Posted on 15.01.2021 at. 15.01.2021 by alexxlab

Белки » HimEge.ru

Биологическое значение белков

Белки-это высокомолекулярные (молеку­лярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков амино­кислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает несколь­ких тысяч. Каждый белок об­ладает своей присущей ему последовательностью распо­ложения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологичес­кие функции: каталитические (ферменты), регуля­торные (гормоны), структурные (коллаген, фибро­ин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобули­ны, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Белки — основа биомембран, важнейшей состав­ной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жиз­ни клетки, составляя как бы материальную основу ее хи­мической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способ­ность самопроизвольно соз­давать определенную, свой­ственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое дру­гое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи че­ловека и животных, поставщик необходимых ами­нокислот.

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R— в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макро­молекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) вза­имодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на по­верхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (—СО—NH—) связями:

Построенные таким образом полипептидные це­пи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некото­рых случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (—S—S—) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ион­ные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофоб­ными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеб­лется незначительно (в % на сухую массу): угле­рода — 51-53; кислорода — 21,5-23,5; азота — 16,8-18,4; водорода — 6,5-7,3; серы — 0,3-2,5.

Некоторые белки содержат в небольших количе­ствах фосфор, селен и другие элементы.

Последовательность соединения аминокислот­ных остатков в полипептидной цепи получила на­звание первичной структуры белка.

Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каж­дая из которых содержит различное число аминокис­лотных остатков. Учитывая число их возможных комби­наций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

Общее число различных ти­пов белков у всех видов жи­вых организмов составляет 10¹¹-10¹². Для белков, строение которых отлича­ется исключительной сложностью, кроме первич­ной, различают и более высокие уровни структур­ной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играют ион­ное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобу­лярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки (табл. 12).

Для глобулярных белков более характерна а-спиральная структура, спирали изогнуты, «свер­нуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с об­разованием коллоидных систем. Большинство бел­ков животных, растений и микроорганизмов отно­сится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не рас­творяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) за­висят от способа упаковки полипептидных цепо­чек. Примером фибриллярных белков служат мио­зин, кератин. В ряде случаев отдельные субъ­единицы белка с помощью во­дородных связей, электроста­тического и других взаимо­действий образуют сложные ансамбли. В этом случае об­разуется

четвертичная струк­тура белков.

Примером белка с четвер­тичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции — связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы.

Однако следует отметить, что в организации бо­лее высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков:

1. По степени сложности (простые и сложные).
2. По форме молекул (глобулярные и фибрилляр­ные белки).
3. По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавлен­ных солевых растворах— альбумины, спирто­растворимые — проламины, растворимые в раз­бавленных щелочах и кислотах — глутелины).
4. По выполняемым функциям (например, запас­ные белки, скелетные и т. п.).

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При опреде­ленном значении pH среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и от­рицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в во­де наименьшая. Способность белков снижать рас­творимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из раство­ров, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация. Процесс гидратации означает свя­зывание белками воды, при этом они проявля­ют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объ­ем увеличиваются. Набуха­ние отдельных белков за­висит исключительно от их строения. Имеющиеся в со­ставе и расположенные на поверхности белковой ма­кромолекулы гидрофильные амидные (—СО—NH—, пеп­тидная связь), аминные (—NH

2) и карбоксильные (—СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности моле­кулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаж­дению, а следовательно, способствует устойчиво­сти растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью свя­зывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрега­ция белковых молекул происходит и при их обе­звоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При из­менении pH среды макромолекула белка стано­вится заряженной, и его гидратационная способ­ность меняется.

При ограниченном набухании концентрирован­ные белковые растворы образуют сложные систе­мы, называемые студнями.

Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохра­нять свою форму. Глобуляр­ные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой кон­центрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, по­строенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды. Различная гидрофильность клейковинных бел­ков — один из признаков, характеризующих ка­чество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Ги­дрофильность белков зерна и муки играет боль­шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебо­пекарном производстве, представляет собой набух­ший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков. При денатурации под вли­янием внешних факторов (температуры, механиче­ского воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третич­ной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной структуры. Первич­ная структура, а следователь­но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свой­ства: снижается растворимость, способность к ги­дратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, проис­ходит агрегирование. В то же время увеличивает­ся активность некоторых химических групп, об­легчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизу­ется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продол­жительности нагрева и влажности. Это необходи­мо помнить при разработке режимов термообра­ботки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы те­пловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатура­ция белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхи­ванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти при­емы широко используются в пищевой и биотех­нологии.

Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устой­чивость пены, в которой бе­лок является пенообразовате­лем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразо­вателей широко используются в кондитерской про­мышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые ка­чества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых про­дуктов. Для пищевой промышленности можно вы­делить два важных процесса:

1)      гидролиз белков под действием ферментов;

2)      взаимодействие аминогрупп белков или амино­кислот с карбонильными группами восстанавли­вающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализиру­ющих гидролитическое расщепление белков, по­следние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на ами­нокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образо­ванием аминокислот в общем виде можно записать так:

 

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых дру­гих веществ. Горение сопровождается характер­ным запахом жженых перьев.

Цветные реакции на белки. Для качественного определения белка используют следующие реакции:

1)  ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентриро­ванной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.

2)  биуретовую, при которой происходит взаимо­действие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Сu²⁺ и полипептидами. Реакция сопровождается по­явлением фиолетово-синей окраски.

BELKI_1_rasshirennaya_versia

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков

-аминокислот, соединенных пептидной связью.

В состав белков входит 20 аминокислот.

При построении белковой молекулы, аминокислоты объединяются друг с другом в длинные полипептидные цепи, образуя друг с другом пептидные связи.

Пептидная связь настолько прочная, что для её гидролиза вне организма необходимы очень жесткие условия: нагревание при 105C в течение суток в присутствии концентрированной HCl.

В условиях организма существуют специфические ферменты – пептидазы, с помощью которых эти связи разрываются очень быстро.

Основу белка составляет первичная структура.

Первичная структура белка – это последовательность (порядок чередования) остатков -аминокислот в полипептидной цепи.

Разные белки имеют разную первичную структуру.

Эта структура абсолютно уникальная для каждого белка!

Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.

Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.

Формула пептида, содержащего пролин:

Информация о первичной структуре белка лежит в ДНК:

ДНК (гены)



мРНК



первичная

стр-ра белка

В условиях клетки первичная структура приобретает 3-х-мерную пространственную структуру, которая называется: конформация.

В понятие конформация входит: вторичная и третичная структура белка.

Вторичная структура белка – это пространственная структура, в формировании которой участвуют водородные связи между CO– и NH– группами пептидного остова.

3 типа вторичной структуры:

1) -спираль;

2) -структура;

3) беспорядочный клубок.

1) -спираль образуется за счет закручивания пептидного остова белка в спираль.

В формировании -спирали участвуют водородные связи между кислородом CO– группы одной аминокислоты и водородом NH– группы 4-ой от неё аминокислоты.

