Строение белков
Среди органических веществ белки, или протеины, — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 — 80% сухой массы клетки.
Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Кроме углерода, кислорода, водорода и азота, в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (рис. 1)
Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:
Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (
Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.
Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между —CO- и —NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль — вторичная структура белка.
Третичная структура — трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация — глобула. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.
Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки
Другие заметки по биологии
Белки их строение, функции и значение.
Аминокислоты
В клетках и тканях встречается свыше 170 различных аминокислот. В составе белков обнаруживаются лишь 26 из них; обычными же компонентами белка можно считать лишь 20 аминокислот.
Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. В отличие от них животные не могут синтезировать все аминокислоты, в которых они нуждаются; часть из них они должны получать в готовом виде, т. е. с пищей. Эти последние принято называть незаменимыми аминокислотами. Следует, однако, подчеркнуть: название «незаменимые» вовсе не означает, что эти аминокислоты в качестве компонентов животных белков в чем-то важнее остальных. «Незаменимы» они лишь в том смысле, что организм животного не способен их синтезировать.
Часть аминокислот синтезируются в самом организме человека, но существует, как известно, 10 незаменимых аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин и аргинин), синтез которых в организме невозможен. Незаменимые аминокислоты поступают в организм в составе белков пищи. Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности — к гибели организма.
Белки, в которых содержится достаточное количество таких аминокислот, называют полноценными. Лишь белки немногих растений (семена бобовых) приближаются по аминокислотному составу к животным белкам.
Белки
Белки — это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота.
В некоторых белках содержится еще и сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков — цепи, построенные из аминокислот, — очень велики; это макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, т.е. закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок. Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они — важный компонент пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.
Классификация белков
Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняют создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе. В табл. приведены три разные классификации белков, основанные на различных их характеристиках.
Структура белков
Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация. При описании трехмерной структуры белков рассматривают обычно четыре разных уровня организации.
Первичная структура
Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Первые исследования по выяснению аминокислотной последовательности белков были выполнены в Кембриджском университете Ф. Сэнгером, дважды удостоенным за свои работы Нобелевской премии. Сэнгер работал с гормоном инсулином, и это был первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность. Работа заняла ровно 10 лет (1944-1954 гг.). В молекулу инсулина входит 51 аминокислота, а молекулярная масса этого белка равна 5733. Молекула состоит из двух полипептидных цепей, удерживаемых вместе дисульфидными мостиками.
Рис. 5.33. Первичная структура лизоцима. Лизоцим-это фермент, обнаруженный во многих тканях и секретах человеческого тела, в растениях и яичном белке. Этот фермент катализирует разрушение клеточных стенок бактерий. Молекула лизоцима состоит из одной пол и пептидной цепи, в которую входит 129 аминокислотных остатков. В молекуле имеется четыре внутри цепочечных дисульфидных мостика.
В настоящее время большая часть работ по определению аминокислотных последовательностей автоматизирована, и теперь первичная структура известна уже для нескольких сотен белков. В организме человека свыше 10 000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 стандартных аминокислот. Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной — единственной аминокислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается, например, при так называемой серповидноклеточной анемии.
Интересные данные могут быть получены в результате анализа аминокислотных последовательностей гомологичных белков, принадлежащих разным биологическим видам; такие данные позволяют судить о возможном таксономическом родстве между этими видами.
Вторичная структура
Для всякого белка характерна помимо первичной еще и определенная вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая а-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка (считая вдоль цепи назад) (рис. 5.34 Рис. 5.34. Структура a-спирали. А. Показаны a-атомы углерода. Соединяющая их линия описывает а-спираль. Б. Модель а-спирал и из стержней и шариков. В. Часть а-спирал и в растянутом виде. Спираль стабилизируется водородными связями.). Рентгеноструктурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.
Третичная структура
У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура поддерживается уже обсуждавшимися выше связями трех типов — ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями. В количественном отношении наиболее важны именно гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные боковые цепи были скрыты внутри молекулы, т.е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.
