Все белки на Земле состоят из одних и тех же 20 аминокислот. Связанные вместе в длинные цепи, называемые полипептидами, аминокислоты являются строительными блоками для огромного ассортимента белков, обнаруженных во всех живых клетках.

«Это одно из наиболее ярких обобщений биохимии…. что двадцать аминокислот и четыре основания, с небольшими оговорками, одинаковы во всей Природе «. — Фрэнсис Крик

Все аминокислоты имеют одинаковую основную структуру, показанную на рисунке 2.1. В «центре» каждой аминокислоты находится углерод, называемый α углеродом, и к нему присоединены четыре группы — водород, α-карбоксильная группа, α-аминогруппа и R-группа, иногда называемая боковая цепь. Α-углеродная, карбоксильная и аминогруппы являются общими для всех аминокислот, поэтому R-группа является единственной уникальной особенностью каждой аминокислоты.(Незначительным исключением из этой структуры является пролин, в котором конец R-группы присоединен к α-амину.) За исключением глицина, у которого есть R-группа, состоящая из атома водорода, все аминокислоты в белках имеют четыре разные группы, присоединенные к ним, и, следовательно, могут существовать в двух зеркальных формах, L и D. За очень небольшими исключениями каждая аминокислота, обнаруженная в клетках и в белках, находится в L-конфигурации.

В белках содержатся 22 аминокислоты, из которых только 20 определены универсальным генетическим кодом.Другие, селеноцистеин и пирролизин, используют тРНК, которые способны образовывать пары оснований со стоп-кодонами в мРНК во время трансляции. Когда это происходит, эти необычные аминокислоты могут быть включены в белки. Ферменты, содержащие селеноцистеин, например, включают глутатионпероксидазы, тетрайодтиронин-5′-дейодиназы, тиоредоксинредуктазы, формиатдегидрогеназы, глицинредуктазы и селенфосфатсинтетазу. Белки, содержащие пирролизин, встречаются гораздо реже и в основном встречаются в архее.

Существенные и второстепенные

Диетологи делят аминокислоты на две группы — незаменимые аминокислоты (должны присутствовать в рационе, потому что клетки не могут их синтезировать) и заменимые аминокислоты (могут производиться клетками). Эта классификация аминокислот имеет мало общего со структурой аминокислот. Незаменимые аминокислоты значительно различаются от одного организма к другому и даже различаются у людей, в зависимости от того, взрослые они или дети. Таблица 2.1 показывает незаменимые и заменимые аминокислоты в организме человека.

Некоторые аминокислоты, которые обычно не являются незаменимыми, в определенных случаях может потребоваться получить с пищей. Людям, которые не синтезируют достаточное количество аргинина, цистеина, глутамина, пролина, селеноцистеина, серина и тирозина, например, из-за болезни, могут потребоваться пищевые добавки, содержащие эти аминокислоты.

Таблица 2.1 — Незаменимые и заменимые аминокислоты

Небелковые аминокислоты

Есть также α-аминокислоты, обнаруженные в клетках, которые не включены в белки.Общие включают орнитин и цитруллин. Оба эти соединения являются промежуточными продуктами в цикле мочевины. Орнитин является метаболическим предшественником аргинина, а цитруллин может вырабатываться при расщеплении аргинина. Последняя реакция производит оксид азота, важную сигнальную молекулу. Цитруллин — это побочный продукт метаболизма. Иногда его используют в качестве пищевой добавки для снижения мышечной усталости.

Химия группы R

Таблица 2.2 — Категории аминокислот (на основе свойств R-группы)

Мы разделяем аминокислоты на категории на основе химического состава их R-групп.Если вы сравните группы аминокислот в разных учебниках, вы увидите разные названия категорий и (иногда) одну и ту же аминокислоту по-разному классифицируют разные авторы. Действительно, мы относим тирозин как к ароматической аминокислоте, так и к гидроксиламинокислоте. Полезно классифицировать аминокислоты на основе их R-групп, потому что именно эти боковые цепи придают каждой аминокислоте ее характерные свойства. Таким образом, можно ожидать, что аминокислоты с (химически) подобными боковыми группами будут функционировать аналогичным образом, например, во время сворачивания белка.

