать цитозольные белки, помеченные как катаболизм. Катепсины — это еще один тип цистеиновой протеазы, присутствующий в перицеллюлярной среде, ядрах цитозоля и митохондриях. [15] Передача сигналов фактора некроза опухоли, клеточный стресс и каспаза могут запускать лизосомное высвобождение катепсина, расщепляя внутриклеточные белки, такие как Bid, что приводит к последующей активации каскада апоптотических каспаз. [16]

    Молекулярный

    Судьба пула внутриклеточных аминокислот сильно зависит от метаболического состояния отдельных тканей и организма в целом.В физиологическом состоянии сытости аминокислоты могут разлагаться дальше до их углеродного и азотного скелетов. В то время как углеродная основа может подвергаться окислению для получения энергии, азотный компонент выводится из организма через азотсодержащие отходы. Первоначально азот присутствует в форме аммиака, токсичного для человеческого организма вещества. Печень превращает токсичный аммиак в мочевину через цикл мочевины в нетоксичную водорастворимую форму азота, которая легко выводится через почки.

    По мере того, как азотный скелет выбрасывается, углеродный скелет аминокислот может использоваться для производства энергии путем окисления в пируват (триптофан, глицин, аланин, серин, цистеин) и ацетил-КоА. Пируват и ацетил-кофермент А являются субстратами цикла лимонной кислоты, который в конечном итоге производит АТФ и диоксид углерода. Ацетил-КоА также может образовывать кетоновые тела, попадающие в кровоток для использования в качестве источника энергии в определенных тканях. Аминокислоты, которые становятся ацетил-КоА или ацетоацетатом, называются кетогенными из-за их склонности превращаться в кетоновые тела.[17] Например, лизин и лейцин являются кетогенными и незаменимыми аминокислотами.

    Другая возможная судьба — превращение углеродного скелета в промежуточные продукты цикла лимонной кислоты: альфа-кетоглутарат (аргинин, гистидин, глутамин, пролин, глутамат), сукцинил-КоА (валин, треонин, изолейцин, метионин), фумарат (аспартат, тирозин, фенилаланин) и оксалоацетат (аспартат, аспарагин). [18] Стоит отметить, что малат, промежуточный продукт цикла лимонной кислоты, может перемещаться по кровообращению в печень и участвовать в глюконеогенезе.[19] Если аминокислота может стать предшественником глюкозы, она называется глюкогенной. Из-за различных промежуточных продуктов и точек входа в цикл Кребса аминокислоты могут быть как глюкогенными, так и кетогенными.

    Тестирование

    Убиквитинирование — начало внутриклеточного катаболизма белков. Проверка функции этого процесса для понимания конкретных патологий включает комбинирование культивируемых клеток с плазмидами, содержащими белок с убиквитином, меченным эпитопом. Следующие шаги включают добавление стабилизирующих буферов, лизирование и обработку клеток ультразвуком с последующими циклами инкубации.Поскольку окончательная форма анализа включает иммуноблоттинг с гелем SDS-PAGE, должны образовываться конъюгированные антитела против белка [20]. Существуют также способы анализа процесса убиквитинирования in vitro, а не in vivo. [20]

    Существуют способы проверки ферментов, выделяемых экзокринной поджелудочной железой, трипсина, химотрипсина и эластазы. Одним из тестов является тест фекальной эластазы, в котором стул анализируется на концентрацию эластазы, что подтверждает проходимость протока поджелудочной железы, секреторную функцию экзокринной функции поджелудочной железы и присутствие активирующего трипсина.[21] Этот тест является наиболее широко используемым из-за его высокой специфичности и неинвазивности. Более инвазивный тест — это эндоскопический тест функции поджелудочной железы, который доступен только в некоторых медицинских учреждениях. В этом тесте пациенту вводят успокоительное и перед эндоскопической процедурой вводят секретин [22]. Эндоскоп отсасывает другую жидкость из верхних отделов желудочно-кишечного тракта по пути к двенадцатиперстной кишке. Затем образцы секрета поджелудочной железы берут на большом сосочке и анализируют на бикарбонат в лаборатории.[22] Как правило, образцы собираются с интервалами в 15, 30, 45 и 60 минут. Оценка секреции и активности этих ферментов важна для оценки патологий мальабсорбции белка.

