Разное

Картинки аминокислоты: D0 b0 d0 bc d0 b8 d0 bd d0 be d0 ba d0 b8 d1 81 d0 bb d0 be d1 82 d1 8b: стоковые фото, изображения

Содержание

Eurosnab | Новости

Аминокислоты — это структурные соединения из которых состоит белок.

Для взрослых незаменимыми являются 8-мь аминокислот (для детей 10-ть + аргинин и гистидин): лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин. Три из которых (лейцин, валин, изолейцин) обладают специфической молекулярной структурой: разветвленной боковой цепью («алифатической боковой цепочкой»). Именно эти три аминокислоты и называются BCAA.

     Соотношение лейцина, изолейцина и валина  принято за 2:1:1, что позволяет достичь наибольших результатов в синтезе белка.

-BCAA составляют примерно треть аминокислот в мышечной ткани.

-BCAA представляет собой мощные усилители эффективности и создают огромный источник энергии для работающих мышц, благодаря своему уникальному метаболизму.

-BCAA так же повышают окисление жиров там, где недостает гликогена.

-BCAA позволяет не только тренироваться интенсивнее и дольше, но и способствует скорейшему восстановлению.


Основные преимущества

•       В виде порошка.

•       Для производства таблетирования и капсулирования BCAA

•       Доступность кастомизирования любых форм.

Интересные предложения для клиентов:

 использовать в чистом виде 

-Без ГМО, вегетарианский и гипоаллергенный.

-Растворяется быстро и полностью в воде — приводит к лучшей усвояемости аминокислот организмом.

-Комбинирование с другими видами спортивного питания.(с протеином, креатином, глютамином и другими добавками).

-Снижен горький привкус.

-98% аминокислот.

или использовать готовую вкусоароматическую смесь

-Синтез белка, клеточный метаболизм и рост мышц

-Противодействие катаболизму — «разрушению мышц»

-Усиливает выработку инсулина

-Укрепляет иммунитет

-Энергия во время тренировки

-Сжигание жира

 

%d0%b0%d0%bc%d0%b8%d0%bd%d0%be%d0%ba%d0%b8%d1%81%d0%bb%d0%be%d1%82%d1%8b PNG, векторы, PSD и пнг для бесплатной загрузки

  • естественный цвет bb крем цвета

    1200*1200

  • green environmental protection pattern garbage can be recycled green clean

    2000*2000

  • be careful to slip fall warning sign carefully

    2500*2775

  • каба хадж мабрур исламская икона паломничества

    2776*2776

  • blue series frame color can be changed text box streamer

    1024*1369

  • дизайн плаката премьера фильма кино с белым вектором экрана ба

    1200*1200

  • вектор поп арт иллюстрацией черная женщина шопинг

    800*800

  • мусульманская пара хадж ка ба

    2600*2600

  • чат комментарий образование синий значок на абстрактных облако сообщение

    5556*5556

  • простая инициализация bb b геометрическая линия сети и логотип цифровых данных

    2276*2276

  • ценю хорошо как плоская цвет значок векторная icon замечания

    5556*5556

  • аэрозольный баллончик увлажняющий лосьон bb cream парфюм для рук

    3072*4107

  • дизайн логотипа bc значок буквы b

    8333*8333

  • hand painted chinese style pine ink ink graphics can be combined hand painted pine chinese style

    2475*3600

  • black key that can be hung on the body car key key

    2000*2000

  • две бутылки косметики жидкая основа белая бутылка крем bb

    2000*2000

  • ма дурга лицо индуистский праздник карта

    5000*5000

  • в первоначальном письме векторный дизайн логотипа шаблон

    1200*1200

  • be careful to fall prohibit sign slip careful

    2300*2600

  • три группы 3d реалистичное декоративное яйцо с золотым цветом на гнезде bd с золотым всплеском текстовый баннер

    5000*5000

  • Золотая буква b логотип bc письмо дизайн вектор с золотыми цветами

    8334*8334

  • год передового опыта установлены 11 21 31 41 51 61 71 81 91 векторный дизайн шаблона иллюстрация

    4083*4083

  • bb крем тень вектор

    1300*1300

  • буква bc 3d логотип круг

    1200*1200

  • bb крем ню макияж косметика косметика

    1200*1500

  • bd письмо 3d круг логотип

    1200*1200

  • black and white eco friendly pattern garbage can be recycled green clean

    2000*2000

  • элегантный серебряный золотой bb позже логотип значок символа

    1200*1200

  • Крутая музыка вечеринка певца креативный постер музыка Я Май Ба концерт вечер К

    3240*4320

  • цвет перо на воздушной подушке bb крем трехмерный элемент

    1200*1200

  • чат пузыри комментарии разговоры переговоры аннотация круг ба

    5556*5556

  • логотип bc

    1200*1200

  • в первоначальном письме bd шаблон векторный дизайн логотипа

    1200*1200

  • flowering in spring flower buds flowers to be placed plumeria

    2000*2000

  • в первоначальном письме ба логотипа

    1200*1200

  • attention be careful cut icon danger

    2500*2000

  • black and white train icon daquan free download can be used separately can be used as decoration free of charge

    2000*2000

  • be careful of road slip warning signs fall warning signs character warning signs pattern warning signs

    2000*2000

  • Красивая розовая и безупречная воздушная подушка bb крем косметика постер розовый красивый розовый Нет времени На воздушной

    3240*4320

  • в первоначальном письме bd логотип шаблон

    1200*1200

  • местная надпись you never be alone написано на английском

    1200*1200

  • be careful warning signs warning signs be

    2000*2000

  • в первоначальном письме bd шаблон векторный дизайн логотипа

    1200*1200

  • сложный современный дизайн логотипа с биткойн символами и буквами bc

    8331*8331

  • жидкая подушка крем bb

    1200*1200

  • be careful of electric shock safety icon caution

    2240*2856

  • логотип готов использовать год до н э

    6667*6667

  • круглая буквица bd или db дизайн логотипа вектор

    5000*5000

  • be careful of potholes warning signs warning signs caution

    2000*2000

  • номер 82 золотой шрифт

    1200*1200

  • Аминокислоты в поляризованном свете • Олег Соколенко • Научная картинка дня на «Элементах» • Физика, Биология

    Это не абстрактная живопись, а фотография кристаллов двух аминокислот — L-глутамина и бета-аланина (см. β-Alanine). Снимок попал в Топ-20 престижного международного конкурса микрофотографии Nikon Small World 2020.

    Автор снимка, американский фотограф Джастин Цолль, присылает на конкурс свои фотографии аминокислот уже три года, а на его персональном сайте таких снимков еще больше. Каждый из них изумительно красив и не похож на другие цветом, формой или настроением — хотя это каждый раз всё те же две аминокислоты! Цолль не ученый, для него эти микрофотографии — искусство, а также источник средств к существованию: он продает постеры со своими произведениями. Для своих работ фотограф перепробовал практически все доступные субстанции, включая соль и сахар. Кроме смеси L-глутамина и бета-аланина его фаворитом какое-то время был ментол (см. фото 1, фото 2 и фото 3).

    Чтобы сотворить такие шедевры, Джастин сначала растворяет аминокислоты в воде с этиловым спиртом высокой степени очистки (фактически, в водке). Получившуюся смесь он наносит на предметные стекла, которые затем высушивает, нагревая. Каждый раз приходится отсмотреть множество препаратов, чтобы выбрать среди них фотогеничный. Когда препарат выбран, фотограф делает несколько десятков снимков разных его участков, из которых потом собирает панораму — для максимальной детализации. Снимки делаются с 40-кратным увеличением, которое дает окуляр микроскопа Olympus Bh3 и объектив фотокамеры.

    Цветовая палитра снимков — результат использования поляризационных фильтров. Один из фильтров ставится перед источником света, второй — перед линзой фотоаппарата. Кристаллы аминокислот оптически анизотропны, скорость световых лучей, идущих по разным направлениям внутри кристалла, различна, что приводит к двойному лучепреломлению (см. картинку дня Двойное лучепреломление). Поэтому при такой двойной поляризации света возникает яркая и разнообразная интерференционная окраска (подробнее о том, как это происходит, см. в картинке дня Оливин в поляризованном свете). Сами по себе кристаллы как L-глутамина, так и бета-аланина бесцветны.

    Осталось сказать несколько слов про сами аминокислоты. L-глутамин — встречающаяся в природе (в отличие от ее зеркального D-изомера) форма глутамина. Эта аминокислота не является незаменимой, то есть синтезируется в нашем организме в достаточном количестве; она участвует во множестве процессов, включая синтез углеводов и нуклеиновых кислот, работу иммунной системы и передачу нервных сигналов. Бета-аланин тоже синтезируется в нашем организме и является предшественником карнозина — естественного антиоксиданта, повышающего выносливость мышц. Кроме мышц его много также в тканях головного мозга.

    Фото © Justin Zoll с сайта nikonsmallworld.com. Увеличение 40×.

    Олег Соколенко

    АМИНОКИСЛОТЫ • Большая российская энциклопедия

    АМИНОКИСЛО́ТЫ, ор­га­нич. со­еди­не­ния, со­дер­жа­щие кар­бок­силь­ные COOH и ами­но­груп­пы NH

    2. Ис­клю­че­ние со­став­ля­ет про­лин. Об­ла­да­ют свой­ст­ва­ми и ки­слот и ос­но­ва­ний. В за­ви­си­мо­сти от по­ло­же­ния ами­но­груп­пы в уг­ле­род­ной це­пи от­но­си­тель­но кар­бок­силь­ной груп­пы раз­ли­ча­ют α-, β-, γ- и др. А. У ω-А. ами­но­груп­па на­хо­дит­ся на кон­це це­пи. Уча­ст­ву­ют в об­ме­не азо­ти­стых ве­ществ всех ор­га­низ­мов, яв­ля­ясь ис­ход­ны­ми со­еди­не­ния­ми при био­син­те­зе бел­ков, пеп­ти­дов, пу­ри­но­вых и пи­ри­ми­ди­но­вых ос­но­ва­ний, ря­да ви­та­ми­нов, пиг­мен­тов, ал­ка­лои­дов и др.