Неполярные аминокислоты

• Аланин (Ala / A) — одна из самых распространенных аминокислот, обнаруживаемых в белках, по распространенности уступающая только лейцину. D-форма аминокислоты также содержится в стенках бактериальных клеток. Аланин несущественен, легко синтезируется из пирувата. Он кодируется GCU, GCC, GCA и GCG.
• Глицин (Gly / G) — это аминокислота с самой короткой боковой цепью, имеющая R-группу, соответствующую только одному водороду. В результате глицин — единственная нехиральная аминокислота.Его небольшая боковая цепь позволяет ему легко вписываться как в гидрофобную, так и в гидрофильную среду.

• Глицин определяется в генетическом коде посредством GGU, GGC, GGA и GGG. Для людей это несущественно.
• Изолейцин (Ile / I) — незаменимая аминокислота, кодируемая AUU, AUC и AUA. У него гидрофобная боковая цепь, а также хиральная боковая цепь.
• Лейцин (Leu / L) представляет собой аминокислоту с разветвленной цепью, которая является гидрофобной и незаменимой.Лейцин является единственной диетической аминокислотой, которая, как сообщается, напрямую стимулирует синтез белка в мышцах, но следует соблюдать осторожность, поскольку 1) существуют противоречивые исследования и 2) токсичность лейцина опасна, что приводит к «четырем D»: диарее, дерматиту, деменции. и смерть. Лейцин кодируется шестью кодонами: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG.
• Метионин (Met / M) — незаменимая аминокислота, которая является одной из двух серосодержащих аминокислот, цистеин — другой. Метионин неполярен и кодируется исключительно кодоном AUG.Это «инициатор» аминокислоты в синтезе белка, поскольку она первая включается в белковые цепи. В прокариотических клетках первый метионин в белке формилируется.

• Пролин (Pro / P) — единственная аминокислота, обнаруженная в белках с R-группой, которая соединяется со своей собственной α-аминогруппой, образуя вторичный амин и кольцо. Пролин является незаменимой аминокислотой и кодируется CCU, CCC, CCA и CCG. Это наименее гибкая из аминокислот белка и, таким образом, придает конформационную жесткость, когда присутствует в белке.Присутствие пролина в белке влияет на его вторичную структуру. Это разрушитель α-спиралей и β-цепей. Пролин часто гидроксилирован в коллагене (для реакции требуется витамин С — аскорбат), что увеличивает конформационную стабильность белка. Гидроксилирование пролином фактора, индуцируемого гипоксией (HIF), служит датчиком уровня кислорода и направляет HIF на разрушение при избытке кислорода.
• Валин (Val / V) — незаменимая неполярная аминокислота, синтезируемая в растениях.Это примечательно в отношении гемоглобина, поскольку, когда он заменяет глутаминовую кислоту в позиции номер шесть, он вызывает аномальную агрегацию гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода, что приводит к серповидно-клеточной анемии. Валин закодирован в генетическом коде GUU, GUC, GUA и GUG.

Карбоксиламинокислоты

• Аспарагиновая кислота (Asp / D) — это заменимая аминокислота с карбоксильной группой в ее R-группе. Он легко образуется при переаминировании оксалоацетата. При pKa 3,9 боковая цепь аспарагиновой кислоты отрицательно заряжена при физиологическом pH.Аспарагиновая кислота указана в генетическом коде кодонами GAU и GAC.
• Глутаминовая кислота (Glu / E), кодируемая GAA и GAG, представляет собой заменимую аминокислоту, легко получаемую путем трансаминирования α-кетоглутарата. Это нейромедиатор и имеет R-группу с карбоксильной группой, которая легко ионизируется (pKa = 4,1) при физиологическом pH.