    Патофизиология

    Муковисцидоз — аутосомно-рецессивная мутация в гене CFTR, который кодирует белки, составляющие поры хлоридного канала. [23] Тяжесть заболевания варьируется, но некоторые особенности являются общими для всех форм, например, образование толстых слизистых пробок в протоке поджелудочной железы, легких и мужской мочеполовой системе.Поскольку белки должны разрушаться для всасывания, слизистая пробка, блокирующая высвобождение зимогена из экзокринной поджелудочной железы, приведет к отсутствию катаболизма жизненно важных белков в просвете кишечника. [23] Пациенты с муковисцидозом страдают серьезным дефицитом белка и должны получать добавку экзогенных ферментов поджелудочной железы, хотя следует упомянуть, что побочные эффекты длительного приема добавок ферментов поджелудочной железы в настоящее время неизвестны. [24]

    Квашиоркор — еще один серьезный дефицит белка; однако это связано с недостаточным потреблением белка, а не с генетическим заболеванием.Пищеварительные ферменты присутствуют в квашиоркоре; однако из-за того, что потребляется мало белка, присутствуют симптомы дефицита белка. У истощенных людей с квашиоркором жизненные реакции в организме поддерживаются за счет внутриклеточного катаболизма белков. Потребность в доступных незаменимых аминокислотах приводит к значительному снижению периферической мышечной массы из-за разрушения мышц. [10] Дефицит белка также приводит к снижению уровня альбумина в сыворотке крови, что снижает внутрисосудистое коллоидное давление, что приводит к отеку и вздутию живота.Тяжелая форма квашиоркора быстро ухудшается, поскольку пищеварительные ферменты больше не вырабатываются, а эпителий тонкого кишечника не регенерируется.

    Нарушение механизмов облегченного и активного транспорта может привести к патологическим состояниям мальабсорбции. Цистинурия и болезнь Хартнупа являются генетическими нарушениями с участием мембранных переносчиков аминокислот, но различаются группами транспортируемых аминокислот и поэтому проявляются по-разному клинически [9]. Цистинурия — это нарушение транспорта основных аминокислот через мембраны почечной и желудочно-кишечной систем.Отличительным признаком этого заболевания является образование почечных камней из-за неспособности резорбировать основную аминокислоту цистин из клубочкового фильтрата. Поскольку переносчик также существует в эпителии тонкого кишечника, цистин и другие основные аминокислоты плохо всасываются из просвета кишечника. Болезнь Хартнупа — заболевание, сходное по механизму, представляет собой дефект в транспортировке нейтральных аминокислот через почечную и кишечную систему. Поскольку триптофан является одной из нейтральных аминокислот, плохо усваиваемых, при физикальном осмотре выявляются сыпь, диарея и психические расстройства, похожие на пеллагру.В отличие от пеллагры, добавление ниацина мало помогает избавиться от симптомов и должно выявить необходимость генетического тестирования.

    Клиническая значимость

    Правильное функционирование катаболизма белков имеет первостепенное значение для поддержания метаболических потребностей человеческого тела. Распад больших полипептидных цепей с высвобождением свободных незаменимых и заменимых аминокислот обеспечивает клетки необходимыми субстратами для синтеза белка или выработки энергии. Распад внутриклеточного белка важен для нормального обмена веществ, а также при недоедании и истощенных физиологических состояниях, чтобы мобилизовать аминокислоты на экспорт для поддержки энергетических потребностей жизненно важных органов.Нарушения катаболизма белков могут привести к разнообразным клиническим проявлениям, затрагивающим почти все системы органов.

