Posted on 04.07.2020 at. 04.07.2020 by alexxlab

химия белки

белки

БЕЛКИ — это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным

составом и строением молекул.

Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот.

Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют

в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы,

покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).

Растения синтезируют белки (и их составные части a-аминокислоты) из углекислого

газа СО₂ и воды Н₂О за счет фотосинтеза, усваивая

остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из

растворимых солей, находящихся в почве.

Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их

базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты)

могут синтезироваться непосредственно животными организмами.

Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с

количеством, свойствами и способах соединения входящих в их молекулу

аминокислот. Белки выполняют функцию биокатализаторов — ферментов,

ре­гулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В

комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи

наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осу­ществляют

мышечное сокращение.

В молекулах белков содержатся повторяющиеся амидные связи С(0)—NH, названные

пептидными (теория рус­ского биохимика А.Я.Данилевского).

Таким образом, белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или

тысячи аминокислотных звеньев.

Структура белков:

Первичная структура белков

Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и

строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти

цепи ориенти­руются.

В структуре любого белка существует несколько степе­ней организации:

1. Первичная структура белка — специфическая последо­вательность аминокислот

в полипептидной цепи.

2.

Вторичная структура белков

Вторичная структура белка — способ скручивания полипептидной цепи в

пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы —NH— и

кар­бонильной группы — СО—, которые разделены четырь­мя аминокислотными

фрагментами).

3.

Третичная структура белков

Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной

спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль).

Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую

активность белковой молекулы. Третичная структура белка поддерживается за

счет вза­имодействия различных функциональных групп полипептидной цепи:

· дисульфидный мостик (-S-S-) между атомами серы,

· сложноэфирный мостик – между карбоксильной группой (-СО-) и

гидроксильной (-ОН),

· солевой мостик — между карбоксильной (-СО-) и аминогруппами (NH₂).

4. Четвертичная структура белка — тип взаимодействия между несколькими

полипептидными цепями.

Четвертичная структура белков

Например, гемоглобин представляет из себя комплекс из четырех макромолекул

белка.

Физические свойства

Белки имеют большую молекулярную массу ( 10⁴—10⁷), многие

белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из

которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении

солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании

(денатурация).

Химические свойства

1. Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка.

2. Качественные реакции на белок:

n биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в

щелочной среде (дают все белки),

n ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии

концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием

аммиака (дают не все белки),

n выпадение черного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца

(II), гидроксида натрия и нагревании.

3. Гидролиз белков — при нагревании в щелочном или кислом растворе с

образованием аминокислот.

Синтез белков

Белок — сложная молекула, и синтез его представляется трудной задачей. В

настоящее время разработано много методов прекращения [ГМВ1]

a-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки — инсулин,

рибонуклеаза и др.

Большая заслуга в создании микробиологической промышленности по производству

искусственных пищевых продуктов принадлежит советскому ученому

А.Н.Несмеянову.

Литература:

“ХИМИЯ” М.,”СЛОВО” 1995.

Г.Е.Рудзитис, Ф.Г.Фельдман

“Химия 11. Органическая химия”

М., “Просвещение”,1993.

А.И.Артеменко, И.В. Тикунова

“Химия 10-11. Органическая химия”

М., “Просвещение” 1993.

какие элементы входят, определение, строение

Что такое белок и какие функции в организме он берет на себя. Какие элементы входят в его состав и в чем особенность этого вещества.

Белки — главный строительный материал в человеческом организме. Если рассматривать в целом, то эти вещества составляют пятую часть нашего тела. В природе известна группа подвидов — только в теле человека содержится пять миллионов разных вариантов. С его участием формируются клетки, считающиеся главной составляющей частью живых тканей организма. Какие элементы входят в состав белков и в чем особенность вещества?

Тонкости состава

Молекулы белка в теле человека отличаются строением и берут на себя определенные функции. Так, главным сократительным белком считается миозин, который формирует мускулатуру и гарантирует передвижение тела. Он обеспечивает работу кишечника и движение крови по сосудам человека. Не менее важное вещество в организме — креатин. Функция вещества состоит в защите кожи от негативных действий — лучевых, температурных, механических и прочих. Также креатин защищает от поступления микробов извне.

В состав белков входят аминокислоты. При этом первая из них открыта в начале XIX века, а весь аминокислотный состав известен ученым с 30-х годов прошлого века. Интересно, что из двух сотен аминокислот, которые открыты сегодня, только два десятка формируют миллионы различных по структуре белков.

Главное отличие структуры — в наличии радикалов, имеющих различную природу. Кроме того, аминокислоты часто классифицируются с учетом электрического заряда. Каждая из рассматриваемых составляющих имеет общие характеристики — способность вступать в реакцию со щелочами и кислотами, растворимость в воде и так далее. Почти все представители аминокислотной группы участвуют в метаболических процессах.

