Posted on 08.03.2020 at. 08.03.2020 by alexxlab

История открытия белков — MicroArticles

Белки — это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Для жизнедеятельности любого организма, разумеется, кроме белка, необходимы и другие соединения: вода, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры, витамины, минеральные соли и т. д. Однако, решающую роль во всех процессах и явлениях жизни играют белки и их производные, вследствие чего их надо считать главными носителями жизни. Это и дало основание Ф.Энгельсу еще в то время, когда данных о химическом строении белков в физиологических функциях было очень мало, сформулировать широко известное положение: «Жизнь — это способ существования белковых тел». Опираясь на достижения современного ему естествознания, Ф.Энгельс заложил научные философско-теоретические основы представлений о жизни и белке как о ее самом существенном «носителе» и «определителе». Правильность теории Ф.Энгельса полностью подтверждается современной биологической химией, молекулярной биологией и биофизикой, располагающими более разносторонними экспериментальными данными как о химическом строении белков, так и об их роли и значении в жизнедеятельности, чем наука времен Ф.Энгельса (1820-1895 гг).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, — это белок куриного яйца, альбумин. Он хорошо растворим в воде, при нагревании сворачивается, а при долгом хранении в тепле разрушается.

Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи – все они почти целиком состоят из другого белка – кератина. Кератин нерастворим в воде, не сворачивается, не разрушается в земле.

Белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, сам способен разрушать другие белки.

Белок интерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убить человека.

Белки, как и другие органические вещества, обладают уникальным строением и выполняют множество жизненноважных функций в организме. Поэтому, вполне естественно то, что белки имеют очень сложное строение. Некоторое представление о сложности строения белков дает химическая формула гемоглобина – белка, придающего красный цвет крови и разносящего кислород от легких по всему телу.

С3032 Н4816 О872 N780 S8 Fe4

Белки (белковые вещества) называют иначе протеины. Это название должно было подчеркнуть первостепенное биологическое название этой группы веществ (греч. protos — первый, важнейший).

Чем сложнее организм, тем больше белков он содержит. В организме бактерии примерно 3 — 4 тыс. белков, у млекопитающих — уже около 50 тыс., а в организме человека их около 5 млн.!

Белки в клетке выполняют множество функций: участвуют в ее строении, росте и во всех процессах жизнедеятельности. Без белков жизнь клетки невозможна.

Поэтому тема «Белки» меня очень заинтересовала, и я выбрала ее для своей работы.

Цель моей работы – познакомиться с особенностями строения и функциями белков, объяснить выражение «белки – основа жизни».

История открытия белков

Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.). Среди белков животного происхождения, вслед за яичным белком, были охарактеризованы белки крови. Образование сгустков крови при ее свертывании описано еще основателем учения о кровообращении У. Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание и Р. Бойль. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине из пшеничной муки, которую впервые получил Я. Беккари. В своих работах, он отметил сходство клейковины с веществами животной природы.

Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал французский физиолог Ф. Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» Д. Дидро и Ж. Д’Аламбера. С этого периода исследования, связанные с получением белков, приобретают систематический характер. В 1759 г. А. Кессель-Майер, а несколько позднее И. Руэль описали выделение клейковины из различных растений и охарактеризовали ее свойства. В 1762 г. А. Халлер исследовал процесс образования и свертывания казеина, а в 1777 г. А. Тувенель, работавший тогда в Петербурге, называет творог белковой частью молока. Важнейший этап в изучении белков связан с работами французского химика А. Фуркруа, который рассматривал белки как индивидуальные вещества и доказал единую природу белковых веществ, выделенных из растительных и животных источников. Для трех главных белковых компонентов крови он предложил названия альбумин, желатин и фибрин. В 1780 г. Ф. Вассерберг относит к телам белковой природы хрусталик глаза.

К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков — альбумина и желатина — как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков — фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава.

Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А. Браконно в 1820 г., когда, действуя на белки серной кислотой, при кипячении он получил «клеевой сахар», или глицин, при гидролизе фибрина из мяса — лейцин и при разложении шерсти — также лейцин и смесь других продуктов гидролиза. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты.

Аминокислоты, как правило, имеют исторические названия — по источнику, из которого они впервые были выделены. Так, аспарагин обнаруженный в 1806 году в соке аспарагуса (спаржи), глутаминовую кислоту – в клейковине пшеницы (от лат.gluten-клей).

