Posted on 21.02.2020 at. 21.02.2020 by alexxlab

Белки

Человеческий организм состоит из ста триллионов клеток, каждая клетка состоит из сотен миллионов молекул белка. Белки ─ это строительные материалы и живые нано-машины нашего тела.

По сравнению с липидами и углеводами белки являются наиболее важными для организма.

Каждый из сотен тысяч разных белков обладает неповторимой пространственной структурой. И у каждого белка своя задача и функция. Есть белки костной и мышечной ткани, белки тканей кожи и мозга. Белки ферменты и рецепторы.

Если в организме отсутствует хотя бы один белок (например, белковый гормон инсулин) жизнь человека в опасности, так как инсулин оказывает многогранное влияние на обмен практически во всех тканях.

Основное действие инсулина заключается в снижении концентрации глюкозы в крови.

Белки — это самые сложные молекулярные системы, имеющиеся в природе.

Кроме углерода, кислорода, водорода и азота в состав белков могут входить сера, фосфор, железо.

Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты.

Среди двухсот известных аминокислот только 20 из них участвуют во внутриклеточном синтезе белков. Их называют протеиногенными или стандартными аминокислотами. Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих.

Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, может быть образовано вот такое число комбинаций различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением.

Все аминокислоты подразделяют на заменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека, к ним относят: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновую кислоту, глицин, глутамин, глутаминовую кислоту, пролин, серин, тирозин и цистеин.

Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и должны в обязательном порядке поступать с пищей. Это валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилалани

н. Содержатся они в основном в продуктах животного происхождения.

Для удобства названия аминокислот имеют общепринятые сокращения.

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (─Nh4), с основными свойствами, другая – карбоксильной группой (─COOH)  с кислотными свойствами.

Часть молекулы, которая называется радикалом (в формулах она обычно обозначается большой латинской буквой эр R), у разных аминокислот имеет различное строение.

Аминокислоты соединяются между собой. Так образуется молекула, которая представляет собой пептид. Эта реакция называется (полимеризацией).

В процессе полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной. Это связь между атомами углерода и азота.

Поскольку на одном конце дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа, дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты.

Также белки могут состоять и из большого числа аминокислотных остатков. И кроме того каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.

В состав белка может входить одна, две и более полипептидные цепи. Например, в молекуле инсулина – две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырёх цепей.

Среди белков различают протеины, состоящие только из белков и протеиды, содержащие не белковую часть. Например, гемоглобин.

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве небелкового компонента здесь выступает особая пигментная группа, содержащая железо, — гем.

Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1 (альфа-1), α2, β1(бета-1) и β2.

Четвертичная структура гемоглобина придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода.

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии. В эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина.

Эритроцит при этом приобретает форму серп

а. Из-за этого малярийный плазмодий не проникает в эритроцит и не питается белком-гемоглобином. Изменение в форме эритроцита приводит к заболеванию серповидноклеточной анемии.

Если белки состоят только из аминокислот, то их называют простыми.

Если в состав белков входят компоненты неаминокислотной природы, то такие белки относят к сложным.

Если в состав сложных белков входят углеводы, то их называют гликопротеиды. Если входят жиры – то липопротеиды, а если нуклеиновые кислоты – нуклеопротеиды.

Именно строение белковых молекул определяет многообразие функций белков и их особую роль в жизненных процессах. Поэтому исследование структуры белков ─ самая важная стадия познания явлений, происходящих в живой клетке.

Попытаемся обнаружить белок, выявить его присутствие.

Белок можно выявить при помощи его денатурации.

Денатурация — это утрата белковой молекулой своей первоначальной структуры.

Денатурация может возникать под воздействием нагревания (температуры), химических веществ (например, кислот, оснований, органических растворителей), обезвоживания, облучения и других факторов, в результате которых свойство белковых молекул резко изменяется.  

Зажигаем спиртовку, наливаем в демонстрационную пробирку каллоидный раствор белка в дистиллированной воде. Закрепляем пробирку в держалке и осторожно нагреваем содержимое пробирки. Уже при небольшом нагревании хорошо видны изменения, происходящие в растворе. Он перестаёт быть прозрачным, появляется белый осадок. Это и есть свернувшийся белок. Температура (нагревание)

вызывает свёртывание коллоидного раствора белка.

Следующий опыт

В пробирку с коллоидным раствором белка в дистиллированной воде добавляем разбавленный раствор азотной кислоты. Признак реакции ─ образование осадка. Белок денатурирован.

Третий опыт

Денатурация белка происходит и под действием растворов солей тяжёлых метоллов. К раствору белка добавляем раствор сульфата меди. Признаком реакции является образование белого непрозрачного осадка. Это и есть денатурированный белок.