Рассматривая состав белков, стоит выделить две категории аминокислот — заменимые и незаменимые. Они отличаются между собой способностью синтезироваться в организме. Первые вырабатываются в органах, что гарантирует хотя бы частичное покрытие текущего дефицита, а вторые — поступают только с едой. Если количество любой из аминокислот снижается, то это приводит к нарушениям, а иногда и к гибели.

Белок, в котором присутствует полный аминокислотный набор, носит название «биологически полноценный». Такие вещества входят в состав животной пищи. Полезными исключениями считаются и некоторые представители растений — например, фасоль, горох и соя. Главный параметр, по которому судят о пользе продукта — биологическая ценность. Если в роли основы рассматривать молоко (100%), то для рыбы или мяса этот параметр будет равен 95, для риса — 58, хлеба (только ржаного) — 74 и так далее.

Незаменимые аминокислоты, входящие в состав белка, участвуют в синтезе новых клеток и ферментов, то есть они покрывают пластические нужды и применяются в роли главных источников энергии. В состав белков входят элементы, которые способны к превращениям, то есть процессам декарбоксилирования и переаминирования. В упомянутых выше реакциях участвуют две группы аминокислот (карбоксильная и аминная).

Наиболее ценным и полезным для организма считается яичный белок, структура и свойства которого идеально сбалансированы. Вот почему процентное содержание аминокислот в этом продукте почти всегда берется за основу при сравнении.

Выше упоминалось, что белки состоят из аминокислот, и главную роль играют независимые представители. Вот некоторые из них:

• Гистидин — элемент, который получен в 1911 году. Его функция направлена на нормализацию условно-рефректорной работы. Гистидин играет роль источника для образования гистамина — ключевого медиатора ЦНС, участвующего в передаче сигналов к разным участкам организма. Если остаток этой аминокислоты снижается ниже нормы, то подавляется выработка гемоглобина в костном мозге человека.
• Валин — вещество, открытое в 1879 году, но окончательно расшифрованное только через 27 лет. В случае его нехватки нарушается координация, кожные покровы становятся чувствительными к внешним раздражителям.
• Тирозин (1846 год). Белки состоят из многих аминокислот, но этот играет одну из ключевых функций. Именно тирозин считается главным предшественником следующих соединений — фенол, тирамин, щитовидная железа и прочих.
• Метионин синтезирован только к концу 20-х годов прошлого века. Вещество помогает в синтезе холина, защищает печень от чрезмерного образования жира, имеет липотропное действие. Доказано, что такие элементы играют ключевую роль в борьбе с атеросклерозом и в регулировании уровня холестерина. Химическая особенность метионина и в том, что он участвует в выработке адреналина, входит во взаимодействие с витамином В.
• Цистин — вещество, строение которого установлено только к 1903 году. Его функции направлены на участие в химических реакциях, обменных процессах метионина. Также цистин вступает в реакцию с серосодержащими веществами (ферментами).
• Триптофан — незаменимая аминокислота, что входит в состав белков. Ее удалось синтезировать к 1907 году. Вещество участвует в обмене белка, гарантирует оптимальный азотистый баланс в организме человека. Триптофан участвует в выработке сывороточных белков крови и гемоглобина.
• Лейцин — одна из наиболее «ранних» аминокислот, известная с начала XIX века. Ее действие направлено на помощь организму в росте. Нехватка элемента приводит к нарушению работы почек и щитовидки.
• Изолейцин — ключевой элемент, участвующий в азотистом балансе. Ученые открыли аминокислоту только в 1890 году.
• Фенилаланин синтезирован в начале 90-х годов XIX века. Вещество считается основой при формировании гормонов надпочечников и щитовидки. Дефицит элемента — главная причина гормональных сбоев.
• Лизин получен только в начале XX века. Нехватка вещества приводит к накоплению кальция в костных тканях, уменьшению объема мускулатуры в организме, развитию анемии и так далее.

Стоит выделить и химический состав белков. Это не удивительно, ведь рассматриваемые вещества относятся к химическим соединениям.

• углерод — 50-55%;
• кислород — 22-23%;
• азот — 16-17%;
• водород — 6-7%;
• сера — 0,4-2,5%.

Кроме перечисленных выше, в состав белков входят следующие элементы (в зависимости от типа):

• медь;
• железо;
• йод;
• фосфор;
• микро- и макровещества.

Химическое содержание различных белков отличается. Единственное исключение — азот, содержание которого всегда 16-17%. По этой причине уровень содержания вещества определяется именно по процентному содержанию азота. Процесс вычисления следующий. Ученые знают, что в 6,25 граммах белка содержится один грамм азота. Чтобы определить белковый объем, достаточно умножить текущее количество азота на 6,25.