Водородные связи ориентированы вдоль оси такой спирали:

На один виток спирали приходится 3,6 остатка аминокислот. Радикалы аминокислот располагаются снаружи спирали.

Формирование -спирали может быть нарушено:

1. В участках, содержащих пролин.

Пролин не содержит атома H, способного образовывать водородную связь. В этом месте полипептидной цепи возникает изгиб или петля;

2. если последовательно расположены несколько одноименно заряженных радикалов, между которыми возникает электростатическое отталкивание;

3. участки с близкорасположенными объемными радикалами (триптофан, метионин, гистидин).

2) -структура образуется между линейными областями одной полипептидной цепи или между разными полипептидными цепями:

Параллельная -структура:

Антипараллельная -структура:

3) Беспорядочный клубок – это области с нерегулярной вторичной структурой.

Это петлеобразные и кольцеобразные стр-ры, с меньшей регулярностью укладки, чем -спираль и -стр-ра.

Они сильно отличаются в разных белках, но имеют одинаковую (или очень близкую) стр-ру для всех молекул одного и того же белка.

Третичная структура белка – это трехмерная пространственная структура, в формировании которой участвуют межрадикальные взаимодействия.

Свойства радикалов аминокислот по их полярности:

I Гидрофильные (полярные)			II Гидрофобные (неполярные)
Незаряженные	Анионные (–)	Катионные (+)
Радикалы, содержащие одну из следующих полярных групп: Сер; Тре; Тир; Цис; Асн; Глн	Радикалы, содержащие COOH–группу: –COOH  COO– + H+ Асп; Глу	Радикалы, содержащие атом азота, способный к присоединению протона: Пример:  Лиз; Арг; Гис	Радикалы не содержат ни одной полярной группы: Ала; Вал; Лей; Иле; Мет; Фен; Три; Про

Гидрофильные и гидрофобные радикалы никогда не взаимодействуют друг с другом!!

I. Гидрофильные (полярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя

2 типа связей:

а) водородная связь;

б) ионная связь.

а) Водородная связь образуется между 2-мя гидрофильными незаряженными радикалами или одним заряженным (чаще анионным) и одним незаряженным радикалом:

б) Ионная связь образуется между разноименно заряженными радикалами:

–	и	+
Глу		Лиз
Асп		Арг
		Гис

Например:

II. Гидрофобные (неполярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя гидрофобную связь.

Пример:

Это всё были – слабые связи!

Между радикалами цистеина может образовываться прочная ковалентная связь – дисульфидная:

Дисульфидные связи имеют далеко не все белки. Такие связи имеют в основном секреторные белки, которые выделяются во внеклеточное пространство.

К ним относятся, например, инсулин и иммуноглобулины.

В водной среде третичная структура начинает образовываться с гидрофобных связей.

Гидрофобные радикалы, «прячась» от воды, погружаются внутрь белковой молекулы, максимально сближаясь друг с другом и образуя между собой гидрофобные связи.

Они составляют гидрофобное ядро белка.

Гидрофильные радикалы стремятся располагаться снаружи, образуя с водой водородные связи, и составляют гидрофильную оболочку белка.

За счет гидрофильной оболочки крупная молекула белка хорошо растворима в воде.

Те гидрофильные радикалы, которые оказались внутри белковой молекулы, образуют друг с другом водородные и ионные связи.

В белках, которые функционируют в гидрофобном окружении (белки мембран), обратное строение: внутри – гидрофильные радикалы, а снаружи – гидрофобные.

Супервторичная структура белка

Супервторичная структура белка – это сходные сочетания и взаиморасположение вторичных структур в белке.

Это специфическое сочетание элементов вторичной структуры при формировании третичной стр-ры белка.

В формировании супервторичной стр-ры могут принимать участие межрадикальные взаимодействия.

Примеры: «α-спираль – поворот – α-спираль»; «лейциновая застежка молния», «цинковые пальцы», «β-бочонок» и др.

Все связи, стабилизирующие вторичную и третичную структуру (кроме дисульфидных) – слабые. Они могут разрываться даже при комнатной t.

Поэтому, для белков характерно уникальное свойство: конформационная лабильность.

Конформационная лабильность – это способность белков к небольшим изменениям конформации в результате разрыва одних и образования других слабых связей.

Эта способность помогает белкам функционировать.

Функции белков:

1. Структурная: белки соединительной ткани, фибрин тромбов;

2. Транспортная: гемоглобин – транспорт O₂, трансферрин – транспорт Fe;

3. Ферментативная: белки-ферменты, катализирующие химич. реакции в организме;

4. Сократительная: актин, миозин;

5. Регуляторная: белковые гормоны, активаторы и ингибиторы других белков;

6. Защитная: белки-иммуноглобулины

7. Энергетическая

Выполнение белком его функции обеспечивается специфическим участком, к которому присоединяется лиганд. Этот участок называется: активный центр.

Лиганд – это вещество, которое взаимодействует с активным центром белка по принципу комплементарности.

1. Активный центр белка – это участок молекулы белка, сформированный на уровне третичной структуры (иногда, четвертичной), ответственный за связывание с лигандом.

2. Расположен в узком гидрофобном углублении (щели) поверхности молекулы белка.

Комплементарность – это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей (активного центра белка и лиганда).

ДНК (гены)



мРНК



первичная

стр-ра белка



конформация

а

L →

ктивный центр



функция

Простые и сложные белки

БЕЛКИ 1 (расширенная версия) — Белки это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков

-аминокислот, соединенных пептидной связью.
В состав белков входит 20 аминокислот.

При построении белковой молекулы, аминокислоты объединяются друг с другом в длинные полипептидные цепи, образуя друг с другом пептидные связи.

Пептидная связь настолько прочная, что для её гидролиза вне организма необходимы очень жесткие условия: нагревание при 105C в течение суток в присутствии концентрированной HCl.
В условиях организма существуют специфические ферменты – пептидазы, с помощью которых эти связи разрываются очень быстро.

Основу белка составляет первичная структура.
Первичная структура белка – это последовательность (порядок чередования) остатков -аминокислот в полипептидной цепи.
Разные белки имеют разную первичную структуру.

Эта структура абсолютно уникальная для каждого белка!

Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.
Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.
Формула пептида, содержащего пролин:

Информация о первичной структуре белка лежит в ДНК:
ДНК (гены)



мРНК



первичная

стр-ра белка
В условиях клетки первичная структура приобретает 3-х-мерную пространственную структуру, которая называется: конформация.

В понятие конформация входит: вторичная и третичная структура белка.

Вторичная структура белка – это пространственная структура, в формировании которой участвуют водородные связи между CO– и NH– группами пептидного остова.

3 типа вторичной структуры:

1) -спираль;

2) -структура;

3) беспорядочный клубок.

1) -спираль образуется за счет закручивания пептидного остова белка в спираль.
В формировании -спирали участвуют водородные связи между кислородом CO– группы одной аминокислоты и водородом NH– группы 4-ой от неё аминокислоты.