Обнаружив белок, мы ничего не можем сказать о его составе, структуре, свойствах. Что бы ответить на все эти вопросы необходимо, пряже всего, выделить белок — получить его в чистом виде. Существует множество методов получения белков в чистом виде.

Процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру, называется ренатурацией.

Уровни организации белковой молекулы

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы – конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации.

Последовательное чередование различных аминокислотных звеньев в полипептидной цепи называется – первичной структурой белковой молекулы. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Молекула белка обладает определённой пространственной формой – это вторичная структура. Такая структура поддерживается водородными связями. Водородные связи возникают межу амино- и карбоксильными группами амикислотных остатков полипептидной цепи.

Водородные связи фиксируют различные пространственные структуры. Хотя они и малопрочные, но из-за того, что их большое количество, – вторичная структура белка достаточно прочна.

Части белковой молекулы могут организовываться в спираль или в другие виды вторичной структуры.

Третичная структура белка имеет вид клубка (глобулы). Третичная структура — это трёхмерная организация белковой молекулы. Она поддерживается водородными и дисульфидными (-S-S-) связями между остатками цисцеина (аминокислоты), а также гидрофобными взаимодействиями.

Существует и четвертичная структура белка. Однако она характерна не для всех молекул белка. Четвертичная структура возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин кр

ови состоит из четырёх таких субъединиц.

Как вы уже поняли, белки многочисленны и многообразны. И у каждого белка своя задача и функция.

Рассмотрим некоторые из них.

Структурная функция белков. Так как белки являются основой всех биологических мембран, они выполняют строительную функцию.

Белок коллаген — важный составной компонент соединительных тканей.

Эластин — эластичный компонент связок, стенок кровеносных сосудов.

Кератин — фибриллярный белок, обладающий механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога, перья и роговой чехол, который покрывает клюв птиц.

Ферментативная функция белков.

Ферменты — вещества белковой природы. Их молекулы состоят в основном из аминокислотных звеньев.

Ферменты специфичны для каждого вещества. Основная функция их — это ускорение биохимических реакций организма, реакций распада и синтеза.

Они действуют в строго определённой последовательности.

Почему так? Дело в том, что избирательность действия ферментов на разные химические вещества связана с их строением. Ферменты имеют специфические активные участки (центры), с которыми связываются субстраты.

Форма и химическое строение активного центра таково, что с ним могут связаться только определённые молекулы в силу их пространственного соответствия, они подходят друг к другу, как ключ к замку. Связывание субстрата осуществляется именно в активном центре фермента.

Одни ферментные системы направляют процессы биосинтеза. Этот процесс требует затрат энергии.

Другие ферментные системы регулируют распад и окисление веществ. При этих реакциях энергия выделяется.

На заключительном этапе химической реакции комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента.

Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества – субстрата.

Многие ферменты как мы уже сказали представлены белковыми молекулами. Другие состоят не только из белка, но и из небелкового соединения (кофермента). В качестве кофермента могут выступать различные вещества, но, как правило, это витамины и ионы металлов.

Отсутствие витамина в пище сначала приводит к недостаточному образованию кофермента, а без него не может работать (активироваться) соответствующий фермент. Поэтому скорость биохимической реакции, за которую отвечает этот фермент, значительно падает. Итогом этого становится нарушение обмена веществ.

Транспортная функция белков имеет важное значение. Так, гемоглобин переносит кислород из лёгких к клеткам других тканей.

В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин.

Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ.

Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны.

Специфические белки выполняют защитную функцию. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения.

Например, на проникновение в организм чужеродных белков реагирует иммунная система организма. Она бросает против них целую армию своих белков, так называемых антител.

Антитела являются особым классом гликопротеинов, имеющихся на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов.

При помощи антиген-связывающих участков антитела присоединяются к вирусам и бактериям, чужеродным белкам, препятствуя их размножению.

Ещё один важный белок нашего организма — интерферон, — универсальный противовирусный белок.

Фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами.

Регуляторная функция белков

Она присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является упомянутый выше инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.

Но в качестве источника энергии белки используются в последнюю очередь, после углеводов и жиров. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Таким образом роль белков огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяются в конечном счёте набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки. 

Домен белка — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

У этого термина существуют и другие значения, см. Домен.

Доме́н белка́ — элемент третичной структуры белка, представляющий собой достаточно стабильную и независимую подструктуру белка, фолдинг которой проходит независимо от остальных частей. В состав домена обычно входит несколько элементов вторичной структуры. Сходные по структуре домены встречаются не только в родственных белках (например, в гемоглобинах разных животных), но и в совершенно разных белках.

