Автор: Будь в Форме

Оцените материал!

Добавить отзыв

Белковый обмен. Синтез белков из аминокислот

Общий рейтинг статьи/Оценить статью

Тайна белка – это тайна жизни. Это не просто один из элементов нашего питания. Белки присутствуют везде, из них состоит все живое на земле – растения, микроорганизмы, животные, да и сам человек. Клетки, органы, ткани, ферменты и гормоны – все это белковые структуры. Рост, цвет глаз, волос и кожи, черты лица и особенности телосложения во многом определяется теми белками, которые синтезируются в нашем организме. Давайте поговорим о роли белков в нашей жизни и о процессах, в которых они принимают непосредственное участие.

Функции белков в организме

Белки выполняют ряд уникальных функций, большинство из которых не свойственна другим молекулам:

• Структурная или строительная. Их процентное содержание в каждой клетке колеблется от 50 до 80%.
• Двигательная. Сократительные белки мышц – актин и миозин обеспечивают сокращение мышц и перемещение тела.
• Ферментативная. Специальные белки-ферменты в тысячи раз ускоряют химические реакции, проходящие в организме. К ним относят пепсин, трипсин, амилаза, каталаза и многие другие.
• Транспортная. Перенос важных химических соединений, гормонов, ионов, минералов осуществляется с помощью транспортных белков. Например, гемоглобин переносит кислород, а альбумин крови осуществляет транспорт липидов.
• Защитная. Мембраны, состоящие из белков, защищают клетки от повреждений. Важными составляющие нашей иммунной системы тоже являются белками. Антитела (иммуноглобулины) необходимы для связывания и выведения вредных веществ и микроорганизмов, а интерферон является универсальным противовирусным белком.
• Регуляторная. Гормоны, которые являются белками регулируют обмен веществ и работу нашего организма.
• Энергетическая. Белок не является основным источником энергии. Но при длительном голодании организм использует и этот ресурс.

Структура белка. Аминокислоты

Наверняка вам приходилось в разном контексте слышать о том, что белки — это те же протеины. А еще есть аминокислоты, протеиды и прочие соединения, которые вроде бы как-то связаны с белками, и вместе с тем отличаются друг от друга. Давайте внесем ясность и объясним из каких компонентов состоит белок, и какие белки бывают.

Хотим мы того или нет, но придется немного погрузиться в органическую химию. Ведь не зная структуры белковой молекулы, трудно будет понять, как они работают и откуда берется такое разнообразие белков в живом организме.

Белок – довольно крупная молекула, которая состоит из более мелких – аминокислот. Всего их известно около 170, но для построения белка необходимо всего лишь 20 из них. Почему именно эти аминокислоты оказались более “удачными” компонентами для строительства белка – никто не знает. Но факт остается фактом.

Для того, чтобы синтезировался полноценный белок, часть аминокислот наш организм производит самостоятельно, а часть из них мы в обязательном порядке должны получать с пищей. Вот список заменимых и незаменимых аминокислот:

Растения и некоторые микроорганизмы могут синтезировать полный комплект аминокислот. А у животных и человека единственный возможный вариант их получения – продукты питания.

Все аминокислоты разные, и каждая из них обладает специфическими, присущими только ей свойствами. Тем не менее, у аминокислот есть кое-что общее.

Структура аминокислоты:

Возможно, из курса школьной химии вы помните, что кислоты вступают с основаниями в химическую связь. Это касается и аминокислот. Так аминогруппы одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой. В результате образуется довольно прочная химическая связь, которая называется пептидной.

Так, собственно и собирается белковая цепочка. Из 20 аминокислот можно составить огромное количество уникальных белков. Стоит только убрать, добавить, или поменять аминокислоты местами, мы получим совершенно другой белок с иными свойствами. Именно уникальностью белков (многие из которых передаются по наследству) и объясняется различия всех людей на планете. Мы отличаемся не только внешне, но и характером, особенностями мышления, эмоциями и другими признаками, которые формируются и регулируются белками.

Разные белки могут иметь как длинную, так и короткую цепочку аминокислот. Есть короткие молекулы, состоящие из 3-8 аминокислот, а есть и такие, которые включают более 1500 этих структурных элементов.

Набор из всех 20 аминокислот содержат только 3 белка – альбумин яйца, казеин молока и миозин мышц.

Несколько слов о пространственной структуре (конформации) белка.

• Первичная структура белка – это линейная цепочка аминокислот.
• Вторичная структура белка представляет собой спираль, которая поддерживается водородными связями. Это более упорядоченная структура, которая требует меньших затрат энергии, чем первичная. Типичными представителями белков имеющих вторичную структуру являются белки кожи и ее производных — кератин и коллаген.
• Третичная структура белка напоминает клубок (глобулу). Такую трехмерную структуру имеют некоторые ферменты, гормоны и антитела (иммуноглобулин)
• Четвертичная структура белка образуется в результате соединения нескольких клубков. Такая структура характерна не для всех белков. Ярким примером четвертичной структуры является гемоглобин.

Теперь о составе белков. Все они обязательно включают углерод, кислород, водород и азот. Также в составе могут быть фосфор, сера и металлы.

Белки бывают:

• Простые, состоящие только из аминокислот. Их иначе называют протеины.
• Сложные, в состав которых кроме аминокислот входят другие компоненты. Их называют протеидами.

Сложные белки или протеиды делятся на:

• Гликопротеиды – в составе имеют углеводы
• Липопротеиды – включают липиды (жиры)
• Нуклеопротеиды – содержат нуклеиновые кислоты

Белковый обмен

Разобравшись с составом белков переходим к процессам белкового обмена. Начинаются они поступлением белка в организм, его расщеплением, усвоением, и выведением ненужных компонентов из организма.

Мы получаем белки с пищей. Для того, чтобы из полученного животного или растительного белка получить белки необходимые для организма, его нужно разобрать до аминокислот. Представьте, что мы разбираем конструктор до отдельных деталей и собираем из них новую конструкцию. Приблизительно тоже самое происходит в клетках организма.

Начинается процесс расщепления белка в желудке. Под воздействием фермента пепсина и желудочного сока крупная молекула белка распадается на более мелкие – пептиды.

Далее в тонком кишечнике пептиды расщепляются аминокислот под воздействием ферментов кишечника и поджелудочной железы. Там же происходит и всасывание аминокислот, которое требует больших затрат энергии. В процессе принимают участие ферменты и ионы натрия.

Аминокислотам, входящим в состав спортивного питания, не нужно расщепляться в желудке и кишечнике, а потому их всасывание происходит быстро и с меньшими затратами энергии. Кроме того, там присутствуют незаменимые кислоты, источником которых может быть только пища. Источником компонентов спортивного питания является белок молока, который включает полный набор из 20 аминокислот. Именно поэтому для построения мышечной массы рекомендуют готовые пищевые добавки.

Через стенку кишечника аминокислоты попадают в кровь и разносятся к органам и тканям. Их активно поглощают печень, почки и головной мозг.

При несбалансированном питании часто бывает так, что не все аминокислоты всасываются в тонком кишечнике. Это происходит из-за чрезмерного употребления белковой пищи, нарушении выработки ферментов и недостаточном поступлении углеводов и витаминов. В таком случае в толстом кишечнике происходят процессы гниения с образованием целого ряда вредных веществ и даже ядов. К счастью, у нас есть механизм обезвреживания этих токсинов. Через воротную вену из кишечника они попадают в печень, где происходит их обезвреживание. Нейтральные соединения после обработки печени выводятся из организма почками с мочой.

Излишки белка также могут превращаться в углеводы и жиры. Поэтому большое заблуждение считать, что от белковой диеты невозможно поправиться.

Важная информация для любителей низкоуглеводных диет и раздельного питания. Белковый обмен – не изолированный процесс, для него необходимы углеводы и витамины. Как мы уже говорили, белковая молекула достаточно крупная и для ее расщепления, усвоения и сборки новых молекул необходимо много энергии, которую может обеспечить глюкоза. Кроме того, при недостатке глюкозы клетки организма начинают голодать и запускается процесс ее синтеза из жиров и белка. Прежде всего страдают белки крови и мышц. Организм начинает поедать сам себя, и в конечном итоге вместо крепкого, подтянутого тела мы рискуем получить дряблую кожу и атрофированные мышцы.

Не обходится обмен белка и без витаминов. Самыми важными являются витамин С (от него зависит усвоение белка) и витамины группы В (принимают активное участие в построении белка из аминокислот).

Таким образом самым рациональным способом питания считается прием белковой пищи вместе с небольшим количеством (50-150 г в сутки) углеводов и витаминами. Например, мясо вместе с зеленью и овощами. Получается вкуснее и полезней.

Синтез белка в организме

В каждой клетке организма происходит синтез белка. Он заключается в считывании информации, закодированной в молекуле ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и сборке белка из аминокислот в строго определенной последовательности. Не будем вдаваться в сложные механизмы процесса, оставим это специалистам в области генетики. Нам лишь важно понимать суть происходящего.

Итак, в каждой клетке нашего организма (кроме сперматозоидов и яйцеклеток) есть набор из 23 пар хромосом. Каждая хромосома состоит из специально упакованной молекулы ДНК, которая обеспечивает хранение и передачу наших генетических признаков. В молекулах ДНК содержится информация о нашем росте, цвете глаз и волос, телосложении, цвете кожи, умственных способностях и так далее.

Ген – это кусочек (сегмент) молекулы ДНК, в котором содержится информация об одном белке. В каждой молекуле ДНК содержится от сотни до полутора тысяч генов. Всего в нашем организме закодирована информация о примерно 25000 разных белков.

Наверняка многие видели изображение ДНК в виде двухцепочечной спирали. Для синтеза белка часть ДНК разматывается и на ней синтезируется молекула РНК (рибонуклеиновая кислота). Она считывает информацию о последовательности аминокислот в белке с ДНК. Проще говоря, происходит перевод информации с “языка ДНК” на “язык РНК”.

Далее аминокислоты выстраиваются в необходимой последовательности на матрице РНК. Так происходит создание нового белка.

Важно отметить, что новые белки еще проходят ряд превращений, прежде чем начинают выполнять свои функции. Иначе все мы были бы клоном своих родителей без каких-либо индивидуальных признаков.

Совершенно очевидно, что для синтеза белков необходим набор из всех 20 аминокислот, иначе ничего не получится. Незаменимые аминокислоты в своем составе имеют такие известные гормоны как инсулин и адреналин, а также важные компоненты мышечной ткани – белки миозин и коллаген. Это далеко не полный список белков, которым при нехватке незаменимых аминокислот в пище просто не из чего будет синтезироваться. Дефицит хотя бы одного белка в организме ставит под угрозу жизнь человека.

Норма потребления белка

В среднем человек должен получать с пищей 0,8 г белка на 1 кг массы тела. Это очень относительный подсчет, так как он не учитывает ряд особенностей. Потребность белка резко возрастает при физических нагрузках, болезнях, а также в детском и молодом возрасте, когда идет активный рост и развитие.

Для того, чтобы узнать сколько белка в продуктах, которые входят в ваш привычный рацион необходимо прочитать состав, указанный на упаковке или ознакомиться с таблицами БЖУ.