Тонкости строения

При рассмотрении вопроса, из чего состоят белки, стоит изучить и структуру этого вещества. Выделяют:

• Первичную структуру. За основу берется чередование аминокислот в составе. Если включается или «выпадает» хотя бы один элемент, то формируется новая молекула. Благодаря такой особенности, общее число последних достигает астрономической цифры.
• Вторичную структуру. Особенность молекул в составе белка такова, что они находятся не в растянутом состоянии, а имеют различные (иногда сложные) конфигурации. Благодаря этому, жизнедеятельность клетки упрощается. Вторичная структура имеет вид спирали, сформированной из равномерных витков. При этом соседние витки отличаются тесной водородной связью. В случае многократного повторения устойчивость возрастает.
• Третичная структура формируется, благодаря способности упомянутой спирали укладываться в клубок. Стоит знать, что состав и строение белков во многом зависит от первичной структуры. Третичная база, в свою очередь, гарантирует удержание качественных связей между аминокислотами с различными зарядами.
• Четвертичная структура характерна для некоторых белков (гемоглобина). Последний формирует не одну, а несколько цепей, которые отличаются по первичной структуре.

Секрет молекул белка — в общей закономерности. Чем больше структурный уровень, тем хуже удерживаются между собой образующиеся химические связи. Так, вторичная, третичная и четвертичная структуры подвержены действию радиации, высоких температур и прочих условий окружающей среды. Итогом часто становится нарушение строения (денатурация). При этом простой белок в случае изменения структуры способен к быстрому восстановлению. Если же вещество подверглось негативному температурному действию или влиянию других факторов, то процесс денатурации необратим, а само вещество не подлежит восстановлению.

Свойства

Выше рассмотрено, что такое белки, определение этих элементов, структура и прочие важные вопросы. Но информация будет неполной, если не выделить главные свойства вещества (физические и химические).

Молекулярная масса белка — от 10 тысяч до одного миллиона (здесь многое зависит от типа). Кроме того, они растворимы в воде.

Отдельно стоит выделить общие черты белка с каллоидными растворами:

• Способность к набуханию. Чем больше вязкость состава, тем выше молекулярная масса.
• Медленная диффузия.
• Способность к диализу, то есть делению аминокислотных групп на другие элементы при помощи мембран полупроницаемого типа. Главное отличие рассматриваемых веществ — их неспособность проходить через мембраны.
• Двухфакторная устойчивость. Это значит, что белок по структуре гидрофилен. Заряд вещества напрямую зависит, из чего состоит белок, числа аминокислот и их свойств.
• Размер каждой из частиц составляет 1-100 нм.

Также белки имеют определенные сходства с истинными растворами. Главное – в способности образования гомогенных систем. При этом процесс формирования самопроизвольный и не нуждается в дополнительном стабилизаторе. Кроме того, белковые растворы обладают термодинамической устойчивостью.

Ученые выделяют особые аморфные свойства рассматриваемых веществ. Объясняется это наличием аминогруппы. Если белок представлен в виде водного раствора, то в нем существуют в равной степени различные смеси — катионная, биполяного иона, а также анионная форма.

Также к свойствам белка стоит отнести:

• Способность играть роль буфера, то есть реагировать аналогично слабой кислоте или основанию. Так, в организме человека присутствует два типа буферных систем — белковая и гемоглобиновая, участвующие в нормализации уровня гомеостаза.
• Перемещение в электрическом поле. В зависимости от количества аминокислот в белке, их массы и заряда меняется и скорость движения молекул. Такая функция применяется для разделения с помощью электрофореза.
• Высаливание (обратное осаждение). Если добавить к белковому раствору ионы аммония, щелочноземельные металлы и щелочные соли, эти молекулы и ионы конкурируют между собой за воду. На этом фоне гидратная оболочка удаляется, а белки перестают быть устойчивыми. В итоге они выпадают в осадок. Если же добавить определенный объем воды, то возможно восстановление гидратной оболочки.
• Чувствительность к внешнему воздействию. Стоит отметить, что в случае негативного внешнего влияния белки разрушаются, что приводит к потере многих химических и физических свойств. Кроме того, денатурация становится причиной разрыва главных связей, стабилизирующих все уровни структуры белка (кроме первичного).

Причин денатурации множество — негативное влияние органических кислот, действие щелочей или ионов тяжелых металлов, негативное влияние мочевины и различных восстановителей, приводящих к разрушению мостиков дисульфидного типа.

• Наличие цветных реакций с разными химическими элементами (зависит от аминокислотного состава). Такое свойство применяется в лабораторных условиях, когда требуется определить общее количество белка.

Итоги

Белок — ключевой элемента клетки, обеспечивающий нормальное развитие и рост живого организма. Но, несмотря на изученность вещества учеными, впереди предстоит еще много открытий, позволяющих глубже узнать тайну человеческого организма и его строения. Пока же каждый из нас должен знать, где образуются белки, в чем их особенности и для каких целей они необходимы.

2 сентября 2016

2. Классификация и физико-химические свойства белков, строение ферментов. Классификация белков.

Классификация белков базируется на их химическом составе. Согласно этой классификации белки бывают простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, то есть из одного или нескольких полипептидов. К простым белкам, имеющимся в организме человека, относятся альбумины, глобулины, гистоны, белки опорных тканей.