Достаточно часто доменам присваивают отдельные названия, так как их присутствие непосредственно влияет на выполняемые белком биологической функции — к примеру, Ca²⁺-связывающий домен кальмодулина, гомеодомен, отвечающий за связывание с ДНК в различных факторах транскрипции и др.

Так как домены достаточно «автономны» в формировании своей структуры и выполнении своей функции, с помощью генной инженерии можно «пришить» к одному из белков домен, принадлежащий другому (создав таким образом белок-химеру). Такая химера при удаче будет совмещать функции обоих белков. Так, например, путём слияния ДНК-связывающего домена Cas9 c различными регуляторными доменами удалось получить искусственные факторы транскрипции (crisprTF), избирательно направляемые на нужные участки генома с помощью изготовленных на заказ «РНК-гидов»^[1][2][3]. С помощью Cas9-домена можно также сконструировать искусственные эндонуклеазы рестрикции, репрессоры, ферменты, модифицирующие эпигеном, такие как ДНК-метилазы и деметилазы.

1. ↑ Lei S. Qi, Matthew H. Larson, Luke A. Gilbert, Jennifer A. Doudna, Jonathan S. Weissman, Adam P. Arkin, Wendell A. Lim. (2013) Repurposing CRISPR as an RNA-Guided Platform for Sequence-Specific Control of Gene Expression. Cell, 152 (5): 1173—1183 DOI:10.1016/j.cell.2013.02.022
2. ↑ Farzadfard, F., Perli, S. D., & Lu, T. K. (2013). Tunable and Multifunctional Eukaryotic Transcription Factors Based on CRISPR/Cas. ACS synthetic biology, 2(10), 604—613. DOI: 10.1021/sb400081r
3. ↑ Gilbert, L. A., Larson, M. H., Morsut, L., Liu, Z., et al. & Qi, L. S. (2013). CRISPR-mediated modular RNA-guided regulation of transcription in eukaryotes. Cell, 154(2), 442—451.

белки — Биология. Современная энциклопедия

бе́лки

I.

• белки

род грызунов сем. беличьих. Включает 29 видов, обитающих в Евразии, Америке. В России 2 вида – обыкновенная белка, распространённая повсеместно, и кавказская, или персидская, белка – на Кавказе. Мелкие зверьки с длинным пушистым хвостом (дл. тела 20—35 см, хвоста 20—31 см, масса до 1 кг). Задние лапы заметно длиннее передних. Уши обычно крупные, у обыкновенной и североамериканской белок на ушах кисточки. Мех у большинства в зимнее время густой и мягкий, летом более грубый, редкий и короткий. Окраска сверху серовато– или черновато-бурая с различными оттенками рыжего цвета, брюхо белое, жёлтое или оранжевое.

Обитают белки в лесах различного типа. Живут на деревьях. Наиболее активны утром и вечером. Питаются растительными кормами, а также мелкими беспозвоночными. Кормятся на деревьях и на земле, в поисках корма кочуют и мигрируют. Строят из ветвей гнездо в виде шара с боковым входом – гайно или устраивают гнездо в дупле. В спячку не впадают, но в холодную погоду надолго остаются в гнезде. У большинства 2 помёта в году, в помёте 1—10 детёнышей. Обыкновенная белка – важный промысловый вид.

II.

• белки

природные высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков 20 аминокислот, соединённых в цепи пептидными связями. Белки – основа жизнедеятельности всех живых организмов. Они участвуют в построении клеток и тканей, выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), транспортные (гемоглобин и др.), защитные (антитела и др.) функции, а также функции преобразования различных видов энергии. В природе существует огромное многообразие белков. По физико-химическим свойствам их делят на гидрофильные (растворимы в воде) и гидрофобные (нерастворимы в воде). Различают также белки простые и сложные. Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот, в составе сложных белков (протеидов) имеются и небелковые компоненты – углеводы (гликопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и т.д. К протеинам относятся альбумины и глобулины; они составляют основную массу белков животного организма. К протеидам относятся многие ферменты, некоторые пигменты и гормоны, белки клеточных мембран, иммуноглобулины и др. Молекулы одних белков представляют собой длинные цепи (используются природой как структурный материал). Такие белки относятся к группе фибриллярных. Молекулы других белков свёрнуты в сферические структуры – глобулы. Эти белки входят в группу глобулярных, к которым относятся большинство известных белков (ферменты, гормоны и др.).

Белки – важнейшие компоненты пищи человека и корма животных, обеспечивающие рост, развитие и нормальное протекание обменных процессов в организме. Богаты белком мясо, рыба, молочные продукты, крупы, соя, орехи и др. Биологическая ценность белка определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот. Недостаток белка в пище приводит к нарушению азотистого обмена. Со 2-й пол. 20 в. для получения кормовых и пищевых белков применяют микробиологический синтез белка. См. также аминокислоты, Пептиды.