    Ссылки

    1.
    Magee DF. Пепсин. Med Clin North Am. 1974 ноя; 58 (6): 1277-87. [PubMed: 4610293]
    2.
    Fruton JS. Специфика и механизм действия пепсина. Adv Enzymol Relat Areas Mol Biol. 1970; 33: 401-43. [PubMed: 4916858]
    3.
    Джи Б, Logsdon CD. Усвоение новой информации о роли трипсина при панкреатите.Гастроэнтерология. 2011 декабрь; 141 (6): 1972-5. [Бесплатная статья PMC: PMC4327863] [PubMed: 22033179]
    4.
    Ma W, Tang C, Lai L. Специфичность трипсина и химотрипсина: определяемая динамическая корреляция, контролируемая движением петли. Biophys J. 2005 Aug; 89 (2): 1183-93. [Бесплатная статья PMC: PMC1366603] [PubMed: 15923233]
    5.
    Del Mar EG, Largman C, Brodrick JW, Fassett M, Geokas MC. Субстратная специфичность эластазы поджелудочной железы человека 2. Биохимия. 1980, 5 февраля; 19 (3): 468-72.[PubMed: 6898442]
    6.
    Тоби Н., Хейзер В., Йе Р., Хуанг Т.И., Хоффнер С. Пептидазы щеточной каймы кишечника человека. Гастроэнтерология. 1985 Апрель; 88 (4): 913-26. [PubMed: 3882510]
    7.
    Холмс Р., Лобли Р.В. Повторный визит к краю кишечной щетки. Кишечник. 1989 декабрь; 30 (12): 1667-78. [Бесплатная статья PMC: PMC1434444] [PubMed: 2693228]
    8.
    Bröer S. Транспорт аминокислот через эпителий кишечника и почек млекопитающих. Physiol Rev.2008 Янв; 88 (1): 249-86.[PubMed: 18195088]
    9.
    Bröer S, Fairweather SJ. Транспорт аминокислот через кишечник млекопитающих. Compr Physiol. 2018 13 декабря; 9 (1): 343-373. [PubMed: 30549024]
    10.
    Сандри М. Распад белка при истощении мышц: роль лизосомы аутофагии и протеасомы убиквитина. Int J Biochem Cell Biol. 2013 Октябрь; 45 (10): 2121-9. [Бесплатная статья PMC: PMC3775123] [PubMed: 23665154]
    11.
    Пуэртоллано Р. mTOR и регуляция лизосом. F1000Prime Rep.2014; 6: 52. [Бесплатная статья PMC: PMC4108950] [PubMed: 25184042]
    12.
    Doherty FJ, Dawson S, Mayer RJ. Убиквитин-протеасомный путь внутриклеточного протеолиза. Очерки Биохимии. 2002; 38: 51-63. [PubMed: 12463161]
    13.
    Цехановер А. Путь убиквитин-протеасома: гибель белка и продолжительность жизни клеток. EMBO J. 15 декабря 1998; 17 (24): 7151-60. [Бесплатная статья PMC: PMC1171061] [PubMed: 9857172]
    14.
    Rechsteiner M, Rogers SW. Последовательности PEST и регуляция протеолизом.Trends Biochem Sci. 1996 июл; 21 (7): 267-71. [PubMed: 8755249]
    15.
    Брикс К., Дункхорст А., Майер К., Джорданс С. Катепсины цистеина: клеточная дорожная карта для различных функций. Биохимия. 2008 Февраль; 90 (2): 194-207. [PubMed: 17825974]
    16.
    Leist M, Jäättelä M. Запуск апоптоза катепсинами. Смерть клетки отличается. 2001 апр; 8 (4): 324-6. [PubMed: 11550083]
    17.
    Харрис Р.А., Джоши М., Джунг Н.Х., Обаяши М. Обзор молекулярных и биохимических основ катаболизма аминокислот с разветвленной цепью.J Nutr. 2005 июн; 135 (6 доп.): 1527S-30S. [PubMed: 15930464]
    18.
    БЕЛЛАМИ D. Эндогенные промежуточные продукты цикла лимонной кислоты и аминокислоты митохондрий. Biochem J. 1962, январь; 82: 218-24. [Бесплатная статья PMC: PMC1243435] [PubMed: 13866863]
    19.
    Айкава Т., Мацутака Х., Ямамото Х., Окуда Т., Исикава Е. Глюконеогенез и метаболизм аминокислот. II. Межорганические отношения и роль глутамина и аланина в метаболизме аминокислот голодных крыс. J Biochem.1973 Ноябрь; 74 (5): 1003-17. [PubMed: 4770365]
    20.
    Чу Ю.С., Чжан З. Обнаружение убиквитинирования белков. J Vis Exp. 2009 августа 19; (30) [Бесплатная статья PMC: PMC3149903] [PubMed: 19692941]
    21.
    Löser C, Möllgaard A, Fölsch UR. Фекальная эластаза 1: новый, высокочувствительный и специфический бесконтактный тест на функцию поджелудочной железы. Кишечник. 1996 Октябрь; 39 (4): 580-6. [Бесплатная статья PMC: PMC1383273] [PubMed: 8944569]
    22.
    Forsmark C, Adams PC. Функциональное тестирование поджелудочной железы — полезно, но недостаточно.Можно J Гастроэнтерол. 2009 августа; 23 (8): 529-30. [Бесплатная статья PMC: PMC2732171] [PubMed: 19668794]
    23.
    Ooi CY, Durie PR. Мутации гена трансмембранного регулятора проводимости муковисцидоза (CFTR) при панкреатите. J Cyst Fibros. 2012 сентябрь; 11 (5): 355-62. [PubMed: 22658665]
    24.
    Сомараджу У. Р., Солис-Моя А. Заместительная терапия ферментами поджелудочной железы для людей с муковисцидозом.

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

    2022 © Все права защищены.