    Классификация

    Опи­са­но свыше 150 при­род­ных А., сре­ди ко­то­рых осо­бен­но важ­ны 20 α-А. (табл.), вхо­дя­щих в со­став бел­ков, ко­ди­руе­мых ге­не­тическим кодом; об­щая фор­му­ла:

    В за­ви­си­мо­сти от при­ро­ды бо­ко­вой це­пи R α-А. под­раз­де­ля­ют на две груп­пы: А. с не­по­ляр­ны­ми (гид­ро­фоб­ны­ми) и А. с по­ляр­ны­ми (гид­ро­филь­ны­ми) бо­ко­вы­ми це­пя­ми. К 1-й груп­пе от­но­сят­ся шесть А. с али­фа­тич. бо­ко­вой це­пью – ала­нин, ва­лин, лей­цин, изо­лей­цин, ме­тио­нин, про­лин и две с аро­ма­ти­че­ской – фе­ни­ла­ла­нин и трип­то­фан. Сре­ди пред­ста­ви­те­лей 2-й груп­пы бо­ко­вые це­пи ­семи А. со­дер­жат груп­пи­ров­ки, спо­соб­ные не­сти от­ри­цат. или по­ло­жит. за­ряд. В ас­па­ра­ги­но­вой и глу­та­ми­но­вой ки­слотах β- и γ-кар­бок­силь­ные груп­пы при рН 7,0 за­ря­же­ны от­ри­ца­тель­но. К осно́вным А. от­но­сят­ся ли­зин, ар­ги­нин и гис­ти­дин. ε-Ами­но­груп­па ли­зи­на и гуа­ни­ди­но­вая груп­пи­ров­ка ар­ги­ни­на не­сут по­ло­жит. за­ряд (про­то­ни­ро­ва­ны) в ней­траль­ной сре­де, а имид­азоль­ная груп­пи­ров­ка гис­ти­ди­на – в ки­слой. В ще­лоч­ных ус­ло­ви­ях от­ри­цат. за­ряд мо­гут при­об­ре­тать бо­ко­вые груп­пы ти­ро­зи­на и цис­теи­на. Ха­рак­тер­ной осо­бен­но­стью ос­тат­ков цис­теи­на яв­ля­ет­ся их спо­соб­ность в со­ста­ве мо­ле­ку­лы бел­ка под­вер­гать­ся окис­ле­нию с об­ра­зо­ва­ни­ем ос­тат­ков цис­ти­на. А. при­свое­ны со­кра­щён­ные трёх­бу­к­вен­ные и од­но­бу­к­вен­ные обо­зна­че­ния, ис­поль­зуе­мые в на­уч. ли­те­рату­ре. В 1986 в ряде бел­ков ар­хе­бак­терий, ис­тин­ных бак­те­рий (эу­бак­те­рий) и жи­вот­ных бы­ла об­на­ру­же­на α-А. – се­ле­но­ци­сте­ин (ей при­свое­ны сим­во­лы Sec и U), в 2002 от­крыт пир­ро­ли­зин (по­ка об­на­ру­жен толь­ко у од­но­го ви­да ме­та­ноб­ра­зую­щих ар­хей). Обе эти А. ко­ди­ру­ют­ся три­пле­та­ми, ко­то­рые обыч­но слу­жат «стоп-ко­до­на­ми» (т. е. опо­ве­ща­ют об окон­ча­нии син­те­за бел­ка на ри­бо­со­мах): се­ле­но­ци­сте­ин – три­пле­том UGA, а пир­ро­ли­зин – UAG.

    Селеноцистеин

    Цистин

    Пирролизин (где R=Ch4, Nh3 или OH)

    Боль­шая часть А., об­на­ру­жен­ных в тка­нях жи­вых ор­га­низ­мов, но не вхо­дя­щих в со­став бел­ков, мо­гут вы­пол­нять важ­ные функ­ции. Так, ор­ни­тин и цит­ру­лин уча­ст­ву­ют в об­ме­не ве­ществ, в ча­ст­но­сти в син­те­зе мо­че­ви­ны у жи­вот­ных, 2,4-ди­гид­ро­ок­си­фе­ни­ла­ла­нин (ДОФА) об­ра­зу­ет­ся в ка­че­ст­ве про­ме­жу­точ­но­го про­дук­та в хо­де рас­па­да фе­ни­ла­ла­ни­на и ти­ро­зи­на в ор­га­низ­ме и яв­ля­ет­ся ме­диа­то­ром цен­траль­ной нерв­ной сис­те­мы. Кро­ме то­го, име­ют­ся А., функ­ция ко­то­рых по­ка не яс­на. В ря­де бел­ков (уже по­сле их син­те­за на ри­бо­со­мах) бо­ко­вые груп­пы А. пре­тер­пе­ва­ют из­ме­не­ния в хо­де по­сттранс­ля­ци­он­ной мо­дифи­ка­ции. Напр., в со­ста­ве мо­ле­ку­лы кол­ла­ге­на про­лин и ли­зин пре­вра­ща­ют­ся со­от­вет­ст­вен­но в 4-гид­ро­кси­про­лин и 5-гид­ро­кси­ли­зин, в мио­зи­не при­сут­ству­ет N-ме­тил­ли­зин, толь­ко в эла­сти­не встре­ча­ет­ся фер­мен­та­тив­но мо­ди­фи­ци­ро­ван­ный ли­зин – дес­мо­зин. По­ми­мо α-А. в сво­бод­ном ви­де и в со­ста­ве не­ко­то­рых био­ло­ги­че­ски важ­ных пеп­ти­дов, встре­ча­ют­ся А., ами­но­груп­па ко­то­рых свя­за­на не с α-уг­ле­род­ным ато­мом. К их чис­лу от­но­сят­ся β-ала­нин, вхо­дя­щий в со­став пан­то­те­но­вой ки­сло­ты, γ-ами­но­мас­ля­ная ки­сло­та, иг­раю­щая важ­ную роль в функ­цио­ни­ро­ва­нии нерв­ной сис­те­мы, δ-ами­но­ле­ву­ли­но­вая ки­сло­та, яв­ляю­щая­ся про­ме­жу­точ­ным про­дук­том син­те­за пор­фи­ри­нов.

    Физические и химические свойства

    А. – бес­цвет­ные кри­стал­лич. ве­ще­ст­ва, рас­тво­ри­мые в во­де; темп-ры плав­ле­ния 220–315 °C. В кри­стал­лах и вод­ных рас­тво­рах при ней­траль­ных зна­че­ни­ях рН α-А. су­ще­ст­ву­ют пре­им. в ви­де ди­по­ляр­ных ио­нов (цвит­тер-ио­нов), у кото­рых ами­но­груп­пы про­то­ни­ро­ва­ны , а кар­бок­силь­ные груп­пы дис­со­ции­ро­ва­ны (СОО). А. яв­ля­ют­ся ам­фо­ли­та­ми; ио­ни­за­ция их мо­ле­кул за­ви­сит от рН рас­тво­ра:

    Зна­че­ния pH, при ко­то­ром кон­цен­тра­ция ка­тио­нов А. рав­на кон­цен­тра­ции анио­нов, на­зы­ва­ет­ся изо­элек­три­че­ской точ­кой (pI). Ами­но­груп­па А. ио­ни­зи­ро­ва­на в неск. мень­шей сте­пе­ни, чем кар­бок­силь­ная груп­па, по­это­му вод­ный рас­твор А. име­ет сла­бо­кис­лый ха­рак­тер. Все α-А., кро­ме гли­ци­на, име­ют асим­мет­ри­че­ский (хи­раль­ный) α-уг­ле­род­ный атом и су­ще­ст­ву­ют в ви­де двух энан­тиоме­ров. У изо­лей­ци­на и тре­о­ни­на хи­раль­ны­ми яв­ля­ют­ся так­же и β-уг­ле­род­ные ато­мы.

    За ред­ким ис­клю­че­ни­ем при­род­ные α-А. от­но­сят­ся к L-ря­ду и толь­ко в обо­лоч­ках бак­те­рий, в со­ста­ве не­ко­то­рых ан­ти­био­ти­ков и в ме­та­бо­ли­тах гри­бов, а так­же в ко­же не­ко­то­рых ви­дов юж­но­аме­ри­кан­ских ля­гу­шек и кор­не жень­ше­ня об­на­ру­же­ны А. D-ря­да.

    В ре­зуль­та­те взаи­мо­дей­ст­вия α-ами­но­груп­пы од­ной А. с α-кар­бок­силь­ной груп­пой дру­гой А. в про­цес­се био­син­те­за бел­ка (транс­ля­ции) про­ис­хо­дит об­ра­зо­ва­ние пеп­тид­ной свя­зи.

    Превращения аминокислот в организмах

    Выс­шие рас­те­ния и хе­мо­син­те­зи­рую­щие ор­га­низ­мы все не­об­хо­ди­мые им А. син­те­зи­ру­ют из ам­мо­ние­вых со­лей и нит­ра­тов, а так­же из ке­то- или гид­ро­кси­кис­лот – про­дук­тов ды­ха­ния и фо­то­син­те­за. Че­ло­век и жи­вот­ные син­те­зи­ру­ют боль­шин­ст­во А. из обыч­ных без­азо­ти­стых про­дук­тов об­ме­на и ам­мо­ние­во­го азо­та. Это т. н. за­ме­ни­мые А. Но ряд А. – не­за­ме­ни­мых – они долж­ны по­лу­чать в го­то­вом ви­де с пи­щей. Для че­ло­ве­ка, напр., не­за­ме­ни­мы­ми А. яв­ля­ют­ся ва­лин, изо­лей­цин, лей­цин, ли­зин, ме­тио­нин, тре­о­нин, трип­то­фан и фе­ни­ла­ла­нин, а для де­тей так­же ар­ги­нин и гис­ти­дин. Не­дос­та­ток в ор­га­низ­ме той или иной ами­но­кис­ло­ты при­во­дит к на­ру­ше­нию об­ме­на ве­ществ, замед­ле­нию рос­та и раз­ви­тия. А. уча­ст­ву­ют в под­дер­жа­нии азо­ти­сто­го ба­лан­са в ор­га­низме. Окис­лит. рас­пад А. пу­тём дез­ами­ни­ро­ва­ния при­во­дит к об­ра­зо­ва­нию ке­то- и гид­ро­кси­кис­лот – про­ме­жу­точ­ных про­дук­тов цик­ла три­кар­бо­нов­ных ки­слот; да­лее они пре­вра­ща­ют­ся в уг­ле­во­ды, но­вые А. и т. д. или окис­ля­ют­ся до СО2 и Н2О с вы­де­ле­нием энер­гии. У жи­вот­ных азот в ви­де ам­мо­ние­вых со­лей, мо­че­ви­ны или мо­чевой ки­сло­ты вы­во­дит­ся из ор­га­низ­ма. У рас­те­ний ус­вое­ние А. про­ис­хо­дит т. о., что азо­ти­стые от­хо­ды прак­ти­че­ски от­сут­ст­ву­ют. Не­ко­то­рые А. яв­ля­ют­ся пред­ше­ст­вен­ни­ка­ми важ­ных гор­мо­нов и ней­ро­ме­диа­то­ров: ти­ро­зин и фе­ни­ла­ла­нин – дофа­ми­на и ад­ре­на­ли­на, трип­то­фан – се­ро­то­ни­на, гис­ти­дин – гис­та­ми­на, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та – γ-ами­но­мас­ля­ной ки­сло­ты, ар­ги­нин – ок­си­да азо­та (NO).

    Практическое использование

    Таблица. Важнейшие аминокислоты, входящие в состав белков (цветом обозначены боковые цепи)

    Сме­си L-α-А., а так­же от­дель­ные А. при­ме­ня­ют в ме­ди­ци­не для ле­че­ния боль­ных с за­бо­ле­ва­ния­ми пи­ще­ва­рит. ор­га­нов (гис­ти­дин, ме­тио­нин), при ма­ло­кро­вии, ожо­гах (ме­тио­нин), нерв­но-пси­хич. за­бо­ле­ва­ни­ях (гли­цин и глу­та­ми­но­вая ки­сло­та), при со­су­ди­стых за­бо­ле­ва­ни­ях го­лов­но­го моз­га (γ-ами­но­мас­ля­ная ки­сло­та) и т. д. Для обо­га­ще­ния кор­мов в жи­вотно­вод­ст­ве и ле­че­ния жи­вот­ных ис­поль­зу­ют­ся ли­зин, ме­тио­нин, тре­о­нин, трип­то­фан, в пи­ще­вой пром-сти – глу­та­мат на­трия и ли­зин. ω-А. и их лак­та­мы слу­жат для пром. про­из-ва по­ли­ами­дов. Аро­ма­тич. А. на­шли при­ме­не­ние в син­те­зе кра­си­те­лей и ле­кар­ст­вен­ных пре­па­ра­тов. Не­ко­то­рые L-α-А. по­лу­ча­ют мик­ро­био­ло­гич. син­те­зом (ли­зин, трип­то­фан, тре­о­нин, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та) или вы­де­ля­ют из гид­ро­ли­за­тов бо­га­тых ими бел­ков (про­лин, ар­ги­нин, гис­ти­дин, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та, ти­ро­зин).