Аминокислоты

• Аргинин (Arg / R) — это аминокислота, которая в некоторых случаях является незаменимой, а в других — несущественной.Недоношенные дети не могут синтезировать аргинин. Кроме того, хирургическая травма, сепсис и ожоги увеличивают потребность в аргинине. Однако большинству людей добавки аргинина не нужны. Боковая цепь аргинина содержит сложную гуанидиниевую группу с pKa более 12, что делает ее положительно заряженной при клеточном pH. Он кодируется шестью кодонами — CGU, CGC, CGA, CGG, AGA и AGG.
• Гистидин (His / H) — единственная из белковых аминокислот, которая содержит имидазольную функциональную группу. Это незаменимая аминокислота для человека и других млекопитающих.С pKa боковой цепи, равным 6, его заряд может легко измениться при небольшом изменении pH. Протонирование кольца приводит к двум структурам NH, которые можно представить как две одинаково важные резонансные структуры.

• Лизин (Lys / K) является незаменимой аминокислотой, кодируемой AAA и AAG. Он имеет группу R, которая может легко ионизироваться с зарядом +1 при физиологическом pH и может быть посттрансляционно модифицирована с образованием ацетиллизина, гидроксилизина и метиллизина.Он также может быть убиквитинирован, сумоилирован, неддилирован, биотинилирован, карбоксилирован и пупилирован, и. О-гликозилирование гидроксилизина используется для маркировки белков для экспорта из клетки. Лизин часто добавляют в корм для животных, поскольку он является ограничивающей аминокислотой и необходим для оптимизации роста свиней и цыплят.

Ароматические аминокислоты

• Фенилаланин (Phe / F) — неполярная незаменимая аминокислота, кодируемая UUU и UUC.Это метаболический предшественник тирозина. Неспособность метаболизировать фенилаланин возникает из-за генетического нарушения, известного как фенилкетонурия. Фенилаланин входит в состав искусственного подсластителя аспартама.
• Триптофан (Trp / W) — незаменимая аминокислота, содержащая индольную функциональную группу. Это метаболический предшественник серотонина, ниацина и (в растениях) фитогормона ауксина. Хотя считается, что он используется в качестве снотворного, четких результатов исследований, указывающих на это, нет.
• Тирозин (Tyr / Y) — это незаменимая аминокислота, кодируемая UAC и UAU.Он является мишенью для фосфорилирования белков тирозиновыми протеинкиназами и играет роль в процессах передачи сигналов. В дофаминергических клетках мозга тирозингидроксилаза превращает тирозин в l-допа, непосредственный предшественник дофамина. Дофамин, в свою очередь, является предшественником норадреналина и адреналина. Тирозин также является предшественником гормонов щитовидной железы и меланина.

Гидроксиламинокислоты

• Серин (Ser / S) представляет собой одну из трех аминокислот, имеющих R-группу с гидроксилом в ней (другие — треонин и тирозин).Он кодируется UCU, UCC, UCA, UGC, AGU и AGC. Обладая водородной связью с водой, он классифицируется как полярная аминокислота. Для человека это несущественно. Серин является предшественником многих важных клеточных соединений, в том числе пуринов, пиримидинов, сфинголипидов, фолиевой кислоты и аминокислот глицина, цистеина и триптофана. Гидроксильная группа серина в белках является мишенью для фосфорилирования некоторыми протеинкиназами. Серин также является частью каталитической триады сериновых протеаз.

• Треонин (Thr / T) — незаменимая полярная аминокислота. Это одна из трех аминокислот, несущих гидроксильную группу (серин и тирозин — другие), и, как таковая, она является мишенью для фосфорилирования белков. Он также является мишенью для гликозилирования белков. Треониновые протеазы используют гидроксильную группу аминокислоты в своем катализе, и она является предшественником одного пути биосинтеза для производства глицина. В некоторых случаях он используется в качестве пролекарства для повышения уровня глицина в мозге.Треонин кодируется в генетическом коде ACU, ACC, ACA и ACG.

Тирозин — см. ЗДЕСЬ.