Учитывая разнообразие пищи в современном мире трудно представить себе, что могут быть проблемы с дефицитом белка. Тем не менее такие ситуации иногда возникают. Есть разные направления в культуре питания. Речь идет о людях, добровольно отказавшихся от мяса, рыбы и продуктов животноводства.

В мясе и рыбе можно найти весь комплект аминокислот, как заменимых, так и незаменимых. В диетологии даже есть такой термин, как “полный” и “неполный” белок. О мясе, продуктах животноводства и рыбе можно сказать, что они содержат полный белок. А вот растительные продукты, содержат не полный набор аминокислот, хотя есть овощи и грибы, в которых белка содержится большое количество. Это соя (30% белка), грибы, чечевица и фасоль (25-28% белка).

Настоящим кладезем незаменимых аминокислот являются белок яиц, молоко и молочные продукты. Вегетарианцы, включив их в свой рацион запросто компенсируют дефицит. В этом плане сложнее веганам. Диетологи рекомендуют в качестве альтернативы включить в свой рацион сочетания продуктов – грибы + злаки, грибы + овощи, бобовые + злаки, бобовые + орехи. Но это только теория. Вопрос – могут ли эти продукты заменить животный белок — остается открытым.

И напоследок несколько полезных советов по употреблению белка для спортсменов и худеющих:

• Белковую пищу лучше употреблять во второй половине дня. Белки долго перевариваются, поэтому надолго обеспечат чувство сытости. Как известно, многие боятся ночных и вечерних “срывов” диеты. Белки могут предупредить такие ситуации. Но не стоит наедаться белковой пищей на ночь. Непереваренная пища, попадая в толстый кишечник начинает гнить, что дает дополнительную нагрузку на печень. В итоге нарушится сон. И утро будет “не добрым”.
• Если вы хотите стать обладателем спортивной фигуры, то белок нужно употреблять за 1 час до тренировки и через 20 минут после.
• Если вы мечтаете о стройности, то перед тренировкой нужно воздержаться от белковой пищи за 5 часов до физической нагрузки, и начать прием через 2 часа после.

Следите за своим питанием и будьте здоровы!

Урок 12. аминокислоты. белки — Химия — 10 класс

Химия, 10 класс

Урок № 12. Аминокислоты. Белки

Перечень вопросов, рассматриваемых в теме: урок посвящён аминокислотам, их строению, номенклатуре, знакомству с пептидной группой и пептидной связью, химическими свойствами аминокислот, пептидам и полипептидам, знакомству с глицином как представителем аминокислот, биологической роли аминокислот, белкам, их структуре, химическим свойствам.

Глоссарий

Аминокислота – это азотсодержащее органическое соединение, в составе которой есть как аминогруппа, так и карбоксильная группа.

Белки – органические полимеры, в состав которых входят остатки аминокислот, соединённые пептидной связью. Количество аминокислотных остатков в белках обычно более 50.

Биуретовая реакция – качественная цветная реакция на пептидные связи. При добавлении к белку раствора щёлочи и сульфата меди (II) раствор приобретает красно-фиолетовую окраску.

Гидролиз белка – распад белка на отдельные аминокислоты в водном растворе кислот или щелочей.

Денатурация белка – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка при нагревании, действии растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей. При денатурации белок сворачивается и выпадает в осадок.

Ксантопротеиновая реакция – качественная цветная реакция концентрированной азотной кислоты с белками, содержащими остатки ароматических аминокислот. При добавлении концентрированной азотной кислоты к белку и нагревании сначала происходит денатурация белка, а затем появляется жёлтое окрашивание.

Олигопептиды – органические соединения, состоящие из 10–20 остатков аминокислот, связанных пептидными связями.

Пептидная группа – группа атомов в составе пептидов, состоящая из атомов углерода, кислорода, азота и водорода.

Пептидная связь – связь между атомами углерода и азота в пептидной группе.

Пептиды – органические соединения, состоящие из нескольких аминокислотных остатков, соединённых пептидной связью.

Полипептиды – макромолекулы, состоящие из 20–50 аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Основная литература: Рудзитис, Г. Е., Фельдман, Ф. Г. Химия. 10 класс. Базовый уровень; учебник/ Г. Е. Рудзитис, Ф. Г, Фельдман – М.: Просвещение, 2018. – 224 с.

Дополнительная литература:

1. Рябов, М.А. Сборник задач, упражнений и тестов по химии. К учебникам Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман «Химия. 10 класс» и «Химия. 11 класс»: учебное пособие / М.А. Рябов. – М.: Экзамен. – 2013. – 256 с.

2. Рудзитис, Г.Е. Химия. 10 класс : учебное пособие для общеобразовательных организаций. Углублённый уровень / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М. : Просвещение. – 2018. – 352 с.

Открытые электронные ресурсы:

• Единое окно доступа к информационным ресурсам [Электронный ресурс]. М. 2005 – 2018. URL: http://window.edu.ru/ (дата обращения: 01.06.2018).

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОГО ИЗУЧЕНИЯ

Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в состав которых входят как аминогруппа, так и карбоксильная группа

Простейшим представителем аминокислот является глицин – аминоуксусная (аминоэтановая) кислота

По международной номенклатуре нумерация углеродных атомов начинается от углерода карбоксильной группы.

Достаточно часто в литературе можно встретить обозначения углеродных атомов в аминокислотах с помощью букв греческого алфавита. При этом атом углерода карбонильной группы не имеет обозначения.

Для некоторых аминокислот существуют тривиальные названия.

Изомеры аминокислот различаются строением углеводородного радикала и положением аминогруппы.

Все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют в своем составе асимметрический атом, который следует сразу за карбоксильной группой. У этого атома углерода все заместители разные.

Благодаря этому атому, для α-аминокислот характерна оптическая изомерия. В природе распространены только L-α-аминокислоты.

Биологическое значение аминокислот

Из аминокислот наибольшее значение имеют α-аминокислоты, так как они входят в состав белковых молекул, из которых построено всё живое вещество.

Растения и бактерии способны самостоятельно синтезировать все необходимые для них аминокислоты. Млекопитающие, в том числе и человек, не могут синтезировать ряд аминокислот, они должны поступать в организм с пищей. К таким незаменимым аминокислотам относятся метионин, треонин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин, лизин, триптофан.

α-Аминокислоты необходимы человеку для образования белков. Большую часть аминокислот для этих целей человек получает с пищей. Некоторые аминокислоты можно синтезировать. Для регулирования обменных процессов аминокислоты применяются как лекарства (например, глицин).

Получение аминокислот

В промышленности α-аминокислоты получают гидролизом белков.

Можно синтезировать аминокислоты из хлорпроизводных карбоновых кислот и аммиака.

Cl-CH₂-COOH + 2NH₃ → NH₂-CH₂-COOH + NH₄Cl

Физические и химические свойства аминокислот

Аминокислоты – кристаллические вещества без цвета и запаха, сладковатые на вкус. Хорошо растворяются в воде.

Аминокислоты – амфотерные соединения, так как аминогруппа проявляет основные свойства, а карбоксильная группа – кислотные.

Карбоксильная группа в составе аминокислот позволяет им реагировать со спиртами. В результате реакции образуются сложные эфиры.

Ион водорода от карбоксильной группы может переходить к аминогруппе, в результате образуется биполярный ион.

Пептиды

Аминокислоты могут реагировать друг с другом, аминогруппа одной кислоты соединяется с карбоксильной группой другой кислоты, при этом происходит выделение воды.

Группа атомов СО-NH называется пептидной (или амидной) группой, а связь между атомами углерода и азота – пептидной (амидной) связью.

Соединения, образованные из нескольких аминокислот с помощью пептидной связи, называются пептидами.

Называют пептиды перечислением тривиальных названий аминокислот, входящих в состав пептида, начиная с аминокислотного остатка со свободной аминогруппой (N-конец), заменяя в названии аминокислот окончание «ин» на «ил». Последней называют аминокислоту со свободной карбоксильной группой (С-конец), её название не изменяется. Часто название пептида записывают с помощью трёхбуквенных латинских сокращённых наименований аминокислот.

Молекулы, в состав которых входит 10–20 остатков аминокислот, называют олигопептидами.

Макромолекулы, образованные 20–50 остатками аминокислот называют полипептидами.

Полипептиды входят в состав многих гормонов. Нейропептиды регулируют работу мозга, процессы сна, обучения, обладают обезболивающим эффектом.

Белки

Полипептиды, содержащие в своём составе более 50 остатков аминокислот, называются белками. Это природные полимеры, которые образуют клетки всех живых организмов. Без белков невозможны обмен веществ, размножение и рост живых организмов.

Белки образованы атомами углерода, водорода, кислорода и азота. Кроме этих атомов, макромолекулы белков могут содержать атомы фосфора, серы, железа и других элементов.

Относительная молекулярная масса белковых молекул может быть от нескольких десятков до сотен атомных единиц массы.

Структура белков

Последовательность остатков аминокислот в молекуле белка образует первичную структуру белка.

Между атомом кислорода в группе С=О и атомом водорода в амидной группе – NH – образуется водородная связь, в результате чего макромолекула белка закручивается в спираль. Образуется вторичная структура белка.

Функциональные группы, расположенные на внешней стороне спирали, могут взаимодействовать с другими функциональными группами этой же макромолекулы. Например, между атомами серы образуется сульфидный мостик, между карбоксильной и гидроксильной группами возникает сложноэфирный мостик.

В результате образуется третичная структура белка, которая определяет специфическую биологическую активность белков. Именно благодаря уникальной третичной структуре биологические катализаторы – ферменты обладают уникальной избирательностью.

Благодаря различным функциональным группам белковые молекулы могут соединяться друг с другом, в результате формируется четвертичная структура белка.

Химические свойства белков

В зависимости от молекулярной массы и функциональных групп белки могут как хорошо растворяться в воде, так и не растворяться в ней.

Под действием температуры, растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей происходит разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, называемое денатурацией.

При нагревании в присутствии кислоты или щёлочи белки подвергаются гидролизу, распадаясь на исходные аминокислоты.

Белки в щелочной среде в присутствии сульфата меди (II) окрашивают раствор в красно-фиолетовый цвет. Это реакция на пептидную группу (биуретовая реакция).

Концентрированная азотная кислота при нагревании окрашивает белки в жёлтый цвет, если в состав белка входят остатки ароматических аминокислот, например, фенилаланина (ксантопротеиновая реакция).

Для обнаружения в составе белка атомов серы проводят реакцию с ацетатом свинца в щелочной среде при нагревании. В результате образуется чёрный осадок (цистеиновая реакция).

Превращения белков в организме

Белки являются обязательными компонентами в пищевом рационе человека. В организме человека белки, поступившие с пищей, под действием ферментов подвергаются гидролизу и разлагаются на отдельные аминокислоты. Эти аминокислоты – строительный материал для образования новых белков, необходимых человеку. Для синтеза белков необходима энергия, которую поставляет в организме АТФ. Также энергия выделяется при распаде жиров и углеводов. Кроме синтеза белков происходит их распад с образованием углекислого газа, аммиака, мочевины и воды.