Источник: Биология. Современная иллюстрированная энциклопедия на Gufo.me

---

Значения в других словарях

1. белки — БЕЛКИ 1. БЕЛКИ, -ов; мн. (ед. белок, -лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг.-сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, -ая, -ое. Б-ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, -ов; мн. (ед. белок, -лка; м.). Толковый словарь Кузнецова
2. белки — орф. белки, -ов, ед. белок, белка (горные вершины) Орфографический словарь Лопатина
3. белки — БЕЛКИ высокомол. прир. полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью —СО—NH—. Каждый Б. характеризуется специфич. аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространств, структурой (конформацией). Химическая энциклопедия
4. белки — Деньги Словарь воровского жаргона
5. белки — БЕЛКИ, протеины (от греч, prolos — первый, главный), высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие гл. обр. из остатков «-аминокислот, связанных между собой пептидными связями… Ветеринарный энциклопедический словарь
6. белки — БЕЛКИ — высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот; важнейшие полимеры живой клетки, выполняющие многообразные функции как конституционных, так и запасных веществ. Ботаника. Словарь терминов
7. белки — белки I мн. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого белый IV 1. цвета. II мн. простореч. Глаза. III мн. Сложное органическое вещество, являющееся важнейшей составной частью животных и растительных организмов. IV мн. местн. Горные вершины, покрытые снегом в течение всего года. Толковый словарь Ефремовой
8. белки — См. белый Толковый словарь Даля
9. белки — -ов, мн. (ед. белок, -лка, м.). обл. Название горных вершин, покрытых снегом в течение всего года. Охотники возле последнего кедра развели огонь, согрели воду (холодную воду, поднимаясь в белки, охотники никогда не пьют). М. Пришвин, Золотой рог. Малый академический словарь
10. белки — I белки — (Sciurus), род беличьих. Дл. тела 20—31 см. Хорошо лазают и передвигаются по деревьям. Длинный (20—30 см) пышный хвост служит рулём при прыжках. Ок. 40 видов, в Сев. полушарии и на С. Юж. Биологический энциклопедический словарь
11. белки — сущ., кол-во синонимов: 1 белогорья 1 Словарь синонимов русского языка
12. белки — БЕЛКИ Высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот, соединенных в определенной последовательности. Составляют основу процессов жизнедеятельности организма. Словарь спортивных терминов
13. Белки — I Бе́лки (Sciurus) род млекопитающих семейства беличьих отряда грызунов. Распространены в лесах Европы, Азии и Америки. Около 50 видов. Приспособлены к древесному образу жизни. Длина тела до 28 см. Мех обычно густой, у некоторых пушистый. Большая советская энциклопедия
14. белки — Горные хребты и вершины в Сибири, которые поднимаются выше границы леса и покрыты снегом в течение всего или большей части года. Напр., Катунские Белки на Алтае, Агульские Белки в Вост. Саянах. География. Современная энциклопедия
15. Белки — I Белки (протеины) органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями (—СО—Nh3—) в определенной последовательности. Медицинская энциклопедия
16. Белки — Снежные горы, сибирское выражение, например Катунские белки на Алтае. Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона
17. БЕЛКИ — БЕЛКИ — род млекопитающих семейства беличьих. Длина тела 20-30 см, хвост длинный, пышный. Ок. 40 видов, в лесах Евразии, Сев. и Юж. Америки (северная часть). Белка обыкновенная (векша) — объект промысла. Большой энциклопедический словарь
18. белки — БЕЛКИ, протеины, высокомолекулярные органич. в-ва, построенные из остатков аминокислот. Играют важнейшую роль в жизнедеятельности всех организмов, входя в состав их клеток и тканей и выполняя каталитич. Сельскохозяйственный словарь

Денатурация белков — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 22 апреля 2015; проверки требуют 23 правки. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 22 апреля 2015; проверки требуют 23 правки. В процессе приготовления куриных яиц происходит денатурация яичных белков

Денатурация белков-(Нарушение природной структуры белка называется денатурацией)-Изменение нативной конформации белковой молекулы под действием различных дестабилизирующих факторов. Аминокислотная последовательность белка не изменяется. Приводит к потере белками их естественных свойств.

Практически любое заметное изменение внешних условий, например нагревание или существенное изменение pH, приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжёлых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

Ренатурация  (от лат. re — приставка, означающая повтор действия и natura — природа) — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру.

Группа австралийских и американских химиков нашла способ (с помощью использования мочевины и центрифугирования) за несколько минут ренатурировать вареное 20 минут куриное яйцо.^[1]