Другие аминокислоты

• Аспарагин (Asn / N) — это незаменимая аминокислота, кодируемая AAU и AAC. Его карбоксиамид в R-группе придает ему полярность. Аспарагин участвует в образовании акриламида в продуктах, приготовленных при высоких температурах (жарка во фритюре), когда он реагирует с карбонильными группами. Аспарагин может быть произведен в организме из аспартата путем реакции амидирования амином из глутамина.При распаде аспарагина образуется малат, который может окисляться в цикле лимонной кислоты.
• Цистеин (Cys / C) — единственная аминокислота с сульфгидрильной группой в боковой цепи. Это несущественно для большинства людей, но может быть необходимо для младенцев, пожилых людей и людей, страдающих определенными метаболическими заболеваниями. Сульфгидрильная группа цистеина легко окисляется до дисульфида при взаимодействии с другой группой. Цистеин не только содержится в белках, но и входит в состав трипептида, глутатиона.Цистеин определяется кодонами UGU и UGC.

• Глютамин (Gln / Q) — это аминокислота, которая обычно не является незаменимой для людей, но может быть у людей, проходящих интенсивные спортивные тренировки или страдающих желудочно-кишечными расстройствами. Он имеет карбоксиамидную боковую цепь, которая обычно не ионизируется при физиологических значениях pH, но придает полярность боковой цепи. Глютамин кодируется CAA и CAG и легко образуется путем амидирования глутамата.Глютамин — самая распространенная аминокислота в циркулирующей крови и одна из немногих аминокислот, способных преодолевать гематоэнцефалический барьер.
• Селеноцистеин (Sec / U) — компонент селенопротеинов, обнаруженных во всех сферах жизни. Он является компонентом нескольких ферментов, включая глутатионпероксидазы и тиоредоксинредуктазы. Селеноцистеин включается в белки по необычной схеме, включающей стоп-кодон UGA. Клетки, выращенные в отсутствие селена, прекращают синтез белка на UGA.Однако, когда присутствует селен, некоторые мРНК, которые содержат последовательность вставки селеноцистеина (SECIS), вставляют селеноцистеин при обнаружении UGA. Элемент SECIS имеет характерные нуклеотидные последовательности и вторичные структуры спаривания оснований. Двадцать пять белков человека содержат селеноцистеин.
• Пирролизин (Pyl / O) — двадцать вторая аминокислота, но редко встречается в белках. Как и селеноцистеин, он не закодирован в генетическом коде и должен быть включен необычными способами.Это происходит по стоп-кодонам UAG. Пирролизин содержится в метаногенных архейских организмах и, по крайней мере, в одной метан-продуцирующей бактерии. Пирролизин входит в состав ферментов, производящих метан.

Ионизирующие группы

pKa для боковых цепей аминокислот очень зависят от химической среды, в которой они присутствуют. Например, карбоксил R-группы, обнаруженный в аспарагиновой кислоте, имеет значение pKa 3,9 в свободном состоянии в растворе, но может достигать 14 в определенных средах внутри белков, хотя это необычно и экстремально.Каждая аминокислота имеет по крайней мере одну ионизируемую аминогруппу (α-амин) и одну ионизируемую карбоксильную группу (α-карбоксил). Когда они связаны пептидной связью, они больше не ионизируются. Некоторые, но не все аминокислоты имеют R-группы, которые могут ионизировать. Заряд белка тогда возникает из-за зарядов α-аминогруппы, α-карбоксильной группы. и сумма зарядов ионизированных R-групп. Титрование / ионизация аспарагиновой кислоты показано на рисунке 2.10. Ионизация (или деионизация) в структуре белка может иметь значительное влияние на общую конформацию белка и, поскольку структура связана с функцией, большое влияние на активность белка.

Большинство белков имеют относительно узкие диапазоны оптимальной активности, которые обычно соответствуют окружающей среде, в которой они находятся (рисунок 2.11). Стоит отметить, что образование пептидных связей между аминокислотами удаляет ионизируемые водороды как из α-аминных, так и из α-карбоксильных групп аминокислот. Таким образом, ионизация / деионизация в белке происходит только от 1) аминоконца; 2) карбоксильный конец; 3) R-группы; или 4) другие функциональные группы (такие как сульфаты или фосфаты), добавленные к аминокислотам посттрансляционно — см. ниже.