Успехи в изучении и синтезе белков

В 1954 г. британский биолог Фредерик Сенгер впервые расшифровал строение белка инсулина. Каждая молекула инсулина состоит из двух полипептидов, в одном из которых 21 остаток аминокислоты, а в другом – 30 аминокислотных остатков.

В 1967 г. был создан прибор – секвенатор, позволяющий определять последовательность остатков аминокислот в макромолекуле белка.

Первый белок, синтезированный в лаборатории в 1953 г. был окситоцин.

В настоящее время развивается наука, которая занимается синтезом искусственных белков, – генная инженерия.

ПРИМЕРЫ И РАЗБОР РЕШЕНИЙ ЗАДАЧ ТРЕНИРОВОЧНОГО МОДУЛЯ

1. Решение задачи на вычисление массовой доли элемента в молекуле аминокислоты.

Условие задачи: вычислите массовую долю азота в молекуле аспаргина

. Ответ запишите с точностью до десятых долей.

Шаг первый: вычислить относительную молекулярную массу молекулы аспаргина:

М = 4·12 + 8·1 + 2·14 + 3·16 = 132 а.е.м.

Шаг второй: определить количество атомов азота в молекуле аспаргина и определить их относительную атомную массу:

2·14 = 28 а.е.м.

Шаг третий: определить массовую долю азота как отношение относительной атомной массы азота к относительной молекулярной массе аспаргина:

(28 : 132)·100 = 21,2 %.

Ответ: 21,2.

2. Решение задачи на определение количества различных олигопептидов, которые можно получить из определённого набора аминокислот.

Условие задачи: Сколько ди- и трипептидов можно составить из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина?

Шаг первый: определить количество возможных дипептидов.

Из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина можно составить три дипептида: Ala-Ala, Ala-Cys и Cys-Ala (два последних дипептида – разные соединения, так как в молекуле Ala-Cys карбоксильная группа аланина соединяется с аминогруппой цистеина, а в молекуле Cys-Ala карбоксильная группа цистеина соединяется с аминогруппой аланина).

Шаг второй: определить количество возможных трипептидов.

Ala-Ala-Cys, Ala-Cys-Ala, Cys-Ala-Ala – возможно составить 3 трипептида.

Ответ: 3 дипептида и 3 трипептида.

Про белки и аминокислоты

Про белки и аминокислоты

Белками, или протеинами, называют высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Белки синтезируются из аминокислот и превращаются в аминокислоты при переваривании в желудочно-кишечном тракте или катаболизме в организме. Функции белков в клетках живых организмов очень разнообразны — они так или иначе участвуют практически во всех аспектах жизнедеятельности организма.

Природных аминокислот насчитывается около 150, но при синтезе в живых организмах, в большинстве случаев, используется 20 стандартных аминокислот.

С точки зрения питания аминокислоты делят на незаменимые и заменимые.

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей. К ним относятся девять аминокислот: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин. Гистидин относят к незаменимым аминокислотам только для новорожденных. Если количество этих аминокислот в пище недостаточно, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.

Заменимыми называются аминокислоты, которые организм способен синтезировать из других заменимых аминокислот или азота незаменимых аминокислот. К ним относятся остальные 11 аминокислот.

Определенное количество заменимых аминокислот также должно поступать с пищей, иначе на их образование станут расходоваться незаменимые аминокислоты. Полностью метаболически заменимыми считаются только глутаминовая кислота и серин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые также не лишена недостатков, например тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

Современные данные свидетельствуют о том, что биосинтез заменимых аминокислот в количествах, обеспечивающих полностью потребности организма чаще всего невозможен, поэтому следует помнить, что незаменимые и заменимые аминокислоты в равной степени важны для построения белков организма.

Аминокислоты, составляющие белки тела и пищи

Свойства белков определяются набором аминокислот, из которых они состоят, общим числом аминокислот и последовательностью, в которой они соединяются друг с другом. Комбинация из 20 аминокислот, каждая из которых может встречаться в белке сколько угодно раз, позволяет создавать практически неограниченное количество уникальных белковых молекул. Организм человека содержит, по меньшей мере, 30 000 различных белков, только в печени насчитывается более 1000 белков-ферментов.

Функции белка

Биологические функции белков крайне разнообразны. С участием белков осуществляются рост и размножение клеток. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген), сократительные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (альбумин) и другие функции. Белки составляют основу биологических клеточных мембран — важнейшей составной части клетки и клеточных органелл.

При участии белков регулируется и поддерживается нормальный водный баланс организма, сохраняются нормальные рН среды. Белки крови создают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах и препятствует накоплению жидкости во внеклеточном пространстве. При сниженном уровне белков в плазме крови онкотическое давление не уравновешивает осмотическое давление, которое выталкивает жидкость из сосудов. Это приводит к развитию отеков (т.н. «голодные отеки»).

Оценка качества пищевых белков

Качество пищевого белка оценивается рядом биологических и химических методов:

• Оценка биологической ценности белка
  Под биологической ценностью белка (или содержащей белок пищи) подразумевают долю усвоенного организмом азота от всего всосавшегося в ЖКТ азота. Измерение биологической ценности белка основывается на том, что усваивание азота организмом выше при адекватном содержании незаменимых аминокислот в пищевом белке, достаточном для поддержания роста организма.
• Коэффициент эффективности белка
  Показатель коэффициента эффективности белка основан на предположении, что прирост массы тела растущих животных пропорционален количеству потребленного белка.
• Аминокислотный скор белка
  Аминокислотный скор – это показатель отношения определенной незаменимой аминокислоты в каком-то продукте к такой же аминокислоте в «идеальном» белке. Рассчитывается аминокислотный скор путем деления количества определенной незаменимой аминокислоты в продукте на количество такой же аминокислоты в идеальном белке. Полученные данные затем умножают на 100 и получают аминокислотный скор исследуемой аминокислоты.

  Понятие «идеальный» белок включает представление о гипотетическом белке высокой пищевой ценности, полностью удовлетворяющем потребность организма человека в незаменимых аминокислотах. Для взрослого человека в качестве «идеального» белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ. Аминокислотная шкала показывает содержание каждой из незаменимых аминокислот в 100 г стандартного белка.

  Наиболее близки к «идеальному» белку животные белки мяса, яиц и молока. Большинство растительных белков содержат недостаточное количество одной или нескольких незаменимых аминокислот. Например, белки злаковых культур, а также полученные из них продукты неполноценны (лимитированы) по лизину и треонину. Белки ряда бобовых культур (соя и фасоль исключение) лимитированы по метионину и цистеину (60-70% оптимального количества).

В процессе тепловой обработки или длительного хранения продуктов из некоторых аминокислот могут образоваться не усвояемые организмом соединения, т.е. аминокислоты становятся «недоступными». Это снижает ценность белка.

Пищевая ценность белков может быть улучшена (т.е. увеличена биологическая ценность или аминокислотный скор по лимитирующим кислотам) путем добавления лимитирующей аминокислоты или внесения компонента с ее повышенным содержанием, или путем смешивания белков с различными лимитирующими аминокислотами. Так, биологическая ценность белка пшеницы может быть повышена добавлением 0,3-0,4% лизина, белка кукурузы — 0,4% личина и 0,7% триптофана. Приготовление смешанных блюд, содержащих животные и растительные продукты, способствует получению полноценных пищевых белковых композиций.

Переваривание белков и всасывание аминокислот

Свободные аминокислоты всасываются в кровоток и транспортируются в органы и ткани, в первую очередь в печень. Наибольшее количество аминокислот захватывается печенью, где синтезируются белки плазмы крови и специфические белки-ферменты. Аминокислоты, не участвующие в биосинтезе новых белковых молекул, подвергаются в печени процессу дезаминирования, т.е. отщеплению аминогруппы. В процессах дезаминирования участвуют активные формы витамина В6.

Азотсодержащий остаток аминокислот превращается в мочевину и экскретируется с мочой. Не содержащая азота часть молекулы аминокислот превращается в углеводы или жиры и окисляется для образования энергии или запасается в виде жира.

Коэффициент перевариваемости белков пищи у человека

Потребность организма в белке

В организме человека отсутствует большое депо для запасания белков. Отчасти функцию депо выполняют белки плазмы крови и печени. Альбумин плазмы крови служит лабильным резервом белка, и для обеспечения жизненно необходимой потребности в аминокислотах происходит его расщепление. Глобулины плазмы крови не подвергаются расщеплению даже при истощении запасов альбумина.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы — на 93-95%, то белки хлеба — на 62-86%, овощей — на 80%, картофеля и некоторых бобовых — на 70%.

Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной в силу взаимного обогащения одних белков аминокислотами других.

На степень усвоения организмом белков оказывают влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. Анализируя воздействие различных видов обработки пищевого сырья и продуктов (измельчение, действие температуры, брожение и т.д.) на усвояемость содержащихся в них белков, следует отметить, что в большинстве пищевых производств при соблюдении технологии не происходит деструкции аминокислот. При умеренной тепловой обработке пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает, так как частичная денатурация белков облегчает доступ протеаз к пептидным связям. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. При глубоком жареньи с образованием корочки и обугливании часть аминокислот разрушается или снижается усвоение белка из этих частей блюда или продукта.

Потребность в белке — это количество белка, которое обеспечивает все метаболические потребности организма. При этом обязательно учитывается, с одной стороны, физиологическое состояние организма, а с другой — свойства самих пищевых белков и пищевого рациона в целом. От свойств компонентов пищевого рациона зависят переваривание, всасывание и метаболическая утилизация аминокислот.

Потребность в белке состоит из двух компонентов. Первый должен удовлетворить потребность в общем азоте, обеспечивающем биосинтез заменимых аминокислот и других азотсодержащих эндогенных биологически активных веществ. Собственно потребность в общем азоте и есть потребность в белке. Второй компонент потребности в белке определяется потребностью организма человека в незаменимых аминокислотах, которые не синтезируются в организме. Это специфическая часть потребности в белке, которая количественно входит в первый компонент, но предполагает потребление белка определенного качества, т.е. носителем общего азота должны быть белки, содержащие незаменимые аминокислоты в определенном количестве.

Потребность в незаменимых аминокислотах в различном возрасте мг/кг в сутки

Аминокислоты и белки | Дистанционные уроки

Заменимые аминокислоты наш организм может синтезировать сам, но при этом обеспечивается только минимум потребностей организма.

Незаменимые аминокислоты — те, которые организм потребляет извне — с белковой пищей или образуются из других аминокислот.

Для формата ЕГЭ не нужно знать наизусть все 20 аминокислот и их формулы, но надо понимать их строение и функции в организме, ведь аминокислоты — «кирпичики» белков, а жизнь у нас именно белковая! 🙂

Белки

они же полипептиды, они же протеины

Ф.Энгельс биологом не был, но дал такое определение жизни:

Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка

Конечно, это определение не научное и не затрагивает очень многие признаки живых систем,  но определяет один самый важный момент —

жизнь на земле белковая

Строение и функции белков

Белки — полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.  В составе белков всего 20 аминокислот, а вот комбинаций этих аминокислот может быть очень много! За счет этого достигается разнообразие. Поэтому белков в природе огромное количество!