Водородные связи ориентированы вдоль оси такой спирали:

На один виток спирали приходится 3,6 остатка аминокислот. Радикалы аминокислот располагаются снаружи спирали.
Формирование -спирали может быть нарушено:

1. 
   В участках, содержащих пролин.
   

Пролин не содержит атома H, способного образовывать водородную связь. В этом месте полипептидной цепи возникает изгиб или петля;

2. 
   если последовательно расположены несколько одноименно заряженных радикалов, между которыми возникает электростатическое отталкивание;
   
3. 
   участки с близкорасположенными объемными радикалами (триптофан, метионин, гистидин).
   

2) -структура образуется между линейными областями одной полипептидной цепи или между разными полипептидными цепями:
Параллельная -структура:

Антипараллельная -структура:

3) Беспорядочный клубок – это области с нерегулярной вторичной структурой.
Это петлеобразные и кольцеобразные стр-ры, с меньшей регулярностью укладки, чем -спираль и -стр-ра.

Они сильно отличаются в разных белках, но имеют одинаковую (или очень близкую) стр-ру для всех молекул одного и того же белка.

Третичная структура белка – это трехмерная пространственная структура, в формировании которой участвуют межрадикальные взаимодействия.

Свойства радикалов аминокислот по их полярности:

I Гидрофильные (полярные)			II Гидрофобные (неполярные)
Незаряженные	Анионные (–)	Катионные (+)
Радикалы, содержащие одну из следующих полярных групп: Сер; Тре; Тир; Цис; Асн; Глн	Радикалы, содержащие COOH–группу: –COOH  COO– + H+ Асп; Глу	Радикалы, содержащие атом азота, способный к присоединению протона: Пример:  Лиз; Арг; Гис	Радикалы не содержат ни одной полярной группы: Ала; Вал; Лей; Иле; Мет; Фен; Три; Про

Гидрофильные и гидрофобные радикалы никогда не взаимодействуют друг с другом!!
I. Гидрофильные (полярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя

2 типа связей:

а) водородная связь;

б) ионная связь.
а) Водородная связь образуется между 2-мя гидрофильными незаряженными радикалами или одним заряженным (чаще анионным) и одним незаряженным радикалом:

б) Ионная связь образуется между разноименно заряженными радикалами:

–	и	+
Глу		Лиз
Асп		Арг
		Гис

Например:

II. Гидрофобные (неполярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя гидрофобную связь.
Пример:

Это всё были – слабые связи!
Между радикалами цистеина может образовываться прочная ковалентная связь – дисульфидная:

Дисульфидные связи имеют далеко не все белки. Такие связи имеют в основном секреторные белки, которые выделяются во внеклеточное пространство.
К ним относятся, например, инсулин и иммуноглобулины.

В водной среде третичная структура начинает образовываться с гидрофобных связей.
Гидрофобные радикалы, «прячась» от воды, погружаются внутрь белковой молекулы, максимально сближаясь друг с другом и образуя между собой гидрофобные связи.
Они составляют гидрофобное ядро белка.
Гидрофильные радикалы стремятся располагаться снаружи, образуя с водой водородные связи, и составляют гидрофильную оболочку белка.
За счет гидрофильной оболочки крупная молекула белка хорошо растворима в воде.
Те гидрофильные радикалы, которые оказались внутри белковой молекулы, образуют друг с другом водородные и ионные связи.
В белках, которые функционируют в гидрофобном окружении (белки мембран), обратное строение: внутри – гидрофильные радикалы, а снаружи – гидрофобные.
Супервторичная структура белка
Супервторичная структура белка – это сходные сочетания и взаиморасположение вторичных структур в белке.
Это специфическое сочетание элементов вторичной структуры при формировании третичной стр-ры белка.
В формировании супервторичной стр-ры могут принимать участие межрадикальные взаимодействия.
Примеры: «α-спираль – поворот – α-спираль»; «лейциновая застежка молния», «цинковые пальцы», «β-бочонок» и др.

Все связи, стабилизирующие вторичную и третичную структуру (кроме дисульфидных) – слабые. Они могут разрываться даже при комнатной t.
Поэтому, для белков характерно уникальное свойство: конформационная лабильность.
Конформационная лабильность – это способность белков к небольшим изменениям конформации в результате разрыва одних и образования других слабых связей.
Эта способность помогает белкам функционировать.

Функции белков:

1. 
   Структурная: белки соединительной ткани, фибрин тромбов;
   
2. 
   Транспортная: гемоглобин – транспорт O₂, трансферрин – транспорт Fe;
   
3. 
   Ферментативная: белки-ферменты, катализирующие химич. реакции в организме;
   
4. 
   Сократительная: актин, миозин;
   
5. 
   Регуляторная: белковые гормоны, активаторы и ингибиторы других белков;
   
6. 
   Защитная: белки-иммуноглобулины
   
7. 
   Энергетическая
   

Выполнение белком его функции обеспечивается специфическим участком, к которому присоединяется лиганд. Этот участок называется: активный центр.
Лиганд – это вещество, которое взаимодействует с активным центром белка по принципу комплементарности.

1. 
   Активный центр белка – это участок молекулы белка, сформированный на уровне третичной структуры (иногда, четвертичной), ответственный за связывание с лигандом.
   

2. 
   Расположен в узком гидрофобном углублении (щели) поверхности молекулы белка.
   

Комплементарность – это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей (активного центра белка и лиганда).

ДНК (гены)



мРНК



первичная

стр-ра белка



конформация

а

L →
ктивный центр



функция

Простые и сложные белки

перейти в каталог файлов

Белки — природные высокомолекулярные соединения (биополимеры)

    Биополимеры — природные высокомолекулярные соединения, из которых построены клетки живых организмов и межклеточное вещество, связывающее их между собой (высокомолекулярные углеводы, белки, нуклеиновые кислоты и др.). [c.396]

    Белки — природные высокомолекулярные соединения (биополимеры] [c.225]

    Белки — это природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков а-аминокислот. [c.703]

    Белки относятся к природным высокомолекулярным соединениям. Это биополимеры, структурную основу которых составляют длинные полипептидные цепи, построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные — комплексы или ковалентные соединения полипептидов с нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), липидами (липопротеицы), пигментами (хромопротеиды), остатками фосфорной кислоты (фосфопротеиды) и др. [c.263]

    Комплекс наук, связанный с познанием существа жизненных процессов, занимает в современном естествознании особое место. Развитию этого направления отдали свой талант и свой труд многие крупнейшие ученые нашего времени уровень знаний здесь растет с необычайной стремительностью. Желание понять самую суть дела, наиболее интимные стороны процесса жизнедеятельности привели исследователей к необходимости проникнуть в самые глубины биологического процесса, доводя понимание его до молекулярного уровня, когда внешние физиологические проявления могут быть объяснены в конечном счете химическим превращением или физическим изменением отдельной молекулы. Становление этой генеральной концепции молекулярной биологии в огромной степени стимулировало интерес к изучению химических веществ, превращения и изменения которых и лежат в основе процесса жизнедеятельности. К ним относятся прежде всего природные высокомолекулярные соединения — белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, а также смешанные биополимеры. [c.13]