Четвертичная структура.
Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей. Способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка. Четвертичная структура имеется, например, у гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных цепей двух разных типов: из двух а-цепей и двух р-цепей. Две а-цепи содержат по 141 аминокислотному остатку, а две Р-цепи-по 146 остатков. Полную структуру гемоглобина определили Кендрью и Перуц (Kend-rew, Perutz).
Некоторые вирусы, например вирус мозаики табака, имеют белковую оболочку, состоящую из многих полипептидных цепей, упакованных высокоупорядоченным образом.
Рис. 5.39. Структура гемоглобина. Молекула состоит из четырех полипептидных цепей: двух a-цепей и двух fi-цепей. С каждой цепью связанаодна группа тема, к которой присоединяется молекула кислорода. Гемоглобин — пример белка, состоящего из отдельных субьединиц, т. е. обладающего четвертичной структурой.
Строение и функции белков
Строение белков
Определение 1
Белки – сложные органические соединения (биополимеры), в состав молекул которых входят углерод, водород, кислород и азот (иногда серы). Их мономеры — аминокислоты.
Белки играют первостепенное значение в жизни всех организмов. Они характеризуются неисчерпаемым разнообразием, которое одновременно очень специфично.
Замечание 1
Белки и нуклеиновые кислоты являются материальной основой всего богатства организмов окружающей среды. Их доля составляет 50 – 80% сухой массы клетки.
Молекулы белков похожи на длинные цепи, состоящие из 50 – 1500 остатков аминокислот, соединённых крепкой ковалентной азотно-углеродной (пептидной) связью. В результате образуется первичная структура белка — полипептидная цепь.
Замечание 2
Молекула белка — это полипептид, молекулярная масса которого составляет от 5 тыс. до 150 тыс. Бывает и больше.
Простые белки состоят лишь из аминокислот, а сложные белки, кроме аминокислот, могут содержать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), окрашенные химические соединения (хромопротеиды) и т.п.
Все свойства клетки (химические, морфологические, функциональные) зависят от специфических белков, содержащихся в ней.
Замечание 3
Именно набор аминокислот, их количество и последовательность расположения в полипептидной цепи и определяет специфичность белка.
Замена лишь одной аминокислоты в составе белковой молекулы или изменение последовательности расположения аминокислот может привести к изменению функций белка. Этим и объясняется большое разнообразие в строении белковой молекулы первичной структуры. Потому не удивительно, что живой организм, чтобы иметь возможность выполнять свои функции, использует особенный виды белков и его возможности в этом отношении неограниченные.
Пространственное расположение полипептидных цепей также определяет свойства белков. В живой клетке полипептидные цепи скрученные или согнутые, имеют вторичную или третичную структуру.
Вторичная структура представлена спирально закрученной белковой цепочкой. Витки спирали удерживаются благодаря водородным связям, образующимся между расположенными на соседних витках СО – и NH – группами.
В результате дальнейшего закручивания спирали возникает специфическая конфигурация каждого белка — третичная структура. Образуется она благодаря связям между белковыми радикалами аминокислотных остатков:
- ковалентным дисульфидным (S – S-связям) между остатками цистеина,
- водородным,
- ионными.
- гидрофобным взаимодействиям.
В количественном соотношении наиболее важными являются гидрофобные взаимодействия, вызванные тем, что неполярные боковые цепи аминокислот стремятся объединиться друг с другом, не смешиваясь с водной средой. Белок при этом свёртывается так, чтобы его гидрофобные боковые цепи были спрятаны внутри молекулы, то есть защищены от контакта с водой, а наружу, наоборот, выставлены боковые гидрофильные цепи.
Для каждого белка специфичны количество молекуламинокислот с гидрофобными радикалами и количество молекул цистеина и характер их взаимного расположения в полипептидной цепи.