Карнитин

Не все аминокислоты в клетке содержатся в белках. Наиболее распространенные примеры включают орнитин (метаболизм аргинина), цитруллин (цикл мочевины) и карнитин (рис. 2.12). Когда жирные кислоты, предназначенные для окисления, перемещаются в митохондрии с этой целью, они перемещаются через внутреннюю мембрану, прикрепленную к карнитину. Из двух стереоизомерных форм L-форма является активной. Молекула синтезируется в печени из лизина и метионина.

Из экзогенных источников жирные кислоты должны быть активированы при входе в цитоплазму путем присоединения к коферменту A. Часть CoA молекулы заменяется карнитином в межмембранном пространстве митохондрии в реакции, катализируемой карнитином. ацилтрансфераза I. Полученная в результате молекула ацилкарнитина переносится через внутреннюю митохондриальную мембрану карнитинацилкарнитинтранслоказой, а затем в матриксе митохондрии карнитинацилтрансфераза II заменяет карнитин коферментом А (рис.88).

Катаболизм аминокислот

Мы классифицируем аминокислоты как незаменимые и несущественные в зависимости от того, может ли организм их синтезировать. Однако все аминокислоты могут расщепляться всеми организмами. Фактически, они являются источником энергии для клеток, особенно во время голодания или для людей, соблюдающих диету с очень низким содержанием углеводов. С точки зрения распада (катаболизма) аминокислоты классифицируются как глюкогенные, если они производят промежуточные соединения, которые могут быть превращены в глюкозу, или кетогенные, если их промежуточные соединения превращаются в ацетил-КоА.На рис. 2.13 показана метаболическая судьба катаболизма каждой из аминокислот. Обратите внимание, что некоторые аминокислоты являются как глюкогенными, так и кетогенными.

Пост-трансляционные модификации

После того, как белок синтезирован, боковые цепи аминокислот в нем могут быть химически модифицированы, что приведет к большему разнообразию структуры и функций (рис. 2.14). Общие изменения включают фосфорилирование гидроксильных групп серина, треонина или тирозина.Лизин, пролин и гистидин могут иметь гидроксильные группы, добавленные к аминам в их R-группах. Другие модификации аминокислот в белках включают добавление жирных кислот (миристиновой кислоты или пальмитиновой кислоты), изопреноидных групп, ацетильных групп, метильных групп, йода, карбоксильных групп или сульфатов. Они могут иметь эффекты ионизации (добавление фосфатов / сульфатов), деионизации (добавление ацетильной группы к амину R-группы лизина) или вообще не влиять на заряд. Кроме того, N-связанные и O-связанные гликопротеины содержат углеводы, ковалентно присоединенные к боковым цепям аспарагина и треонина или серина соответственно.

Некоторые аминокислоты являются предшественниками важных соединений в организме. Примеры включают адреналин, гормоны щитовидной железы, Ldopa и дофамин (все из тирозина), серотонин (из триптофана) и гистамин (из гистидина).

Строительные полипептиды

Хотя аминокислоты выполняют в клетках и другие функции, их наиболее важная роль заключается в том, что они являются составными частями белков.Белки, как мы уже отмечали ранее, представляют собой полимеры аминокислот.

Аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, в которых карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой следующей с потерей молекулы воды. Дополнительные аминокислоты добавляются таким же образом путем образования пептидных связей между свободным карбоксилом на конце растущей цепи и аминогруппой следующей аминокислоты в последовательности. Цепь, состоящая всего из нескольких связанных вместе аминокислот, называется олигопептидом (олиго = несколько), а типичный белок, состоящий из множества аминокислот, называется полипептидом (поли = много).Конец пептида, который имеет свободную аминогруппу, называется N-концом (для Nh3), а конец со свободным карбоксилом называется C-концом (для карбоксила).