    К биополимерам относятся природные высокомолекулярные соединения белки, нуклеиновые кислоты, липиды, полисахариды. [c.32]

    Нуклеиновые кислоты занимают особое место среди полиэфиров. Они относятся к природным биологически активным высокомолекулярным соединениям (биополимерам) и выполняют исключительно важные функции в процессах жизнедеятельности. Нуклеиновые кислоты принимают непосредственное участие в биосинтезе белка и передаче наследственных признаков организма. [c.438]

    Аминокислоты выполняют роль структурных единиц, из которых состоят все животные и растительные белки. Белки — это природные высокомолекулярные органические вещества (биополимеры), макромолекулы которых построены из огромного числа остатков аминокислот (в различном сочетании), соединенных между собой пептидными связями (—СО—ЫН—). Около 20 аминокислот входят в белковые вещества в качестве постоянных и незаменимых составных частей (табл. 51). [c.104]

    Биополимеры — высокомолекулярные природные соединения, являющиеся структурной основой всех живых организмов и играющие определенную роль в процессах жизнедеятельности. К биополимерам относят пептиды и белки, полисахариды (углеводы), нуклеиновые кислоты. В эту группу включают и липиды, которые сами по себе не являются высокомолекулярными соединениями, но в организме обычно связаны с другими биополимерами. [c.9]

    Высокомолекулярные соединения широко распространены в природе, а также получаются синтетически в больших количествах и разнообразии. Природные высокополимеры (биополимеры) играют важнейшую физиологическую роль и обусловливают процессы жизнедеятельности. В растениях содержатся такие биополимеры, как белки, клетчатка, крахмал, нуклеиновые кислоты, каучук и т. д. [c.87]

    Природные высокомолекулярные соединения. Обширную и исключительно важную группу природных высокомолекулярных соединений (биополимеров) составляют белки. Белковые макромолекулы построены из остатков аминокислот, соединенных друг с другом пептидными (кетоимидными) связями —СО—ЫН—. В цепь белковой молекулы входят аминокислотные остатки, содержащие карбоксильные груп- [c.196]

    Последние годы ознаменовались огромными успехами в изучении строения и функций важнейших биологически активных полимеров. Благодаря развитию новых методов разделения н очистки веществ (различные методы хроматографии, электрофореза, фракционирования с использованием молекулярных сит) и дальнейшему развитию методов рентгеноструктурного анализа и других физико-химических методов исследования органических соединений стало возможным определение строения сложнейших природных высокомолекулярных соединений. Изучено строение ряда белков (работы Фишера, Сейджера, Стейна и Мура). Установлен принцип строения нуклеиновых кислот (работы Левина, Тодда, Чаргаффа, Дотти, Уотсона, Крика, Белозерского) и экспериментально доказана их определяющая роль в синтезе белка и передаче наследственных признаков организма. Определена последовательность нуклеотидов для нескольких рибонуклеиновых кислот. Широкое развитие получили работы по изучению строения смешанных биополимеров, содержащих одновременно полисахаридную и белковую или липидную части и выполняющих очень ответственные функции в организме. [c.53]

    К природным Ф. а. п. относятся белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, липопротеиды и др. высокомолекулярные продукты жизнедеятельности кивотных и растительных организмов (см. Биополимер ч. Биополимеры, с.мешанные). Физиологич. активность проявляют практически все природные высокомолекулярные соединения, когда они, будучи выделены из животных или растительных тканей одного организма, вводятся в др. организм. Примеры природных Ф. а. п. гамма-глобу-лин, гепарин, инсулин, протамины, нуклеазы, иитер-фероны и др. [c.368]

---

белки — это… Что такое белки?

БЕЛКИ — БЕЛКИ, или протеины, высокомолекулярные коллоидальные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Б. по своему количественному содержанию в организме животных занимают среди твердых составных частей его одно из первых мест, а по… …   Большая медицинская энциклопедия

БЕЛКИ — (Sciurus), род беличьих. Дл. тела 20 31 см. Хорошо лазают и передвигаются по деревьям. Длинный (20 30 см) пышный хвост служит рулём при прыжках. Ок. 40 видов, в Сев. полушарии и на С. Юж. Америки, в горных и равнинных лесах, включая островные… …   Биологический энциклопедический словарь

белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… …   Энциклопедический словарь

Белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… …   Энциклопедический словарь

БЕЛКИ — природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой… …   Большой Энциклопедический словарь

БЕЛКИ — БЕЛКИ, природные высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков 20 аминокислот. В зависимости от формы молекулы различают фибриллярные (нитевидные) и глобулярные (шарообразные) белки. В состав сложных белков входят углеводы… …   Современная энциклопедия

БЕЛКИ — мн. бельма, талы, буркала, шары, баньки, вытараски, выторочки, большие глаза. Что белки выпучил? | сиб. белки, бельцы, белогорье, снеговые горы. Белочная пена, яичная, сбитый белок. Белковая глазная оболочка, роговая. Белковый лес, с белью. Белец …   Толковый словарь Даля

белки — горные хребты и вершины в Сибири, которые поднимаются выше границы леса и покрыты снегом в течение всего или большей части года. Напр., Катунские Белки на Алтае, Агульские Белки в Вост. Саянах. География. Современная иллюстрированная энциклопедия …   Географическая энциклопедия

БЕЛКИ — (белок) вершины гор Юж. Сибири, покрытые снегом в течение всего лета или его большей части (напр., Агульские Белки) …   Большой Энциклопедический словарь

БЕЛКИ — (белок), вершины гор Южной Сибири, покрытые снегом в течение всего лета или его большей части (например, Агульские белки). Источник: Энциклопедия Отечество …   Русская история

БЕЛКИ’ — протеины, высокомолекулярные органич. соединения, построенные из остатков аминокислот. Играют первостепенную роль в жизнедеятельности, выполняя многочисл. функции в их строении, развитии и обмене веществ. Мол. м. Б. от БЕЛКИ’ 5000 до мн.… …   Биологический энциклопедический словарь

Биополимеры — Википедия

Биополиме́ры — класс полимеров, встречающихся в природе в естественном виде, входящие в состав живых организмов: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, лигнин. Биополимеры состоят из одинаковых (или схожих) звеньев — мономеров. Мономеры белков — аминокислоты, нуклеиновых кислот — нуклеотиды, в полисахаридах — моносахариды.

Выделяют два типа биополимеров — регулярные (некоторые полисахариды) и нерегулярные (белки, нуклеиновые кислоты, некоторые полисахариды).

Белки имеют несколько уровней организации — первичная, вторичная, третичная, и иногда четвертичная. Первичная структура определяется последовательностью мономеров, вторичная задаётся внутри- и межмолекулярными взаимодействиями между мономерами, обычно при помощи водородных связей. Третичная структура зависит от взаимодействия вторичных структур, четвертичная, как правило, образуется при объединении нескольких молекул с третичной структурой.