    Анализ крови на аминокислоты (32 показателя)

    Выбрана услуга:

    Выбор услуги специлиста Нажмите для выбора услуги

    Выбрать дату и адрес

    Назад

    Повторной считается консультация одного специалиста в течение 30 дней с даты предыдущего приёма. На 31-й день от предыдущего посещения специалиста данного профиля конультация будет первичной.

    Незаменимые аминокислоты. Справка — РИА Новости, 28.02.2011

    Валин необходим для метаболизма в мышцах, он активно участвует в процессах восстановления поврежденных тканей. Помимо этого, он может быть использован мышцами в качестве дополнительного источника энергии. Валином богаты зерновая пища, мясо, грибы, молочные продукты, а также арахис.

    Лизин необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и поддержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Пищевыми источниками лизина являются сыр, яйца, рыба, молоко, картофель, красное мясо, соевые и дрожжевые продукты.

    Лейцин защищает мышечные ткани и может являться источником энергии. Его наличие способствует восстановлению костей, кожи, мышечной ткани. Снижает уровень холестерина. К пищевым источникам лейцина относятся бурый рис, бобовые, мясо, орехи.

    Изолейцин необходим для синтеза гемоглобина, увеличивает выносливость и способствует восстановлению мышц. К пищевым источникам изолейцина относятся куриное мясо, кешью, яйца, рыба, чечевица, мясо, рожь, миндаль, нут (турецкий горох), печень, соя.

    Треонин способствует поддержанию нормального белкового обмена в организме, помогая при этом работе печени. Необходим организму для правильной работы иммунной системы. Содержится в яйцах, молочных продуктах, бобах и орехах.

    Метионин способствует нормальному пищеварению, сохранению здоровой печени, участвует в переработке жиров, защищает от воздействия радиации. Метионин содержится в бобовых, яйцах, чесноке, луке, йогурте мясе.

    Фенилаланин является нейромедиатором для нервных клеток головного мозга. Эффективно помогает при депрессии, артрите, мигрени, ожирении. Не усваивается организмом, которому не хватает витамина С. Содержится в говядине, курином мясе, рыбе, соевых бобах, яйцах, твороге, молоке, а также является составной частью синтетического сахарозаменителя — аспартама.

    Триптофан используется организмом для синтеза в головном мозге серотонина, который в свою очередь является важнейшим нейромедиатором. Необходим при бессоннице, депрессии и для стабилизации настроения. Снижает вредное воздействие никотина. В пище эта аминокислота находится в буром рисе, деревенском сыре, мясе, бананах, йогурте, сушеных финиках, курице, кедровых орехах и арахисе.

    Потребность человека в незаменимых аминокислотах составляет от 250 до 1100 миллиграммов в сутки. Существуют биологически активные добавки, содержащие необходимые дозы этих веществ. Особо внимание восполнению их в организме рекомендуется уделять вегетарианцам (поскольку некоторые незаменимые аминокислоты в необходимых количествах содержатся только в продуктах животного происхождения), беременным женщинам и спортсменам.

    Материал подготовлен на основе информации открытых источников

    Смотрите полный выпуск программы «Сытые и стройные» с Маргаритой Королевой: «Пища для мозга, или Что надо есть, чтобы ничего не забывать» >>

    Пищевые аминокислоты — Компания НЕО Кемикал

    Аминокислоты — основной элемент построениях всех белков. Они делятся на заменимые, незаменимые и условно незаменимые.
    Незаменимые аминокислоты – те аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в организме человека и должны поступать в организм с пищей.
    Условно незаменимыми кислотами называются аминокислоты, которые синтезируются организмом человека при определенных условиях. Часто организм испытывает недостаток этих аминокислот.
    К заменимым относятся аминокислоты, которые наш организм способен синтезировать самостоятельно.

    ВСАА — это комплекс из трех незаменимых аминокислот: L-лейцин, L-изолейцин и L-валин, основной материал для построения новых мышц. Составляют 35% всех аминокислот в мышцах и принимают важное участие в процессах анаболизма и восстановления, обладают антикатаболическим действием. BCAA не могут синтезироваться в организме, поэтому получать человек их может только с пищей и специальными добавками. BCAA в первую очередь метаболируются в мышцах, их можно рассматривать как основное «топливо» для мышц, которое повышает спортивные показатели, улучшает состояние здоровья, к тому же они абсолютно безопасны.

    L — Валин — Один из главных компонентов в росте и синтезе тканей тела. Вместе с лейцином и изолейцином служит источником энергии в мышечных клетках, а также препятствует снижению уровня серотонина. Также необходим для поддержания нормального обмена азота в организме, входит в состав практически всех известных белков, является незаменимой аминокислотой не синтезируется в организме человека и поэтому должен поступать с пищей. Входит в состав ВСАА.

    L — Лейцин — Лейцин входит в состав природных белков, применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний. В среднем суточная потребность организма в лейцине для здорового человека составляет 4-6 грамм. Входит в состав ВСАА и многих БАД

    L —  Изолейцин — это аминокислота входящая в состав всех природных белков. Является незаменимой аминокислотой, что означает, что изолейцин не может синтезироваться в организме человека и должен поступать в него с пищей. Участвует в энергетическом обмене..

    L — Глутамин – одна из 20 стандартных аминокислот, входящих в состав белка. Самая распространенная аминокислота организма, мышцы состоят из неё на 60%. Широко используется в спортивном питании и при производстве БАД.

    Креатин – Креатин чаще всего используется для повышения эффективности физических нагрузок и увеличения мышечной массы у спортсменов. Существуют научные исследования, поддерживающие использование креатина для улучшения спортивной активности молодых и здоровых людей во время кратковременной интенсивной активности и нагрузки

     

    Незаменимые аминокислоты: таблица, сокращения и структура

    Аминокислота Ala

    Аланин, обнаруженный в белке в 1875 году, составляет 30% остатков в шелке. Его низкая реакционная способность способствует простой, удлиненной структуре шелка с небольшим количеством поперечных связей, что придает волокнам прочность, сопротивление растяжению и гибкость. В биосинтезе белков участвует только l-стереоизомер.

    Аминокислота Arg

    У человека аргинин вырабатывается при переваривании белков.Затем он может быть преобразован человеческим организмом в оксид азота, химическое вещество, которое, как известно, расслабляет кровеносные сосуды.

    Благодаря своему сосудорасширяющему действию аргинин был предложен для лечения людей с хронической сердечной недостаточностью, высоким уровнем холестерина, нарушением кровообращения и высоким кровяным давлением, хотя исследования по этим направлениям все еще продолжаются. Аргинин также может быть получен синтетическим путем, и родственные аргинину соединения можно использовать для лечения людей с дисфункцией печени из-за их роли в стимулировании регенерации печени.Хотя аргинин необходим для роста, но не для поддержания организма, исследования показали, что аргинин имеет решающее значение для процесса заживления ран, особенно у людей с плохим кровообращением.

    Аминокислота Asn

    В 1806 году аспарагин был очищен из сока спаржи, что сделало его первой аминокислотой, выделенной из природного источника. Однако только в 1932 году ученые смогли доказать, что аспарагин присутствует в белках. Только l-стереоизомер участвует в биосинтезе белков млекопитающих.Аспарагин важен для удаления токсичного аммиака из организма.

    Аминокислота Asp

    Обнаруженная в белках в 1868 году аспарагиновая кислота обычно содержится в белках животных, однако только l-стереоизомер участвует в биосинтезе белков. Растворимость этой аминокислоты в воде обусловлена ​​наличием рядом с активными центрами ферментов, таких как пепсин.

    Аминокислота Cys

    Цистеин особенно богат белками волос, копыт и кератином кожи, который был выделен из мочевого камня в 1810 году и из рога в 1899 году.Впоследствии он был химически синтезирован, а структура решена в 1903–1904 годах.

    Серосодержащая тиоловая группа в боковой цепи цистеина является ключевой для его свойств, обеспечивая образование дисульфидных мостиков между двумя пептидными цепями (как в случае с инсулином) или образование петли в одной цепи, влияя на окончательную структуру белка. Две молекулы цистеина, связанные между собой дисульфидной связью, составляют аминокислоту цистин, которая иногда указывается отдельно в общих списках аминокислот.Цистеин вырабатывается в организме из серина и метионина и присутствует только в l-стереоизомере в белках млекопитающих.

    Люди с генетическим заболеванием цистинурия не могут эффективно реабсорбировать цистин в кровоток. Следовательно, в их моче накапливается высокий уровень цистина, где он кристаллизуется и образует камни, которые блокируют почки и мочевой пузырь.

    Аминокислота Gln

    Глутамин был впервые выделен из свекольного сока в 1883 году, выделен из белка в 1932 году и впоследствии химически синтезирован в следующем году.Глютамин — самая распространенная в нашем организме аминокислота, которая выполняет несколько важных функций. У человека глутамин синтезируется из глутаминовой кислоты, и этот этап преобразования жизненно важен для регулирования уровня токсичного аммиака в организме, образуя мочевину и пурины.

    Аминокислота Glu

    Глутаминовая кислота была выделена из пшеничного глютена в 1866 г. и химически синтезирована в 1890 г. Обычно встречается в белках животных, только l-стереоизомер встречается в белках млекопитающих, которые люди могут синтезировать из обычных промежуточных α-кетоглутаровая кислота.Мононатриевая соль l-глутаминовой кислоты, глутамат натрия (MSG) обычно используется в качестве приправы и усилителя вкуса. Карбоксильная боковая цепь глутаминовой кислоты может действовать как донор и акцептор аммиака, который токсичен для организма, обеспечивая безопасную транспортировку аммиака в печень, где он превращается в мочевину и выводится почками. Свободная глутаминовая кислота также может разлагаться до диоксида углерода и воды или превращаться в сахара.


    Аминокислота Gly

    Глицин был первой аминокислотой, выделенной из белка, в данном случае желатина, и единственной, которая не является оптически активной (без d- или l-стереоизомеров ).Структурно простейшая из α-аминокислот, она очень инертна при включении в белки. Тем не менее, глицин играет важную роль в биосинтезе аминокислоты серина, кофермента глутатиона, пуринов и гема, жизненно важной части гемоглобина.


    His-аминокислота

    Гистидин был выделен в 1896 году, и его структура была подтверждена химическим синтезом в 1911 году. Гистидин является прямым предшественником гистамина, а также важным источником углерода в синтезе пуринов.При включении в белки боковая цепь гистидина может действовать как акцептор и донор протонов, передавая важные свойства при объединении с ферментами, такими как химотрипсин, и ферментами, участвующими в метаболизме углеводов, белков и нуклеиновых кислот.

    Для младенцев гистидин считается незаменимой аминокислотой, взрослые могут в течение короткого периода времени обходиться без диетического питания, но по-прежнему считается незаменимой.


    Иле-аминокислота

    Изолейцин был выделен из патоки свекловичного сахара в 1904 году.Гидрофобная природа боковой цепи изолейцина важна для определения третичной структуры белков, в которые она включена.