Цистеин впервые был выделен из камней мочевого пузыря (от греч. “цистис”- пузырь). Аргинин впервые был получен в виде соли серебра ( от лат argentum-серебро). Глицин назван так за сладкий вкус (от греч. “гликис”- сладкий). Название “лейцин” произошло от греческого слова “лейкос”- белый и т. д.

В 1934 г. Лайнус Полинг совместно с А.E. Мирски сформулировал теорию строения и функции белка. В 1936 г. он положил начало изучению атомной и молекулярной структуры белков и аминокислот (мономеров, из которых состоят белки) с применением рентгеновской кристаллографии. В 1942 г. Полингу и его коллегам, получив первые искусственные антитела, удалось изменить химическую структуру некоторых содержащихся в крови белков, известных как глобулины.В 1951 г. П. и Р.Б. Кори опубликовали первое законченное описание молекулярной структуры белков. Это был результат исследований, длившихся долгих 14 лет.

Применяя методы рентгеновской кристаллографии для анализа белков в волосах, шерсти, мускулах, ногтях и других биологических тканях, они обнаружили, что цепи аминокислот в белке закручены одна вокруг другой таким образом, что образуют спираль. Это описание трехмерной структуры белков ознаменовало крупный прогресс в биохимии.

Белки — полимеры

Белки – это сложные органические вещества, выполняющие в клетке важные функции. Они представляют собой полимерные молекулы, мономерами которых является аминокислоты.

Уникальность белка зависит от последовательности соединения определённых аминокислот. В природе известно 150 различных аминокислот, но в построение белков живых организмов обычно участвуют только 20. Благодаря особенностям своего химического строения аминокислоты способны соединяться друг с другом, образуя так называемую первичную структуру белка. Уникальность белка определяется именно последовательностью соединения определённых аминокислот.

Аминокислоты – строение.

У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-Nh3). Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Между соединившимися аминокислотами возникает химическая связь, называемая пептидной, а образовавшееся соединение нескольких аминокислот называют пептидом.

В природе известно более 150 различных аминокислот, но в построении белков живых организмов обычно участвуют только 20.

Одни из аминокислот могут быть синтезированы в клетках самого организма, другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В первом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незаменимыми. Набор незаменимых кислот для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являются 10 аминокислот, для молочно — кислых бактерий -16, для человека — 8. Незаменимые кислоты организм не может синтезировать сам, а получает исключительно из пищи — растительной и животной.

Незаменимыми для человека являются – валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин, триптофан, треонин, лизин.

Благодаря особенностям своего химического строения аминокислоты способны соединяться друг с другом, образуя так называемую первичную структуру белка. Уникальность (специфичность) белка определяется именно последовательностью соединения определенных аминокислот.

Функции белков

1. Строительная – белки являются составной частью всех частей организма. Обусловлена прочностью их молекул.

Как строительный материал белки входят в состав всех клеточных мембран, геолаплазмы, органоидов, ядерного сока, хромосом и ядрышек.

2. Ферментативная – белки ускоряют течение всех химических реакций, необходимых для жизни организма.

Каталитическую функцию выполняют белки-ферменты, в десятки и сотни тысяч раз ускоряющие течение биохимических реакций в клетках при нормальном давлении температуре около 37°С. Каждый фермент может катализировать только одну реакцию, т.е. действие ферментов строго специфично.

Специфичность ферментов обусловлена наличием одного или нескольких активных центров, в которых происходит тесный контакт между молекулами фермента и специфического вещества (субстрата). Некоторые ферменты применяются в медицинской практике и пищевой промышленности.

Международный биохимический съезд (Москва, 1961 г.) учредил классификацию ферментов, в основу которой положен тип реакции, катализируемой данным ферментом. В названии фермента обязательно присутствует название субстрата, на который воздействует данный фермент, и окончание –аза. Например, целлюлаза катализирует гидролиз целлюлозы до моносахаридов, а протеаза гидролизует белки до аминокислот. По этому принципу все ферменты были разделены на 6 классов .

Большая часть ферментов связана с определенными клеточными структурами (ядро, митохондрии, пластиды, лизосомы и др.), где и осуществляется их функция.