Взаимное расположение групп атомов, обходимое для проявления активности белка как катализатора, его гормональных функций и др. обеспечивается сохранением определённой формы молекулы. Потому стойкость макромолекул – не случайное свойство, а один из важнейших способовстабилизации организма.
Биологическая активность белка может проявлятся лишь когда он имеет третичную структуру, потому при замене в полипептидной цепи даже одной аминокислоты могут возникнуть изменения в конфигурации белка, а его биологическая активность снизится или же исчезнет совсем.
Иногда две, три, и больше белковых молекул с третичной структурой могут объединиться в единый комплекс. Подобные образования являются четвертичной структурой белка.
Пример 1
Примером такого сложного белка является гемоглобин, который состоит из четырёх субединиц и небелковой части – гема. Он способен выполнять свои функции только в такой форме.
В четвертичной структуре белковые субединицы не связаны химически, однако вся структура достаточно крепкая благодаря действию слабых межмолекулярных сил.
Под влиянием разнообразных физических и химических факторов (обработка щелочами, кислотами, спиртом, ацетоном, влияние высоких температур и давления и пр.) третичная и четвертичная структуры белка изменяются, потому что разрываются водородные и ионные связи.
Определение 2
Денатурация – нарушение естественной (нативной) структуры белка.
При денатурации уменьшается растворимость белков, изменяется форма и размеры молекул, теряется ферментативная активность и т.п. Процесс денатурации оборотный, то есть возвращение нормальных условий сопровождается непроизвольным оновлением естественной (природной) структуры белка. Этот процесс называют ренатурацией.
Замечание 4
Все особенности строения и функционирования белковой макромолекулы зависят от его первичной структуры.
Функции белков в клетке
- Строительная (пластическая) функция белковых молекул является одной из важнейших.Они являются составным компонентом клеточных мембран и органел. Стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи высших животных также состоят в основном из белка.
- Двигательная функция обеспечивается особенными сократительными белками, благодаря которым осуществляются движения жгутиков и ресничек, перемещение хромосом во время деления клеток, сокращение мускулатуры, движения органов растений и т.п., пространственные изменения положения различных структур организма.
- Транспортная функция белков обеспечивается их способностью связывать и переносить с течением крови химические соединения.
Пример 2
Белок крови гемоглобин переносит кислород из лёгких в клетки других органов и тканей (аналогичную функцию в мышцах выполняет миоглобин).
Белки сыворотки крови переносят липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества.
Молекулы белков, входящих в состав плазматической мембраны, берут участие в транспорте веществ как в клетку, так и из неё.
Белки выполняют и защитную функцию. Как ответ на проникновение внутрь чужеродных веществ (антигенов – белков или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов) в клетке вырабатываются особенные белки – иммуноглобулины (антитела), которые нейтрализуют чужеродные вещества и осуществляют иммунологичную защиту организма.
Благодаря функционированию иммунной системы организма обеспечивается распознавание антигенов антигенным детерминантам (характерным участкам их молекул). Благодаря этому специфически связываются и обеззараживаются чужеродные вещества за.
Замечание 5
Внешнюю защитную функцию могут выполнять также и белки, токсические для других организмов ( белок яда змей).
Белкам свойственна также сигнальная функция. В поверхность клеточной мембранны встроены молекулы белков, которые в ответ на действия факторов внешней среды способны к изменению свей третичной структуры. Так происходит восприятие сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.
Регуляторная функция свойственна белкам-гормонам, которые влияют на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянную концентрацию веществ в крови, учавствуют в росте размножении и других жизненно важных процессах.
Пример 3
Одним из наиболее известных гормонов является инсулин, понижающий содержание сахара в крови. В случае стойкой недостаточности инсулина содержание сахара в крови увеличивается и развивается сахарны диабет. Главными регуляторами биохимических процессов в организме могут быть и многочисленные белки-ферменты (каталитическая функция).