Белковый состав так и записывается — последовательностью аминокислот, которые обозначаются тремя буквами:

То, что показано на рисунке — последовательность аминокислот — это целая длинная большая молекула (то, что приведено здесь — это очень маленький белок, обычно такие молекулы на порядок длиннее).

В теме про аминокислоты   мы уже рассмотрели механизм образования такого полимера — полипептида.

Белки делят на:

• простые  — состоят только из аминокислот;
• сложные — кроме аминокислот содержат вещества небелковой природы.

Первичная структура (конформация) белка

— это именно эта последовательность — то, какие аминокислоты и в какой последовательности они соединены ковалентными связями.

 Вторичная структура белка

Это спираль, которая образуется уже за счет межмолекулярных — водородных связей.

Третичная структура белка

Эта структура образована свернутыми спиралями — такое образование называется глобула.

Четвертичная структура белка

это совместное объединение нескольких схожих по строению третичных белковых структур (глобул или субъединиц) в единую молекулу с приобретением ею природных свойств.

 

Сами глобулы в этой структуре называют протомерами, а само четвертичное образование — мультимером.

Белки довольно легко подвергаются разрушению. Сначала «ломается» четвертичная, потом третичная, потом уже вторичная структура. Разрушить первичную структуру сложнее. Это уже, скорее, химическое взаимодействие.

Разрушение структур белка называется денатурацией. Свойства белка при этом теряются.

Самые известные денатуранты -температура (нагревание), спирт, кислоты и щелочи.

Простой и повседневный пример денатурации — яичница! 🙂

 
Ренатурация — обратный процесс — восстановление разрушенной структуры белка.

Функции белков 

• структурная — белок является обязательным компонентом любой мембраны, любого хряща…
• почти все ферменты имеют белковую природу. Ферменты=биокатализаторы. На каждую реакцию есть свой фермент.
   
  
  

 

• Гормоны имеют белковую природу.
• Транспорт — белки переносят вещества через мембрану клетки, гемоглобин — кислород в крови…

Функций у белков очень много… то, что перечислено выше — только самые основные.

Каждый вид растений и животных имеет особый, только ему присущий набор белков, т. е. белки являются основой видовой специфичности.
 

• у разных видов есть одинаковые белки, выполняющие определенные функции (например, у собаки и человека за регуляцию сахара в крови отвечает гормон инсулин)
• у представителей одного вида белки могут отличаться по строению (например, белки групп крови)

Белки — основа жизни на Земле, и найти какие-либо процессы, проходящие в живом организме без их участия, практически невозможно…

Редко, но все же встречаются в вопросах ЕГЭ такие термины:

• дистальные белки — белки мембраны клетки

Белки: растительные VS животные | Журнал Harper’s Bazaar

Специалисты всего мира продолжают активно вести споры о том, возможно ли получить все необходимое для организма из растительной пищи. В частности, речь идет о белках. В нашем материале мы собрали все, что вам необходимо знать о растительных и животных белках: чем они отличаются и почему одни на 100% не могут заменить другие.

Почему белок необходим?

Белок — это макроэлемент, который является неотъемлемой частью каждой клетки человеческого организма. Наряду с жирами и углеводами, белок необходим для нормальной работы всех систем организма от опорно-двигательной до нервной и сердечно-сосудистой. Белки, а точнее аминокислоты, из которых они состоят, формируют своего рода «строительные блоки», из которых состоит весь организм. Они отвечают за прочность костей, регенерацию тканей (как кожи, так и внутренних органов) и многие другие процессы.

Дефицит белка чреват различными неприятными последствиями для организма. При небольшой нехватке белка нарушается водно-солевой баланс, что приводит к задержке жидкости в организме и образованию отеков. При более серьезном дефиците нарушается процесс регенерации тканей, сильно ухудшается состояние волос и ногтей, а кроме того сильно слабеет иммунитет, так как для выработки иммуноглобулинов организму нужны именно белки, а не жиры или углеводы.

Чем отличаются растительные и животные белки?

Вернемся к строению белков. Они состоят из особых соединений — аминокислот, которые, в свою очередь, бывают заменимые и незаменимые. Незаменимых аминокислот девять видов, и они не могут вырабатываться организмом самостоятельно, поэтому должны поступать с пищей. Когда белок содержит все девять незаменимых аминокислот, он считается полноценным, если в нем недостает хоть одной — неполноценным.

Так вот, все белки животного происхождения — полноценные, а это значит, что включая их в свой рацион в должном количестве, вы заметно облегчаете работу всем системам своего организма и обеспечиваете профилактику многих хронических заболеваний. С растительными белками дело обстоит немного сложнее: во‑первых, ни один растительный продукт (кроме сои) не содержит полноценных белков, всегда не хватает одной или двух незаменимых аминокислот; во‑вторых, концентрация белка в животных и растительных продуктах отличается. Например, 100 г. миндаля и 100 г. куриной грудки содержат примерно одинаковое количество белка, но продукты имеют разную пищевую ценность, и съедать столько же орехов, сколько курицы — вредно для организма.

Однако, даже придерживаясь растительной диеты, можно получить все незаменимые аминокислоты, просто к вопросу придется подойти тщательнее. В большинстве случаев растительным белкам не хватает только одной незаменимой аминокислоты, а различные группы растительных белков совместимы друг с другом — это означает, что их комбинации составляют полный аминокислотный профиль. Например, идеальным сочетанием считается рис или киноа с бобами. Эти продукты не только станут отличным ужином, но и обеспечат организм всеми необходимыми аминокислотами.

Фото: LEGION-MEDIA

Все, что вам нужно знать о Best Protein

Последнее обновление 13 марта 2019 г.

Когда мы говорим об аминокислотах и ​​белках, на ум приходят мясо, яйца, сыр и большие мышцы. Но что такое белки и какова их роль в организме человека? Откройте для себя лучшие источники аминокислот и белков, чтобы не перегружать почки и печень.

Вот простое для понимания руководство по аминокислотам и белкам.

Что такое аминокислоты и белки?

Наряду с углеводами, жирами, водой, витаминами и минералами, белки являются одной из 6 групп основных питательных веществ для человеческого организма.

Белки

Белки — это большая группа любых азотистых органических соединений, состоящая из одной или нескольких аминокислот, объединенных в цепь.

Они необходимы для всех живых организмов, выступая в качестве строительных блоков, например, в мышцах, волосах, ногтях, коже и внутренних органах; облегчение химических реакций в наших клетках; и борьба с болезнями.

Когда вы потребляете белок, он расщепляется в кишечнике на аминокислотные или пептидные компоненты, прежде чем попасть в кровь туда, где они необходимы.

Аминокислоты

Аминокислоты — строительные блоки белка. Каждый белок состоит из комбинации до 25 различных аминокислот, каждая из которых служит своей цели.

Существует 8 незаменимых аминокислот (гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин).Из них организм может производить остальные 17 аминокислот. Итак, несущественные не означает, что они нам не нужны: это просто означает, что ваше тело может их производить.

Чтобы белковый пищевой источник был полным , он должен содержать все восемь незаменимых аминокислот.

Роль аминокислот и белков в организме

Аминокислоты и белки играют в организме человека следующие широкие и разнообразные роли:

• Белки действуют как структурные компоненты в организме, например, в мышцах, волосах, ногтях, коже и внутренних органах (легких, печени, почках, сердце и кишечнике).
• Белки необходимы для восстановления тканей и создания новых тканей.
• Большинство ферментов состоит из аминокислот. Ферменты являются катализаторами в организме, что означает, что они ускоряют химические реакции, но не изменяются в результате реакции.
• Гормоны также в основном состоят из аминокислот. Гормоны используются для передачи сообщений по телу, инструктирующих наши органы и ткани, как выполнять свою работу.
• Аминокислоты используются для создания антител, «солдат» в нашей иммунной системе, необходимых для борьбы с болезнями и защиты нас от болезней.

Сколько нам нужно белка?

Сколько протеина вам нужно, зависит от вашего веса, жировых отложений и вашей физической активности.

DRI (стандартное диетическое потребление) составляет 0,8 грамма белка на килограмм веса тела (0,36 грамма на фунт). Это составляет 56 граммов в день для среднего сидячего мужчины и 46 граммов в день для средней женщины. Это должно включать баланс каждой из 8 незаменимых аминокислот.

Если вы физически активны, переживаете стресс, болеете, беременны, кормящие матери и дети — добавьте к этому базовому требованию до 30 граммов в день.

Симптомы белковой недостаточности включают:

• Отечность по утрам
• Опухание лодыжек из-за задержки воды (отек)
• Хрупкие и слабые ногти — ногти состоят из белка, а не из кальция, как думает большинство людей
• Прореживание волос
• Преждевременное старение (выглядит изможденным)
• Порезы / раны, которые долго заживают
• летаргия
• У детей дефицит белка приводит к замедлению роста

Слишком много белка в рационе также вредно для здоровья

Некоторые программы по снижению веса рекомендуют диету с очень высоким содержанием белка, до 200 граммов белков в день.Это слишком много и может быть опасно для здоровья.

При расщеплении белков образуются побочные продукты, которые дают дополнительную работу почкам и печени. Если ваши почки здоровы, а потребление белка умеренное, это не представляет проблемы. Но если у вас даже легкое заболевание почек и вы едите большое количество белка, особенно из мяса, это приведет к перегрузке почек и ухудшит ваше состояние.

Мясной протеин вырабатывает кислоту в организме, создавая идеальную среду для размножения бактерий и подавления болезней.Кальций (подщелачивающий агент) необходим для нейтрализации pH в крови, что может вызвать дисбаланс кальция и увеличить риск потери костной массы.

Заметная кислотная нагрузка на почки также увеличивает риск образования камней в почках.

Какой протеин вам следует есть?

Распространенный миф заключается в том, что вы должны получать 15% калорий из белка, но какой белок? Лучшие источники белка не обязательно должны иметь максимальное количество: качество белка имеет решающее значение.

Качество и биодоступность белка

Ребенок, находящийся на грудном вскармливании, получает лишь около 1% от общего количества калорий из молока матери, но может удвоить свой вес при рождении за несколько месяцев. Это потому, что белок материнского молока высокого качества и легко усваивается.

С другой стороны, продукты животного происхождения, хотя и содержат большое количество белка, также содержат много насыщенных жиров, и белок труднее усваивается. Более того, современные методы ведения сельского хозяйства оставляют желать лучшего в отношении качества мяса, насыщенного антибиотиками, гормонами роста и пестицидами.

Полный против неполного белка

Полный источник белка содержит все 8 незаменимых аминокислот.

Хотя животные белки являются полноценным источником белка, они делают кровь кислой и загустевшей. Кроме того, некоторые животные белки разрушаются во время приготовления пищи, что делает их менее биодоступными для организма и может стать «отходами», которые остаются в организме, вызывая проблемы со здоровьем.

Растительный белок неполон, но предпочтительнее животного белка. Неполноценный рацион означает, что вам нужно есть разнообразное, чтобы получить все 8 незаменимых аминокислот.Одними из наиболее полноценных источников растительного белка являются киноа, авокадо, спирулина и хлорелла (подробнее об этом позже).