3. Двигательная – белки обеспечивают сокращение мышечных волокон, движение ресничек и жгутиков, перемещение хромосом при делении клетки, движение органов растения.

Двигательная функция белков состоит в том, что все виды двигательных реакций клеток и организмов обеспечиваются специальными сократительными белками – актином и миозином. Они содержатся во всех мышцах, ресничках и жгутиках. Их нити сокращаются с использованием энергии АТФ.

4. Транспортная – белки переносят различные вещества внутри организма.

Транспортная функция белков заключается в переносе веществ, например, кислорода (гемоглобин), и некоторых биологически активных веществ (гормонов). В мышцах транспортную функцию берет на себя белок миоглобин.

В этом случае четко проявляется кооперативное взаимодействие всех функциональных групп биополимера. Молекула гемоглобина состоит из двух пар полипептидных цепочек, каждая из которых связана с гемом (железосодержащее соединение – красящее вещество гемоглобина). Каждый гем способен присоединять одну молекулу кислорода, а весь гемоглобин – до четырех молекул. Присоединение каждой из них облегчает присоединение следующей, а потеря одной из них – потерю следующей. Благодаря этому, гемоглобин крови легко насыщается кислородом, когда кровь течет по легочным капиллярам, и легко отдает его в тканях, где концентрация кмслорода снижается.

Белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Молекулы белков, входящие в состав плазматической мембраны, принимают участие в транспорте веществ в клетку.

5. Энергетическая – расщепление белка служит источником энергии для организмов.

Энергетическая функция белков заключается в их способности быть источником энергии в клетке (как правило, при отсутствии других). При полном ферментативном расщеплении 1 грамма белка выделяется 17, 6 кДж энергии.

6. Защитная – белки распознают и уничтожают опасные для организма вещества и др.

Защитная функция белков связана с выработкой лейкоцитами особых белковых веществ – иммуноглобулинов (антител) в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов. Антитела связывают, нейтрализуют и разрушают несвойственные организму соединения. Примером защитной функции белков может служить превращение фибриногена в фибрин при свертывании крови.

Внешнюю защитную функцию выполняют также некоторые токсичные для других организмов белки (например, содержащиеся в яде змей).

7. Сигнальная – реакция на изменение физических и химических факторов.

Сигнальная (рецепторная) функция осуществляется белками благодаря способности их молекул изменять свою структуру под влиянием многих химических и физических факторов, вследствие чего клетка или организм воспринимают эти изменения.

8. Регуляторная — белки – гормоны оказывают влияние на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин, который снижает содержание сахара к крови. При стойком недостатке инсулина концентрация сахара увеличивается и развивается сахарный диабет.

Белки – это обязательная составная часть всех живых клеток, они играют исключительно важную роль в живой природе, являются главным, наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Это связанно с той огромной ролью, которую они играют в процессах развития и жизни человека. Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма.

Знание процесса биосинтеза белков в живой клетке имеет огромное значение для практического решения задач в области сельского хозяйства, промышленности, медицины, охраны природы. Решение их невозможно без знания законов генетики — науки о наследственности и изменчивости живых организмов и методах управления ими. В зависимости от объекта исследования выделяют генетику растений, животных, микроорганизмов, человека.

Новейшие достижения генетики связаны с развитием генной инженерии. Генная инженерия обеспечила возможность сравнительно дешево производить в больших количествах практически любые белки, используемые в пищевой промышленности, сельском хозяйстве, медицине. Например, таким способом получен инсулин (используется для лечения больных сахарным диабетом), интерферон (универсальный противовирусный препарат), гормон роста (необходим для лечения карликовости) и т. д.

Дальнейший прогресс человечества во многом связан с развитием биотехнологии. Однако, неконтролируемое распространение генно-инженерных живых организмов и продуктов может нарушить биологический баланс в природе и представлять угрозу здоровью человека. Чтобы управлять этими процессами, надо знать биологические процессы, протекающие в живой клетке, в частности, процессы биосинтеза белков.