В молекуле сложного белка, кроме аминокислот, ещё имеется неаминокислотная часть, называемая простетической группой. В зависимости от строения этой группы выделяют такие сложные белки, как фосфопротеиды(содержат фосфорную кислоту), нуклеопротеиды( содержат нуклеиновую кислоту), гликопротеиды(содержат углевод), липопротеиды(содержат липоид) и другие.

Согласно классификации, которая базируется на пространственной форме белков, белки разделяются на фибриллярные и глобулярные.

Фибриллярные белки состоят из спиралей, то есть преимущественно из вторичной структуры. Молекулы глобулярных белков имеют шаровидную и эллипсоидную форму.

Примером фибриллярных белков является коллаген – самый распространенный белок в теле человека. На долю этого белка приходится 25-30% от общего числа белков организма. Коллаген обладает высокой прочностью и эластичностью. Он входит в состав сосудов мышц, сухожилий, хрящей, костей, стенки сосудов.

Примером глобулярных белков являются альбумины и глобулины плазмы крови.

Физико-химические свойства белков.

Одной из главных особенностей белков является их большая молекулярная масса, которая колеблется в диапазоне от 6000 до нескольких миллионов дальтон.

Другим важным физико-химическим свойством белков является их амфотерность, то есть наличие, как кислотных, так и основных свойств. Амфотерность связана с наличием в составе некоторых аминокислот свободных карбоксильных групп, то есть кислотных, и аминогрупп, то есть щелочных. Это приводит к тому, что в кислой среде белки проявляют щелочные свойства, а в щелочной среде – кислотные. Однако при определенных условиях белки проявляют нейтральные свойства. Значение рН, при котором белки проявляют нейтральные свойства, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка для каждого белка индивидуальна. Белки по этому показателю делят на два больших класса – кислые и щелочные, так как изоэлектрическая точка может быть сдвинута либо в одну, либо в другую сторону.

Еще одно важное свойство белковых молекул – это растворимость. Несмотря на большой размер молекул белки довольно хорошо растворимы в воде. Причем растворы белков в воде весьма устойчивы. Первой причиной растворимости белков является наличие на поверхности молекул белков заряда, благодаря чему белковые молекулы практически не образуют нерастворимые в воде агрегаты. Второй причиной устойчивости белковых растворов является наличие у белковой молекулы гидратной (водной) оболочки. Гидратная оболочка отделяет белки друг от друга.

Третье важное физико-химическое свойство белков – это высаливание, то есть способность выпадать в осадок под действием водоотнимающих средств. Высаливание – процесс обратимый. Эта способность то переходить в раствор, то выходить из него очень важна для проявления многих жизненных свойств.

Наконец, важнейшим свойством белков является его способность к денатурации. Денатурация — это потеря белком нативности. Когда мы делаем яичницу на сковороде, мы получаем необратимую денатурацию белка. Денатурация заключается в постоянном или временном нарушении вторичной и третичной структуры белка., но при этом первичная структура сохраняется. Помимо температуры(выше 50 градусов) денатурацию могут вызвать другие физические факторы: излучении, ультразвук, вибрация, сильные кислоты и щелочи. Денатурация может быть обратимой и необратимой. При небольших воздействиях разрушение вторичной и третичной структур белка происходит незначительное. Поэтому белок при отсутствии денатурирующего воздействия может восстановить свою нативную структуру. Процесс обратный денатурации называется ренатурация. Однако при продолжительном и сильном воздействии ренатурация становится невозможной, а денатурация, таким образом, необратимой.

Титин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 8 октября 2019; проверки требуют 3 правки. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 8 октября 2019; проверки требуют 3 правки.

Титин
Трёхмерная структура модуля титина I типа. PDB прорисовано на основе 1bpv.
Доступные структуры PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB Список идентификаторов PDB 1BPV, 1G1C, 1NCT, 1NCU, 1TIT, 1TIU, 1TKI, 1TNM, 1TNN, 1WAA, 1YA5, 2A38, 2BK8, 2F8V, 2ILL, 2J8H, 2J8O, 2NZI, 2RQ8, 2WP3, 2WWK, 2WWM, 2Y9R, 3B43, 3KNB, 3LCY, 3LPW, 3PUC, 3Q5O, 3QP3, 4JNW
Идентификаторы
Символ	TTN ; CMD1G; CMH9; CMPD4; EOMFC; HMERF; LGMD2J; MYLK5; TMD
Внешние ID	OMIM: 188840 MGI: 98864 HomoloGene: 130650 GeneCards: TTN Gene
номер EC	2.7.11.1
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид	Человек	Мышь
Entrez	7273	22138
Ensembl	ENSG00000155657	ENSMUSG00000051747
UniProt	Q8WZ42	A2ASS6
RefSeq (мРНК)	NM_001256850	NM_011652
RefSeq (белок)	NP_001243779	NP_035782
Локус (UCSC)	Chr 2: 179.39 – 179.7 Mb	Chr 2: 76.7 – 76.98 Mb
Поиск в PubMed	[1]	[2]

Титин, также известный как коннектин — самый большой из одиночных полипептидов. Он играет важную роль в процессе сокращения поперечнополосатых мышц^[1][2]. Ген титина содержит самое большое количество экзонов.