Вторичная структура белков образуется при взаимодействии аминокислот с помощью водородных связей и гидрофобных взаимодействий. Основными типами вторичной структуры являются

• α-спираль, когда водородные связи возникают между аминокислотами в одной цепи,
• β-листы (складчатые слои), когда водородные связи образуются между разными полипептидными цепями, идущими в разных направлениях (антипараллельно),
• неупорядоченные участки

Для предсказания вторичной структуры используются компьютерные программы.

Третичная структура или «фолд» образуется при взаимодействии вторичных структур и стабилизируется нековалентными, ионными, водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Белки, выполняющие сходные функции обычно имеют сходную третичную структуру. Примером фолда является β-баррел (бочка), когда β-листы располагаются по окружности. Третичная структура белков определяется с помощью рентгеноструктурного анализа.

Важный класс полимерных белков составляют Фибриллярные белки, самый известный из которых коллаген.

В животном мире в качестве опорного, структурообразующего полимера обычно выступают белки. Эти полимеры построены из 20 α-аминокислот. Остатки аминокислот связаны в макромолекулы белка пептидными связями, возникающими в результате реакции карбоксильных и аминогрупп.

Значение белков в живой природе трудно переоценить. Это строительный материал живых организмов, биокатализаторы — ферменты, обеспечивающие протекание реакций в клетках, и энзимы, стимулирующие определённые биохимические реакции, то есть обеспечивающие избирательность биокатализа. Наши мышцы, волосы, кожа состоят из волокнистых белков. Белок крови, входящий в состав гемоглобина, способствует усвоению кислорода воздуха, другой белок — инсулин — ответственен за расщепление сахара в организме и, следовательно, за его обеспечение энергией. Молекулярная масса белков колеблется в широких пределах. Так, инсулин — первый из белков, строение которого удалось установить Ф. Сэнгеру в 1953 г., содержит около 60 аминокислотных звеньев, а его молекулярная масса составляет лишь 12 000. К настоящему времени идентифицировано несколько тысяч молекул белков, молекулярная масса некоторых из них достигает 10⁶ и более.

Основная статья: ДНК

• Первичная структура ДНК — это линейная последовательность нуклеотидов в цепи. Как правило, последовательность записывают в виде букв (например AGTCATGCCAG), причём запись ведётся с 5′- на 3′-конец цепи.

• Вторичная структура — это структура, образованная за счёт нековалентных взаимодействий нуклеотидов (в большей степени азотистых оснований) между собой, стэкинга и водородных связей. Двойная спираль ДНК является классическим примером вторичной структуры. Это самая распространённая в природе форма ДНК, которая состоит из двух антипараллельных комплементарных полинуклеотидных цепей. Антипараллельность реализуется за счёт полярности каждой из цепей. Под комплементарностью понимают соответствие каждому азотистому основанию одной цепи ДНК строго определённого основания другой цепи (напротив A стоит T, а напротив G располагается C). ДНК удерживается в двойной спирали за счёт комплементарного спаривания оснований — образования водородных связей, двух в паре А-Т и трёх в паре G-C.

В 1868 г. швейцарский учёный Фридрих Мишер выделил из ядер клеток фосфорсодержащее вещество, которое он назвал нуклеином. Позднее это и подобные ему вещества получили название нуклеиновых кислот. Их молекулярная масса может достигать 10⁹, но чаще колеблется в пределах 10⁵−10⁶. Исходными веществами, из которых построены нуклеотиды — звенья макромолекул нуклеиновых кислот, являются: углевод, фосфорная кислота, пуриновые и пиримидиновые основания. В одной группе кислот в качестве углевода выступает рибоза, в другой — дезоксирибоза

В соответствии с природой углевода, входящего в их состав, нуклеиновые кислоты называются рибонуклеиновой и дезоксирибонуклеиновой кислотами. Общеупотребительными сокращениями являются РНК и ДНК. Нуклеиновые кислоты играют наиболее ответственную роль в процессах жизнедеятельности. С их помощью решаются две важнейшие задачи: хранения и передачи наследственной информации и матричный синтез макромолекул ДНК, РНК и белка.

Полисахариды, синтезируемые живыми организмами, состоят из большого количества моносахаридов, соединённых гликозидными связями. Зачастую полисахариды нерастворимы в воде. Обычно это очень большие, разветвлённые молекулы. Примерами полисахаридов, которые синтезируют живые организмы, являются запасные вещества крахмал и гликоген, а также структурные полисахариды — целлюлоза и хитин. Так как биологические полисахариды состоят из молекул разной длины, понятия вторичной и третичной структуры к полисахаридам не применяются.

Полисахариды образуются из низкомолекулярных соединений, называемых сахарами или углеводами. Циклические молекулы моносахаридов могут связываться между собой с образованием так называемых гликозидных связей путём конденсации гидроксильных групп.

Наиболее распространены полисахариды, повторяющиеся звенья которых являются остатками α-D-глюкопиранозы или её производных. Наиболее известна и широко применяема целлюлоза. В этом полисахариде кислородный мостик связывает 1-й и 4-й атомы углерода в соседних звеньях, такая связь называется α-1,4-гликозидной.

Химический состав, аналогичный целлюлозе, имеют крахмал, состоящий из амилозы и амилопектина, гликоген и декстран. Отличие первых от целлюлозы состоит в разветвлённости макромолекул, причём амилопектин и гликоген могут быть отнесены к сверхразветвлённым природным полимерам, то есть дендримерам нерегулярного строения. Точкой ветвления обычно является шестой атом углерода α-D-глюкопиранозного кольца, который связан гликозидной связью с боковой цепью. Отличие декстрана от целлюлозы состоит в природе гликозидных связей — наряду с α-1,4-, декстран содержит также α-1,3- и α-1,6-гликозидные связи, причем последние являются доминирующими.

Химический состав, отличный от целлюлозы, имеют хитин и хитозан, но они близки к ней по структуре. Отличие заключается в том, что при втором атоме углерода α-D-глюкопиранозных звеньев, связанных α-1,4-гликозидными связями, OH-группа заменена группами -NHCH₃COO в хитине и группой -NH₂ в хитозане.

Целлюлоза содержится в коре и древесине деревьев, стеблях растений: хлопок содержит более 90 % целлюлозы, деревья хвойных пород — свыше 60 %, лиственных — около 40 %. Прочность волокон целлюлозы обусловлена тем, что они образованы монокристаллами, в которых макромолекулы упакованы параллельно одна другой. Целлюлоза составляет структурную основу представителей не только растительного мира, но и некоторых бактерий.