История изучения и открытия белков

Альбрехт Коссель Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов, которые могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови, куриных яиц, различных токсинов, а также пищеварительных/метаболических ферментов, выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А, которая стала экспериментальным объектом для многих учёных.В 1950-х годах была доказана трехуровневая организация белковых молекул — наличие у них первичной, вторичной и третичной структуры; создали автоматический анализатор аминокислот (Станфорд Мур, Уильям Хауард Стайн, 1950). В 60-х годы были предприняты попытки химического синтеза белков (инсулин, рибонуклеаза). Существенно усовершенствовались методы рентгеноструктурного анализа; был создан прибор — секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967), позволявший определять последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Следствием этого явилось установление структуры нескольких сотен белков из самых разных источников. Среди них протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки вирусных оболочек, белково-пептидные гормоны. В результате появились предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и других областей биологической химии.В конце 20 века значительные успехи были достигнуты в изучении роли белков в ходе матричного синтеза биополимеров, понимания механизмов их действия в различных процессах жизнедеятельности организмов, установления связи между их структурой и функцией. Огромное значение при этом имело совершенствование методов исследования, появление новых способов для разделения белков и пептидов.В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток, тканей или организмов. Эта область биохимии называется протеомикой. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.

Белки. Общие сведения о белках

В первой части обзора, посвященного белкам, мы подробно расскажем об истории открытия и изучения, а также структуре и синтезе белка в организме

     Белки относятся к важнейшим и незаменимым компонентам пищи. И хотя роль белков в организме человека еще полностью не изучена, с ними связывают процессы обмена веществ, способность к росту и размножению, деятельность нервной системы. Белки выполняют в организме ряд важнейших функций, к которым относят структурную, питательную, защитную, гормональную и другие. Более подробно мы остановимся на их функциях в следующей части нашего обзора, а сейчас расскажем об истории открытия и изучения протеинов, а также их структуре и синтезе в организме.

История открытия и изучения белков

История целенаправленного изучения белков началась в XVIII веке, когда в результате работ французского химика Антуана Франсуа де Фуркруа и других учёных по изучению таких веществ как альбумин, фибрин и глютен, белки были выделены в отдельный класс молекул.

В 1836 году появилась первая модель химического строения белков. Эта модель была предложена Мулдером на основании теории радикалов, и до конца 1850-х она оставалось общепризнанной. А всего через 2 года в 1838 году белкам было дано современное название – протеины. Его предложил работник Мулдера Якоб Йенс Берцелиус.
К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, входящих в состав белков, что видимо и послужило толчком к тому, что в 1894 году немецкий ученый Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков.

В начале XX века предположение Косселя было экспериментально доказано немецким химиком Эмилем Фишером.

В 1926 году американский химик Джеймс Самнер доказал, что фермент уреаза, вырабатываемый в организме относится к белкам. Своим открытием он открыл дорогу к осознанию важности роли играемой белками в организме человека.

В 1949 году Фред Сенгер получил аминокислотную последовательность гормона инсулина и тем самым доказал, что белки — это линейные полимеры аминокислот.

В 1960-х годах были получены первые пространственные структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на атомарном уровне.

Научные работы по изучению этого высокомолекулярного органического вещества продолжается и в наши дни. Существует даже отдельная наука о протеинах – протеомика.

Структура и синтез белка

Белки (или протеины) относят к высокомолекулярным органическим веществам. Структурно молекула белка состоит из сотни или более, соединённых в цепочку пептидной связью, аминокислот. Существование большого количества разных аминокислот и множество комбинаций по их соединению дают в сумме огромное количество вариантов белков.

Известно, что в каждом живом организме аминокислотный состав белков определяется его собственным генетическим кодом. К примеру, в человеческом организме встречается более 5 миллионов различных белков, причем ни один из них не идентичен белкам любого другого живого организма. Для построения всего этого многообразия белков, необходимо наличие всего 22 аминокислот, которые и являются генетическим кодом человека. На первый взгляд кажется невероятным тот факт, что комбинации всего двух десятков аминокислот образуют в организме человека 5 миллионов различных видов белка, но это лишь указывает на необычайно сложную структуру их молекул.

Из 22 аминокислот составляющих генетический код человека, 9 считаются незаменимыми, так как они не синтезируются в организме человека и должны поступать в него с пищей. К ним относятся: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. А аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, карнитин, цистеин, цистин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гидроксипролин, пролин, серин, тирозин не являются незаменимыми, и могут синтезироваться в организме в реакциях трансаминации (синтез из других аминокислот).