Белки являются и энергетическим материалом. При расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии, необходимой для большинства жизненно важных процессов в клетке.
Ферменти, их роль в клетке
Определение 3
Ферменты (энзимы) – это специфические белки, присутствующие во всех организмах и выполняющие функцию биологических катализаторов.
Химические реакции в живой клетке происходят при умеренной температуре нормальном давлении и в нейтральной среде. При таких условиях течение реакций синтеза или распада веществ в клетке был быочень медленным, если бы не действие ферментов. Ферменты ускоряют реакции за счёт снижения энергии активации не измененяя их общего результата, то есть при их наличии для придания молекулам, вступающим в реакцию, реакционной способности, необходимо значительно меньше энергии
Все процессы в живом организме прямо или косвенно происходят с участием ферментов.
Под действием ферментов составляющие компоненты пищи (белки, липиды, углеводы и др.) расщепляются до простейших соединений, а из них позже синтезируются новые, свойственные данному виду макромолекулы. Потому нарушение образования и активности ферментов часто становятся причиной тяжёлых заболеваний.
Ферментативный катализ подчиняется тем же законам, что и неферментативный катализ в химической промышленности, однако в отличие от последнего характеризируется чрезвычайно высокой степенью специфичности (фермент катализирует только одну реакцию или действует лишь на один тип связи). Этим обеспечивается тонкое регулирование всех жизненно важных процессов (дыхание, пищеварение, фотосинтез и т. п.), происходящих в клетке и организме.
Пример 4
Фермент уреаза катализирует расщепление только одного вещества – мочевины, но не действует каталитически на структурно родственные соединения.
Для понятия механизма действия ферментов, которые имеют высокую специфичность, чрезвычайно важна теория активного центра. Согласно с ней, в молекуле каждого фермента есть один или больше участков, в которых катализ происходит за счёт тесного (во многих местах) контакта между молекулами фермента и субстрата (специфического вещества), а функциональная группа (пример – ОН – группа аминокислоты серина), или же отдельная аминокислота, выступает активным центром.
Обычно для действия катализатора необходимо, чтобы объединились несколько аминокислотных остатков, расположенных в определённой последовательности (в среднем 3 – 12).
Активный центр также может формироваться благодаря связи ферментов с ионами металов, витаминами и другими соединениями небелковой природы – так называемыми коферментами, или кофакторами.
Химическое строение и форма активного центра такова, что с ним способны связывать лишь определённые субстраты благодаря их идеальному соответствию (взаимодополняемости, или комплементарности) друг другу.
Остальные аминокислотные остатки обеспечивают большой молекуле ферментп соответствующую глобулярную форму, необходимую для эффективной работы самого центра.
Кроме того, вокруг большой молекулы фермента возникает сильное электрическое поле. В таком поле становится возможной ориентация молекул субстрата и приобретение ими ассиметрической формы. В результате ослабевают химические связи и начальная затрата энергии на реакцию, которая катализируется, будет меньше, а значит, значительно увеличится её скорость.
Пример 5
Одна молекула фермента каталазы способна за 1 мин расщепить более 5 млн. молекул перекиси водорода, которая возникает во время окисления в организме различных соединений.
Активный центр некоторых ферментов в присутствии субстрата может изменять конфигурацию: для обеспечения наибольшей каталитической активности такой фермент специально ориентирует свои функциональные группы. Молекулы субстрата, присоединяясь к ферменту, также в определённых пределах изменяют свою конфигурацию для увеличения реакционной способностит функциональных групп центра. На заключительном этапе химической реакции комплекс фермента и субстрата распадается, образуются конечные продукты и свободный фермент. Активный центр при этом освобождается и способен снова принимать новые молекулы субстрата.
Скорость реакций с участием ферментов зависит от многих факторов: от концентрации фермента, от природы субстрата, от давления, температуры, кислотности среды, от наличия ингибиторов.