Как мы уже отмечали ранее, функция зависит от структуры, и цепочка аминокислот должна складываться в определенную трехмерную форму или конформацию, чтобы образовался функциональный белок. Сворачивание полипептидов в их функциональные формы — тема следующего раздела.

18.1 Свойства аминокислот

Цель обучения

1. Распознавайте аминокислоты и классифицируйте их на основе характеристик их боковых цепей.

Белки всех живых существ, от бактерий до людей, состоят из одного и того же набора из 20 аминокислот, названных так потому, что каждая из них содержит аминогруппу, присоединенную к карбоновой кислоте. (Для получения дополнительной информации об аминогруппах см. Главу 15 «Органические кислоты и основания и некоторые из их производных», раздел 15.1 «Функциональные группы карбоновых кислот и их производных».) Аминокислоты в белках являются α-аминокислотами, что означает, что аминогруппа присоединена к α-углероду карбоновой кислоты. (Для получения дополнительной информации об α-углероде см. Главу 15 «Органические кислоты и основания и некоторые из их производных», раздел 15.2 «Карбоновые кислоты: структура и названия».) Люди могут синтезировать только около половины необходимых аминокислот; остальные должны быть получены с пищей и известны как незаменимые аминокислоты.

Примечание

Еще две аминокислоты были обнаружены в белках в ограниченных количествах. Селеноцистеин был открыт в 1986 году, а пирролизин — в 2002 году.

Аминокислоты представляют собой бесцветные нелетучие кристаллические вещества, плавящиеся и разлагающиеся при температуре выше 200 ° C. Эти температуры плавления больше похожи на температуры неорганических солей, чем у аминов или органических кислот, и указывают на то, что структуры аминокислот в твердом состоянии и в нейтральном растворе лучше всего представлены как имеющие как отрицательно заряженную группу, так и положительно заряженную группу.Такой вид известен как цвиттерион.

Классификация

Помимо амино и карбоксильных групп, аминокислоты имеют боковую цепь или группу R, присоединенную к α-углероду. Каждая аминокислота имеет уникальные характеристики, обусловленные размером, формой, растворимостью и ионизационными свойствами ее группы R. В результате боковые цепи аминокислот оказывают сильное влияние на структуру и биологическую активность белков. Хотя аминокислоты можно классифицировать по-разному, один общий подход состоит в том, чтобы классифицировать их в зависимости от того, является ли функциональная группа боковой цепи при нейтральном pH неполярной, полярной, но незаряженной, отрицательно заряженной или положительно заряженной.Структура и названия 20 аминокислот, их одно- и трехбуквенные сокращения, а также некоторые их отличительные особенности приведены в Таблице 18.2 «Общие аминокислоты, обнаруженные в белках».

Таблица 18.2 Общие аминокислоты, обнаруженные в белках

Первой выделенной аминокислотой в 1806 году был аспарагин. Он был получен из белка, обнаруженного в соке спаржи (отсюда и название). Глицин, основная аминокислота, содержащаяся в желатине, был назван из-за его сладкого вкуса (по-гречески glykys , что означает «сладкий»).В некоторых случаях аминокислота, содержащаяся в белке, на самом деле является производным одной из 20 обычных аминокислот (одним из таких производных является гидроксипролин). Модификация происходит после того, как аминокислота собрана в белок.

Конфигурация

Обратите внимание в Таблице 18.2 «Общие аминокислоты, обнаруженные в белках», что глицин является единственной аминокислотой, у которой α-углерод , а не хиральный. Следовательно, за исключением глицина, аминокислоты теоретически могут существовать либо в D-, либо в L-энантиомерной форме и вращать плоско-поляризованный свет.Как и в случае с сахарами, химики используют глицеральдегид в качестве эталонного соединения для определения конфигурации аминокислот. (Для получения дополнительной информации о стереоизомерах и конфигурации см. Главу 16 «Углеводы», раздел 16.2 «Классы моносахаридов».) Его структура очень похожа на структуру аминокислоты, за исключением того, что в последней аминогруппа занимает место группы ОН на хиральный углерод сахара.