В животном мире в качестве опорных, структурообразующих полимеров полисахариды «используются» лишь насекомыми и членистоногими. Наиболее часто для этих целей применяется хитин, который служит для построения так называемого внешнего скелета у крабов, раков, креветок. Из хитина деацетилированием получается хитозан, который, в отличие от нерастворимого хитина, растворим в водных растворах муравьиной, уксусной и соляной кислот. В связи с этим, а также благодаря комплексу ценных свойств, сочетающихся с биосовместимостью, хитозан имеет большие перспективы широкого практического применения в ближайшем будущем.

Крахмал относится к числу полисахаридов, выполняющих роль резервного пищевого вещества в растениях. Клубни, плоды, семена содержат до 70 % крахмала. Запасаемым полисахаридом животных является гликоген, который содержится преимущественно в печени и мышцах.

Прочность стволов и стеблей растений, помимо скелета из целлюлозных волокон, определяется соединительной растительной тканью. Значительную её часть в деревьях составляет лигнин — до 30 %. Его строение точно не установлено. Известно, что это относительно низкомолекулярный (M ≈ 104) сверхразветвлённый полимер, образованный в основном из остатков фенолов, замещённых в орто-положении группами -OCH₃, в пара-положении группами -CH=CH-CH₂OH. В настоящее время накоплено громадное количество лигнинов как отходов целлюлозно-гидролизной промышленности, но проблема их утилизации не решена. К опорным элементам растительной ткани относятся пектиновые вещества и, в частности пектин, находящийся в основном в стенках клеток. Его содержание в кожуре яблок и белой части кожуры цитрусовых доходит до 30 %. Пектин относится к гетерополисахаридам, то есть сополимерам. Его макромолекулы в основном построены из остатков D-галактуроновой кислоты и её метилового эфира, связанных α-1,4-гликозидными связями.

Из пентоз значение имеют полимеры арабинозы и ксилозы, которые образуют полисахариды, называемые арабинами и ксиланами. Они, наряду с целлюлозой, определяют типичные свойства древесины.