Чтобы дать вам представление о том, сколько белка содержится в некоторых распространенных продуктах, ниже приведен список качественных источников белка. Каждое измерение дает около 20 граммов белка, поэтому смешайте продукты, чтобы достичь дневной нормы:

Каковы лучшие источники растительного белка?

Вот некоторые из лучших растительных источников полноценного белка:

Киноа

Квиноа (произносится как ки-нва) называют «маточным зерном» из-за почти идеального качества натуральных продуктов питания.Часто это зерно, но на самом деле это семя, богатое необходимыми жирами, витаминами и минералами.

Не позволяйте крошечным семенам вводить вас в заблуждение, их протеин необычайно полный и намного лучше, чем у мяса. Это также отличный источник кальция, железа, витаминов B и E.

Спирулина и хлорелла

Спирулина и хлорелла — одноклеточные водоросли, которые содержат все 8 незаменимых аминокислот и хорошо усваиваются, что делает их идеальными белковыми добавками.

Они не только богаты белком, но и считаются цельными продуктами, богатыми витамином B12, которого часто не хватает в других растительных продуктах. Они также богаты железом, множеством витаминов и минералов, микроэлементами, незаменимыми жирными кислотами, фитонутриентами и антиоксидантами.

Рекомендуется принимать не менее 10 граммов в день в виде таблеток, порошка или жидкости. Для борьбы с болезнью увеличьте дозировку вдвое или втрое. Вы знаете, что получаете достаточно, когда ваш стул зеленый!

Авокадо

Авокадо — еще один источник полноценного белка.Пищевая ценность намного перевешивает озабоченность его высоким содержанием калорий. Фактически, вы обнаружите, что большинство людей, которые регулярно едят авокадо, не толстые.

Авокадо также богат витамином B3 (ниацин или фолиевая кислота), кальцием, железом и калием.

FAQ — Аминокислоты и белки

Какие незаменимые и заменимые аминокислоты?

Незаменимые аминокислоты: Цистин, гомоцистеин, тирозин, глицин, карнитин, глутатион, серин, аспарагиновая кислота, гамма-аминомасляная кислота, глутамин, глутаминовая кислота, аргинин, алнин, пролин, гидроксипролин.

Незаменимые аминокислоты: Триптофан, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, треонин, лизин.

Полузамещенные аминокислоты: Таурин, гистидин.

Некоторые ссылки, которые я публикую на этом сайте, являются партнерскими. Если вы пройдете через них, чтобы совершить покупку, я получу небольшую комиссию (без дополнительных затрат для вас). Однако обратите внимание, что я рекомендую эти продукты из-за их качества и того, что у меня есть хороший опыт их использования, а не из-за комиссионных.

О Саре Дин

Сара Дин — основатель Juicing-for-Health.com. Она является сертифицированным тренером по здоровью, консультантом по питанию и специалистом по детоксикации. Она помогает занятым мужчинам и женщинам определить первопричину их проблем со здоровьем, чтобы устранить проблемы для достижения оптимального физического / психического здоровья и благополучия.

Подробнее

Белков и аминокислот

Свинья не имеет особых требований к сырому белку, а скорее для отдельных компонентов или подразделений, которые делают белок, называемый аминокислотами. Белки состоят из нескольких различные комбинации примерно из 20 различных аминокислот. В процессе пищеварения белки расщепляются на отдельные аминокислоты, которые всасываются в кровоток.Затем аминокислоты включаются в новые белковые молекулы. При составлении рациона с общедоступными злаками и белком источники, уровень сырого протеина, обычно используемый для описания диета обычно будет содержать достаточное количество аминокислот для удовлетворения требований свиньи. Однако важно помнить что это не всегда верно при использовании синтетических аминокислот и альтернативные или побочные ингредиенты кормов, и что диетические всегда следует проверять уровни аминокислот.Становится все более важно указывать уровни лизина при составлении рецептуры и оценка рациона свиней.

Если диета не соответствует ни одной незаменимой аминокислоте, синтез белка не может превышать скорость, с которой эта аминокислота доступна. Это называется ограничивающей аминокислотой. Другой способ описания ограничивающая аминокислота думает о белке как о бочке дождя и аминокислоты как отдельные стержни, составляющие ствол. Если один стержень (аминокислота) короче других (ограничение), бочку можно заполнить только до уровня самого короткого клепки.У свиньи дефицит одной или нескольких аминокислот приведет к при пониженной скорости роста, плохой конверсии корма, беспечности, или снижение репродуктивной способности. Следовательно, качество белка можно определить как близость незаменимых аминокислот в источник белка соответствует расчетным потребностям свиньи для этих аминокислот.

10 незаменимых аминокислот, которые должны входить в рацион свиней являются: лизин, треонин, триптофан, метионин (и цистин), изолейцин, гистидин, валин, аргинин и фенилаланин (и тирозин).Большинство зерновых культур ограничены в лизине, триптофане, и треонин. Поэтому при оценке кормовых ингредиентов эти аминокислоты, особенно лизин, наиболее важны для определения качество белка.

Какие кормовые ингредиенты можно заменить для соевого шрота?

При замене соевого шрота другими источниками белка важно учитывать максимальный уровень, на котором новый фид ингредиент может заменить соевый шрот без серьезного воздействия производительность. Таблица 5 — это список альтернативных источников белка. которые можно использовать при закваске, выращивании-заканчивании, беременности и кормовые диеты для полной или частичной замены соевого шрота. По используя эту таблицу, вы можете определить максимальную скорость замещения кормового ингредиента для соевого шрота. Например, кукурузный глютен шрот может заменить 25 процентов протеина соевого шрота в рацион питания.

Какие еще распространенные источники аминокислот?

Источники белка подразделяются на две основные категории: животные (баклажан, мясо-костная мука, рыбная мука или сухое обезжиренное молоко) и растения (соевый шрот, шрот из семян хлопка или кукурузный глютен).соя еда обычно является наиболее экономичным источником высококачественного белка доступны производителям свиней Северной Каролины. Это единственное растение белок, который сравнивается с животным белком, который сравнивается с животным белком белок с точки зрения качества содержания и соотношения аминокислот и запретить предъявить иск в качестве единственного источника белка в большинстве рационов свиней. Следовательно, нет необходимости иметь источники как животного, так и растительного происхождения в рационе свиней, за исключением стартовых рационов, которые должны содержат сухую сыворотку и (или) сухое обезжиренное молоко.

Производители в Северной Каролине и других штатах могут иметь выбор о покупке 44% или 48,5% сырого протеина сои еда. Основное отличие состоит в том, что 44% соевого шрота сделано путем добавления соевой шелухи к 48,5% соевого шрота. К тому же из-за более низкого содержания клетчатки транспортные расходы могут способствовать покупке соевый шрот на 48,5%.

Как я могу определить наиболее экономичный источник белка для использования?

Для определения относительной кормовой ценности альтернативных источников белка, важно сравнить уровень лизина в новый источник белка для соевого шрота.Относительные значения кормления некоторых альтернативных источников белка перечислены в Таблица 6 . Это можно использовать для определения сравнительной экономической стоимости источник белка как частичная или полная замена 44 процентов соевого шрота. Эти значения кормления были рассчитаны деление содержания лизина в кормовом ингредиенте на содержание лизина 44 процента соевого шрота (2,90 процента лизина) и размножение на 100, чтобы поставить их на процентной основе.

Предполагая, что 44% соевого шрота можно купить за 250 долларов. за тонну, что бы за тонну 48.5 процентов соевого шрота стоит? Поскольку содержание лизина в соевом шроте 48,5% составляет 3,12 процентов и 44 процента соевого шрота содержат 2,90 процента лизина, 48,5 процента. процентов соевого шрота 108 процентов, кормовая ценность 44 процента соевый шрот (3,12 / 2,90 X 100 = 108 процентов). Следовательно, если 108 умножается на стоимость 44% соевого шрота (108 процентов X 250 долларов), 48,5 процента соевого шрота имеет большую ценность чем 44% соевого шрота, если он стоит менее 270 долларов за тонну.

Можно ли кормить свиней другими альтернативными источниками белка?

В этом разделе перечислены некоторые из наиболее распространенных заменителей сои. питание в рационах свиней. Очень часто эти кормовые ингредиенты могут появляться быть экономичным по сравнению с соевым шротом. Однако есть часто много скрытых затрат или недостатков при использовании этих кормовых ингредиентов что не отражается на их цене. К ним относятся затраты на хранение, антипитательные факторы, разнообразие продуктов, содержание клетчатки, порча, недостаточная или чрезмерная переработка.Эти факторы особенно проблематично в источниках побочного продукта белка. Потому что побочный продукт ингредиенты корма, как правило, больше различаются по составу, точная информация по химическому составу необходимо обеспечить оптимальный производительность свиней.

• Хлопковая мука. Шрот хлопковый занимает второе место по производству по сравнению с соей еда. Однако его использование в рационах свиней ограничено из-за вредные эффекты, вызываемые остаточным свободным госсиполом (токсичным вещество, продуцируемое грибами), обнаруженное в пигментных железах семена.Хотя хлопковая мука довольно богата протеином, ее содержание мало. в лизине и триптофане. Рекомендуется, чтобы шрот хлопковый заменить не более 50 процентов соевого шрота или белка добавка в рацион. При таком уровне включения маловероятно что весь рацион будет содержать более 0,01 процента свободного госсипола. Продуктивность свиней начинает снижаться при концентрации госсипола. 0,04 процента рациона. Экстрагированные растворителями семена хлопка без госсипола еду можно использовать для замены 75 процентов источника белка в рационы для выращивания и окончания периода, сбалансированные на основе лизина.
• Шрот канолы. Жмых канолы, или то, что иногда называют рапсовым жмыхом, является побочным продуктом переработки растительного масла из семян рапса. Так как хорошо адаптирован к условиям выращивания в прохладное время года, рапс производится преимущественно в Канаде и северных штатах. поскольку его масло содержит высокий уровень ненасыщенных жирных кислот, производство расширяется по всей территории Соединенных Штатов. Средние блюда из канолы от 35 до 40 процентов сырого протеина и содержит меньше лизина, но больше серосодержащих аминокислот, чем соевый шрот.

  Некоторые сорта рапса содержат большое количество токсичных соединений, глюкозинолат, который влияет на работу щитовидной железы. Однако новые сорта рапса с низким содержанием глюкозинолатов (µ1 мг / г) были развиты и обычно называются мукой рапса, чтобы отличить это из более старых сортов рапса с высоким содержанием глюкозинолатов. Это не рекомендуется подкармливать шротами из сортов рапса. Уменьшение вкусовых качеств, высокое содержание клетчатки и низкая усвояемая энергия были причиной несколько худших показателей рационов свиней, содержащих рапсовый шрот.Шрот канолы можно использовать для замены до 50 процентов протеина из соевого шрота в откорме и свиноматке диеты без отрицательного воздействия на работоспособность.