При температурах, близких к 0˚С, до минимума замедляется скорость биохимических реакций. Это свойство широко используют в различных отраслях, особенно в медицине и сельском хозяйстве.
Пример 6
Для консервации органы человека (почки, серце, селезёнка, печень) перед пересадкой больному подвергают охлаждению, чтобы понизить интенсивность биохимических реакций и тем самым продлить время жизни этих органов. При быстром замораживании пищевых продуктов предотвращается размножение микроорганизмов, а так же инактивируются их ферменты, потому они уже не способны вызывать разложение пищевых продуктов.
Белки, их строение и функции в организме. Белки, их строение и функции в организме
В ходе многочисленных исследований, история которых начинается с первого десятилетия XIX века, было установлено, что белковая молекула представляет собой линейный полимер, построенный из аминокислот, соединенных между собой валентными амидными связями ( пептидными связями ). Говоря о строении белка, различают: — первичную структуру — последовательность аминокислот, прочитываемую, начиная от С-конца молекулы, в направлении к N-концу; — вторичную структуру — наличие и локализацию альфа-спиральных участков цепи и участков, сложеных в бета-структуры; — третичную структуру ( пространственную) — взаимное расположение аминокислотных остатков молекулы белка в пространстве; — четвертичную структуру — компонентный состав, стехиометрию и взаимную ориентацию субъединиц комплекса, в том случае, когда молекулы белка обладают способностью к его образованию. В организме человека белки выполняют следующие функции: Пластическую. На долю белков приходится 15-20% сырой массы различных тканей (липиды и углеводы составляют 1-5 %). Белки являются главным строительным материалом клетки и межклеточного вещества. Они вместе с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран. Каталитическую. Белки служат основным компонентом всех ферментов. Ферментам принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов. Гормональную. Большая часть гормонов по своей природе является белками или полипептидами. К их числу принадлежат гормоны гипофиза (АКТГ, соматотропный, тиреотропный и др.) , инсулин, паратиреоидный гормон. Специфичности. Белки обеспечивают тканевую индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии, а также защиту организма от чужеродных антигенов. Транспортную. Белки участвуют в переносе кровью кислорода (гемоглобин) , липидов (липопротеиды) , углеводов (гликопротеиды) , некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.
В ходе многочисленных исследований, история которых начинается с первого десятилетия XIX века, было установлено, что белковая молекула представляет собой линейный полимер, построенный из аминокислот, соединенных между собой валентными амидными связями ( пептидными связями ). Говоря о строении белка, различают: — первичную структуру — последовательность аминокислот, прочитываемую, начиная от С-конца молекулы, в направлении к N-концу; — вторичную структуру — наличие и локализацию альфа-спиральных участков цепи и участков, сложеных в бета-структуры; — третичную структуру ( пространственную) — взаимное расположение аминокислотных остатков молекулы белка в пространстве; — четвертичную структуру — компонентный состав, стехиометрию и взаимную ориентацию субъединиц комплекса, в том случае, когда молекулы белка обладают способностью к его образованию. В организме человека белки выполняют следующие функции: Пластическую. На долю белков приходится 15-20% сырой массы различных тканей (липиды и углеводы составляют 1-5 %). Белки являются главным строительным материалом клетки и межклеточного вещества. Они вместе с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран. Каталитическую. Белки служат основным компонентом всех ферментов. Ферментам принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов. Гормональную. Большая часть гормонов по своей природе является белками или полипептидами. К их числу принадлежат гормоны гипофиза (АКТГ, соматотропный, тиреотропный и др.) , инсулин, паратиреоидный гормон. Специфичности. Белки обеспечивают тканевую индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии, а также защиту организма от чужеродных антигенов. Транспортную. Белки участвуют в переносе кровью кислорода (гемоглобин) , липидов (липопротеиды) , углеводов (гликопротеиды) , некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур
Белки, их строение и роль в клетке.