В главе 16 «Углеводы» мы узнали, что все встречающиеся в природе сахара принадлежат к D-серии.Поэтому интересно, что почти все известные растительные и животные белки полностью состоят из L-аминокислот. Однако некоторые бактерии содержат D-аминокислоты в своих клеточных стенках, а некоторые антибиотики (например, актиномицин D и грамицидины) содержат различные количества D-лейцина, D-фенилаланина и D-валина.

Упражнения по обзору концепции

1. Какова общая структура α-аминокислоты?

2. Укажите аминокислоту, которая подходит под каждое описание.

   1. , также известный как аспартат
   2. почти такое же сильное основание, как гидроксид натрия
   3. не имеет хирального углерода

1.

2. а. аспарагиновая кислота

г. аргинин

г. глицин

Основные выводы

• Аминокислоты могут быть классифицированы на основе характеристик их отличительных боковых цепей как неполярные, полярные, но незаряженные, отрицательно заряженные или положительно заряженные.
• Аминокислоты, содержащиеся в белках, являются L-аминокислотами.

Упражнения

1. Напишите боковую цепь каждой аминокислоты.

   1. серин
   2. аргинин
   3. фенилаланин

2. Напишите боковую цепь каждой аминокислоты.

   1. аспарагиновая кислота
   2. метионин
   3. валин

3. Изобразите структуру каждой аминокислоты.

   1. аланин
   2. цистеин
   3. гистидин

4. Изобразите структуру каждой аминокислоты.

   1. треонин
   2. глутаминовая кислота
   3. лейцин

5. Укажите аминокислоту, боковая цепь которой содержит (n)

   1. амидная функциональная группа.
   2. ароматическое кольцо.
   3. карбоксильная группа.

6. Укажите аминокислоту, боковая цепь которой содержит (n)

   1. Группа ОН
   2. разветвленная цепь
   3. аминогруппа

б.

г.

3. а.

г.

г.

5.

а. аспарагин или глутамин

г. фенилаланин, тирозин или триптофан

г. аспарагиновая кислота или глутаминовая кислота

аминокислот: структура, классификация и функции

Аминокислоты — это органические молекулы, которые при соединении с другими аминокислотами образуют белок. Аминокислоты необходимы для жизни, потому что образующиеся ими белки участвуют практически во всех функциях клетки.Некоторые белки действуют как ферменты, некоторые — как антитела, а другие обеспечивают структурную поддержку. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, белки состоят из 20 аминокислот.

Ключевые выводы

• Почти все функции клетки связаны с белками. Эти белки состоят из органических молекул, называемых аминокислотами.
• Хотя в природе существует множество различных аминокислот, наши белки состоят из двадцати аминокислот.
• Со структурной точки зрения аминокислоты обычно состоят из атома углерода, атома водорода, карбоксильной группы, а также аминогруппы и вариабельной группы.
• На основе вариабельной группы аминокислоты можно разделить на четыре категории: неполярные, полярные, отрицательно заряженные и положительно заряженные.
• Из набора из двадцати аминокислот одиннадцать могут вырабатываться организмом естественным путем и называются заменимыми аминокислотами. Аминокислоты, которые организм не может вырабатывать естественным путем, называются незаменимыми аминокислотами.

Структура

Обычно аминокислоты обладают следующими структурными свойствами:

• Углерод (альфа-углерод)
• Атом водорода (H)
• Карбоксильная группа (-COOH)
• Аминогруппа (-NH ₂ )
• Группа «переменная» или группа «R»

Все аминокислоты имеют альфа-углерод, связанный с атомом водорода, карбоксильной группой и аминогруппой. Группа «R» варьируется среди аминокислот и определяет различия между этими мономерами белка.Аминокислотная последовательность белка определяется информацией, содержащейся в клеточном генетическом коде. Генетический код — это последовательность нуклеотидных оснований в нуклеиновых кислотах (ДНК и РНК), которые кодируют аминокислоты. Эти генные коды не только определяют порядок аминокислот в белке, но также определяют структуру и функцию белка.