    У людей, страдающих редким наследственным заболеванием, называемым болезнью мочи кленового сиропа, есть дефектный фермент в пути разложения, который является общим для изолейцина, лейцина и валина. Без лечения метаболиты накапливаются в моче пациента, вызывая характерный запах, который и дал название состоянию.


    Аминокислота лей

    Лейцин был выделен из сыра в 1819 году и из мышц и шерсти в его кристаллическом состоянии в 1820 году.В 1891 году он был синтезирован в лаборатории.

    Только l-стереоизомер присутствует в белке млекопитающих и может расщепляться на более простые соединения ферментами организма. Некоторые связывающие ДНК белки содержат области, в которых лейцины расположены в конфигурации, называемые лейциновыми застежками-молниями.


    Аминокислота Lys

    Лизин был впервые выделен из казеина молочного белка в 1889 году, а его структура была выяснена в 1902 году. Лизин важен для связывания ферментов с коферментами и играет важную роль в способ функционирования гистонов.

    Многие зерновые культуры содержат очень мало лизина, что привело к его дефициту у некоторых групп населения, которые сильно зависят от них в продуктах питания, а также у вегетарианцев и людей, сидящих на низкожирной диете. Следовательно, были предприняты усилия по разработке штаммов кукурузы, богатых лизином.


    Аминокислота Met

    Метионин был выделен из казеина молочного белка в 1922 году, и его структура была решена путем лабораторного синтеза в 1928 году. Метионин является важным источником серы для многих соединений в организме, включая цистеин и таурин.Благодаря содержанию серы метионин помогает предотвратить накопление жира в печени и помогает выводить токсины и шлаки метаболизма.

    Метионин — единственная незаменимая аминокислота, которая не присутствует в значительных количествах соевых бобов и поэтому производится коммерчески и добавляется во многие продукты из соевого шрота.


    Аминокислота Phe

    Фенилаланин был впервые выделен из природного источника (ростки люпина) в 1879 году и впоследствии химически синтезирован в 1882 году.Организм человека обычно способен расщеплять фенилаланин до тирозина, однако у людей с наследственным заболеванием фенилкетонурией (ФКУ) фермент, который выполняет это преобразование, неактивен. Если не лечить, фенилаланин накапливается в крови, вызывая задержку умственного развития у детей. Примерно 10 000 детей рождаются с этим заболеванием, поэтому диета с низким содержанием фенилаланина в раннем возрасте может облегчить его последствия.


    Pro аминокислота

    В 1900 году пролин был синтезирован химическим путем.На следующий год он был выделен из казеина из молочного белка, и его структура оказалась такой же. Люди могут синтезировать пролин из глутаминовой кислоты, которая присутствует только как l-стереоизомер в белках млекопитающих. Когда пролин включается в белки, его особая структура приводит к резким изгибам или перегибам в пептидной цепи, что в значительной степени способствует окончательной структуре белка. Пролин и его производное гидроксипролин составляют 21% аминокислотных остатков волокнистого белка коллагена, необходимого для соединительной ткани.


    Аминокислота Ser

    Серин был впервые выделен из белка шелка в 1865 году, но его структура не была установлена ​​до 1902 года. Люди могут синтезировать серин из других метаболитов, включая глицин, хотя только l-стереоизомер появляется в белках млекопитающих. Серин важен для биосинтеза многих метаболитов и часто важен для каталитической функции ферментов, в которые он включен, включая химотрипсин и трипсин.

    Нервные газы и некоторые инсектициды действуют путем объединения с остатком серина в активном центре ацетилхолинэстеразы, полностью ингибируя фермент. Активность эстеразы важна для расщепления нейромедиатора ацетилхолина, в противном случае повышается опасно высокий уровень, что быстро приводит к судорогам и смерти.


    Аминокислота Thr

    Треонин был выделен из фибрина в 1935 году и синтезирован в том же году. Только l-стереоизомер появляется в белках млекопитающих, где он относительно инертен.Хотя он играет важную роль во многих реакциях у бактерий, его метаболическая роль у высших животных, включая человека, остается неясной.


    Аминокислота Trp

    Структура триптофана, выделенная из казеина (молочного белка) в 1901 году, была установлена ​​в 1907 году, но только l-стереоизомер присутствует в белках млекопитающих. В кишечнике человека бактерии расщепляют пищевой триптофан, выделяя такие соединения, как скатол и индол, которые придают фекалиям неприятный аромат.Триптофан превращается в витамин B3 (также называемый никотиновой кислотой или ниацином), но не в достаточной степени, чтобы поддерживать наше здоровье. Следовательно, мы также должны принимать витамин B3, несоблюдение этого правила приводит к его дефициту, называемому пеллагрой.


    Аминокислота Tyr

    В 1846 году тирозин был выделен в результате разложения казеина (сырного протеина), после чего он был синтезирован в лаборатории и его структура была определена в 1883 году.Присутствующий только в l-стереоизомере в белках млекопитающих, люди могут синтезировать тирозин из фенилаланина. Тирозин является важным предшественником гормонов надпочечников адреналина и норадреналина, гормонов щитовидной железы, включая тироксин, а также пигмента волос и кожи меланина. В ферментах остатки тирозина часто связаны с активными центрами, изменение которых может изменить специфичность фермента или полностью уничтожить активность.

    Страдающие тяжелым генетическим заболеванием фенилкетонурия (ФКУ) неспособны превращать фенилаланин в тирозин, в то время как у пациентов с алкаптонурией метаболизм тирозина нарушен, и моча становится характерной, темнея на воздухе.


    Val аминокислота

    Структура валина была установлена ​​в 1906 году после его первого выделения из альбумина в 1879 году. В белке млекопитающих присутствует только l-стереоизомер. Валин может разлагаться в организме на более простые соединения, но у людей с редким генетическим заболеванием, называемым болезнью мочи кленового сиропа, неисправный фермент прерывает этот процесс и может оказаться фатальным при отсутствии лечения.

    Молекулярные выражения Фотогалерея: Коллекция аминокислот

    Заинтересованы в аминокислотах? Ознакомьтесь с нашей обширной фотогалереей аминокислот.

    Аминокислоты — очень маленькие биомолекулы со средней молекулярной массой около 135 Дальтон (или единицы атомной массы, сокращенно AMU ). Эти органические кислоты существуют в природе в состоянии цвиттериона , где фрагмент карбоновой кислоты ионизирован, а основная аминогруппа протонирована. Весь класс аминокислот имеет общую основу, состоящую из группы органической карбоновой кислоты и аминогруппы, присоединенной к насыщенному атому углерода. Самым простым членом этой группы является глицин, в котором насыщенный атом углерода незамещен, что делает его оптически неактивным.Остальные 20 наиболее распространенных аминокислот являются оптически активными и существуют как стереоизомеры D и L . Встречающиеся в природе аминокислоты, которые включены в белки, по большей части являются левовращающим ( L ) изомером. Заместители у альфа (или насыщенного) атома углерода варьируются от низших алкильных групп до ароматических аминов и спиртов. Существуют также кислотные и основные боковые цепи, а также тиоловые цепи, которые могут окисляться до дитиольных связей между двумя подобными аминокислотами.


    Валин

    Аминокислоты являются основными строительными блоками белков и ферментов. Они включаются в белки с помощью РНК переноса в соответствии с генетическим кодом, в то время как РНК-мессенджер декодируется рибосомами. Во время и после окончательной сборки белка содержание аминокислот определяет пространственные и биохимические свойства белка или фермента. Аминокислотный каркас определяет первичную последовательность белка, но природа боковых цепей определяет свойства белка.Боковые цепи аминокислот могут быть полярными, неполярными или практически нейтральными. Полярные боковые цепи, как правило, присутствуют на поверхности белка, где они могут взаимодействовать с водной средой клеток. С другой стороны, неполярные аминокислоты обычно располагаются в центре белка, где они могут взаимодействовать с аналогичными неполярными соседями. Это может создать гидрофобную область внутри фермента, где химические реакции могут проводиться в неполярной атмосфере. Точно так же ферменты могут также иметь полярные аминокислотные заместители в активном центре, которые обеспечивают полярную область, в которой можно проводить биохимический синтез.


    Аланин

    Помимо своей роли в синтезе белков и ферментов, аминокислоты активно участвуют в широком спектре функций организма. Например, органические вещества помогают формировать клетки, излечивать поврежденные ткани и вырабатывать антитела. Эти антитела важны для усилий организма по предотвращению потенциально вредоносных вторжений вирусов и бактерий. Также активные в качестве промежуточных продуктов метаболизма, аминокислоты способны переносить кислород по телу и играть роль в мышечной функции.Некоторые аминокислоты, такие как нейромедиатор гамма -аминомасляная кислота ( ГАМК ), которая содержится в центральной нервной системе, но не в белках, выполняют очень специфические роли в организме. Другие примеры таких аминокислот включают карнитин, который участвует в транспорте жирных кислот внутри клетки, а также орнитин и цитруллин, оба из которых являются ключевыми компонентами цикла мочевины в организме.


    Лизин

    Человеческое тело не может производить все 20 аминокислот, которые необходимы для синтеза белков.С пищей необходимо употреблять не менее 8 важных органических соединений, а две дополнительные аминокислоты (гистидин и аргинин) необходимы только детям. У других животных незаменимые аминокислоты несколько различаются. Например, в 1970-х годах у кошек было обнаружено, что у них отсутствует способность синтезировать таурин, аминокислоту, не считающуюся незаменимой для человека или другого любимого домашнего питомца — собаки. До этого открытия кошки часто страдали проблемами зрения, сердечными заболеваниями, циррозом печени и другими проблемами из-за диеты, в которой не было достаточного количества таурина.Однако с тех пор состав большинства брендов кормов для кошек был изменен, чтобы включать в себя достаточное количество аминокислоты. Симптомы употребления аминокислоты у человека могут быть столь же серьезными, хотя точные эффекты зависят от того, каких соединений не хватает в организме. Дефицит всех аминокислот характеризуется недоеданием, анемией и разрушением мышечной ткани.


    метионин

    Незаменимые аминокислоты обычно содержатся в наибольшем количестве в мясе, птице, рыбе, яйцах и других продуктах животного происхождения.Однако они также содержатся в зернах, бобовых и аналогичных растительных источниках белка, хотя одна или несколько незаменимых аминокислот могут отсутствовать в таких продуктах. По этой причине вегетарианцам обычно рекомендуется тщательно потреблять широкий спектр продуктов, чтобы они регулярно получали полный набор незаменимых аминокислот, поскольку разные растения не имеют разных типов важных соединений. Тем не менее, дефицит аминокислот в Соединенных Штатах крайне редок, поскольку американцы обычно ежедневно потребляют в два раза больше белка, чем считается необходимым.Более того, для спортсменов или других людей, которым требуется большее количество аминокислот, чем большинству людей, широко доступны добавки. Некоторые аминокислоты даже назначаются в качестве лекарств. Лизин, например, используется для подавления вируса герпеса, а фенилаланин становится все более популярным при лечении боли и депрессии. Тем не менее, чрезмерное потребление аминокислот может быть опасным, поскольку соединения могут быть токсичными в чрезмерных количествах.

    аминокислот — Протеопедия, жизнь в 3D

    Из Proteopedia

    (Перенаправлено с аминокислот) Proteopedia linkproteopedia link

    Чтобы получить общее представление о аминокислотах , см. Аминокислоты в Википедии.

    22 Стандартные аминокислоты и мнемоники

    Вот названия двадцати двух стандартных аминокислот с их трех- и однобуквенными сокращениями [1] . Мнемонические имена призваны помочь вам запомнить однобуквенные коды, но не являются правильными именами.