(высокомолекулярные белки) — со всех языков на русский

aɪ
1. сущ.
1) а) глаз;
око to blink one’s eyes ≈ моргать to close, shut one’s eyes ≈ закрывать глаза to close one’s eyes to smth. ид. ≈ закрывать глаза на что-л., не замечать чего-л. to drop, lower one’s eyes ≈ опускать глаза, потупить взор to lift, raise one’s eyes ≈ поднимать глаза to roll one’s eyes ≈ вращать глазами to squint one’s eyes ≈ косить глазами to strain one’s eyes ≈ прищуривать глаза bulging eyes ≈ вытаращенные глаза glassy eyes ≈ стеклянные глаза eyes twinkle ≈ глаза сверкают eyes twitch ≈ глаза моргают The meteor could be seen with the naked eye. ≈ Метеор можно увидеть невооруженным глазом. eye for eye библ. ≈ око за око artificial eye, glass eye ≈ глазной протез compound eye ≈ сложный, многофасетный глаз ( у беспозвоночных животных) naked eye ≈ невооруженный глаз quick eye ≈ острый глаз, наблюдательность the eye of heaven ≈ солнце;
небесное око the eyes of heaven, the eyes of night ≈ звезды black eye
2) зрение eagle eye ≈ орлиное зрение, зрение как у орла good, strong eyes ≈ хорошее зрение weak eyes ≈ слабое зрение Are your eyes good enough for you to drive without glasses? ≈ Достаточно ли у тебя хорошее зрение, чтобы ты мог водить машину без очков? Syn: eyesight, vision, sight
3) взгляд, взор easy on the eye ≈ приятный на вид to cast an eye on smth. ≈ бросить взгляд на что-л. to fix one’s eye on smth. ≈ пристально смотреть на что-л. to keep an eye on smth. ≈ наблюдать за чем-л. to lay, set one’s eyes on smth. ≈ положить взгляд на что-л., остановить взгляд на чем-л. to rest one’s eyes ≈ останавливать взгляд to run one’s eye over smth. ≈ бегло взглянуть на что-л. to set eyes on smb., smth. ≈ остановить свой взгляд на ком-л., чем-л.;
обратить внимание на кого-л., что-л. to take one’s eyes off ≈ оторвать взгляд anxious eye ≈ беспокойный взгляд bedroom eyes ≈ соблазняющий взгляд critical eye ≈ критический взгляд curious, prying eyes ≈ любопытный взгляд jaundiced eye ≈ враждебный взгляд piercing eyes ≈ пронзительный взгляд roving, wandering eye ≈ блуждающий взгляд sharp, watchful, weather eye ≈ острый взгляд suspicious eye ≈ подозрительный взгляд Syn: look, glance, gaze
4) центр, средоточие (науки, культуры и т. п.)
5) а) мнение, суждение;
способность понимать и оценивать( что-л.) in the eyes of smb., in smb.’s eyes ≈ в чьих-л. глазах, по мнению кого-л. in my eyes ≈ по-моему in the eye of the law ≈ в глазах закона to the trained eye ≈ для наметанного глаза to open smb.’s eyes (to the truth) ≈ открыть кому-л. глаза (на правду) to turn a blind eye to smth. ≈ закрывать на что-л. глаза with an eye to public opinion ≈ имея в виду общественное мнение a good, keen eye ≈ верное суждение an eye for beauty ≈ способность оценить красоту to have an eye for a good bargain ≈ нюхом чувствовать выгодную сделку He has an artist’s eye. ≈ У него был артистический вкус. Syn: judgement, viewpoint, perception, appreciation, taste, discrimination б) способность оценивать расстояние( до чего-л.), расположение( чего-л.), глазомер to have an eye for proportion ≈ хорошо определять пропорции She has a good eye for distances. ≈ У нее хороший глазомер., Она хорошо определяет расстояние на глаз. straight eye ≈ способность оценивать, прямо ли стоит предмет
6) внимание( к чему-л.) ;
наблюдение( за чем-л.) to catch smb.’s eye ≈ привлечь чье-л. внимание to have/keep an eye on/to smb., smth. ≈ следить за кем-л., чем-л. Syn: observation, supervision;
attention, regard
7) нечто, напоминающее глаз по виду, по форме или по относительному расположению а) глазок( в двери для наблюдения) б) ушко( иголки) ;
петелька;
проушина в) глазок (картошки) г) рисунок в форме глаза (на оперении павлина) ;
глазок или пятнышко в окраске насекомых Syn: ocellus д) глазок (в сыре)
8) сл. детектив, сыщик private eye ≈ частный сыщик Syn: detective
9) сл. экран телевизора
10) горн. устье шахты
11) метеор. центр тропического циклона ∙ to be constantly in the public eye ≈ постоянно быть в центре внимания публики to cry one’s eyes out ≈ выплакать все глаза to do (someone) in the eye ≈ нагло обманывать, дурачить;
напакостить to give one’s eyes ≈ принести огромную жертву to have a good eye for a bargain ≈ покупать с толком to have eyes at the back of one’s head ≈ все замечать to keep one’s eyes open/clean/skinned/peeled сл. ≈ смотреть в оба;
держать ухо востро to make smb. open his/her eyes ≈ удивить кого-л. to pipe the eye, to put the finger in the eye ирон. ≈ плакать, рыдать all my eye ≈ вздор!, чепуха! up to the eye in smth. ≈ по уши в ( работе, заботах, долгу и т. п.) painted (up) to the eyes ≈ размалеванный( с чрезмерной косметикой на лице) eyes right! (left!, front!) воен. ≈ равнение направо!( налево!, прямо!) (команда) four eyes see more than two посл. ≈ ум хорошо, a два лучше it was a sight for sore eyes ≈ это ласкало глаз to make eyes at ≈ делать глазки кому-л. have an eye for see with half an eye
2. гл.
1) а) смотреть, пристально разглядывать The shopkeeper eyed the cheque with doubt. ≈ Продавец с сомнением рассматривал чек. All the men eyed the beautiful girl with interest. ≈ Все мужчины с интересом разглядывали симпатичную девушку. б) следить, наблюдать ∙ Syn: glance I
2., look at, gaze
2., view, scan, take in, observe, regard, study, inspect, scrutinize, survey, stare, watch, behold
1.
2) делать петельку, проушину (и т. п.) глаз, око — blue *s голубые глаза — * compound сложный /многофасетный/ глаз (у насекомых) — naked * невооруженный глаз — black * синяк под глазом — * specialist /doctor/ окулист, офтальмолог, врач по глазным болезням, «глазник» — * hospital /infirmary/ глазная больница /лечебница/ — the whites of the *s белки глаз — * for * (библеизм) око за око — with open *s с открытыми глазами;
бессознательно, отдавая себе полный отчет — to see with one’s own *s видеть собственными глазами — the sun is in my *s солнце режет мне глаза — to cast down one’s *s опустить глаза, потупить взор — to cock one’s * подмигивать — to screw up one’s *s прищуриться — to close /to put/ one’s *s together сомкнуть глаза, заснуть — to cry one’s *s out выплакать все глаза — it strikes /it leaps to/ the * это бросается в глаза чаще pl взгляд, взор — green * ревнивый взгляд — * contact встретившиеся взгляды — to maintain * contact смотреть друг другу в глаза — to set /to lay, to clap/ *s on smth. увидеть /заметить/ что-л. — I never set *s on him я его в глаза не видел — to run /to pass/ one’s *s over /through/ smth. бегло просмотреть что-л., пробежать глазами что-л. — to throw /to cast/ one’s * on smth. бросить взгляд /взглянуть/ на что-л. — to arrest the * остановить (чей-л.) взор;
заставить взглянуть на себя — to meet smb.’s * поймать чей-л. взгляд;
прямо смотреть в глаза кому-л.;
попасться на глаза кому-л. — more than meets the * больше, чем кажется на первый взгляд;
не так просто — to catch smb.’s * поймать чей-л. взгляд;
броситься кому-л. в глаза — to turn a blind * to smth., to close one’s *s to smth. закрывать глаза на что-л.;
смотреть сквозь пальцы на что-л. — one cannot shut one’s *s to the fact that… нельзя закрывать глаза на то, что… — to have /to keep/ one’s *s glued on smth., smb. не отрывать глаз от чего-л., кого-л., не спускать глаз с чего-л., кого-л., любоваться чем-л., кем-л. — to burst upon the * бросаться в глаза;
предстать перед взором — to have *s only for… не смотреть ни на кого другого /ни на что другое/, кроме… — to see in the mind’s * видеть внутренним взором /в воображении/ взгляды, мнение, воззрение,;
суждение — in the *(s) of smb. по чьему-л. мнению — in the * of the law в глазах закона — I look upon the problem with a different * я иначе смотрю на этот вопрос, я не разделяю такого взгляда на этот вопрос — to see * to * сходиться во взглядах, полностью соглашаться;
смотреть одними глазами — she does not see * to * with me мы с ней расходимся во взглядах /по разному смотрим на вещи/ зрение — * training тренировка зрения — education through the * визуальное обучение — to open smb.’s *s вернуть кому-л.зрение;
открыть кому-л. глаза;
вывести кого-л. из заблуждения /заставить кого-л. прозреть/ в отношении чего-л.;
(библеизм) исцелить слепого — he opened my *s to her perfidy он открыл мне глаза на ее обман вкус (к чему-л.) ;
понимание( чего-л.) — to have an * for smth. быть знатоком /любителем/ чего-л.;
ценить что-л.;
знать толк в чем-Л7 — to have an * for beauty быть ценителем прекрасного;