Титин, состоящий из 38138 аминокислот (титин камбаловидной мышцы) — самый большой из известных белков. Молекулярная масса белка равна приблизительно 2 993 442.763 а. е. м.^[3], его теоретическая изоэлектрическая точка равна 6.01^[4]. Эмпирическая химическая формула этого белка — C₁₃₂₉₈₃H₂₁₁₈₆₁N₃₆₁₄₉O₄₀₈₈₃S₆₉₃. Теоретический нестабильный индекс (II), показывающий его стабильность в пробирке, равен 39.69. Период полураспада (время, требующееся для исчезновения половины содержащегося белка в клетке после его синтеза) равен примерно 30 часам (в ретикулоцитах животных)^[5]. Титин состоит главным образом из линейных блоков модулей двух типов: тип I (фибронектиновый домен III типа) и тип II (иммуноглобулиноподобный домен)^[6]. Эти линейные блоки далее организуются в два участка:

N-терминальный (в составе I-полос саркомера)

действует как эластичная часть молекулы и состоит, в основном, из модулей типа II. В частности, I группа состоит из двух участков тандемных иммуноглобулиновых доменов типа II на каждой стороне PEVK- участка, богатых пролином, глутаминовой кислотой, валином и лизином. Располагается между миозином и Z-диском^[7].

C-терминальный (в составе А-полос)

выполняет управляющую функцию и, вероятно, обладает протеинкиназной активностью. А-полосы состоят из чередующихся модулей типа I и типа II.

Титин — это большой белок поперечно-полосатых мышц. N-терминальный участок Z-диска и C-терминальный участок М-линии связаны, соответственно, с Z-диском и М-линией саркомера, так что одиночная молекула титина тянется вдоль половины его длины. Титин также содержит скрепляющие участки для присоединения мышечных белков, так что он служит матрицей для правильной сборки белков, входящих в состав саркомера. Было установлено, что он также входит в качестве структурного белка в состав хромосом. Значительная изменчивость характерна для участков молекулы титина, находящихся в I-полосе, М-линии, Z-диске. Изменчивость в участке I-полосы определяет различия в эластичности разных изоформ титина, и, следовательно, различия в эластичности разных типов мускулов. Из многих известных вариантов титина только для пяти из них полностью расшифрована последовательность аминокислот^[2][8].

Титин взаимодействует с множеством саркомерных белков, включая:^[9]

• Z-линейный участок: телетонин и α-актинин-1
• Участок I-полосы: калпейн-3 и обскурин
• М-линейный участок: миозин-связующий белок С, кальмодулин 1, калпеин-3 и Убиквитинлигаза.

Мутации в гене титина связаны с наследственной гипертрофической кардиомиопатией^[10][11] и прогрессирующей дистальной мышечной дистрофией Миоши^[12]. Аутоантитела против титина вырабатываются у больных аутоиммунной склеродермией^[13].

Как у самого большого известного белка, у титина самое длинное номенклатурное название ИЮПАК. Полное химическое название, начинающееся метионил… и заканчивающееся …изолейцин, включает (на английском языке) 189 819 букв, признано длиннейшим словом не только в английском языке, но и в любом другом^[14]. Однако профессиональные составители словарей рассматривают названия химических соединений скорее как словесные химические формулы, нежели как слова общеупотребительного языка^[15].