    Ала А А линия
    Arg R A r гинин
    Asn N Asparagi n e
    Asp D Аспарагиновая кислота
    (мнемоника: aspar D ic)
    Cys C C Истеин

    Lys K Lysine
    (мнемоника: li K esine)
    Met M M этионин
    Phe F Фенилаланин
    (мнемоника: F енилаланин)
    Pro P P роликовый
    Pyl O Pyrr o лизин *

    мнемоника:
    А Ала
    B Asx †
    C Cys
    D Asp aspar D ic
    E Glu glu E тамин
    F Phe F енилаланин
    G Gly
    H Его
    Иле
    Дж
    K Lys li K esine
    л лей
    M Мет

    мнемоника:
    N Asn asparagi N e
    О Пил *
    P Pro
    Q Gln Q уэтамин
    R Arg a R гинин
    S Ser
    ттр
    U сек *
    В Val
    Вт Trp t Вт птофан
    X Unk †
    Y Tyr t Y канифоль
    Z Glx †

    Gln Q Glutamine
    (мнемоника: Q уетамин)
    Glu E Глутаминовая кислота
    (мнемоника: glu E tamic)
    Gly G G лицин
    His H H истидин
    Иль I Я солейцин
    лей L L эвцин

    Sec U Селеноцистеин *
    (мнемоника: seleni U м)
    Ser S S эрин
    Thr T T греонин
    Trp W Триптофан
    (мнемоника: t W иптофан)
    Tyr Y T y канифоль
    Val V V aline

    * С середины 20 века насчитывалось 20 стандартных аминокислот.В начале 21 века генетически закодированный Селеноцистеин и пирролизин включены в список стандартов Всемирного банка данных по белкам [2] .
    † Asx: Asn или Asp; Glx: Gln или Glu; Unk: неизвестно.
    Публикация IUPAC / IUB 1971 г., определяющая однобуквенные коды.

    Щелкните изображение ниже, чтобы увидеть его в полном размере с подробностями о 21 аминокислоте.

    В базе данных белков также есть список стандартных аминокислот.

    L- и D-аминокислоты

    Номенклатура PDB

    L-образная

    D-форма

    ALA
    ARG
    ASN
    ASP
    CYS
    GLN
    GLU
    HIS
    ILE
    LEU
    LYS
    MET
    PHE
    PRO
    SER
    THR
    TRP
    TYR
    VAL

    DAL
    DAR
    DSG
    DAS
    DCY
    DGN
    DGL
    DHI
    DIL
    DLE
    DLY
    MED
    DPN
    DPR
    DSN
    DTH
    DTR
    DTY
    DVA

    Асимметричный α-углерод в 21 стандартной аминокислоте (все, кроме глицина) является хиральным (стереогенным) центром [3] .Таким образом, каждая аминокислота может существовать в виде двух оптических изомеров или энантиомеров (зеркальные изображения), обозначенных как L-форма и D-форма. Почти все встречающиеся в природе аминокислоты являются L-аминокислотами, названными так потому, что они аналогичны L-форме глицеральдегида [3] . (Не все L-аминокислоты левовращающие; некоторые вращают поляризованный свет по часовой стрелке [3] ).

    Более 700 записей в PDB содержат одну или несколько D-аминокислот. Хотя D-аминокислоты редки в природе, они все же встречаются (см. Естественное изобилие в Википедии).D-аланин (DAL) встречается более чем в 100 записях PDB, D-лейцин (DLE), D-фенилаланин (DPN), D-серин (DSN) и D-валин (DVA) встречаются более чем в 50-ти. из этих записей синтезированы химическим путем, а не естественным образом. Грамицидин — это природный антибиотик, содержащий несколько D-аминокислот, например 1нрм. 4glu представляет собой 102 аминокислотную цепь VEGF-A, полностью синтезируемую из D-аминокислот.

    Необычные аминокислоты

    Существует по крайней мере две исторически «нестандартные» аминокислоты, которые, как сейчас признано, кодируются генетически, обсуждаются ниже.В 2014 году PDB начала включать эти две аминокислоты для получения 22 стандартных аминокислот [2] .

    Селеноцистеин: 21-я аминокислота

    Редкие белки во всех сферах жизни включают селеноцистеин (Sec, U) , обозначенный 21-й аминокислотой [4] . Более 70 записей в PDB включают селеноцистеин, обозначенный как SEC.

    Пирролизин: 22-я аминокислота

    пирролизин (Pyl, O) [5] — это генетически кодируемая аминокислота, которая встречается в природе в метаногенных архее, теперь обозначенная как 22-я аминокислота [6] .Это происходит в нескольких записях PDB. См. Подробности.

    Нет 23-й аминокислоты?

    21-я и 22-я аминокислоты определяются стоп-кодонами UGA и UAG соответственно, модифицированными нижележащими структурами «стебель-петля» в мРНК. Лобанов и др. [7] провел поиск «16 архейных и 130 бактериальных геномов на предмет тРНК с антикодонами, соответствующими трем стоп-сигналам». Их данные предполагают, что «появление дополнительных аминокислот, которые широко распространены и генетически кодируются, маловероятно.»

    Селенометионин

    См. Селенометионин.

    Посттрансляционные модификации

    Многие необычные аминокислоты образуются в результате катализируемых ферментами реакций, которые модифицируют генетически кодируемую стандартную аминокислоту после того, как она была включена в полипептид; они называются посттрансляционными модификациями. Из их:

    • фосфорилирование серина, треонина или тирозина
    • гидроксилирование пролина (с получением гидроксипролина, например.г. в коллагене)
    • ацетилирование лизина или N-конца
      • Пример N-концевого ацетилирования: 4 мдч
    • метилирование лизина
    • карбоксилирование аспартата или глутамата
    • нитрозилирование, например производить нитротирозин
    • ацилирование жирной кислотой (см. N-концевое миристоилирование рековерина)
    • пренилирование
    • гликозилирование серина, треонина или аспарагина (с образованием гликопротеинов)
      • Пример N-связанного гликолилирования: 1igy

    Структура, свойства, поведение белков

    Angel Herráez представил учебное пособие по структуре аминокислот, в котором 20 аминокислот могут быть визуализированы в 3D с помощью JSmol.

    Пожалуйста, помогите расширить список ниже, чтобы он включал все 22 аминокислоты.

    Глицин

    Gly G: Маленький.

    См. Также Глицин в Proteopedia и Глицин в Википедии, где показана структура. Глицин — самая маленькая аминокислота, поскольку его боковая цепь представляет собой не что иное, как единственный водород. Глицин часто встречается по очереди, поскольку стерическое столкновение более крупных аминокислот было бы проблематичным. Повороты обычно происходят на поверхности белков, между бета-цепями или альфа-спиралями.Обычно на поверхности белка по очереди находят высококонсервативных глицинов, поскольку мутация в более объемный остаток будет мешать складке. Глицин также присутствует в бета-цепях и альфа-спиралях, хотя его частота в альфа-спиралях невысока (вторая по величине после пролина, стр. 125 в [8] ). Глицин обычно находится на С-конце альфа-спиралей и считается терминатором спирали (стр. 125 в [8] ).

    Гистидин

    Его H: Заряжено: Базовое , Ароматическое, Громоздкое

    См. Гистидин в Википедии, где показана структура.Боковая цепь His может быть положительно заряжена (протонирована), и в этом случае оба атома азота в имидазольном кольце боковой цепи имеют атомы водорода, и заряд между ними делокализован. PKa для протонирования составляет 6,1. Это означает, что в среднем в любой момент времени протонируется половина боковых цепей His, когда pH равен 6,1. При pH крови 7,4 ± 0,05 боковые цепи His заряжаются положительно менее 10% времени. Поэтому His не входит в обычный список положительно заряженных аминокислот (лизина и аргинина).

    Фенилаланин

    Phe F: Нейтральный, ароматный, объемный

    См. Фенилаланин в Википедии, где показана структура. Phe участвует во взаимодействиях катион-пи. Фенилкетонурия — это генетическое заболевание, при котором фермент, превращающий фенилаланин в тирозин, нефункционален, что приводит к токсичности из-за избытка фенилаланина и дефицита тирозина.

    Триптофан

    Трп Вт: Нейтральный, Полярный, Ароматический, Объемный

    См. Триптофан в Википедии, где показана структура.В трансмембранных белках триптофаны часто находятся на границе раздела воды и липидов. Примером может служить калиевый канал, например 1bl8. Чтобы увидеть их позиции, используйте диалог Найти в FirstGlance на языке Jmol. Trp участвует во взаимодействиях катион-пи.

    Тирозин

    Тир Y: Нейтральный, Полярный, Ароматический, Объемный

    См. Тирозин в Википедии, где показана структура, и Нитротирозин. Тир участвует во взаимодействиях катион-пи.

    См. Также

    Список литературы

    1. ↑ Однобуквенное обозначение аминокислотных последовательностей (окончательные правила).IUPAC — Комиссия IUB по биохимической номенклатуре, стр. 639-645, Международный союз теоретической и прикладной химии и Международный союз биохимии, Баттервортс, Лондон, 1971. Полный текст.
    2. 2,0 2,1 Объявление: Стандартизация номенклатуры аминокислот, Новости Всемирного банка данных по белкам, 8 января 2014 г.
    3. 3,0 3,1 3,2 См. Хиральность в Википедии].
    4. ↑ Аткинс Дж. Ф., Гестеланд РФ. Двадцать первая аминокислота.Природа. 2000, 28 сентября; 407 (6803): 463, 465. PMID: 11028985 DOI: 10.1038 / 35035189
    5. ↑ См. Пирролизин в Википедии.
    6. ↑ Хао Б., Чжао Дж., Кан П. Т., Соарес Дж. А., Фергюсон Т. К., Галуччи Дж., Кшицки Дж. А., Чан МК. Реакционная способность и химический синтез L-пирролизина — 22 (ой) генетически кодируемой аминокислоты. Chem Biol. 2004 сентябрь; 11 (9): 1317-24. PMID: 15380192 DOI: 10.1016 / j.chembiol.2004.07.011
    7. ↑ Лобанов А.В., Крюков Г.В., Хэтфилд Д.Л., Гладышев В.Н. Есть ли в генетическом коде двадцать третья аминокислота? Тенденции Genet.Июль 2006; 22 (7): 357-60. Epub 2006, 19 мая. PMID: 16713651 doi: 10.1016 / j.tig.2006.05.002
    8. 8,0 8,1 Кессель, Амит и Нир Бен-Тал. Введение в белки: структура, функции и движение . CRC Press, 2011. 653 стр.

    Что такое аминокислоты? (с иллюстрациями)

    Аминокислоты — это строительные блоки белков. Они объединяются в цепи, образуя материал, из которого рождается жизнь.Это двухэтапный процесс: сначала они собираются вместе и образуют пептиды или полипептиды, и именно из этих групп образуются белки.

    В общей сложности 20 различных типов аминокислот образуют белки, причем типы, участвующие в определении формы образующихся белков. Обычно известные включают глутамин, глицин, фенилаланин, триптофан и валин. Три из них — фенилаланин, триптофан и валин — являются незаменимыми аминокислотами для человека; другие — изолейцин, лейцин, лизин, метионин и треонин.Этот тип не может быть синтезирован организмом, поэтому они должны поступать в организм с пищей.