Кроме перечисленных 22 аминокислот, в организме человека встречаются еще более 150 других. Находясь в различных клетках и тканях, будучи в свободном или связанном виде, они отличаются от 22 вышеперечисленных тем, что никогда не входят в состав белков организма.

Для построения в организме белковой молекулы важно наличие всех аминокислот и количественные пропорции между ними. При уменьшении количества любой из аминокислот пропорционально уменьшается эффективность всех остальных аминокислот в процессе синтезе белка. А в случае отсутствия хотя бы одной из незаменимых, синтез будет не возможен.

А если процесс синтеза происходить не будет, то аминокислоты, получаемые из пищи, могут использоваться, лишь как источник энергии. Есть несколько важных причин, из-за которых подобный вариант для организма не эффективен. Во-первых, аминокислоты – это незаменимое сырье для синтеза полезных организму белков (в том числе гормонов и ферментов, без которых организм не сможет полноценно функционировать). Во-вторых, как сырье для получения энергии более эффективным будет использовать жиры или углеводы, так как КПД этого процесса несравненно выше. А в-третьих, продукты распада, образующиеся при сгорании белков, накапливаясь, отравляют организм.

Перейти к следующим частям:

Белки. Часть 2. Функции белков. Дефицит и избыток белка в организме

Белки. Часть 3. Потребность организма в белке. Содержание белков в продуктах 

Статья защищена законом об авторских и смежных правах. При использовании и перепечатке материала активная ссылка на портал о здоровом образе жизни hnb.com.ua обязательна!

Биосинтез белка — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 22 августа 2017; проверки требуют 9 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 22 августа 2017; проверки требуют 9 правок.

Биосинтез белка — это многостадийный процесс синтеза и созревания белков, протекающий в живых организмах. В биосинтезе белка выделяют два основных этапа: синтез полипептидной цепи из аминокислот, происходящий на рибосомах с участием молекул мРНК и тРНК (трансляция), и посттрансляционные модификации полипептидной цепи. Процесс биосинтеза белка требует значительных затрат энергии.

Последовательность процессов синтеза полипептидной цепи белковой молекулы[править | править код]

1. Активация аминокислоты специфичным ферментом в присутствии АТФ с образованием аминоациладенилата
2. Присоединение активированной аминокислоты к специфичной тРНК с высвобождением аденозинмонофосфата (АМФ)
3. Связывание аминоацил-тРНК (тРНК, нагруженной аминокислотой) с рибосомами, включение аминокислоты в белок с высвобождением тРНК^[1]

У прокариот мРНК может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции, а у эукариот она транспортируется из ядра в цитоплазму, где находятся рибосомы. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду^[2]. Процесс синтеза белка на основе молекулы мРНК называется трансляцией. Рибосома содержит 2 функциональных участка для взаимодействия с тРНК: аминоацильный (акцепторный) и пептидильный (донорный). Аминоацил-тРНК попадает в акцепторный участок рибосомы и взаимодействует с образованием водородных связей между триплетами кодона и антикодона. После образования водородных связей система продвигается на 1 кодон и оказывается в донорном участке. Одновременно в освободившемся акцепторном участке оказывается новый кодон, и к нему присоединяется соответствующий аминоацил-т-РНК. Во время начальной стадии биосинтеза белков, инициации, обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых присоединена метиониновая транспортная РНК. После узнавания стартового кодона к малой субъединице присоединяется большая субъединица и начинается вторая стадия трансляции — элонгация. При каждом движении рибосомы от 5′- к 3′-концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между тремя нуклеотидами мРНК и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединена соответствующая аминокислота. Синтез пептидной связи катализируется рибосом Рибосомальная РНК катализирует образование пептидной связи между последней аминокислотой растущего пептида и аминокислотой, присоединённой к тРНК, позиционируя атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции.Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют последнюю тРНК от белка, прекращая его синтез. Таким образом, в рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу.

1. ↑ О.-Я. Л. Бекиш. Медицинская биология. — Витебск: Ураджай, 2000. — С. 53.
2. ↑ Dobson CM. (2000). The nature and significance of protein folding. In Mechanisms of Protein Folding 2nd ed. Ed. RH Pain. Frontiers in Molecular Biology series. Oxford University Press: New York, NY.