1. ↑ OMIM 188840
2. ↑ ^{1 2} Entrez Gene: TTN titin (неопр.).
3. ↑ Result of Molecular Weight Calculation
4. ↑ ExPASy-calculated pI for titin (неопр.). Дата обращения 26 августа 2007. Архивировано 13 апреля 2012 года.
5. ↑ Swiss-Prot Protein knowledgebase, main entry (неопр.). Дата обращения 4 мая 2006. Архивировано 13 апреля 2012 года.
6. ↑ Labeit S., Kolmerer B. Titins: giant proteins in charge of muscle ultrastructure and elasticity (англ.) // Science : journal. — 1995. — October (vol. 270, no. 5234). — P. 293—296. — PMID 7569978.
7. ↑ Wang K., McCarter R., Wright J., Beverly J., Ramirez-Mitchell R. Regulation of skeletal muscle stiffness and elasticity by titin isoforms: a test of the segmental extension model of resting tension (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1991. — August (vol. 88, no. 16). — P. 7101—7105. — PMID 1714586.
8. ↑ Labeit S., Barlow D.P., Gautel M., Gibson T., Holt J., Hsieh C.L., Francke U., Leonard K., Wardale J., Whiting A., Trinick J. A regular pattern of two types of 100-residue motif in the sequence of titin (англ.) // Nature : journal. — 1990. — May (vol. 345, no. 6272). — P. 273—276. — DOI:10.1038/26926a0. — PMID 2129545.
9. ↑ Bang M.L., Centner T., Fornoff F., Geach A.J., Gotthardt M., McNabb M., Witt C.C., Labeit D., Gregorio C.C., Granzier H., Labeit S. The complete gene sequence of titin, expression of an unusual approximately 700-kDa titin isoform, and its interaction with obscurin identify a novel Z-line to I-band linking system (англ.) // Circ. Res. (англ.)русск. : journal. — 2001. — November (vol. 89, no. 11). — P. 1065—1072. — DOI:10.1161/hh3301.100981. — PMID 11717165. (недоступная ссылка)
10. ↑ Siu B.L., Niimura H., Osborne J.A., Fatkin D., MacRae C., Solomon S., Benson D.W., Seidman J.G., Seidman C.E. Familial dilated cardiomyopathy locus maps to chromosome 2q31 (англ.) // Circulation (англ.)русск. : journal. — Lippincott Williams & Wilkins (англ.)русск., 1999. — March (vol. 99, no. 8). — P. 1022—1026. — PMID 10051295.
11. ↑ Itoh-Satoh M., Hayashi T., Nishi H., Koga Y., Arimura T., Koyanagi T., Takahashi M., Hohda S., Ueda K., Nouchi T., Hiroe M., Marumo F., Imaizumi T., Yasunami M., Kimura A. Titin mutations as the molecular basis for dilated cardiomyopathy (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. (англ.)русск. : journal. — 2002. — February (vol. 291, no. 2). — P. 385—393. — DOI:10.1006/bbrc.2002.6448. — PMID 11846417.
12. ↑ Hackman P., Vihola A., Haravuori H., Marchand S., Sarparanta J., De Seze J., Labeit S., Witt C., Peltonen L., Richard I., Udd B. Tibial muscular dystrophy is a titinopathy caused by mutations in TTN, the gene encoding the giant skeletal-muscle protein titin (англ.) // Am. J. Hum. Genet. (англ.)русск. : journal. — 2002. — September (vol. 71, no. 3). — P. 492—500. — DOI:10.1086/342380. — PMID 12145747.
13. ↑ Machado C., Sunkel C.E., Andrew D.J. Human autoantibodies reveal titin as a chromosomal protein (англ.) // J. Cell Biol. (англ.)русск. : journal. — 1998. — April (vol. 141, no. 2). — P. 321—333. — DOI:10.1083/jcb.141.2.321. — PMID 9548712.
14. ↑ What is the longest word in the English language? (неопр.). CliffsNotes.com. Дата обращения 24 января 2016.
15. ↑ Oxford Word and Language Service team. Ask the experts — What is the longest English word? (неопр.). AskOxford.com / Oxford University Press. Дата обращения 13 января 2008. Архивировано 13 апреля 2012 года.

Классификация белков.

Основана на различиях по составу или по форме.

По составу белки делят на две группы:

1. Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот: протамины и гистоны обладают основными свойствами и входят в состав нуклеопротеидов. Гистоны участвуют в регуляции активности генома. Проламины и глютелины – белки растительного происхождения, составляют основную массу клейковины. Альбумины и глобулины – белки животного происхождения. Богаты ими сыворотка крови, молоко, яичный белок, мышцы.

2. Сложные белки (протеиды = протеины) содержат небелковую часть – простетическую группу. Если простетической группой является пигмент (гемоглобин, цитохромы), то это хромопротеиды. Белки, связанные с нуклеиновыми кислотами – нуклеопротеиды. Липопротеины – связаны с каким – либо липидом. Фосфопротеиды – состоят из белка и лабильного фосфата. Их много в молоке, в ЦНС, икре рыб. Гликопротеиды связаны с углеводами и их производными. Металлопротеины – белки, содержащие негеминовое железо, а также образующие координационные решетки с атомами металлов в составе белков – ферментов.

По форме различают

— глобулярные белки – это плотно свернутые полипептидные цепи сферической формы, для них важна третичная структура. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных растворах кислот, оснований, солей. Глобулярные белки выполняют динамические функции. Например, инсулин, белки крови, ферменты.

— фибриллярные белки – молекулы вторичной структуры. Они построены из параллельных, сравнительно сильно растянутых пептидных цепей, вытянутой формы, собранные в пучки, образуют волокна (кератин ногтей, волос, паутины, шелка, коллаген сухожилий). Выполняют преимущественно структурную функцию.

Функции белков:

1. Строительная – белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.

2. Транспортная – некоторые белки способны присоединять к себе различные вещества и переносить (доставлять) их из одного места клетки в другое, и к различным тканям и органам тела. Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ. В состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивающие активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки и в клетку – осуществляется обмен с внешней средой.

3. Регуляторная функция – принимают участие в регуляции обмена веществ. Гормоны влияют на активность ферментов, замедляя или ускоряя обменные процессы, изменяют проницаемость клеточных мембран, поддерживают постоянство концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в процессе роста. Гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

4. Защитная функция = Иммунологическая. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Синтез иммуноглобулинов происходит в лимфоцитах. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

5. Двигательная функция. Сократительные белки обеспечивают движение клеток и внутриклеточных структур: образовании псевдоподий, мерцании ресничек, биении жгутиков, сокращении мышц, движении листьев у растений.