Аминокислотные группы

Аминокислоты можно разделить на четыре основные группы на основе свойств группы «R» в каждой аминокислоте.Аминокислоты могут быть полярными, неполярными, положительно заряженными или отрицательно заряженными. Полярные аминокислоты имеют группы «R», которые являются гидрофильными, что означает, что они стремятся контактировать с водными растворами. Неполярные аминокислоты противоположны (гидрофобны) в том смысле, что они избегают контакта с жидкостью. Эти взаимодействия играют важную роль в сворачивании белков и придают белкам их трехмерную структуру. Ниже приведен список из 20 аминокислот, сгруппированных по их свойствам группы «R». Неполярные аминокислоты гидрофобны, а остальные группы гидрофильны.

Неполярные аминокислоты

• Ala: Аланин Gly: Глицин Ile: Изолейцин Leu: Лейцин
• Met: Метионин Trp: Триптофан Phe: Фенилаланин Pro: Пролин
• Val : Valine

Полярные аминокислоты

• Cys: Cysteine ​​ Ser: Serine Thr: Threonine
• Tyr: Тирозин Asn: Аспарагин Gln: Глютамин

Основные полярные аминокислоты (положительно заряженные)

• His: Гистидин Lys: Лизин Arg: Аргинин

Полярные кислотные аминокислоты (отрицательно заряженные)

• Asp: Аспартат Glu: Глутамат

Хотя аминокислоты необходимы для жизни, не все они могут вырабатываться в организме естественным путем.Из 20 аминокислот 11 могут быть произведены естественным путем. Эти заменимых аминокислот представляют собой аланин, аргинин, аспарагин, аспартат, цистеин, глутамат, глутамин, глицин, пролин, серин и тирозин. За исключением тирозина, заменимые аминокислоты синтезируются из продуктов или промежуточных продуктов важнейших метаболических путей. Например, аланин и аспартат получают из веществ, вырабатываемых во время клеточного дыхания. Аланин синтезируется из пирувата, продукта гликолиза.Аспартат синтезируется из оксалоацетата, промежуточного продукта цикла лимонной кислоты. Шесть заменимых аминокислот (аргинин, цистеин, глутамин, глицин, пролин и тирозин) считаются условно незаменимыми , поскольку пищевые добавки могут потребоваться во время болезни или у детей. Аминокислоты, которые не могут быть произведены естественным путем, называются незаменимыми аминокислотами . Это гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.Незаменимые аминокислоты необходимо получать с пищей. Общие пищевые источники этих аминокислот включают яйца, соевый белок и сиг. В отличие от человека растения способны синтезировать все 20 аминокислот.

Аминокислоты и синтез белков

ДР ЕЛЕНА КИСЕЛЕВА / Getty Images

Белки производятся в процессе транскрипции и трансляции ДНК.При синтезе белка ДНК сначала транскрибируется или копируется в РНК. Полученный транскрипт РНК или информационная РНК (мРНК) затем транслируется с образованием аминокислот из транскрибированного генетического кода. Органеллы, называемые рибосомами, и другая молекула РНК, называемая транспортной РНК, помогают транслировать мРНК. Полученные аминокислоты соединяются вместе посредством синтеза дегидратации, процесса, в котором между аминокислотами образуется пептидная связь. Полипептидная цепь образуется, когда ряд аминокислот связаны пептидными связями.После нескольких модификаций полипептидная цепь становится полностью функционирующим белком. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную структуру, образуют белок.

Биологические полимеры

Хотя аминокислоты и белки играют важную роль в выживании живых организмов, существуют другие биологические полимеры, которые также необходимы для нормального биологического функционирования. Наряду с белками, углеводы, липиды и нуклеиновые кислоты составляют четыре основных класса органических соединений в живых клетках.

Источники

• Рис, Джейн Б. и Нил А. Кэмпбелл. Кэмпбелл Биология . Бенджамин Каммингс, 2011.