1. Синтез белков в клетке

Каждая клетка содержит тысячи белков. Свойства белков определяются их первичной структурой, т. е. последовательностью аминокислот в их молекулах.

 

В свою очередь наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Эта информация получила название генетической, а участок ДНК, в котором содержится информация о первичной структуре одного белка, называется ген.

Ген — это участок ДНК, в котором содержится информация о первичной структуре одного белка.

Ген — это единица наследственной информации организма.

 

Каждая молекула ДНК содержит множество генов. Совокупность всех генов организма составляет его генотип.

Биосинтез белка

Биосинтез белка — это один из видов пластического обмена, в ходе которого наследственная информация, закодированная в генах ДНК, реализуется в определённую последовательность аминокислот в белковых молекулах.

Процесс биосинтеза белка состоит из двух этапов: транскрипции и трансляции.

 

 

Каждый этап биосинтеза катализируется соответствующим ферментом и обеспечивается энергией АТФ.

Биосинтез происходит в клетках с огромной скоростью. В организме высших животных в одну минуту образуется до \(60\) тыс. пептидных связей.

Транскрипция

Транскрипция — это процесс снятия информации с молекулы ДНК синтезируемой на ней молекулой иРНК (мРНК).

Носителем генетической информации является ДНК, расположенная в клеточном ядре.

 

В ходе транскрипции участок двуцепочечной ДНК «разматывается», а затем на одной из цепочек синтезируется молекула иРНК.

 

 

Информационная (матричная) РНК состоит из одной цепи и синтезируется на ДНК в соответствии с правилом комплементарности.

 

 

Формируется цепочка иРНК, представляющая собой точную копию второй (нематричной) цепочки ДНК (только вместо тимина включён урацил). Так информация о последовательности аминокислот в белке переводится с «языка ДНК» на «язык РНК».

Как и в любой другой биохимической реакции, в этом синтезе участвует фермент — РНК-полимераза.

Так как в одной молекуле ДНК может находиться множество генов, очень важно, чтобы РНК-полимераза начала синтез иРНК со строго определённого места ДНК. Поэтому в начале каждого гена находится особая специфическая последовательность нуклеотидов, называемая промотором. РНК-полимераза «узнаёт» промотор, взаимодействует с ним и, таким образом, начинает синтез цепочки иРНК с нужного места.

 

Фермент продолжает синтезировать иРНК до тех пор, пока не дойдёт до очередного «знака препинания» в молекуле ДНК — терминатора (это последовательность нуклеотидов, указывающая на то, что синтез иРНК нужно прекратить).

У прокариот синтезированные молекулы иРНК сразу же могут взаимодействовать с рибосомами и участвовать в синтезе белков.

У эукариот иРНК синтезируется в ядре, поэтому сначала она взаимодействует со специальными ядерными белками и переносится через ядерную мембрану в цитоплазму.

Трансляция 

Трансляция — это перевод последовательности нуклеотидов молекулы иРНК в последовательность аминокислот молекулы белка.

В цитоплазме клетки обязательно должен иметься полный набор аминокислот, необходимых для синтеза белков. Эти аминокислоты образуются в результате расщепления белков, получаемых организмом с пищей, а некоторые могут синтезироваться в самом организме.

 

Обрати внимание!

Аминокислоты доставляются к рибосомам транспортными РНК (тРНК). Любая аминокислота может попасть в рибосому, только прикрепившись к специальной тРНК.

На тот конец иРНК, с которого нужно начать синтез белка, нанизывается рибосома. Она движется вдоль иРНК прерывисто, «скачками», задерживаясь на каждом триплете приблизительно \(0,2\) секунды.

 

За это время молекула тРНК, антикодон которой комплементарен кодону, находящемуся в рибосоме, успевает распознать его. Аминокислота, которая была связана с этой тРНК, отделяется от «черешка» тРНК и присоединяется с образованием пептидной связи к растущей цепочке белка. В тот же самый момент к рибосоме подходит следующая тРНК (антикодон которой комплементарен следующему триплету в иРНК), и следующая аминокислота  включается в растущую цепочку.

Аминокислоты, доставленные на рибосомы, ориентированы по отношению друг к другу так, что карбоксильная группа одной молекулы оказывается рядом с аминогруппой другой молекулы. В результате между ними образуется пептидная связь.