    Одна из самых известных незаменимых аминокислот — триптофан, который выполняет несколько важных функций для людей.Это помогает вызвать нормальный сон; помогает снизить риск беспокойства, депрессии и спазма артерий; и помогает укрепить иммунную систему. Триптофан, пожалуй, наиболее известен своей ролью в производстве серотонина, о котором вся пресса во время Дня благодарения привлекает внимание из-за того, что люди усыпляют людей после большого праздничного застолья.

    Аминокислоты составляют 75% человеческого тела.Они необходимы почти для всех функций организма, и каждая химическая реакция, происходящая в организме, зависит от них и белков, которые они производят.

    Незаменимые аминокислоты необходимо принимать ежедневно. Неспособность получить достаточно даже одного из них может привести к деградации белка, потому что человеческий организм не сохраняет их для дальнейшего использования, как это происходит с жирами и крахмалом.Аминокислоты можно найти во многих местах в природе, и более 300 из них были обнаружены в естественном мире из таких разнообразных источников, как микроорганизмы и метеориты.

    2.2: Структура и функции — аминокислоты

    Источник: BiochemFFA_2_1.pdf. Весь учебник доступен бесплатно у авторов по адресу http://biochem.science.oregonstate.edu/content/biochemistry-free-and-easy

    .

    Все белки на Земле состоят из одних и тех же 20 аминокислот. Связанные вместе в длинные цепи, называемые полипептидами, аминокислоты являются строительными блоками для огромного ассортимента белков, обнаруженных во всех живых клетках.

    «Это одно из наиболее ярких обобщений биохимии…. что двадцать аминокислот и четыре основания, с небольшими оговорками, одинаковы во всей Природе «. — Фрэнсис Крик

    Все аминокислоты имеют одинаковую основную структуру, показанную на рисунке 2.1. В «центре» каждой аминокислоты находится углерод, называемый α углеродом, и к нему присоединены четыре группы — водород, α-карбоксильная группа, α-аминогруппа и R-группа, иногда называемая боковая цепь. Α-углеродная, карбоксильная и аминогруппы являются общими для всех аминокислот, поэтому R-группа является единственной уникальной особенностью каждой аминокислоты.(Незначительным исключением из этой структуры является пролин, в котором конец R-группы присоединен к α-амину.) За исключением глицина, у которого есть R-группа, состоящая из атома водорода, все аминокислоты в белках имеют четыре разные группы, присоединенные к ним, и, следовательно, могут существовать в двух зеркальных формах, L и D. За очень небольшими исключениями каждая аминокислота, обнаруженная в клетках и в белках, находится в L-конфигурации.

    Рисунок 2.1 — Общая структура аминокислот

    В белках содержатся 22 аминокислоты, из которых только 20 определены универсальным генетическим кодом.Другие, селеноцистеин и пирролизин, используют тРНК, которые способны образовывать пары оснований со стоп-кодонами в мРНК во время трансляции. Когда это происходит, эти необычные аминокислоты могут быть включены в белки. Ферменты, содержащие селеноцистеин, например, включают глутатионпероксидазы, тетрайодтиронин-5′-дейодиназы, тиоредоксинредуктазы, формиатдегидрогеназы, глицинредуктазы и селенфосфатсинтетазу. Белки, содержащие пирролизин, встречаются гораздо реже и в основном встречаются в архее.

    Существенные и второстепенные

    Диетологи делят аминокислоты на две группы — незаменимые аминокислоты (должны присутствовать в рационе, потому что клетки не могут их синтезировать) и заменимые аминокислоты (могут производиться клетками). Эта классификация аминокислот имеет мало общего со структурой аминокислот. Незаменимые аминокислоты значительно различаются от одного организма к другому и даже различаются у людей, в зависимости от того, взрослые они или дети. Таблица 2.1 показывает незаменимые и заменимые аминокислоты в организме человека.

    Некоторые аминокислоты, которые обычно не являются незаменимыми, в определенных случаях может потребоваться получить с пищей. Людям, которые не синтезируют достаточное количество аргинина, цистеина, глутамина, пролина, селеноцистеина, серина и тирозина, например, из-за болезни, могут потребоваться пищевые добавки, содержащие эти аминокислоты.

    Таблица 2.1 — Незаменимые и заменимые аминокислоты

    Небелковые аминокислоты

    Есть также α-аминокислоты, обнаруженные в клетках, которые не включены в белки.Общие включают орнитин и цитруллин. Оба эти соединения являются промежуточными продуктами в цикле мочевины. Орнитин является метаболическим предшественником аргинина, а цитруллин может вырабатываться при расщеплении аргинина. Последняя реакция производит оксид азота, важную сигнальную молекулу. Цитруллин — это побочный продукт метаболизма. Иногда его используют в качестве пищевой добавки для снижения мышечной усталости.

    Химия группы R

    Таблица 2.2 — Категории аминокислот (на основе свойств R-группы)

    Мы разделяем аминокислоты на категории на основе химического состава их R-групп.Если вы сравните группы аминокислот в разных учебниках, вы увидите разные названия категорий и (иногда) одну и ту же аминокислоту по-разному классифицируют разные авторы. Действительно, мы относим тирозин как к ароматической аминокислоте, так и к гидроксиламинокислоте. Полезно классифицировать аминокислоты на основе их R-групп, потому что именно эти боковые цепи придают каждой аминокислоте ее характерные свойства. Таким образом, можно ожидать, что аминокислоты с (химически) подобными боковыми группами будут функционировать аналогичным образом, например, во время сворачивания белка.

    Неполярные аминокислоты

    • Аланин (Ala / A) — одна из самых распространенных аминокислот, обнаруживаемых в белках, по распространенности уступающая только лейцину. D-форма аминокислоты также содержится в стенках бактериальных клеток. Аланин несущественен, легко синтезируется из пирувата. Он кодируется GCU, GCC, GCA и GCG.
    • Глицин (Gly / G) — это аминокислота с самой короткой боковой цепью, имеющая R-группу, соответствующую только одному водороду. В результате глицин — единственная нехиральная аминокислота.Его небольшая боковая цепь позволяет ему легко вписываться как в гидрофобную, так и в гидрофильную среду.
    Рисунок 2.2 — Свойства боковой цепи аминокислот Wikipedia
    • Глицин определяется в генетическом коде посредством GGU, GGC, GGA и GGG. Для людей это несущественно.
    • Изолейцин (Ile / I) — незаменимая аминокислота, кодируемая AUU, AUC и AUA. У него гидрофобная боковая цепь, а также хиральная боковая цепь.
    • Лейцин (Leu / L) представляет собой аминокислоту с разветвленной цепью, которая является гидрофобной и незаменимой.Лейцин является единственной диетической аминокислотой, которая, как сообщается, напрямую стимулирует синтез белка в мышцах, но следует соблюдать осторожность, поскольку 1) существуют противоречивые исследования и 2) токсичность лейцина опасна, что приводит к «четырем D»: диарее, дерматиту, деменции. и смерть. Лейцин кодируется шестью кодонами: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG.
    • Метионин (Met / M) — незаменимая аминокислота, которая является одной из двух серосодержащих аминокислот, цистеин — другой. Метионин неполярен и кодируется исключительно кодоном AUG.Это «инициатор» аминокислоты в синтезе белка, поскольку она первая включается в белковые цепи. В прокариотических клетках первый метионин в белке формилируется.
    Рис. 2.3. Неполярные аминокислоты
    • Пролин (Pro / P) — единственная аминокислота, обнаруженная в белках с R-группой, которая соединяется со своей собственной α-аминогруппой, образуя вторичный амин и кольцо. Пролин является незаменимой аминокислотой и кодируется CCU, CCC, CCA и CCG. Это наименее гибкая из аминокислот белка и, таким образом, придает конформационную жесткость, когда присутствует в белке.Присутствие пролина в белке влияет на его вторичную структуру. Это разрушитель α-спиралей и β-цепей. Пролин часто гидроксилирован в коллагене (для реакции требуется витамин С — аскорбат), что увеличивает конформационную стабильность белка. Гидроксилирование пролином фактора, индуцируемого гипоксией (HIF), служит датчиком уровня кислорода и направляет HIF на разрушение при избытке кислорода.
    • Валин (Val / V) — незаменимая неполярная аминокислота, синтезируемая в растениях.Это примечательно в отношении гемоглобина, поскольку, когда он заменяет глутаминовую кислоту в позиции номер шесть, он вызывает аномальную агрегацию гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода, что приводит к серповидно-клеточной анемии. Валин закодирован в генетическом коде GUU, GUC, GUA и GUG.

    Карбоксиламинокислоты

    • Аспарагиновая кислота (Asp / D) — это заменимая аминокислота с карбоксильной группой в ее R-группе. Он легко образуется при переаминировании оксалоацетата. При pKa 3,9 боковая цепь аспарагиновой кислоты отрицательно заряжена при физиологическом pH.Аспарагиновая кислота указана в генетическом коде кодонами GAU и GAC.
    • Глутаминовая кислота (Glu / E), кодируемая GAA и GAG, представляет собой заменимую аминокислоту, легко получаемую путем трансаминирования α-кетоглутарата. Это нейромедиатор и имеет R-группу с карбоксильной группой, которая легко ионизируется (pKa = 4,1) при физиологическом pH.
    Рисунок 2.4 — Карбоксиламинокислоты

    Аминокислоты

    • Аргинин (Arg / R) — это аминокислота, которая в некоторых случаях является незаменимой, а в других — несущественной.Недоношенные дети не могут синтезировать аргинин. Кроме того, хирургическая травма, сепсис и ожоги увеличивают потребность в аргинине. Однако большинству людей добавки аргинина не нужны. Боковая цепь аргинина содержит сложную гуанидиниевую группу с pKa более 12, что делает ее положительно заряженной при клеточном pH. Он кодируется шестью кодонами — CGU, CGC, CGA, CGG, AGA и AGG.
    • Гистидин (His / H) — единственная из белковых аминокислот, которая содержит имидазольную функциональную группу. Это незаменимая аминокислота для человека и других млекопитающих.С pKa боковой цепи, равным 6, его заряд может легко измениться при небольшом изменении pH. Протонирование кольца приводит к двум структурам NH, которые можно представить как две одинаково важные резонансные структуры.
    Рисунок 2.5. Аминокислоты
    • Лизин (Lys / K) является незаменимой аминокислотой, кодируемой AAA и AAG. Он имеет группу R, которая может легко ионизироваться с зарядом +1 при физиологическом pH и может быть посттрансляционно модифицирована с образованием ацетиллизина, гидроксилизина и метиллизина.Он также может быть убиквитинирован, сумоилирован, неддилирован, биотинилирован, карбоксилирован и пупилирован, и. О-гликозилирование гидроксилизина используется для маркировки белков для экспорта из клетки. Лизин часто добавляют в корм для животных, поскольку он является ограничивающей аминокислотой и необходим для оптимизации роста свиней и цыплят.

    Ароматические аминокислоты

    Рисунок 2.6 — Ароматические аминокислоты
    • Фенилаланин (Phe / F) — неполярная незаменимая аминокислота, кодируемая UUU и UUC.Это метаболический предшественник тирозина. Неспособность метаболизировать фенилаланин возникает из-за генетического нарушения, известного как фенилкетонурия. Фенилаланин входит в состав искусственного подсластителя аспартама.
    • Триптофан (Trp / W) — незаменимая аминокислота, содержащая индольную функциональную группу. Это метаболический предшественник серотонина, ниацина и (в растениях) фитогормона ауксина. Хотя считается, что он используется в качестве снотворного, четких результатов исследований, указывающих на это, нет.
    • Тирозин (Tyr / Y) — это незаменимая аминокислота, кодируемая UAC и UAU.Он является мишенью для фосфорилирования белков тирозиновыми протеинкиназами и играет роль в процессах передачи сигналов. В дофаминергических клетках мозга тирозингидроксилаза превращает тирозин в l-допа, непосредственный предшественник дофамина. Дофамин, в свою очередь, является предшественником норадреналина и адреналина. Тирозин также является предшественником гормонов щитовидной железы и меланина.