• Шрот подсолнечный. Шрот подсолнечный получают путем отжима масла из подсолнечника. семена. Из-за высокого содержания клетчатки (22-24 процента) он должен в ограниченных количествах использоваться в рационах свиней. Шрот подсолнечный относительно низкое содержание лизина, но высокое содержание серосодержащих аминокислот по сравнению с соевым шротом.Подсолнечный шрот с высоким содержанием уровни масла позволят получить мягкую свинину из-за ненасыщенности масла содержание жирных кислот. Похоже, что подсолнечный шрот может заменить до 25 процентов белка в рационе для выращивания-откорма свиньи.
• Мясно-костная мука. Добавление побочных продуктов упаковки мяса экономически целесообразно к рационам свиней. В целом мясокостная мука — отличный источник кальция и фосфора. Однако часто он очень низкий. в триптофане и метионине.Поскольку существует значительный разброс в зависимости от типа и качества используемого сырья есть потенциал для большего разнообразия качества мясокостной муки. вместимость резервуара имеет содержание сырого протеина 60 процентов, но если сырье используются для изготовления резервуаров, недостаточны для обеспечения этого уровня белка, небольшое количество кровяной муки или других источников некачественного белка добавлены. Чрезмерный нагрев во время обработки цистерны может также снизить его усвояемость и ценность как источника белка.Поэтому рекомендуется мясо-костная мука или цистерна не должно превышать 25 процентов белковой добавки.
• Сырая соя. Сырые соевые бобы, особенно бобы, поврежденные погодными условиями или бобы с низкой тестовой массой, часто являются привлекательной альтернативой добавлению в рацион свиней. Тем не мение, сырые соевые бобы содержат большое количество ингибиторов трипсина, которые блокируют нормальное переваривание белка у свиней. Когда свинья стареет, его восприимчивость к ингибитору трипсина снижается.Следовательно, сырые соевые бобы можно использовать в диетах для беременных (но не в период лактации) без отрицательного влияния на производительность. Если сырые соевые бобы использоваться в рационах для молодых свиней, важно нагревать фасоль инактивировать ингибитор трипсина. Новые сорта сои находятся в стадии разработки, в которых ингибитор трипсина был генетически отобран против, что позволит более широко использовать в рационах выращивания свиней.

В чем ценность полножирных соевых бобов?

Домашняя обработка путем обжаривания или экструдирования сырых соевых бобов, если таковая производится должным образом, приводит к отличным источникам белка.Обжарка на ферме или экструдирование дает «полножирные» соевые бобы, которые в некоторых экземпляры, являются одними из самых дешевых средств добавления жира в свиней диеты. Из-за экономической взаимосвязи между соевым маслом и соевый шрот и стоимость других источников жира, включая их в комбикормовый завод, может быть более экономично использовать полножирные соевые бобы вместо продажи бобов и обратного выкупа соевая мука.

Потому что цельные или цельные соевые бобы содержат меньше белка и лизина. чем соевый шрот (от 32 до 37 процентов белка и 2.От 1 до 2,4 процента лизина) необходимо добавить на 20-25 процентов больше цельных соевых бобов чем соевый шрот, чтобы иметь такой же уровень белка в рационе. В в то же время это обеспечит прибавку примерно 3% жира в рацион, что примерно повысит эффективность корма От 3 до 5 процентов. Цельные соевые бобы имеют приблизительную питательную ценность от 90 до 95 процентов от соевого шрота. Следующее уравнение может использоваться для определения экономичности кормления полножирными соевыми бобами. оправданный:

А =.86Y + .17Z — (S + C),

где:

A = экономическая выгода на тонну полножирного продукта

Y = стоимость одной тонны 44-процентного соевого шрота

Z = стоимость одной тонны кормового жира

S = стоимость одной тонны сои

C = стоимость переработки одной тонны сои

Если есть возможность кормить полножирными соевыми бобами, A будет больше чем ноль.

Что такое кукуруза с высоким содержанием лизина?

Кукуруза с высоким содержанием лизина может относиться как минимум к двум разновидностям кукурузы, которые содержат более высокий уровень лизина, чем обычная кукуруза. Первый комедийный кукуруза с высоким содержанием лизина была кукурузой непрозрачной-2. Однако новая разновидность кукуруза была выведена в Латинской Америке и может быть найдена в США, его называют качественной белковой кукурузой (QPM). Различия между opaque-2 и QPM значительны, особенно в отношении внешнему виду и управляемости.Кукуруза Opaque-2 — сорт кукурузы. который был выбран для улучшения протеина и выше, чем обычная кукуруза по всем незаменимым аминокислотам, кроме лейцина. Так как содержание лизина в кукурузе opaque-2 и QPM выше, чем в кукурузе нормальной кукурузы (0,4% и 0,38% против 0,24% соответственно), рационы кукуруза opaque-2 или QPM должна быть приготовлена ​​на основе лизина. Основными недостатками кукурузы непрозрачной-2 являются снижение урожайности и уменьшенная долговечность ядра, что, как сообщается, не является проблемой с разновидностью QPM.

Каковы последствия чрезмерного температура сушки протеина?

Чрезмерное нагревание снизит доступность аминокислот, особенно лизин в кормовых ингредиентах. Если ваш соевый шрот или высушенная сыворотка выглядит темнее, чем обычно, или имеет запах гари, она возможно, что качество белка снизилось.

Какие синтетические аминокислоты улучшают качество белка?

Синтетические аминокислоты при правильном добавлении могут снизить затраты на корм. и поддерживать продуктивность свиней.Лизин и метионин — два кормовые аминокислоты чаще всего добавляют в рацион свиней. тем не мение в будущем могут появиться синтетические треонин и триптофан по ценам, достаточно низким для добавления в рационы свиней. Исследования показали что дополнительный лизин может уменьшить количество соевого шрота необходим в рационах свиней. Следовательно, добавление синтетического лизина может снизить уровень сырого протеина в рационе без снижения производительности.

Наиболее распространенным источником синтетического лизина является моногидрохлорид L-лизина, который на 78 процентов состоит из лизина.В рационах для свиней весом более 50 фунтов вес, 100 фунтов соевого шрота можно заменить добавлением 3 фунта L-лизина HCl и 97 фунтов зерна на тонну. Если 3 фунты L-лизина HCl и 97 фунтов зерна дешевле 100 фунтов соевый шрот, расходы на диету будут снижены за счет использования дополнительных лизин. В рационе свиноматок можно заменить 50 фунтов соевого шрота. на 48,5 фунтов зерна и 1,5 фунта L-лизина HCl.

Что такое «аминокислотный баланс» а «идеальный протеин»?

Источники белка сильно различаются по качеству и количеству.белка качество напрямую зависит от содержания самого ограничивающего аминокислоты относительно потребности свиньи. Если диеты нет правильно сбалансирован, нехватка одной из незаменимых аминокислот снизит скорость роста и производительность. Аминокислотный дисбаланс может произойти, если в рацион добавляется вторая ограничивающая аминокислота, когда первая ограничивающая аминокислота все еще недостаточна. Это приведет к в сокращении потребления корма и снижении продуктивности свиней.

С другой стороны, когда диета сбалансирована для максимального ограничения аминокислота (обычно лизин), другие аминокислоты обычно находятся в превышение потребности свиньи.Некоторые коммерческие компании используя концепцию аминокислотного баланса или идеального белка в своих рекламные акции. Это относится к разработке диеты, в которой все уровни аминокислот очень похожи на потребности свиней без перегибы. Однако нет научной информации, чтобы указать что избыток аминокислот, который естественным образом встречается у мило- или диета на основе кукурузо-соевого шрота будет иметь пагубный эффект по продуктивности свиней.

Различаются ли потребности в аминокислотах? для максимального прироста, эффективности корма и постности туши?

Предлагаемые рекомендации по аминокислотам обычно основаны на количество аминокислоты, необходимое для максимального увеличения скорости роста.Тем не мение, немного более высокий уровень аминокислот еще больше улучшит корм экономичность и худоба туши. Это потому, что более высокий уровень аминокислот уровни кислоты позволяют животному откладывать больше постной ткань, а не жир. Потому что для депонирования требуется меньше энергии нежирный, чем жирный, эффективность корма повышается. Чуть выше уровни аминокислот может быть экономичным для производителей, которые продают свои свиньи на бережливой системе ценностей, где есть стимул для производства нежирная свинина.В этой ситуации увеличение содержания лизина в рекомендуется завершить диету на 0,05–1%.

У курганов, свинок и хряков одинаковые потребности в аминокислотах?

Ежедневно для курганов и свинок требуются аналогичные количество аминокислот. Однако, поскольку свинки обычно потребляют На полфунта меньше корма в день, чем у курганов, они могут не есть достаточно чтобы полностью удовлетворить их требования. Хотя иногда сложно для работы на ферме раздельное кормление предлагает некоторое кормление и маркетинговые альтернативы.Раздельное кормление предполагает сортировку свинок из курганов и кормление каждой отдельной диетой. Потому что свинки потребляют меньше корма, чем тачки, их рацион можно дополнить дополнительные аминокислоты для скорости роста и эффективности корма как кальций и фосфор для развития костей, если они собираются оставить для племенного стада.

Маркетинговые программы, использующие более высокую эффективность кормов свинок также можно использовать при раздельнополом кормлении.В основном, кормить свинок рационом, содержащим на 10% больше лизина, чем диета для курганов. Рекомендуемые уровни лизина для производителей, разделяющих пол feed перечислены в Таблица 7 .

Как избежать летнего вздора в моем стаде?

Свиньи похожи на людей, и в жаркую погоду их аппетит уменьшается. В летние месяцы желательно обеспечить капельное охлаждение или зоны охлаждения, чтобы свиньям было прохладно. Повышение энергии и уровни аминокислот в диете также помогут компенсировать снижение потребление корма.С повышенным уровнем аминокислот и энергии в диета, свинья по-прежнему будет потреблять необходимое количество каждое питательное вещество независимо от уменьшенного потребления, помогая предотвратить летний киоск. Типичная рекомендация — увеличить уровень лизина в рационе 0,10% в теплые месяцы года (см. Таблица 7 ).

Что такое доступность аминокислот?

Хотя два источника белка могут содержать одинаковое количество определенная аминокислота из-за некоторой разницы в химическом составе структура белка, способ обработки или антипитательный фактора, не вся эта аминокислота может быть доступна свинье.Это особенно верно для определенных кормовых ингредиентов побочных продуктов. или ингредиенты корма, которые подверглись чрезмерной переработке.

Все больше и больше информации о доступности аминокислот опубликовано для различных побочных кормовых ингредиентов, таких как мука из семян хлопчатника, мясокостная мука и кровяная мука. Если ты используя высокий процент этих кормовых ингредиентов, вы можете захотеть рассмотреть возможность сбалансирования диеты на основе доступных аминокислот. Однако, если вы используете милон или кукурузо-соевый шрот, вероятно, не нужно беспокоиться о доступности аминокислот.

Важно ли соотношение калорий: протеин?

Свинья корректирует потребление корма, чтобы удовлетворить свои потребности в энергии. Когда энергетическая ценность рациона увеличивается, свинья будет есть меньше корма. Таким образом, в диетах с добавлением жира важно для увеличения концентрации аминокислот. Таким образом, свинья будет потреблять примерно такое же количество в день, хотя потребление корма меньше.