6. Сигнальная функция. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

7. Запасающая функция. В организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в селезенке, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным относятся белки яйца, молока.

8. Энергетическая функция. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Распад идет сначала до аминокислот, а потом – до воды, аммиака и углекислого газа. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда израсходованы жиры и углеводы.

9. Каталитическая функция. Ускорение биохимических реакций под действием белков — ферментов.

10. Трофическая. Питают зародыш на ранних стадиях развития и запасают биологически ценные вещества и ионы.

Липиды

Большая группа органических соединений, являющихся производными трехатомного спирта глицерина и высших жирных кислот. Поскольку в их молекулах преобладают неполярные и гидрофобные структуры, то они нерастворимы в воде, а растворимы в органических растворителях.

Пищевая ценность — Википедия

Пищевая ценность — понятие, отражающее всю полноту полезных свойств пищевого продукта, включая степень обеспечения физиологических потребностей человека в основных пищевых веществах, энергию и органолептические свойства. Характеризуется химическим составом пищевого продукта с учётом его потребления в общепринятом количестве. Обычно пища содержит смесь различных компонентов, однако встречаются виды пищи, состоящие из какого-либо одного компонента или его явного преобладания, например, углеводистая пища. Пищевая ценность продуктов питания определяется в первую очередь энергетической и биологической ценностью, составляющих её компонентов, а также пропорциями отдельных видов компонентов в их общем количестве.

Белки[править | править код]

Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют специализированные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Жиры[править | править код]

Жиры́, или с химической точки зрения триглицери́ды — природные органические соединения, полные сложные эфиры глицерина и одноосновных жирных кислот (входят в класс липидов). Наряду с углеводами и белками, жиры являются одним из основных источников энергии для млекопитающих, одним из главных компонентов питания. Эмульгирование жиров в кишечнике (необходимое условие их всасывания) осуществляется при участии солей жёлчных кислот. Энергетическая ценность жиров примерно в 2 раза выше, чем углеводов, при условии их биологической доступности и здорового усвоения организмом. В живых организмах жиры (липиды) выполняют важные структурные, энергетические и другие жизненноважные функции в составе мембранных образований клетки и в субклеточных органеллах. Жидкие жиры растительного происхождения обычно называют маслами. Кроме того, в кулинарии жир животного происхождения (полученный из молока животных) так же называют сливочное масло. Также в пищевой промышленности твёрдые жиры, полученные в результате трансформации (гидрирования или гидрогенизации) растительных масел называют саломасом, маргарином, комбинированным жиром или спредом.

В растениях жиры содержатся в сравнительно небольших количествах, за исключением семян масличных растений, в которых содержание жиров может быть более 50 %. Насыщенные жиры расщепляются в организме на 25—30 %, а ненасыщенные жиры расщепляются полностью.

Животные жиры чаще всего содержат стеариновую и пальмитиновую кислоты, ненасыщенные жирные кислоты представлены в основном олеиновой, линолевой и линоленовой кислотами. Физико-химические и химические свойства данной категории жиров в значительной мере определяются соотношением входящих в их состав насыщенных и ненасыщенных жирных кислот.

Углеводы[править | править код]

Углево́ды — весьма обширный класс органических соединений, среди них встречаются вещества с сильно различающимися свойствами. Это позволяет углеводам выполнять разнообразные функции в живых организмах. Соединения этого класса составляют около 80 % сухой массы растений и 2—3 % массы животных^[1]. Организмы животных не способны самостоятельно синтезировать углеводы из неорганических веществ. Они получают их из растений с пищей и используют в качестве главного источника энергии, получаемой в процессе окисления. Таким образом, в суточном рационе человека и животных преобладают углеводы. Травоядные получают крахмал, клетчатку, сахарозу. Хищники получают гликоген с мясом. Для человека главными источниками углеводов из пищи являются: хлеб, картофель, макароны, крупы, сладости. Чистым углеводом является сахар. Мёд, в зависимости от своего происхождения, содержит 70—80 % глюкозы и фруктозы.

В живых организмах углеводы выполняют следующие функции:

1. Структурная и опорная функции. Углеводы участвуют в построении различных опорных структур. Так целлюлоза является основным структурным компонентом клеточных стенок растений, хитин выполняет аналогичную функцию у грибов, а также обеспечивает жёсткость экзоскелета членистоногих^[1].
2. Защитная роль у растений. У некоторых растений есть защитные образования (шипы, колючки и др.), состоящие из клеточных стенок мёртвых клеток.
3. Пластическая функция. Углеводы входят в состав сложных молекул (например, пентозы (рибоза и дезоксирибоза) участвуют в построении АТФ, ДНК и РНК)^[2].
4. Энергетическая функция. Углеводы служат источником энергии: при окислении 1 грамма углеводов выделяются 4,1 ккал энергии и 0,4 г воды^[2].
5. Запасающая функция. Углеводы выступают в качестве запасных питательных веществ: гликоген у животных, крахмал и инулин — у растений^[1].
6. Осмотическая функция. Углеводы участвуют в регуляции осмотического давления в организме. Так, в крови содержится 100—110 мг/% глюкозы, от концентрации глюкозы зависит осмотическое давление крови.
7. Рецепторная функция. Олигосахариды входят в состав воспринимающей части многих клеточных рецепторов или молекул-лигандов.