    Гидроксиламинокислоты

    • Серин (Ser / S) представляет собой одну из трех аминокислот, имеющих R-группу с гидроксилом в ней (другие — треонин и тирозин).Он кодируется UCU, UCC, UCA, UGC, AGU и AGC. Обладая водородной связью с водой, он классифицируется как полярная аминокислота. Для человека это несущественно. Серин является предшественником многих важных клеточных соединений, в том числе пуринов, пиримидинов, сфинголипидов, фолиевой кислоты и аминокислот глицина, цистеина и триптофана. Гидроксильная группа серина в белках является мишенью для фосфорилирования некоторыми протеинкиназами. Серин также является частью каталитической триады сериновых протеаз.
    Рисунок 2.7 — Гидроксиламинокислоты
    • Треонин (Thr / T) — незаменимая полярная аминокислота. Это одна из трех аминокислот, несущих гидроксильную группу (серин и тирозин — другие), и, как таковая, она является мишенью для фосфорилирования белков. Он также является мишенью для гликозилирования белков. Треониновые протеазы используют гидроксильную группу аминокислоты в своем катализе, и она является предшественником одного пути биосинтеза для производства глицина. В некоторых случаях он используется в качестве пролекарства для повышения уровня глицина в мозге.Треонин кодируется в генетическом коде ACU, ACC, ACA и ACG.

    Тирозин — см. ЗДЕСЬ.

    Рисунок 2.8 — Аминокислотные свойства Википедия

    Другие аминокислоты

    • Аспарагин (Asn / N) — это незаменимая аминокислота, кодируемая AAU и AAC. Его карбоксиамид в R-группе придает ему полярность. Аспарагин участвует в образовании акриламида в продуктах, приготовленных при высоких температурах (жарка во фритюре), когда он реагирует с карбонильными группами. Аспарагин может быть произведен в организме из аспартата путем реакции амидирования амином из глутамина.При распаде аспарагина образуется малат, который может окисляться в цикле лимонной кислоты.
    • Цистеин (Cys / C) — единственная аминокислота с сульфгидрильной группой в боковой цепи. Это несущественно для большинства людей, но может быть необходимо для младенцев, пожилых людей и людей, страдающих определенными метаболическими заболеваниями. Сульфгидрильная группа цистеина легко окисляется до дисульфида при взаимодействии с другой группой. Цистеин не только содержится в белках, но и входит в состав трипептида, глутатиона.Цистеин определяется кодонами UGU и UGC.
    Рис. 2.9. Другие аминокислоты
    • Глютамин (Gln / Q) — это аминокислота, которая обычно не является незаменимой для людей, но может быть у людей, проходящих интенсивные спортивные тренировки или страдающих желудочно-кишечными расстройствами. Он имеет карбоксиамидную боковую цепь, которая обычно не ионизируется при физиологических значениях pH, но придает полярность боковой цепи. Глютамин кодируется CAA и CAG и легко образуется путем амидирования глутамата.Глютамин — самая распространенная аминокислота в циркулирующей крови и одна из немногих аминокислот, способных преодолевать гематоэнцефалический барьер.
    • Селеноцистеин (Sec / U) — компонент селенопротеинов, обнаруженных во всех сферах жизни. Он является компонентом нескольких ферментов, включая глутатионпероксидазы и тиоредоксинредуктазы. Селеноцистеин включается в белки по необычной схеме, включающей стоп-кодон UGA. Клетки, выращенные в отсутствие селена, прекращают синтез белка на UGA.Однако, когда присутствует селен, некоторые мРНК, которые содержат последовательность вставки селеноцистеина (SECIS), вставляют селеноцистеин при обнаружении UGA. Элемент SECIS имеет характерные нуклеотидные последовательности и вторичные структуры спаривания оснований. Двадцать пять белков человека содержат селеноцистеин.
    • Пирролизин (Pyl / O) — двадцать вторая аминокислота, но редко встречается в белках. Как и селеноцистеин, он не закодирован в генетическом коде и должен быть включен необычными способами.Это происходит по стоп-кодонам UAG. Пирролизин содержится в метаногенных архейских организмах и, по крайней мере, в одной метан-продуцирующей бактерии. Пирролизин входит в состав ферментов, производящих метан.

    Ионизирующие группы

    Значения

    pKa для боковых цепей аминокислот очень зависят от химической среды, в которой они присутствуют. Например, карбоксил R-группы, обнаруженный в аспарагиновой кислоте, имеет значение pKa 3,9 в свободном состоянии в растворе, но может достигать 14 в определенных средах внутри белков, хотя это необычно и экстремально.Каждая аминокислота имеет по крайней мере одну ионизируемую аминогруппу (α-амин) и одну ионизируемую карбоксильную группу (α-карбоксил). Когда они связаны пептидной связью, они больше не ионизируются. Некоторые, но не все аминокислоты имеют R-группы, которые могут ионизировать. Заряд белка тогда возникает из-за зарядов α-аминогруппы, α-карбоксильной группы. и сумма зарядов ионизированных R-групп. Титрование / ионизация аспарагиновой кислоты показано на рисунке 2.10. Ионизация (или деионизация) в структуре белка может иметь значительное влияние на общую конформацию белка и, поскольку структура связана с функцией, большое влияние на активность белка.

    Рисунок 2.10 — Кривая титрования аспарагиновой кислоты Изображение Пенелопы Ирвинг

    Большинство белков имеют относительно узкие диапазоны оптимальной активности, которые обычно соответствуют окружающей среде, в которой они находятся (рисунок 2.11). Стоит отметить, что образование пептидных связей между аминокислотами удаляет ионизируемые водороды как из α-аминных, так и из α-карбоксильных групп аминокислот. Таким образом, ионизация / деионизация в белке происходит только от 1) аминоконца; 2) карбоксильный конец; 3) R-группы; или 4) другие функциональные группы (такие как сульфаты или фосфаты), добавленные к аминокислотам посттрансляционно — см. ниже.

    Карнитин

    Не все аминокислоты в клетке содержатся в белках. Наиболее распространенные примеры включают орнитин (метаболизм аргинина), цитруллин (цикл мочевины) и карнитин (рис. 2.12). Когда жирные кислоты, предназначенные для окисления, перемещаются в митохондрии с этой целью, они перемещаются через внутреннюю мембрану, прикрепленную к карнитину. Из двух стереоизомерных форм L-форма является активной. Молекула синтезируется в печени из лизина и метионина.

    Фигура 2.12 — L-карнитин

    Из экзогенных источников жирные кислоты должны быть активированы при входе в цитоплазму путем присоединения к коферменту A. Часть CoA молекулы заменяется карнитином в межмембранном пространстве митохондрии в реакции, катализируемой карнитином. ацилтрансфераза I. Полученная в результате молекула ацилкарнитина переносится через внутреннюю митохондриальную мембрану карнитинацилкарнитинтранслоказой, а затем в матриксе митохондрии карнитинацилтрансфераза II заменяет карнитин коферментом А (рис.88).

    Рисунок 2.11 — Активность фермента изменяется при изменении pH Изображение Aleia Kim

    Катаболизм аминокислот

    Мы классифицируем аминокислоты как незаменимые и несущественные в зависимости от того, может ли организм их синтезировать. Однако все аминокислоты могут расщепляться всеми организмами. Фактически, они являются источником энергии для клеток, особенно во время голодания или для людей, соблюдающих диету с очень низким содержанием углеводов. С точки зрения распада (катаболизма) аминокислоты классифицируются как глюкогенные, если они производят промежуточные соединения, которые могут быть превращены в глюкозу, или кетогенные, если их промежуточные соединения превращаются в ацетил-КоА.На рис. 2.13 показана метаболическая судьба катаболизма каждой из аминокислот. Обратите внимание, что некоторые аминокислоты являются как глюкогенными, так и кетогенными.

    Рисунок 2.13 — Катаболизм аминокислот. У некоторых есть более одного пути. Изображение Пера Якобсона

    Пост-трансляционные модификации

    После того, как белок синтезирован, боковые цепи аминокислот в нем могут быть химически модифицированы, что приведет к большему разнообразию структуры и функций (рис. 2.14). Общие изменения включают фосфорилирование гидроксильных групп серина, треонина или тирозина.Лизин, пролин и гистидин могут иметь гидроксильные группы, добавленные к аминам в их R-группах. Другие модификации аминокислот в белках включают добавление жирных кислот (миристиновой кислоты или пальмитиновой кислоты), изопреноидных групп, ацетильных групп, метильных групп, йода, карбоксильных групп или сульфатов. Они могут иметь эффекты ионизации (добавление фосфатов / сульфатов), деионизации (добавление ацетильной группы к амину R-группы лизина) или вообще не влиять на заряд. Кроме того, N-связанные и O-связанные гликопротеины содержат углеводы, ковалентно присоединенные к боковым цепям аспарагина и треонина или серина соответственно.

    Некоторые аминокислоты являются предшественниками важных соединений в организме. Примеры включают адреналин, гормоны щитовидной железы, Ldopa и дофамин (все из тирозина), серотонин (из триптофана) и гистамин (из гистидина).

    Рисунок 2.14 — Посттрансляционно модифицированные аминокислоты. Изменения показаны зеленым цветом. Изображение Пенелопы Ирвинг Рисунок 2.15 — Фосфорилированные аминокислоты

    Строительные полипептиды

    Хотя аминокислоты выполняют в клетках и другие функции, их наиболее важная роль заключается в том, что они являются составными частями белков.Белки, как мы уже отмечали ранее, представляют собой полимеры аминокислот.

    Аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, в которых карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой следующей с потерей молекулы воды. Дополнительные аминокислоты добавляются таким же образом путем образования пептидных связей между свободным карбоксилом на конце растущей цепи и аминогруппой следующей аминокислоты в последовательности. Цепь, состоящая всего из нескольких связанных вместе аминокислот, называется олигопептидом (олиго = несколько), а типичный белок, состоящий из множества аминокислот, называется полипептидом (поли = много).Конец пептида, который имеет свободную аминогруппу, называется N-концом (для Nh3), а конец со свободным карбоксилом называется C-концом (для карбоксила).

    Рис. 2.16. Формирование пептидной связи

    Как мы уже отмечали ранее, функция зависит от структуры, и цепочка аминокислот должна складываться в определенную трехмерную форму или конформацию, чтобы образовался функциональный белок. Сворачивание полипептидов в их функциональные формы — тема следующего раздела.

    18.1 Свойства аминокислот

    Цель обучения

    1. Распознавайте аминокислоты и классифицируйте их на основе характеристик их боковых цепей.

    Белки всех живых существ, от бактерий до людей, состоят из одного и того же набора из 20 аминокислот, названных так потому, что каждая из них содержит аминогруппу, присоединенную к карбоновой кислоте. (Для получения дополнительной информации об аминогруппах см. Главу 15 «Органические кислоты и основания и некоторые из их производных», раздел 15.1 «Функциональные группы карбоновых кислот и их производных».) Аминокислоты в белках являются α-аминокислотами, что означает, что аминогруппа присоединена к α-углероду карбоновой кислоты. (Для получения дополнительной информации об α-углероде см. Главу 15 «Органические кислоты и основания и некоторые из их производных», раздел 15.2 «Карбоновые кислоты: структура и названия».) Люди могут синтезировать только около половины необходимых аминокислот; остальные должны быть получены с пищей и известны как незаменимые аминокислоты.