Хотя информации о том, какая калорийность оптимальная, мало: белок соотношения для свиней, можно экстраполировать соотношения из стандартный рацион зернового и соевого шрота для людей с высоким уровнем добавленный жир (> 5 процентов).Типичная мука из зерновых, соевых бобов и молока продуктовая диета будет содержать примерно 3,7 г лизина, метаболизируемого с пищей. энергии, в то время как рацион гровера и откорма будет содержать примерно 2,5 и 2,0 г лизина / энергия метаболизма еды, соответственно.

Вернуться на главную страницу

АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ: КОГДА И ПОЧЕМУ ВАМ НУЖЕН КАЖДЫЙ

Если вашей целью является максимальный прирост, вы, вероятно, знаете о решающей роли, которую белок играет в синтезе мышц. Будучи основными строительными блоками белка, аминокислоты также играют ключевую роль. Хотя может показаться, что аминокислотные и белковые добавки делают одно и то же, увеличение потребления белка с помощью незаменимых аминокислот может оказать дополнительную полезную поддержку. Вот как можно получить максимальную отдачу от каждого:

ЗАЧЕМ НУЖЕН БЕЛК

Высококачественный полноценный протеин из сыворотки или казеина содержит все девять необходимых вам незаменимых аминокислот.Это ключ к удовлетворению ваших ежедневных потребностей в белке для набора мышечной массы и восстановления. Чтобы выяснить, сколько белка ежедневно необходимо вашему организму, попробуйте использовать калькулятор белка, чтобы отследить, сколько вы получаете. Если есть пробел, воспользуйтесь высококачественным протеиновым порошком, богатым питательными веществами, или готовым к употреблению коктейлем — это удовлетворительный и простой способ восполнить его.

КОГДА ПРИНИМАТЬ БЕЛК

ЗАЧЕМ НУЖНЫ AMINOS

Итак, если вы придерживаетесь своих целей ежедневного потребления белка и придерживаетесь режима тренировок, вы должны быть настроены на оптимальные результаты, верно? Может быть. Если вы хотите набухнуть, то метко названные незаменимые аминокислоты действительно необходимы.Три из девяти незаменимых аминокислот — лейцин, изолейцин и валин — составляют 35 процентов нашего мышечного белка. Эти три ключевых игрока представляют собой аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA), и они особенно важны. BCAA — незаменимые аминокислоты, входящие в состав мышечного белка. Они помогают сохранить запасы гликогена в мышцах и уменьшить распад белка. Когда дело доходит до синтеза протеина, лейцин, пожалуй, самый важный BCAA, и он содержится в сывороточном протеине.

Но это не означает, что простое употребление большего количества сывороточного протеина даст вам максимальную пользу BCAA.В отдельной форме добавки BCAA не связываются с другими аминокислотами, как в сывороточном протеине. Это означает, что они могут быстрее перевариваться и усваиваться, что ускоряет их доступность для воздействия на синтез белка.

КОГДА ПРИНИМАТЬ АМИНО

Рекомендуемые товары

Статьи по теме

Глава 3. Белки и аминокислоты

1. БЕЛКИ
2. ПИЩЕВАРЕНИЕ БЕЛКОВ И МЕТАБОЛИЗМ
3. ВАЛОВЫЕ ТРЕБОВАНИЯ К БЕЛКАМ
4. АМИНОКИСЛОТ
5. КОЛИЧЕСТВЕННОЕ ТРЕБОВАНИЯ К АМИНОКИСЛОТЕ
6. ДОБАВЛЕНИЕ ДИЕТЫ С АМИНОКИСЛОТАМИ
7.ССЫЛКИ

Дж. Э. Халвер
Вашингтонский университет
Сиэтл, Вашингтон

1.1 Классификация
1.2 Структура
1.3 Недвижимость
1.4 Химическое определение

Белки представляют собой сложные органические соединения, состоящие из множества аминокислот, связанных вместе пептидными связями и поперечно связанных цепей сульфгидрильными связями, водородными связями и силами Ван-дер-Ваальса.Химический состав белков больше, чем у любой другой группы биологически активных соединений. Белки в различных клетках животных и растений придают этим тканям их биологическую специфичность.

1.1 Классификация

Белки можно классифицировать как:

(а) Простые белки. При гидролизе они дают только аминокислоты и иногда небольшие углеводные соединения. Примеры: альбумины, глобулины, глютелины, альбуминоиды, гистоны и протамины.

(b) Конъюгированные белки. Это простые белки в сочетании с некоторыми небелковыми веществами в организме. Примеры: нуклеопротеины, гликопротеины, фосфопротеины, гемоглобины и лецитопротеины.

(c) Производные белки. Это белки, полученные из простых или конъюгированных белков физическими или химическими способами. Примеры: денатурированные белки и пептиды.

1,2 Конструкция

Потенциальная конфигурация белковых молекул настолько сложна, что многие типы белковых молекул могут быть сконструированы и обнаружены в биологических материалах с различными физическими характеристиками.Глобулярные белки обнаруживаются в крови и тканевых жидкостях в аморфной глобулярной форме с очень тонкими или несуществующими мембранами. Коллагеновые белки находятся в соединительной ткани, такой как кожа или клеточные мембраны. Волокнистые белки содержатся в волосах, мышцах и соединительной ткани. Кристаллические белки представлены хрусталиком глаза и подобными тканями. Ферменты — это белки со специфическими химическими функциями, которые опосредуют большинство физиологических процессов жизни. Несколько небольших полипептидов действуют как гормоны в тканевых системах, контролирующих различные химические или физиологические процессы.Мышечный белок состоит из нескольких форм полипептидов, которые позволяют мышцам сокращаться и расслабляться при физических движениях.

1.3 Недвижимость

Белки также можно охарактеризовать по их химическим реакциям. Большинство белков растворимы в воде, спирте, разбавленной основе или в различных концентрациях солевых растворов. Белки имеют характерную спиралевидную структуру, которая определяется последовательностью аминокислот в первичной полипептидной цепи и стереоконфигурацией радикальных групп, присоединенных к альфа-углероду каждой аминокислоты.Белки термолабильны, проявляя различную степень лабильности в зависимости от типа белка, раствора и температурного профиля. Белки могут быть обратимыми или необратимыми, денатурированными в результате нагревания, концентрации соли, замораживания, ультразвукового воздействия или старения. Белки подвергаются характерному связыванию с другими белками в так называемой пластеиновой реакции и соединяются со свободными альдегидными и гидроксильными группами углеводов с образованием соединений типа Майяра.

1.4 Химическое определение

Содержание азота в большинстве белков, обнаруженных в тканях животных, орехов и зерна, составляет около 16 процентов; поэтому содержание белка обычно выражается как содержание азота × 6.25.

Проглоченные белки сначала расщепляются на более мелкие фрагменты пепсином в желудке или трипсином или химотрипсином из поджелудочной железы. Затем эти пептиды дополнительно восстанавливаются под действием карбоксипептидазы, которая гидролизует одну аминокислоту за раз, начиная со свободного карбоксильного конца молекулы, или с помощью аминопептидазы, которая отщепляет одну аминокислоту за раз, начиная со свободного амино-конца полипептида. цепь. Свободные аминокислоты, высвобождаемые в пищеварительную систему, затем абсорбируются через стенки желудочно-кишечного тракта в кровоток, где они затем повторно синтезируются в новые тканевые белки или катаболизируются для получения энергии или фрагментов для дальнейшего тканевого метаболизма.

Валовая потребность в белке была определена для нескольких видов рыб (см. Таблицу 1). Имитация цельного яичного белкового компонента тестовых диет содержит избыток незаменимых аминокислот. Эти диеты поддерживались приблизительно изокалорийными за счет корректировки общего белка и усвояемых углеводных компонентов до фиксированного количества, поскольку лечение белковыми диетами варьировалось в испытанных диапазонах. Испытания на кормлении мальков, сеголетков и годовалых рыб показали, что общие потребности в белке наиболее высоки у начальных кормовых мальков и что они уменьшаются по мере увеличения размера рыбы.Чтобы расти с максимальной скоростью, мальки должны иметь диету, в которой почти половина легкоусвояемых ингредиентов состоит из сбалансированного белка; через 6-8 недель это требование снижается примерно до 40 процентов рациона лосося и форели и примерно до 35 процентов рациона годовалых лососевых, выращенных при стандартной температуре окружающей среды (SET). См. Рисунки 1 и 2. Общие потребности в белке молоди сома ниже, чем у лососевых. Первоначально кормление мальков требует, чтобы около 50 процентов усвояемых компонентов рациона составлял белок, и потребность в них уменьшается с увеличением размера.Некоторые испытания кормления лососем показали прямую связь между изменениями потребности в белке молоди рыбы и изменениями температуры воды. Лосось чавычи в воде с температурой 7 ° C требует около 40 процентов цельного яичного белка для максимального роста; той же рыбе в воде с температурой 15 ° C требуется около 50% белка. Лосось, форель и сом могут использовать больше белка, чем требуется для максимального роста, благодаря эффективному удалению азотистых отходов в виде растворимых соединений аммиака через ткань жабр непосредственно в водную среду.Эта система удаления азота более эффективна, чем система, доступная для птиц и млекопитающих. Птица и млекопитающие потребляют энергию для синтеза мочевины, мочевой кислоты или других соединений азота, которые выводятся через ткань почек и выводятся с мочой. Усвояемые углеводы и жиры сохранят избыток белка в рационе до тех пор, пока удовлетворяются потребности в белке для максимального роста (рисунки 1 и 2).

Таблица 1 — Расчетная потребность в белке с пищей для некоторых видов рыб ^1/

^1/ По материалам C.B. Cowey, 1978

Рис. 1. Потребность в белке чавычи при 47 ° F. Верхняя кривая: исходный индивидуальный средний вес рыбы, 1.5g. Нижняя кривая: исходная индивидуальная средняя масса рыбы 5,6 г.

Рис. 2. Потребность в белке чавычи при температуре 58 ° F. Верхняя кривая: исходный индивидуальный средний вес рыбы 2,6 г. Нижняя кривая: исходная индивидуальная средняя масса рыбы 5,8 г.

(Оба рисунка взяты из: DeLong, D.C., J.E. Halver and E.T. Mertz, 1958, J.Nutr ., 65: 589-99)

Обычно рыбе нужно давать диету, содержащую дифференцированные уровни высококачественного белка и энергии и адекватный баланс незаменимых жирных кислот, витаминов и минералов в течение длительного периода.Из полученной кривой доза / ответ потребность в белке обычно получают по графику Альмквиста. Считается, что эти различия в очевидной потребности в белке связаны с различиями в методах культивирования и составе рациона.

Относительно высокий уровень пищевого белка, необходимый для максимального роста некоторых рыб, таких как белый амур, Ctenopharyngodon idella, и Brycon spp. Удивительны тем, что эти рыбы всеядны. Brycon spp.выращиваются на нежелательных фруктах и ​​другом растительном материале с низким содержанием белка, и в этих условиях, по-видимому, значительный вклад в потребление ими белка вносит естественная пищевая цепь.

Потребность в белке эвриталинных рыб, таких как радужная форель, Salmo gairdneri, и кижуч, Oncorhynchus kisutch, , выращенных в воде с соленостью 20 ppt, примерно такая же, как потребность в пресной воде. Нет данных о потребности этих видов в белке в морской воде с полной концентрацией.(35 п.п.).