Белки, их строение и роль в клетке.
Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксильная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов отличается у различных аминокислот. Соединение аминокислот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты.
Соединение, состоящее из нескольких аминокислот, называют пептидом. Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью аминокислот в полипептидной цепи. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические и биологические свойства.
Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильными группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые слабее ковалентных, но при их большом числе обеспечивают образование прочной структуры.
Третичная структура — это клубок, или глобула, в который свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот. Для каждого белка характерна своя форма.
Некоторые белки имеют четвертичную структуру. Она характерна для сложных белков. Несколько глобул объединены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим нековалентным связям. Например, белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.
Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, pH, под действием радиации и т.п. факторов) слабые химические связи, поддерживающие молекулу белка (вторичную, третичную, четвертичную структуры), разрываются, изменяются структура и свойства белка. Этот процесс называется денатурацией.
Роль белков:
- Строительная функция. Белки входят в состав клеточных структур, являются структурными компонентами биологических мембран и многих внутриклеточных органоидов, главным компонентом опорных структур организма.
- Ферментативная функция. Многие белки служат биокатализаторами, ускоряют протекание различных химических реакций в организме.
- Регуляторная функция. Часть гормонов — белки. Они участвуют в регуляции активности клетки и организма. Например, инсулин регулирует обмен глюкозы.
- Защитная функция. Антитела, образуемые лимфоцитами, нейтрализуют чужеродных для организма возбудите лей заболеваний. Белки, участвующие в процессе свертывания крови (фибриноген и тромбин), предохраняют организм от кровопотери.
- Транспортная функция. Белки могут присоединять к себе различные молекулы и ионы и переносить их из одной части организма к другой. Например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ.
- Энергетическая функция. Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.
Белки, их строение и роль в клетке.
3.6 (72.61%) 111 votesНа этой странице искали :
- роль белков в клетке
- Белки и их роль в клетке
- строение и роль белков в клетке
- роль белков в клетке доклат
- белки их строение и роль в клетке
Сохрани к себе на стену!
Третичная структура — Википедия
Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 18 апреля 2018; проверки требуют 4 правки. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 18 апреля 2018; проверки требуют 4 правки.
Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева — «палочковая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы: α-спирали и β-листы. Справа изображена контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участковТретичная структура (или трёхмерная структура[1]) — пространственное строение (включая конформацию) всей молекулы белка или другой макромолекулы, состоящей из единственной цепи[2][3].
Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена).
Однако конфигурация третичной структуры белков еще не дает основания думать, что фибриллярные белки имеют только β-структуру, а глобулярные α-спиральные. Есть фибриллярные белки, имеющие спиральную, а не слоисто-складчатую вторичную структуру. Например, α-кератин и парамиозин (белок запирательной мышцы моллюсков), тропомиозины (белки скелетных мышц) относятся к фибриллярным белкам (имеют палочковидную форму), а вторичная структура у них — α-спираль; напротив, в глобулярных белках может быть большое количество β-структур.
Спирализация линейной полипептидной цепи уменьшает ее размеры примерно в 4 раза; а укладка в третичную структуру делает ее в десятки раз более компактной, чем исходная цепь.
Связь с первичной структурой[править | править код]
Третичная структура в значительной степени определяется первичной структурой. Усилия по предсказанию третичной структуры белка, основываясь на его первичной структуре, известны как задача предсказания структуры белка. Окружающая среда, в которой белок сворачивается, существенно влияет на его конечную форму, но обычно непосредственно не принимается во внимание текущими методами предсказания. Большинство таких методов полагаются на сравнения с уже известными структурами, и таким образом учитывают влияние окружающей среды косвенно.
Стабилизирующие взаимодействия[править | править код]
В стабилизации третичной структуры белка принимают участие:
Третичную структуру имеют также многие молекулы нуклеиновых кислот; в частности, универсальную третичную структуру имеют молекулы тРНК[4].
Добавить комментарий