    Примечание

    Еще две аминокислоты были обнаружены в белках в ограниченных количествах. Селеноцистеин был открыт в 1986 году, а пирролизин — в 2002 году.

    Аминокислоты представляют собой бесцветные нелетучие кристаллические вещества, плавящиеся и разлагающиеся при температуре выше 200 ° C. Эти температуры плавления больше похожи на температуры неорганических солей, чем у аминов или органических кислот, и указывают на то, что структуры аминокислот в твердом состоянии и в нейтральном растворе лучше всего представлены как имеющие как отрицательно заряженную группу, так и положительно заряженную группу.Такой вид известен как цвиттерион.

    Классификация

    Помимо амино и карбоксильных групп, аминокислоты имеют боковую цепь или группу R, присоединенную к α-углероду. Каждая аминокислота имеет уникальные характеристики, обусловленные размером, формой, растворимостью и ионизационными свойствами ее группы R. В результате боковые цепи аминокислот оказывают сильное влияние на структуру и биологическую активность белков. Хотя аминокислоты можно классифицировать по-разному, один общий подход состоит в том, чтобы классифицировать их в зависимости от того, является ли функциональная группа боковой цепи при нейтральном pH неполярной, полярной, но незаряженной, отрицательно заряженной или положительно заряженной.Структура и названия 20 аминокислот, их одно- и трехбуквенные сокращения, а также некоторые их отличительные особенности приведены в Таблице 18.2 «Общие аминокислоты, обнаруженные в белках».

    Таблица 18.2 Общие аминокислоты, обнаруженные в белках

    Первой выделенной аминокислотой в 1806 году был аспарагин. Он был получен из белка, обнаруженного в соке спаржи (отсюда и название). Глицин, основная аминокислота, содержащаяся в желатине, был назван из-за его сладкого вкуса (по-гречески glykys , что означает «сладкий»).В некоторых случаях аминокислота, содержащаяся в белке, на самом деле является производным одной из 20 обычных аминокислот (одним из таких производных является гидроксипролин). Модификация происходит после того, как аминокислота собрана в белок.

    Конфигурация

    Обратите внимание в Таблице 18.2 «Общие аминокислоты, обнаруженные в белках», что глицин является единственной аминокислотой, у которой α-углерод , а не хиральный. Следовательно, за исключением глицина, аминокислоты теоретически могут существовать либо в D-, либо в L-энантиомерной форме и вращать плоско-поляризованный свет.Как и в случае с сахарами, химики используют глицеральдегид в качестве эталонного соединения для определения конфигурации аминокислот. (Для получения дополнительной информации о стереоизомерах и конфигурации см. Главу 16 «Углеводы», раздел 16.2 «Классы моносахаридов».) Его структура очень похожа на структуру аминокислоты, за исключением того, что в последней аминогруппа занимает место группы ОН на хиральный углерод сахара.

    В главе 16 «Углеводы» мы узнали, что все встречающиеся в природе сахара принадлежат к D-серии.Поэтому интересно, что почти все известные растительные и животные белки полностью состоят из L-аминокислот. Однако некоторые бактерии содержат D-аминокислоты в своих клеточных стенках, а некоторые антибиотики (например, актиномицин D и грамицидины) содержат различные количества D-лейцина, D-фенилаланина и D-валина.

    Упражнения по обзору концепции

    1. Какова общая структура α-аминокислоты?

    2. Укажите аминокислоту, которая подходит под каждое описание.

      1. , также известный как аспартат
      2. почти такое же сильное основание, как гидроксид натрия
      3. не имеет хирального углерода
    Показать ответ

    1.

    2. а. аспарагиновая кислота

    г. аргинин

    г. глицин

    Основные выводы

    • Аминокислоты могут быть классифицированы на основе характеристик их отличительных боковых цепей как неполярные, полярные, но незаряженные, отрицательно заряженные или положительно заряженные.
    • Аминокислоты, содержащиеся в белках, являются L-аминокислотами.

    Упражнения

    1. Напишите боковую цепь каждой аминокислоты.

      1. серин
      2. аргинин
      3. фенилаланин
    2. Напишите боковую цепь каждой аминокислоты.

      1. аспарагиновая кислота
      2. метионин
      3. валин
    3. Изобразите структуру каждой аминокислоты.

      1. аланин
      2. цистеин
      3. гистидин
    4. Изобразите структуру каждой аминокислоты.

      1. треонин
      2. глутаминовая кислота
      3. лейцин
    5. Укажите аминокислоту, боковая цепь которой содержит (n)

      1. амидная функциональная группа.
      2. ароматическое кольцо.
      3. карбоксильная группа.
    6. Укажите аминокислоту, боковая цепь которой содержит (n)

      1. Группа ОН
      2. разветвленная цепь
      3. аминогруппа
    Показать ответ 1.а. CH 2 OH

    б.

    г.

    3. а.

    г.

    г.

    5.

    а. аспарагин или глутамин

    г. фенилаланин, тирозин или триптофан

    г. аспарагиновая кислота или глутаминовая кислота

    аминокислот: структура, классификация и функции

    Аминокислоты — это органические молекулы, которые при соединении с другими аминокислотами образуют белок. Аминокислоты необходимы для жизни, потому что образующиеся ими белки участвуют практически во всех функциях клетки.Некоторые белки действуют как ферменты, некоторые — как антитела, а другие обеспечивают структурную поддержку. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, белки состоят из 20 аминокислот.

    Ключевые выводы

    • Почти все функции клетки связаны с белками. Эти белки состоят из органических молекул, называемых аминокислотами.
    • Хотя в природе существует множество различных аминокислот, наши белки состоят из двадцати аминокислот.
    • Со структурной точки зрения аминокислоты обычно состоят из атома углерода, атома водорода, карбоксильной группы, а также аминогруппы и вариабельной группы.
    • На основе вариабельной группы аминокислоты можно разделить на четыре категории: неполярные, полярные, отрицательно заряженные и положительно заряженные.
    • Из набора из двадцати аминокислот одиннадцать могут вырабатываться организмом естественным путем и называются заменимыми аминокислотами. Аминокислоты, которые организм не может вырабатывать естественным путем, называются незаменимыми аминокислотами.

    Структура

    Основная структура аминокислоты: альфа-углерод, атом водорода, карбоксильная группа, аминогруппа, группа «R» (боковая цепь).Ясин Мрабет / Wikimedia Commons

    Обычно аминокислоты обладают следующими структурными свойствами:

    • Углерод (альфа-углерод)
    • Атом водорода (H)
    • Карбоксильная группа (-COOH)
    • Аминогруппа (-NH 2 )
    • Группа «переменная» или группа «R»

    Все аминокислоты имеют альфа-углерод, связанный с атомом водорода, карбоксильной группой и аминогруппой. Группа «R» варьируется среди аминокислот и определяет различия между этими мономерами белка.Аминокислотная последовательность белка определяется информацией, содержащейся в клеточном генетическом коде. Генетический код — это последовательность нуклеотидных оснований в нуклеиновых кислотах (ДНК и РНК), которые кодируют аминокислоты. Эти генные коды не только определяют порядок аминокислот в белке, но также определяют структуру и функцию белка.

    Аминокислотные группы

    Аминокислоты можно разделить на четыре основные группы на основе свойств группы «R» в каждой аминокислоте.Аминокислоты могут быть полярными, неполярными, положительно заряженными или отрицательно заряженными. Полярные аминокислоты имеют группы «R», которые являются гидрофильными, что означает, что они стремятся контактировать с водными растворами. Неполярные аминокислоты противоположны (гидрофобны) в том смысле, что они избегают контакта с жидкостью. Эти взаимодействия играют важную роль в сворачивании белков и придают белкам их трехмерную структуру. Ниже приведен список из 20 аминокислот, сгруппированных по их свойствам группы «R». Неполярные аминокислоты гидрофобны, а остальные группы гидрофильны.

    Неполярные аминокислоты

    • Ala: Аланин Gly: Глицин Ile: Изолейцин Leu: Лейцин
    • Met: Метионин Trp: Триптофан Phe: Фенилаланин Pro: Пролин
    • Val : Valine

    Полярные аминокислоты

    • Cys: Cysteine ​​ Ser: Serine Thr: Threonine
    • Tyr: Тирозин Asn: Аспарагин Gln: Глютамин

    Основные полярные аминокислоты (положительно заряженные)

    • His: Гистидин Lys: Лизин Arg: Аргинин

    Полярные кислотные аминокислоты (отрицательно заряженные)

    • Asp: Аспартат Glu: Глутамат

    Хотя аминокислоты необходимы для жизни, не все они могут вырабатываться в организме естественным путем.Из 20 аминокислот 11 могут быть произведены естественным путем. Эти заменимых аминокислот представляют собой аланин, аргинин, аспарагин, аспартат, цистеин, глутамат, глутамин, глицин, пролин, серин и тирозин. За исключением тирозина, заменимые аминокислоты синтезируются из продуктов или промежуточных продуктов важнейших метаболических путей. Например, аланин и аспартат получают из веществ, вырабатываемых во время клеточного дыхания. Аланин синтезируется из пирувата, продукта гликолиза.Аспартат синтезируется из оксалоацетата, промежуточного продукта цикла лимонной кислоты. Шесть заменимых аминокислот (аргинин, цистеин, глутамин, глицин, пролин и тирозин) считаются условно незаменимыми , поскольку пищевые добавки могут потребоваться во время болезни или у детей. Аминокислоты, которые не могут быть произведены естественным путем, называются незаменимыми аминокислотами . Это гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.Незаменимые аминокислоты необходимо получать с пищей. Общие пищевые источники этих аминокислот включают яйца, соевый белок и сиг. В отличие от человека растения способны синтезировать все 20 аминокислот.

    Аминокислоты и синтез белков

    Просвечивающая электронная микрофотография ДНК (розовая). Во время транскрипции нити мРНК (зеленые) синтезируются и транслируются рибосомами (синие).

    ДР ЕЛЕНА КИСЕЛЕВА / Getty Images

    Белки производятся в процессе транскрипции и трансляции ДНК.При синтезе белка ДНК сначала транскрибируется или копируется в РНК. Полученный транскрипт РНК или информационная РНК (мРНК) затем транслируется с образованием аминокислот из транскрибированного генетического кода. Органеллы, называемые рибосомами, и другая молекула РНК, называемая транспортной РНК, помогают транслировать мРНК. Полученные аминокислоты соединяются вместе посредством синтеза дегидратации, процесса, в котором между аминокислотами образуется пептидная связь. Полипептидная цепь образуется, когда ряд аминокислот связаны пептидными связями.После нескольких модификаций полипептидная цепь становится полностью функционирующим белком. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную структуру, образуют белок.

    Биологические полимеры

    Хотя аминокислоты и белки играют важную роль в выживании живых организмов, существуют другие биологические полимеры, которые также необходимы для нормального биологического функционирования. Наряду с белками, углеводы, липиды и нуклеиновые кислоты составляют четыре основных класса органических соединений в живых клетках.

    Источники

    • Рис, Джейн Б. и Нил А. Кэмпбелл. Кэмпбелл Биология . Бенджамин Каммингс, 2011.
    .

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

    2021 © Все права защищены.