4.1 Essential и заменимые аминокислоты
4.2 Существенное Аминокислоты и качество протеина

Аминокислоты являются строительными блоками белков; около 23 аминокислот были выделены из природных белков. Десять из них незаменимы для рыб. Животное не способно синтезировать незаменимые аминокислоты и поэтому должно получать их с пищей.

4.1 Незаменимые и заменимые аминокислоты

Корм ​​для лосося, форели и канального сома, лишенный аргинина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, треонина, триптофана или валина, не рос (рис. 3). Те же самые рыбы, получавшие рационы, лишенные других L-аминокислот, росли так же, как и рыбы, получавшие все 18 протестированных аминокислот (рис. 4). Азотный компонент в тестируемых диетах состоял из 18 L-аминокислот по образцу цельного яичного белка.Вся тестируемая рыба быстро восстанавливалась, когда в рационе была заменена недостающая аминокислота. Наклон кривой роста в группе восстановления был идентичен таковому у рыб, получавших полный тест на аминокислотный рацион.

Испытывали незаменимые аминокислоты: аланин, аспарагиновая кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин и тирозин. Было обнаружено, что эти аминокислоты не являются необходимыми для роста лосося, форели и канального сома.

В количественных исследованиях потребности в 10 незаменимых аминокислотах использовалась смесь казеина и желатина с добавлением кристаллических L-аминокислот.Тестируемая диета содержала 40 процентов цельного яичного белка для азотного компонента. Эксперименты, проведенные с карпом и угрем, показали аналогичное отсутствие роста, когда в рационе отсутствовала незаменимая аминокислота.

Рис. 3. Рост рыб с дефицитом аргинина. Группа с дефицитом была разделена через шесть недель на диете с дефицитом, и недостающая аминокислота была заменена в одной из двух частей.

Рис. 4. Рост рыб с дефицитом цистина.

(Оба рисунка взяты из: DeLong, D.C., J.E. Halver and E.T. Mertz, 1958, J.Nutr., 65: 589-99)

4.2 Основные аминокислоты и качество белка

Если известны потребности рыбы в незаменимых аминокислотах, должно быть возможно удовлетворить эти потребности в системах культивирования различными способами за счет различных пищевых белков или комбинаций пищевых белков.

Фенилаланин избавлен от тирозина. Неизвестно, что он химически модифицирован или недоступен из-за суровых условий, которым обычно подвергаются кормовые белки во время обработки.Измерение фенилаланина в белках несложно, поэтому обеспечение и оценка фенилаланина в белках в практических диетах не представляет особых трудностей.

Лизин — основная аминокислота. В дополнение к -аминокислотной группе, обычно связанной пептидной связью, она также содержит вторую -аминогруппу. Эта альфа-аминогруппа должна быть свободной и реакционной, иначе лизин, хотя и поддается химическому измерению, не будет доступен биологически. Во время обработки белков корма α-аминогруппа лизина может реагировать с небелковыми молекулами, присутствующими в корме, с образованием дополнительных соединений, которые делают лизин биологически недоступным.

Цистин избавлен от метионина. Однако измерить содержание метионина в кормовых белках непросто, поскольку аминокислота подвергается окислению во время обработки. После обработки метионин может присутствовать как таковой, или как сульфоксид, или как сульфон. Сульфоксид может образовываться из метионина во время кислотного гидролиза кормового белка перед измерением его кислотного состава без содержания кислоты. Кислотный гидролиз белков перед анализом нарушает исходное равновесие между двумя соединениями, так что состав гидролизата больше не отражает состав белка.При определении содержания метионина в чистых белках окисление аминокислоты до метионинсульфона обычно является количественным. Однако в случае кормовых белков это не покажет, сколько метионина или сульфоксида метионина присутствовало в белке до его окисления и гидролиза.

Сульфоксид метионина может иметь некоторую биологическую ценность для рыб, которые могут иметь некоторую способность обратного преобразования его в метионин и, таким образом, частично восполнять часть метионина, окисленного во время обработки.

Недавно появились сообщения о методах измерения метионина в белках с использованием йодоплатинатного реагента до и после восстановления трихлоридом титана, чтобы получить значения как для метионина, так и для сульфоксида в исходном белке. Также был описан способ измерения метионина конкретно по расщеплению цианогенбромида. Оба метода еще предстоит оценить независимо. Микробиологический анализ метионина в белках кормов является ценным инструментом, хотя существует опасность того, что оксиды метионина могут различаться по своей активности в отношении микроорганизмов и искажать значения.

Количественные потребности лососевых в десяти незаменимых аминокислотах определялись путем кормления линейными приращениями одной аминокислоты за один раз в тестовой диете, содержащей аминокислотный профиль, идентичный цельному яичному белку, за исключением тестируемой аминокислоты. Повторяющиеся группы рыб подвергались диетическому лечению до тех пор, пока не появлялись большие различия в росте исследуемых партий. График реакции роста Альмквиста показывает уровень аминокислот, необходимый для максимального роста в этих конкретных условиях испытания.Рационы были разработаны таким образом, чтобы содержать белок на уровне или немного ниже оптимальной потребности в белке для данного вида и условий испытаний, чтобы гарантировать максимальное использование ограничивающей аминокислоты. Сравнение требований к десяти незаменимым аминокислотам между видами показано в таблице 2.

Недавним нововведением стало использование в тестовых диетах белков, относительно дефицитных по данной незаменимой аминокислоте. Таким образом, комбинации рыбной муки и зеина использовались в тестовых диетах для определения потребности радужной форели в аргинине.Рационы, содержащие различные относительные количества казеина и желатина, показали, что увеличение уровня связанного с белками аргинина с 11 до 17 г / кг привело к значительному увеличению роста канального сома.

Таблица 2 Потребность семи животных в аминокислотах ^1/

^1/ Выражается в процентах от диетического белка.В скобках числители — это потребности в процентах от сухого рациона, а знаменатели — это процент общего содержания белка в рационе.

^2/ При отсутствии цистина

^3/ Метионин плюс цистин

^4/ При отсутствии tyro sine

^5/ Фенилаланин плюс тирозин

(по материалам: Национальный исследовательский совет, 1977 г.)

Потребность радужной форели в аргинине была определена по стандартной кривой доза / реакция (рост), а также путем измерения уровней свободного аргинина в тканях (крови и мышцах) в группах форели, получавших увеличивающееся количество аргинина в рационе.После того, как диетическая потребность форели в аргинине была удовлетворена, любое дальнейшее увеличение потребления аргинина приводило к увеличению концентрации свободного аргинина в крови и мышцах. Было получено хорошее согласие между двумя методами.

Данные, приведенные в таблице 2, позволяют предположить, что между видами рыб существуют реальные различия в их потребностях в определенных аминокислотах. Это приводит к трудностям в разработке белкового компонента практического рациона для тех видов, потребности которых в аминокислотах еще не известны.Возможное решение — использовать для каждой аминокислоты наивысший уровень, необходимый для любого из тех видов, для которых имеются данные. Необходимость получения дополнительных количественных данных о потребностях рыб в аминокислотах, особенно тех, которые действительно или потенциально могут использоваться в качестве сельскохозяйственных животных, очевидна.

Одним из решений использования белков, относительно дефицитных по одной или нескольким аминокислотам, является добавление к белку соответствующих количеств аминокислоты, необходимых в практических диетах. Рыба, по-видимому, использует свободные аминокислоты с разной степенью эффективности.

Молодой карп, Cyprinus carpio, оказался неспособен расти на диетах, в которых белковый компонент (казеин, желатин) был заменен смесью аминокислот, аналогичных по общему составу. Гидролизат трипсина казеина также оказался неэффективным. Однако, если диета, содержащая свободные аминокислоты в качестве белкового компонента, тщательно нейтрализуется NaOH до pH 6,5-6,7, то некоторый рост молоди карпа действительно происходит. Этот рост был заметно хуже, чем при аналогичной казеиновой диете в тех же условиях.

Канальный сом также не может использовать свободные аминокислоты в качестве добавки к дефицитным белкам. Когда соевый шрот был заменен изоназотом на муку менхадена, рост и эффективность корма канального сома значительно снизились. Добавление свободного метионина, цистина или лизина, наиболее ограничивающих аминокислот, к этим заменителям сои не привело к увеличению веса.

Повышение уровня аргинина в рационах сома с 11 до 17 г / кг путем изонитрогенной замены желатина на казеин значительно увеличивало набор веса, но добавление свободного аргинина, цистина, триптофана или метионина к казеину мало влияло на рост или преобразование пищи.

Лососевые могут использовать свободные аминокислоты для роста. Было показано, что зеин-желатиновая диета с добавлением лизина и тритофана заметно превосходит диету без добавок зеин-желатин для радужной форели, когда в качестве критериев использовались прибавка в весе и использование белка.

Несколько исследователей продемонстрировали возможность дополнения белков с дефицитом аминокислот ограничивающими аминокислотами в рационах лососевых. Казеин с добавлением шести аминокислот давал коэффициенты конверсии корма для атлантического лосося, аналогичные тем, которые были получены при использовании изолированного рыбного белка в качестве источника пищевого белка.Соевый шрот с добавлением пяти или более аминокислот (включая метионин и лизин) был лучшим источником белка для радужной форели по сравнению с соевым шротом. Однако однократное добавление метионина и лизина не привело к повышению ценности соевого шрота. Эти результаты предполагают, что аминокислотный спектр выделенного рыбьего белка, который они использовали, может приблизительно соответствовать потребности в аминокислотах радужной форели. Пищевая ценность изолята соевого белка может быть увеличена путем добавления в него первой ограничивающей аминокислоты; я.е., метионин.

Рационы, содержащие в качестве белкового компонента рыбную муку, мясокостную муку, а также дрожжевую и соевую муку, можно улучшить путем одновременного добавления цистина (10 г / кг) и триптофана (5 г / кг). Рыбную муку можно полностью заменить без снижения коэффициента конверсии корма в рационах для радужной форели смесью из субпродуктов домашней птицы и перьевой муки вместе с 17 г лизина HCL / кг, 4,8 г DL-метионина / кг и 1,44 г DL. -триптофан / кг.

Коуи, К.Б. и Дж.Р. Сардженты, 1972 Кормление рыб. Adv.Mar.Biol., 10: 383-492

Коуи, С.Б., 1979 Потребности рыб в белках и аминокислотах. В Технология кормления и кормления рыб, под редакцией Дж. Э. Халвера и К. Тьюса. Труды Всемирного симпозиума, спонсируемого EIFAC / FAO, ICES и IUNS, Гамбург, 20-23 июня 1978 г. Schr . Bundesforschungsanst . Fisch ., Hamb ., (14/15) vol. 1: 3-16

Мерц, Э.Т., 1972 г. Потребности в белке и аминокислотах. В Питание рыб, под редакцией Дж. Э. Халвера. Нью-Йорк, Academic Press, стр. 106-43.

Национальный исследовательский совет, Подкомитет по тепловодным рыбам 1977 года, Потребности теплопроводных рыб в питательных веществах. Вашингтон, округ Колумбия, Национальная академия наук (Потребность домашних животных в питательных веществах) 78 стр.