Обмен углеводов в организме человека и высших животных складывается из нескольких процессов^[3]:

1. Гидролиз (расщепление) в желудочно-кишечном тракте полисахаридов и дисахаридов пищи до моносахаридов, с последующим всасыванием из просвета кишки в кровеносное русло.
2. Гликогеногенез (синтез) и гликогенолиз (распад) гликогена в тканях, в основном в печени.
3. Аэробный (пентозофосфатный путь окисления глюкозы или пентозный цикл) и анаэробный (без потребления кислорода) гликолиз — пути расщепления глюкозы в организме.
4. Взаимопревращение гексоз.
5. Аэробное окисление продукта гликолиза — пирувата (завершающая стадия углеводного обмена).
6. Глюконеогенез — синтез углеводов из неуглеводистого сырья (пировиноградная, молочная кислота, глицерин, аминокислоты и другие органические соединения).

Незаменимые элементы пищи[править | править код]

Макроэлементы[править | править код]

Биологически значимые элементы[править | править код]

Микроэлементы[править | править код]

По современным данным более 30 микроэлементов считаются необходимыми для жизнедеятельности растений и животных. Среди них (в алфавитном порядке):

Витамины[править | править код]

Витами́ны (от лат. vita — «жизнь») — группа низкомолекулярных органических соединений относительно простого строения и разнообразной химической природы. Это разнородная по химической природе группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи. Автотрофные организмы также нуждаются в витаминах, получая их либо путём синтеза, либо из окружающей среды. Так, витамины входят в состав питательных сред для выращивания организмов фитопланктона^[4]. Витамины содержатся в пище (или в окружающей среде) в очень малых количествах, и поэтому относятся к микронутриентам. Витамины не являются для организма поставщиком энергии, однако витаминам отводится важнейшая роль в обмене веществ. Витамины участвуют во множестве биохимических реакций, выполняя каталитическую функцию в составе активных центров большого количества разнообразных ферментов либо выступая информационными регуляторными посредниками, выполняя сигнальные функции экзогенных прогормонов и гормонов. Известно около полутора десятков витаминов. Исходя из растворимости, витамины делят на жирорастворимые — A, D, E, незаменимые жирные кислоты, K и водорастворимые — все остальные (B, C и другие). Жирорастворимые витамины накапливаются в организме, причём их депо являются жировая ткань и печень. Водорастворимые витамины в существенных количествах не депонируются (не накапливаются) и при избытке выводятся с водой.

Снижение пищевой ценности продуктов питания[править | править код]

Существуют множество причин снижения пищевой ценности продуктов питания. Большинство из них связано со снижением количества макронутриентов и особенно микронутриентов в сырье (например, содержание железа и витаминов группы B в говядине и в мясе птицы за последние 30 лет снизилось на 30—70 %), агрессивными методами, используемых в технологии выращивания и производства продукции (пестициды, стимуляторы роста/гормональная терапия для набора веса животных, антибиотики итд.)^[5], а также с контаминацией несвойственными для продуктов биологическими агентами (бактерии, микромицеты, простейшие их метаболиты итд.), химическими (ксенобиотики) или радиоактивными соединениями (радионуклиды).

1. ↑ ^{1 2 3} Н. А. АБАКУМОВА, Н. Н. БЫКОВА. 9. Углеводы // Органическая химия и основы биохимии. Часть 1. — Тамбов: ГОУ ВПО ТГТУ, 2010. — ISBN 978-5-8265-0922-7.
2. ↑ ^{1 2} А. Я. Николаев. 9. Обмен и функции углеводов // Биологическая химия. — М.: Медицинское информационное агентство, 2004. — ISBN 5-89481-219-4.
3. ↑ Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. Биологическая химия / Под ред. акад. АМН СССР С. С. Дебова.. — 2-е изд., перераб. и доп. — М.: Медицина, 1990. — С. 235—238. — 528 с. — (Учебная литература для студентов медицинских институтов). — 100 000 экз. — ISBN 5-225-01515-8.
4. ↑ Гайсина Л. А., Фазлутдинова А. И., Кабиров Р. Р. Современные методы выделения и культивирования водорослей. — Учебное пособие. — Уфа: БГПУ, 2008. — 152 с. — 100 экз. — ISBN 978-5-87978-509-8.
5. ↑ Спиричев В.Б. Научное обоснование применения витаминов в лечебных и профилактических целях // Вопросы питания. — 2010. — № 5.