 

Рибосома постепенно сдвигается по иРНК, задерживаясь на следующих триплетах. Так постепенно формируется молекула полипептида (белка).

 

Синтез белка продолжается до тех пор, пока на рибосоме не окажется один из трёх стоп-кодонов (УАА, УАГ или УГА). После этого белковая цепочка отсоединяется от рибосомы, выходит в цитоплазму и формирует присущую этому белку вторичную, третичную и четвертичную структуры.

 

Так как клетке необходимо много молекул каждого белка, то как только рибосома, первой начавшая синтез белка на иРНК, продвинется вперёд, за ней на ту же иРНК нанизывается вторая рибосома. Затем на иРНК последовательно нанизываются следующие рибосомы.

 

Все рибосомы, синтезирующие один и тот же белок, закодированный в данной иРНК, образуют полисому. Именно на полисомах и происходит одновременный синтез нескольких одинаковых молекул белка.

 

Когда синтез данного белка окончен, рибосома может найти другую иРНК и начать синтезировать другой белок.

 

Общая схема синтеза белка представлена на рисунке.

 

Пример:

последовательность нуклеотидов матричной цепи ДНК: ЦГА  ТТА  ЦАА.
На информационной РНК (иРНК) по принципу комплементарности будет синтезирована цепь ГЦУ  ААУ  ГУУ, в результате чего выстроится цепочка аминокислот: аланин — аспарагин — валин.

При замене нуклеотидов в одном из триплетов или их перестановке этот триплет будет кодировать другую аминокислоту, а следовательно, изменится и белок, кодируемый данным геном.

Изменения в составе нуклеотидов или их последовательности называются мутациями. 

Источники:

Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. 9 класс // ДРОФА.
Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. Общая биология (базовый уровень) 10–11 класс // ДРОФА.

Лернер Г. И. Биология: Полный справочник для подготовки к ЕГЭ: АСТ, Астрель.

http://distant-lessons.ru/molekula-rnk.html

http://900igr.net

http://tonpix.ru/biosintez_belka_translyaciya_47725/

Белки. История открытия. | Химия. Четвёртый год изучения.

ИСТОРИЯ ОТКРЫТИЯ БЕЛКОВ. ЗНАЧЕНИЕ БЕЛКОВ.

  Ни в одной области человеческих знаний не было высказано такого количества гипотез, как в химии белка.

   В 1754 г. итальянский учёный Я.Б.Беккари опубликовал отчёт о работе, выполненной ы 1728 г. Он выделил из пшеничной муки клейкую массу —  клейковину. Оказалось, что клейковина, вещество растительного происхождения, напоминала по свойствам продукты, которые можно было получать из животных организмов. Беккари сделал вывод о существовании особых веществ, присущих и растениям, и животным. Эта работа положила начало изучению белков.

  В 1888 г. русский учёный биохимик А.Я.Данилевский на основании своих опытов впервые высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислот в белковой молекуле.

   В 1899 г. исследованием белков занялись немецкие химики-органики Эмиль Фишер и Франц Гофмейстер. Они высказали предположение: в белках аминокислоты связаны за счёт аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой. При образовании такой связи выделяется молекула воды.

   Эта гипотеза была блестяще подтверждена экспериментально в 1907 г. и получила название «полипептидная теория».

   Белки – природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), основа всего живого на Земле. Во всех живых организмах белки играют исключительно важную роль: они участвуют в построении клеток мышечной и нервной тканей; входят в состав кожи. Все жизненные процессы в организме осуществляются при участии белков, например с их помощью кислород доставляется из лёгких в ткани, выводится углекислый газ.

   Белки играют в организме и защитную роль (обеззараживают чужеродные вещества), снабжают его энергией: при расщеплении 1г белка освобождается 17,6 кДж. Белки-ферменты – катализаторы многих химических процессов, происходящих в организме. О роли белков для жизни Ф.Энгельс писал: «Жизнь есть способ существования белковых тел».

   Белки – основной продукт питания. Средняя потребность человека в белке за сутки составляет 80-100 г. Много белка содержат (в%): икра – 26,7, мясо – 13-14, рыба – 13-18, горох – 22, кормовые дрожжи – 45.

Белки Википедия

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды^[1]) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим ом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов^[2][3], за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.