разбираться в чем-л. — to have an * for colour обладать чувством цвета — to have an * for the ground обладать способностью быстро ориентироваться на местности — the Japanese have an * for flowers японцы понимают толк в цветах внимание к чему-л., присмотр — with all one’s *s во все глаза, очень внимательно — to give an * to smb., smth. обращать внимание на кого-л., что-л., уделять внимание кому-л.,чему-л.;
присматривать, следить за кем-л., чем-л. — give an * to the child присмотрите за ребенком — to keep an * on глаз не спускать с, следить за — keep your * on him! не спускайте с него глаз! — he kept an * on his luggage он приглядывал за своим багажем — he could not take his *s off it он не спускал глаз с этого, он не мог отвести глаз от этого — to be all *s смотреть внимательно, не отрывать глаз — to make smb. open his *s удивить /изумить/ кого-л. — to have an * in one’s head обладать наблюдательностью;
быть бдительным — to have *s at the back of one’s head все видеть, все замечать — to have all one’s *s about one быть начеку /настороже/, смотреть в оба (to) план, замысел — to have an * to иметь на примете( что-л.) ;
не упускать из виду (шанс, возможность) — with an * to с видами на (что-л.), в расчете на (что-л.) ;
с целью;
для того, чтобы — to marry smb. with an * to her fortune жениться по расчету — he always has an * to his own interest о своих собственных интересах он никогда не забывает глазомер — * sketch /work/ (специальное) глазомерная съемка;
определение расстояния на глаз /глазомером/ — to estimate by (the) * определить на глазок /на глаз/ — to have a good * for distances уметь хорошо определять расстояние на глаз центр;
средоточие (света, науки и т. п.) — the * of day /of heaven/ дневное светило, солнце, «небесное око» — the * of Greece око Греции, Афины — the * of the problem суть проблемы — * of the storm (метеорология) око /глаз/ бури;
центр тропического циклона — wind’s * направление, откуда дует ветер — in the wind’s * (морское) против ветра глазок (для наблюдения) ;
смотровое окошко( техническое) ушко (иголки и т. п.) петелька (для крючка) колечко (к которому что-л. прицепляется) ноздря, глазок ( в сыре) (сленг) сыщик, детектив — private * частный сыщик (сленг) экран телевизора (техническое) проушина;
глазок;
коуш( морское) рым( горное) устье шахты (сельскохозяйственное) (ботаника) глазок (военное) центр, яблоко( мишени) > black * стыд и срам;
(американизм) плохая репутация > camera * хорошая зрительная память > ship’s *s (морское) клюзы > (oh) my *! вот те на!, вот так так!, ну и ну!, подумать только! > that’s all my * (сленг) все это вздор /враки/ > «*s only» «только лично» (гриф на секретной переписке) > «for the *s of the President» «президенту только лично» (гриф) > up to the *s in smth. по уши /по горло/ в чем-л. > he is up to the *s in work он занят по горло > *s right! равнение направо! (команда) > easy on the * красивый, привлекательный > in a pig’s * (американизм) (сленг) никогда, ни в коем случае;
когда рак свистнет > to do smb. in the * (просторечие) нагло обманывать /надувать/ кого-л. > to give smb. the * (сленг) глазеть, пялиться на кого-л. (в восхищении) > to give smb. the fishy /beady/ * (сленг) посмотреть на кого-л. неодобрительно > to make *s at smb. строить кому-л. глазки > to close one’s *s уснуть /закрыть глаза/ навеки, скончаться > to catch the chairman’s * получить слово( на собрании, в парламенте и т. п.) > to keep an * out for smth. (американизм) следить за чем-л.;
поджидать появления чего-л. > to keep one’s *s on the ball( американизм) не упускать из виду основной цели, быть настороже /начеку/ > to be in the public * пользоваться славой /известностью/;
часто показываться в общественных местах > to wipe smb.’s *s осушить чьи-л. слезы;
утешить кого-л.;
(сленг) утереть нос кому-л. > to show the whites of one’s *s таращить или закатывать глаза > to see the whites of the enemy’s *s подпускать противника на близкое расстояние > no * like the * of the master хозяйский глаз везде нужен > to see with half an * увидеть с первого взгляда, легко заметить > one could see with half an * that… бросалось в глаза, что…;
нельзя было не увидеть, что… > if you had half an * если бы вы не били совершенно слепы > mind your *! берегись!, внимание!, гляди в оба! > damn your *s! (грубое) будьте вы прокляты! > four *s see more than two четыре глаза заметят то, чего не заметят два;
ум хорошо, а два лучше > to feast one’s *s with /on/ smth. любоваться чем-л. > to keep one’s /both/ *s open /wide open, peeled, skinned/ не зевать, смотреть в оба;
держать ухо востро > to knock smb.’s *s out произвести на кого-л. огромное впечатление;
ошеломить кого-л. (особ. женской красотой) разглядывать;
рассматривать;
взирать — to * smb. with suspicion уставиться на кого-л. с подозрением, бросать подозрительные взгляды на кого-л. — to * with curiosity разглядывать /взирать/ с любопытством держать под наблюдением, следить (за кем-л.), не спускать глаз (с кого-л.) делать глазки, петельки, проушины и т. п. (oh) my ~(s) ! восклицание удивления;
all my eye (and Betty Martin) ! чепуха!, вздор! a quick ~ острый глаз, наблюдательность;
to be all eyes глядеть во все глаза black ~ амер. плохая репутация black ~ подбитый глаз to close one’s eyes (to smth.) закрывать глаза (на что-л.), не замечать (чего-л.) eye взгляд, взор;
easy on the eye приятный на вид;
to set eyes (on smb., smth.) остановить свой взгляд (на ком-л., чем-л.) ;
обратить внимание на (кого-л., что-л.) eye взгляд, взор;
easy on the eye приятный на вид;
to set eyes (on smb., smth.) остановить свой взгляд (на ком-л., чем-л.) ;
обратить внимание на (кого-л., что-л.) ~ взгляды;
суждение;
in the eyes (of smb.) в (чьих-л.) глазах;
in my eyes по-моему;
in the eye of the law в глазах закона ~ глаз;
око;
зрение ~ глазок (в сыре) ~ бот. глазок ~ глазок (в двери для наблюдения) ~ метео центр тропического циклона ~ рисунок в форме глаза (на оперении павлина) ~ смотреть, пристально разглядывать;
наблюдать ~ sl сыщик, детектив;
a private eye частный сыщик ~ горн. устье шахты ~ ушко (иголки) ;
петелька;
проушина ~ sl экран телевизора ~ for ~ библ. око за око the ~ of day солнце;
небесное око eyes right! (left!, front!) воен. равнение направо! (налево!, прямо!) (команда) four eyes see more than two посл. = ум хорошо, а два лучше to have an ~ (for smth.) быть знатоком (чего-л.) ;
уметь разбираться (в чем-л.) ;
to have a good eye for a bargain покупать с толком to have an ~ (for smth.) быть знатоком (чего-л.) ;
уметь разбираться (в чем-л.) ;
to have a good eye for a bargain покупать с толком to have an ~ (for smth.) обладать наблюдательностью;
иметь зоркий глаз to have (или to keep) an ~ on (или to) (smb., smth.) следить (за кем-л., чем-л.) to have eyes at the back of one’s head все замечать if you had half an ~… если бы вы не были совершенно слепы…;
up to the eye in work (in debt) = по уши в работе (в долгу) ~ взгляды;
суждение;
in the eyes (of smb.) в (чьих-л.) глазах;
in my eyes по-моему;
in the eye of the law в глазах закона ~ взгляды;
суждение;
in the eyes (of smb.) в (чьих-л.) глазах;
in my eyes по-моему;
in the eye of the law в глазах закона ~ взгляды;
суждение;
in the eyes (of smb.) в (чьих-л.) глазах;
in my eyes по-моему;
in the eye of the law в глазах закона in the mind’s ~ в воображении, мысленно it was a sight for sore ~s это ласкало глаз to keep one’s eyes open (или clean, skinned, peeled) sl. смотреть в оба;
держать ухо востро to make eyes (at smb.) делать глазки (кому-л.) to make (smb.) open his (her) ~s удивить (кого-л.) (oh) my ~(s) ! восклицание удивления;
all my eye (and Betty Martin) ! чепуха!, вздор! my: my pron poss. (употр. атрибутивно;
ср. mine) мой, моя, мое, мои;
принадлежащий мне;
my!, my aunt!, my eye(s) !, my stars!, my world!, my goodness!, my lands! восклицания, выражающие удивление to see with half an ~ сразу увидеть, понять( что-л.) ;
one could see it with half an eye это было видно с первого взгляда ~ sl сыщик, детектив;
a private eye частный сыщик private: ~ member член парламента, не занимающий никакого государственного поста;
private eye разг. частный сыщик public ~ внимание общественности public ~ интерес общественности a quick ~ острый глаз, наблюдательность;
to be all eyes глядеть во все глаза to see with half an ~ сразу увидеть, понять (что-л.) ;
one could see it with half an eye это было видно с первого взгляда eye взгляд, взор;
easy on the eye приятный на вид;
to set eyes (on smb., smth.) остановить свой взгляд (на ком-л., чем-л.) ;
обратить внимание на (кого-л., что-л.) if you had half an ~… если бы вы не были совершенно слепы…;
up to the eye in work (in debt) = по уши в работе (в долгу) with an ~ to с целью;
для того, чтобы